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UD. 4 AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASCOMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN

Las proteínas son polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos.

Macromoléculas (alto pm)

Compuestas por C, O, H, N y también S (generalmente), P, Fe, I y otros (a veces).

Compuestos orgánicos más abundantes en los seres vivos.

Multifuncionales. A través de ellas se expresa la información genética.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASCOMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN

PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS

(Sólo aminoácidos)

GLOBULARES

FILAMENTOSAS

HETEROPROTEÍNAS

(Parte no proteica)

CROMOPROTEÍNAS (Con pigmentos)

GLUCOPROTEÍNAS(Con azúcares)

LIPOPROTEÍNAS(Con lípidos)

NUCLEOPROTEÍNAS(Con ácidos nucleicos)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS

ESTRUCTURA(Alfa aminoácidos)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS Se clasifican en función de su cadena lateral R

en:

AMINOÁCIDOS APOLARES (Hidrofóbicos)

AMINOÁCIDOS POLARES (Hidrofílicos)

NEUTROS (NO IONIZABLES): Sin carga a pH neutro.

ÁCIDOS: Con carga negativa a pH neutro (el grupo carboxilo se ioniza negativamente)

BÁSICOS: Con carga positiva a pH neutro (el grupo amino se ioniza positivamente)


APOLARES

POLARES: o Neutros

o Ácidos

o Básicos

Existen 20 aminoácidos diferentes, algunos de

ellos esenciales.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS APOLARES

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS POLARES NEUTROS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS POLARES ÁCIDOS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS POLARES BÁSICOS

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS PROPIEDADES:

Son alfa aminoácidos (grupo amino unido al carbono alfa).

Con actividad óptica (excepto glicocola): puesto que poseen un carbono asimétrico, desvían el plano de la luz polarizada a derecha (dextrógiros) o izquierda (levógiros)


Isomería espacial:

Según la disposición de los átomos en el espacio, en torno al C asimétrico.

Formas D (grupo Amino a la derecha)

Formas L (grupo Amino a la izquierda)


Carácter anfótero:

Pueden comportarse como ácidos o como bases, dependiendo del pH del medio en que se encuentren.

En condiciones fisiológicas, en general los grupos amino están protonados y los carboxilo desprotonados, en forma de zwitterión (doblemente ionizados).

Punto isoeléctrico: es el pH en el cual un aminoácido o proteína presenta carga neta neutra.


PROPIEDADES:

Solubles en agua (establecen enlaces iónicos con el agua).

Punto de fusión elevado (atracciones iónicas entre moléculas).

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS Funciones de los aminoácidos:

Forman las proteínas.

Mensajeros en la comunicación intercelular (glicina).

Neurotransmisores (dopamina y noradrenalina, derivan de la tirosina).

Hormonas: Tiroxina (derivadas de tirosina) Histamina (derivada de histidina)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS El enlace peptídico:

Se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiéndose una molécula de agua.


Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son C -a C y Ca-N.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASAMINOÁCIDOS Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces

peptídicos, formando:

OLIGOPÉPTIDOS (10-12 aminoácidos) POLIPÉPTIDOS (hasta 60-100 aminoácidos) PROTEÍNAS (más de 60-100 aminoácidos)

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASPÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS

BIOLÓGICO:

Función hormonal: Oxitocina ADH (arginina vasopresina) Insulina y glucagón

Función transportadora Glutatión (transporte de aminoácidos hacia el exterior de la célula)

Antibióticos: Gramicidina-S Valinomicina

INSULINA

GLUCAGÓN

OXITOCINA

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASPROTEÍNAS: ESTRUCTURA

ESTRUCTURA de las proteínas:

Cada proteína tiene su propia estructura tridimensional, la cual le confiere unas características específicas que se permiten desarrollar una función concreta.

Cuando la proteína pierde su estructura tridimensional (se desnaturaliza), deja de ser funcional.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASPROTEÍNAS: ESTRUCTURA

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASPROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia de los aminoácidos (unidos por enlaces peptídicos) que componen la cadena polipeptídica (estructura plana unidimensional).

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASPROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA

Si una cadena lateral de un aminoácido es muy voluminosa, puede impedir o dificultar el giro en la molécula.

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASPROTEÍNAS: ESTRUCTURA PRIMARIA Un único cambio en uno de los aminoácidos puede suponer la

pérdida de la estructura espacial de la proteína y, por tanto, su funcionalidad.

Anemia falciform

e

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASPROTEÍNAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la configuración espacial de la cadena de aminoácidos, que se pliega para ganar estabilidad.

Las principales formas de estructura secundaria son:

Alfa hélice.

Conformación beta o lámina plegada.


Alfa hélice: La cadena polipeptídica gira (gracias al

Carbono alfa) en torno a un eje central imaginario.

Intervienen puentes de H (entre el grupo –NH de un enlace peptídico y el grupo –C=O del cuarto aminoácido que lo sigue).

Dextrógira.

Cadenas laterales de los aminoácidos orientadas hacia el exterior.

5,4 Amstrong

R

Puente de

H


Conformación beta o lámina/hoja plegada:

Dos cadenas o fragmentos de una misma cadena polipeptídica quedan enfrentadas en paralelo y se pliegan en forma de hoja, en zig-zag.

Intervienen puentes de Hidrógeno (entre los enlaces peptídicos de las cadenas enfrentadas).

Las cadenas laterales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja, de forma alterna.


En la lámina/hoja plegada, las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma paralela (cadenas polipeptídicas en sentido

N-C) o antiparalela (se alternan cadenas polipeptídicas en sentido N-C y C-N).

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNASPROTEÍNAS: ESTRUCTURA SECUNDARIA Beta-queratinas: proteínas con estructura beta que forman la

seda. Alfa queratinas: proteínas con estructura de alfa hélice que

forman el pelo, las uñas o el cuerno de los rinocerontes.

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