SECCIÓN III. Metabolismo de proteínas y aminoácidosCAPÍTULO 28. Catabolismo de proteínas y de nitrógeno de aminoácidos

FIGURA 28–1 Reacciones comprendidas en la fijación de ubiquitina (Ub) a proteínas. Tres enzimas están involucradas. La E1 es una enzima activadora, E2 es una ligasa, y E3 es una transferasa. Si bien se describen como entidades únicas, hay varios tipos de E1, y más de 500 de E2. El COOH terminal de la ubiquitina primero forma un tioéster. la hidrólisis acoplada de PPI por la pirofosfatasa asegura que la reacción procederá con facilidad. Una reacción de intercambio de tioéster ahora transfiere la ubiquitina activada a E2. Después E3 cataliza la transferencia de ubiquitina hacia el grupo ε-amino de un residuo lisilo de la proteína blanco. Rondas adicionales de ubiquitinación originan poliubiquitinación subsiguiente.

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FIGURA 28–2 Intercambio de aminoácidos interórganosen seres humanos normales después de absorción. Se muestran la función clave de la alanina en el gasto de aminoácidos desde el músculo y el intestino, y la captación por el hígado.

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FIGURA 28–3 El ciclo de la glucosa-alanina. la alanina se sintetiza en el músculo mediante transaminación del piruvato derivado de glucosa, se libera hacia el torrente sanguíneo, y el hígado la capta. En este último órgano, el esqueleto de carbono de la alanina se reconvierte en glucosa y se libera hacia el torrente sanguíneo, donde está disponible para captación por el músculo y resíntesis de alanina.

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FIGURA 28–4 Resumen del intercambio de aminoácidos entre órganos justo después de la alimentación.

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FIGURA 28–5 Flujo general de nitrógeno en el catabolismo de aminoácidos.

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FIGURA 28–6 Transaminación. La reacción es libremente reversible, con una constante de equilibrio cercana a la unidad.

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FIGURA 28–7 Mecanismo de “ping-pong” para la transaminación. E—CHO y E—CH2NH2 representan fosfato de piridoxal y fosfato de piridoxamina unidos a enzima, respectivamente.

(Ala, alanina; Glu, glutamato; KG, α-cetoglutarato; Pir, piruvato.)

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FIGURA 28–8 Estructura de una base de schiff formada entre fosfato de piridoxal y un aminoácido.

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FIGURA 28–10 Desaminación oxidativa catalizada por la L-aminoácido oxidasa (L-α-aminoácido:O2

oxidorreductasa). El α-aminoácido, que se muestra entre corchetes, no es un intermediario estable.

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FIGURA 28–11 La reacción de la glutamina sintetasa favorece de manera importante la síntesis de glutamina.

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FIGURA 28–12 La reacción de glutaminasa procede en esencia de modo irreversible en la dirección de la formación de glutamato y NH4

+. Note que se elimina el nitrógeno amida, no el nitrógeno α-amino.

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FIGURA 28-13 Reacciones e intermediarios de la biosíntesis de la urea. Los grupos que contienen nitrógeno que contribuyen a la formación de urea están sombreados. las reacciones y en en la matriz de las mitocondrias hepáticas, y las reacciones , y en el citosol hepático. El CO2 (como bicarbonato), el ion amonio, la ornitina y la citrulina entran a la matriz mitocondrial por medio de acarreadores específicos (véanse los puntos de color rojo) presentes en la membrana interna de las mitocondrias del hígado.

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