TEMA 4: LAS PROTEÍNAS

INDICE1. CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

2. AMINOÁCIDOS

1. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

3. EL ENLACE PEPTÍDICO

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

1. ESTRUCTURA PRIMARIA

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

3. ESTRUCTURA TERCIARIA

4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

1. SOLUBILIDAD

2. DESNATURALIZACIÓN

3. ESPECIFICIDAD

6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

1. HOLOPROTEÍNAS

2. HETEROPROTEÍNAS

1. CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

• Biomoléc orgánica+ abundante en cél. (50% peso seco)

• ¡cia por variedad de funciones

• Macromoléculas (alto Pm)= polímeros de aa.

2. AMINOÁCIDOS• Aminoácidos:

• -COOH

• -NH3

• Existen 20 aa distintos -> diferencia en R.

• + sencillo-> R= -H (aa: glicocola)

• R= -CH3 (aa: alanina)

2.1. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

• Todos los aa tienen carbono asimétrico (salvo glicocola) -> tienen actividad óptica -> capaces de derivar plano de luz polarizada al atravesar disolución de aa:

• Hacia dcha: dextrógico (+)

• Hacia izqda: levógiro (-)

• Además presentan 2 configuraciones espaciales.

• Configuración en proteínas: CONFIGURACIÓN L

2.1. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS• Presentan carácter anfótero-> en disolución se pueden

ionizar-> actúan como:

• Ácido: pierden el H del -COOH

• Base: aceptan H+ en NH2

• A pH fisiológico ambos están ionizados

2.1. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS• Algunos aa son esenciales (no pueden ser sintetizados por el ser humano)

• Son 8: fenilalanina, treonina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,triptófano, valina.

2.2. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS• Según la ntza de R.

• Aa neutros (R no posee ni -COOH ni -NH2) xt a pH=7 tiene carga 0.

• Polares: R grupos hidrófilos-> ptes de H2 con moléc polares-> son hidrosolubles.

• Apolares: R hidrófobo.

• Aa ácidos (R posee -COOH) -> carga neta <0 (-COO-)

• Aa básicos (R posee -NH2) -> carga neta > 0 (-NH3+)

3. EL ENLACE PEPTÍDICO• Unión de aa-> cadenas = péptidos mediante enlace peptídico (enlace covalente entre -COOH y -NH2) (enlace

tipo amida)

• Se puede hidrolizar -> se liberan los aa.

• 2aa= dipéptido

• 3aa= tripartido.

• Nº aa <10 -> oligopéptido.

• Nº aa > 50 -> proteína (Pm > 5000).

• Enlace peptídico -CO-H-N comportamiento similar a doble enlace-> rígido->átomos en mismo plano.

Resonancia

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Actividad biológica de prot es función en gran medida de disposición espacial de la cadena.

• Según se va sintetizando-> sufre plegamiento -> hasta alcanzar estructura 3D dtda.

• Existen distintos niveles de complejidad.

4.1. ESTRUCTURA PRIMARIA

• Secuencia lineal de aa.

• Siempre: extremo con H2N- libre (este el primero) y el otro con -COOH libre.

En el mismo plano

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4.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA• Es la estructura más estable (coexisten ambas)

• ⍺-HÉLICE

• Cadena de aa se enrolla en forma de hélice

(por capacidad de rotación del C⍺. )

• Estructura se mantiene por ptes de H2 entre H del NH y -CO

(del 4º aa que sigue)

• Tiene 3,6 aa por cada vuelta.

• Todos los CO en = dirección y los NH en dirección contraria.

Los R hacia fuera de la ⍺-hélice.

• Pe: en

• ⍺-queratina (pelo y uñas)

• ⍺ miosina (músculos)

4.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA• ß-LÁMINA:

• Cadena se pliega en zig-zag (pto de plegamiento los C⍺ )-> dos tramos enfrentados -> ptes de H2 entre NH y CO.

• R hacia arriba y hacia abajo de la lámina.

• Pe:

• Fibroína de la seda.

• ß-queratina de las uñas y pelos.

4.3. ESTRUCTURA TERCIARIA• Configuración espacial definitiva -> plegamiento a partir de la estructura secundaria.

• Es la que determina la función -> cambio en estructura -> pérdida de función.

