aa y proteínas
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Agua y pH
1) ¿Cuál es el pH de una solución con 1.3 X 10 -7 mol/l de [H+]?
•6.88 b) 7.99 c) 0.11 d) -0.77 e) 14.68
2) ¿Cuál es la concentración de protones ([H+]) en una solución con pH 7.4?
•6 X 10-4 b) 3.98 X10-8 c) 1.4 X 10-16 d) -3 X 10-7 e) 1.6 X 108
3) Los puentes de hidrógeno se pueden formar:
a) Exclusivamente entre dos átomos de H. b) Exclusivamente entre un H y un O.c) Se forman exclusivamente entre un átomo no electronegativo y otro electronegativo.d) Se forman exclusivamente entre un H unido a un átomo electronegativo y otro átomo electronegativo.
4) Catión más importante en el líquido extracelular
•Cl- b) K+ c) Na+ d) Ca+2 e) Mg+2
5) Concentración en el interior de la célula del potasio es de:
a) 150 mEq/L b) 300 mEq/L c) 50 mEq/L d) 3.5 mEq/L e) 5.5 mEq/L
Problemas
6)Calcular la relación entre las concentraciones de HCO3- y H2CO3 necesaria en un sistema amortiguador de pH 7.2. El pK del sistema H2CO3 – - HCO3 es 6.1.
7)¿Cuál es la osmolaridad de una solución de NaCl al 0.45%? El peso molecular de NaCl es 58.44.
Extra) Los seres vivos están en equilibrio con su medio: Verdadero o Falso
AminoácidosAminoácidos
Amino
Carboxilo
Grupo R, diferente en cada aminoácido
Carbono α
Estereoisómeros
Enantiómeros
Fórmula en perspectiva
Fórmula en proyección
Nomenclatura de los Carbones en un aa
Extremo del carbón con sustituyente con mayor numero atómico
Carbono α
• Configuración L- y D-
Carboxilo
1
2
3
Amino
Grupo R
L = Amino a la L = Amino a la Izquierda Izquierda
BiológicosBiológicos
D = Amino a la D = Amino a la Derecha Derecha
Absorción de luz UV por aa aromáticos
Absorbancia a longitud de onda de 280 nm.
Formación de Puentes Disulfuro
AAs poco comunes en proteínas
AAs poco comunes en proteínas
Intermediarios en síntesis de arginina y en el ciclo de la urea.
Los aa se pueden ionizar.
Sin carga Con cargas parciales
pH Neutro
Ion Dipolar
Los aa pueden actuar como ácidos o bases
Como ácidoácido:
Dona Protones
Como basebase:
Acepta Protones
Carga neta de un aa
Los aa tienen curvas de titulación características.
Efecto del ambiente químico en pKa.
Curva de titulación del glutamato
Curva de titulación de la Histidina
En resumen
•Los 20 aminoácidos que se encuentran comúnmente como residuos en las proteínas contienen un grupo carboxilo, un grupo amino, y un grupo distintivo R.
• El átomo de carbono de todos los aminoácidos, excepto la glicina, son asimétricos, y por lo tanto los aminoácidos pueden existir en al menos dos formas estereoisoméricas. Sólo los L estereoisómeros se encuentran en proteínas.
•Los aminoácidos menos comunes también se producen, como constituyentes de las proteínas (a través de modificación de los residuos de aminoácidos comunes después de la síntesis de proteínas) o como metabolitos libres.
•Los aminoácidos se clasifican en cinco tipos en el base a la polaridad y la carga (a pH 7) de sus grupos R.
•Los aminoácidos varían en sus propiedades ácido-base y tienen curvas características de titulación.
•Aminoácidos con grupos R ionizables tienen más especies iónicas, dependiendo del pH del medio y el pKa del grupo R.
http://www.wiley.com/college/boyer/0470003790/animations/acideroids/acideroids.htm
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Amino Acids Game.
Entrar y jugar.
