t5 - aminoácidos y proteínas
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T5 – AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
1. Los aminoácidos.2. Propiedades de los aminoácidos.3. El enlace peptídico.4. Estructuras 1aria y 2aria de las proteínas.5. Estructura 3aria y 4aria de las proteínas.6. Propiedades de las proteínas.7. Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.8. Diversidad funcional de las proteínas.
ANTECEDENTES PAU:
2002 – Junio: clasificación de las proteínas según su función;estructura general de un aminoácido, concepto de péptido;tipos de enlaces de la estructura 3aria de proteínas;
2005 – Junio: proteínas, niveles estructurales, desnaturalización y funciones biológicas;2006 – Septiembre: estructura de aminoácidos y concepto de péptido;
funciones biológicas de las proteínas;tipos de enlaces de la estructura 3aria de proteínas;
2008 – Septiembre: desnaturalización de proteínas y sus causas;estructura general de aminoácidos y concepto de péptido;clasificación de proteínas según su función;tipos de enlaces de la estructura 3aria de proteínas;
2009 – Septiembre: concepto de proteína y nombrar sus elementos constituyentes;proteína conjugada, ejemplos;función de las proteínas;
2010 – Septiembre: función biológica de las proteínas;desnaturalización de proteínas, tipos de desnaturalización y causas;
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• PROTEÍNAS: (del griego proteicos, que significa “primero o principal”).– Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula: 50% de su peso seco.
– Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo.
– Químicamente formadas por:
C, H, O, N.
A veces: S, P, Cu, Mg, Zn y I.
• AMINOÁCIDOS: monómeros de las proteínas.– Diferenciamos:
• 20 aa proteicos (forman proteínas).• +150 no proteicos.
– Son:• Sólidos.• Solubles en agua.• Cristalizables.• Incoloros o poco coloreados.• Punto de fusión >200ºC.
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1 – Los aminoácidos.
La cadena lateral es distinta en cada aa yDetermina sus propiedades químicas y biológicas.
- AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS –R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso).
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1 – Los aminoácidos.
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1 – Los aminoácidos.
- AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS –R polares, sin carga (pueden establecer puentes de H con el H2O).
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1 – Los aminoácidos.
- AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BASICOS –R polares con carga (+) o (-).
AMINOÁCIDOS BÁSICOS(carga positiva a pH 7)
(tienen un grupo amino)
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS(carga negativa pH 7)
(tienen un grupo ácido)
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2 – Propiedades de los aminoácidos.
• PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS.– En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares [NH3 = base
débil; COOH = ácido débil].
– El punto Isoeléctrico (pI) es el pH al cual el aminoácido forma un ión híbrido y la carga neta = 0.
• Cada aa tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis,
– Un ion dipolar se puede comportar, según el pH de la disolución, como:• neutro (pH = punto isoeléctrico) [NH4
+/COO-].
• ácido (cede H+ o toma e- del medio) [NH3/COOH].
• base (capta H+ o cede e-) [NH4+/COOH-].
– Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFÓTERAS.CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
• ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS.Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos
configuraciones espaciales (excepto Gly que el R es H).
Todos los aa proteicos son de la serie L.
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2 – Propiedades de los aminoácidos.
• AMINOÁCIDOS ESENCIALES.Aminoácidos que deben ser ingeridos en la dieta de HETERÓTROFOS porque no somos
capaces de sintetizarlos.
Los organismos AUTÓTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aa que necesitan para su metabolismo.
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2 – Propiedades de los aminoácidos.
• Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos.
• Los aa unidos se pasan a llamar residuos.
• Se forman dipéptidos (2), tripéptidos (3), oligopéptidos (<50), polipéptidos (+ aa)
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3 – El enlace peptídico.
Extremo Cterminal
Extremo CARBOXILO-TERMINAL
Extremo Nterminal
Extremo AMINO-TERMINAL
• Formación del enlace peptídico.
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3 – El enlace peptídico.
• Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal.
• Por convenio se nombran empezando por el N-terminal → C-terminal.
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3 – El enlace peptídico.
• Características del enlace peptídico.
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3 – El enlace peptídico.
PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO.
• OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero.• ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua.• INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre.• GLUTATIÓN: transporta aa al exterior de la célula.• GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a través de
membranas biológicas.
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3 – El enlace peptídico.
• ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS.
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
Estructura primaria de la insulina.
La insulina es una hormona pancreática que regula la homeostasis de la glucosa. Está formada por dos cadenas peptídicas de 21 y 30 aminoácidos en el siguiente orden o secuencia. No se han indicado los extremos amino terminal y carboxilo terminal de cada cadena.