• Enlaces que la estabilizan (entre cadenas R)

• Puentes disulfuro: covalente-> fuerte. (-SH de la ciesteína)

• Fzas electrostáticas: grupos R con cargas opuestas.

• Puentes de H: cadenas laterales de aa polares no irónicos.

• Fzas de Van der Waals y atracciones hidrofóbicas (uniones más débiles)

• Si se sustituye un aa-> se altera R-> se alteran los enlaces (puede perder la función)

• Pueden aparecer las 2 estructuras secundarias.

• En gral puede ser:

• Globular: alto grado de plegamiento. Forma esférica.

• Fibrosa: menor grado de plegamiento. Alargadas. Insolubles en agua.

4.3. ESTRUCTURA TERCIARIA

4.4. ESTRUCTURA CUATERNARIA• Sólo cdo la proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas

(subunidades proteícas o protómeros)

• Enlaces que la mantienen son los mismos que la estructura terciaria.

• Ejemplo:

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

• Dependen de la naturaleza de los radicales (R)

5.1. SOLUBILIDAD

• Globulares: hidrosolubles aunque dado su alto P-> forman dispersiones coloidales (aa apolares en el centro / aa polares hacia fuera)

• Solubilidad <- R al ionizarse establecen puentes de H con moléc de agua-> forman capa de solvatación (impiden que se una a otra proteína que haría que se precipitase)

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS5.2. DESNATURALIZACIÓN

• Rotura de enlaces que mantienen estructura secundaria, terciaria y cuaternaria-> queda estructura primaria-> lineal-> insoluble en agua (puede precipitar)

• Causas: Cambios en:

• pH (Q)

• Calor (aumento) (F)

• Rad UV. (F)

• [salina] (Q)

• Si agente desnaturalizante actúa poco tiempo o a poca intensidad -> desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) -> por lo que recuperaría su actividad biológica.

• Coagulación albúmina (huevo) -> calor

• Caseína (leche)-> cambios pH

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

5.3. ESPECIFICIDAD

• Son propias de cada spp biológica (aunque sea la = proteína presenta diferencias). Insulina: humana/cerdo.

• Análisis de similitudes permite establecer parentesco evolutivo.

• También dentro de la misma especie -> rechazo de órganos en trasplantes.

6. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS• Estructural:

• Glucoproteínas de membrana

• Histonas (ADN)

• Microtúbulos (citoesqueleto)

• Queratina (pelo y uñas)

• Colágeno (tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo)

• Transporte:

• De membrana.

• Hemoglobina

• Mioglobina (transporte de oxígeno en músculo estriado)

• Lipoproteínas (plasma sanguíneo)

• Defensiva:

• Inmunoglobulinas

• Trombina y fibrinógeno (coagulación sanguínea)

• Hormonal (insulina, hormona del crecimiento, ..)

• Contráctil: actina, miosina (músculo estriado)

• Enzimática: todas las enzimas son proteínas.

• Reserva: ovoalbúmina (clara del huevo). Caseína de la leche.

• Seroalbúmina (sangre)-> regula pH

7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS• Según tengan:

• Sólo aa-> HOLOPROTEÍNAS

• Grupo protéico + grupo no prostético-> HETEROPROTEÍNAS

7.1. HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNA SIMPLE

• Fibrosas: insolubles en agua. Función estructural: queratina, colágeno, miosina, elastina, …

• Globulares: hidrosolubles. Función dinámica: albúmina, globulina, histonas, …

7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS7.2. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS COMPLEJAS

• Glucoproteínas: grupo prostético: glúcido (unión covalente)

• En mb celulares: función antigénica.

• Inmunoglobulinas.

• Mucus (respiratorio y digestivo)

• Algunas hormonas.

• Fosfoproteínas (fosfato): caseína, vitelina (yema)

• Lipoproteínas (lípido)

• Mb plasmática.

• Transporte de lípidos en sangre.

• Cromoproteínas: pigmentos.

• Si porfirina: hemoglobina, mioglobina, citocromos.

• No porfirina: hemocianina, rodopsina.

• Nucleoproteínas: ácido nucleico.

X= ión metálico

Hemoglobina