Examen aminoácidos (aa)
1;¿Que significa la R en la representación de un aa?
A)Grupo funcional que varia entre aa, B) grupo funcional al azar, D) grupo amino, E) grupo carboxilo C) grupo funcional que no interviene en las características de cada aa,
2;¿Qué enantiómero de los aa se encuentra en las proteínas?
A) “D”, B) Quiral, C) los aa no tienen enantiomeros, D) “R”, E) “L”
3; ¿Qué aa esta implicado en la formación de puentes disulfuro?
A) Sulfuro, B) Lisina, C) Prolina, D) Cisteína, E) Treonina
4; Si la K de la Glicina es 2.5X10-10, ¿Cuál es el valor de su pK?
A) 6.9, B) 96, C) -9.6, D) 9.6, E) 316.22
5; ¿Qué es el pI (punto isoeléctrico) de un aa?
A) el pH del grupo R. B) el punto donde todos los aa tienen la misma carga. C) donde los aa tienen pH neutro. D) punto intermedio en la curva de titulación. E) donde los aa tiene las mismas cargas positivas que negativas.
Polipeptidos y ProteínasPolipeptidos y Proteínas
Formación de enlace peptidico por condensación.
Polipeptido
Pentapeptido.
SGYAL
N-terminalN-terminal C-terminalC-terminal
Grupos Ionizados en tetrapéptido.
Grupos ionisados en pH 7
Alanilglutamilglicillisina
Importancia de Peptidos
Endulzante.
Glutatión
Antioxidante
Hormona
Estructura de las proteínas
En resumen
Los aminoácidos pueden unirse covalentemente a través de enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas.
Las células suelen contener miles de diferentes proteínas, cada una con una actividad biológica diferente.
Las proteínas pueden ser cadenas polipeptídicas muy largas, de 100 a varios miles de residuos de aminoácidos.
Sin embargo, algunos péptidos de origen natural tienen sólo unos pocos residuos de aminoácidos.
Algunas proteínas se componen de varias cadenas polipeptídicas asociadas no covalente, llamadas subunidades.
Las proteínas simples se componen de aminoácidos, las proteínas conjugadas contienen, además, otro componente, como un metal o de grupo prostético orgánica.
La secuencia de aminoácidos en una proteína es característica de esa proteína y se llama su estructura primaria. Este es uno de los cuatro niveles reconocidos de la estructura de la proteína.
Estudio de las ProteínasEstudio de las Proteínas
Cromatografía
Cromatografía de intercambio Iónico
Cromatografía de exclusión de tamaño.
Cromatografía de Afinidad
HPLC
Electroforesis
SDS- PAGEElectroforesis en geles de poliacrilamida
Determinar peso molecular
Electroforesis en 2D.
Electroforesis en 2D.
Proteína Total Proteína Total
Punto IsoeléctriocoPunto Isoeléctrioco
Gradiente de pH
PesoPesoMolecularMolecular
Punto Isoelectrico
Peso molecular
Gel 2D
Actividad y actividad específica.
Actividad: se refiere a las unidades totales de enzima en una solución
Actividad especifica: el numero de unidades de enzima por miligramo de proteína.
Canicas rojas representan enzimas
En resumen
Las proteínas se separan y se purifica gracias a las diferencias en sus propiedades.
Una amplia gama de técnicas cromatográficas hace uso de diferencias de tamaño, afinidades de unión, carga, y otras propiedades. Estos incluyen intercambio iónico, exclusión por tamaño, la afinidad, y cromatografía de líquidos de alto rendimiento.
Electroforesis separa las proteínas sobre la base de la masa o carga.
Electroforesis en gel de SDS e isoelectroenfoque se pueden utilizar por separado o en combinación para una mayor resolución.
Purificación puede ser monitoreada analizando actividad específica
Secuenciación de polipeptidos
Ruptura de puentes disulfuro
Romper, secuenciar y ordenar
Síntesis química de un péptido en un soporte insoluble.