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
• ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS.Disposición espacial que adoptan los aa debido a puentes de H entre los
átomos del esqueleto polipeptídico.(α-hélice/conformación β).
RELACIÓN ENTRE α-hélice/conformación β o lámina plegada.– En la estructura primaria ocurren interacciones entre los distintos aa.– Linus Pauling y Robert Carey descubrieron que podían formarse puentes
de H entre:
– Dedujeron 2 estructuras que podrían ser el resultado de estos puentes de H. α-hélice/conformación β o lámina plegada.
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
• Una misma proteína puede tener una región en α-hélice y otra en lámina plegada.
• El tipo de estructura secundaria que adopte una proteína depende de su función.
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
• α-HÉLICE
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
• β-LÁMINA
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
• Dirección Nt-Ct y Ct-Nt
(+ compacta y + frecuente)
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
Nt
Nt
Ct
Ct
Nt
Ct
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4 – Estructura 1aria y 2aria de las proteínas.
Nt
Ct
Nt
Ct
Nt
Ct
• Dirección Nt-Ct
(- compacta y - frecuente)
• ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS.Es el modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio por las
uniones entre grupos R de diferentes aminoácidos.
La estructura se estabiliza por uniones entre R de aminoácidos alejados unos de otros.
• Enlaces de hidrógeno (entre grupos R de aa polares)• Atracciones electrostáticas (entre grupos R con carga opuesta)• Atracciones hidrofóbicas (entre grupos R apolares)• Puentes disulfuro (entre grupos –SH de 2 Cys)
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5 – Estructura 3aria y 4aria de las proteínas.
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5 – Estructura 3aria y 4aria de las proteínas.
• En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura 3aria está constituida por dominios (unidades de 50-300 aa conectados por polipéptidos).
• Los dominios se unen entre si mediante bisagras (porción proteica flexible).• La estructura 2aria de los dominios puede ser diferente (α-hélice o lámina β).
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5 – Estructura 3aria y 4aria de las proteínas.
• ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS.• La presentan las proteínas que tienen más de 1 cadena polipeptídica
(subunidad o protómero).– 2 cadenas = dímero; 3 cadenas = trímero; 4 cadenas = tetrámero
• Las cadenas se unen entre sí por interacciones del mismo tipo que las que estabilizan la estructura 3aria.
• El uso de subunidades puede presentar ventajas:– Reduce la cantidad de información genética necesaria.
– Si existe alguna subunidad defectuosa se elimina fácilmente y se conserva el resto (ahorro de energía y materiales.
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5 – Estructura 3aria y 4aria de las proteínas.
Estructura cuaternaria dela hemoglobina,
formada por 4 cadenasiguales dos a dos.
Los anticuerpos son proteínas con estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas muy replegadas, cada una de un color diferente,
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5 – Estructura 3aria y 4aria de las proteínas.
• Solubilidad: dependerá de la cantidad de aa polares que tenga y que se localicen sobre la superficie externa de la proteína estableciendo puentes de H con el H2O.
• Desnaturalización: rotura de los enlaces que mantiene la estructura de la proteína.– Se pierde la estructura 4aria, 3aria y 2aria.– La proteína pierde su función biológica.– En ciertas condiciones puede ser reversible
(Renaturalización).– Causas:
• Variaciones de Temperatura.• Variaciones de pH.• Sustancias semejantes a aa, que compiten con los grupos
ácido y amino para establecer puentes de H (p. e. Urea).
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6 – Propiedades de las proteínas.
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6 – Propiedades de las proteínas.
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6 – Propiedades de las proteínas.
• Capacidad amortiguadora: las proteínas tienen un comportamiento anfótero (igual que los aa que la forman) ya que pueden comportarse como ácidos o como bases.
• Especificidad: Las proteínas son específicas en diferentes niveles:– Especificidad de función: reside en la posición de
determinados aa en la estructura primaria.posición aa estructura 1aria → estructura 4aria → función de esa proteína.
Una pequeña variación en la secuencia de aa puede variar (o hacer que pierda su función.
– Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie. Hay proteínas de especies distintas con igual función que tienen prácticamente igual composición (proteínas homólogas como la insulina exclusiva de vertebrados).
• HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos.
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7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
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7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
• HETEROPROTEÍNAS: en su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
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7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
Debido a la gran diversidad estructural las proteínas pueden tener funciones diversas.
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8 – Diversidad funcional de las proteínas.
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8 – Diversidad funcional de las proteínas.