Aminoácidos

Unidades estructurales principales de las proteínas.

Hay 20 aminoácidos principales encontrados en las proteínas.

Estructura:

Isomería

Centro quiral: Carbono alfa en él cuál los grupos de un aminoácido pueden tomar distintos ordenamientos. Todas las moléculas con centro quiral son ópticamente activas, esto quiere decir que hacen girar el plano de la luz polarizada.

Sistema D, L: Sistema postulado por Fischer (viejo ql ocioso xD) el cuál se basa en la posición que presentan los componentes de en este caso el aminoácido.

Carbono Alfa Nota:

La Glicina es el único aminoácido

que en vez de tener un

sustituyente en el grupo R tiene

solo un H. El Grupo R da las

características

principales a los

aminoácidos

Isomería Cis – Trans: Cis hace referencia que los sustituyentes van al mismo lado del doble enlace, en cambio Trans al lado opuesto del doble enlace.

Aminoácidos actuando como Ácido-Base

Al disolverse un aminoácido en agua, este se encuentra en solución en forma del ión dipolar(zwitterion), el aminoácido puede actuar como ácido o base, o también con naturaleza dual (Anfótero).

Clasificación de aminoácidos en solución acuosa PH:7,0

Nota:

Aminoácidos

hidroxilados (ser,

treo, tyr) permiten

adicionar un

sustituyente a una

proteína.

Síntesis

20 aminoácidos (L-alfa-aa) son componentes de las proteínas.

Estos 20 aa. Pueden sufrir mutaciones químicas post-traduccionales por lo que en proteínas se pueden encontrar aa modificados como 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, etc.

Otros aa pueden actuar en el metabolismo celular (ciclo de la urea), neurotransmisores (glutamato), precursores de hormonas (Tirosina), parte de la parede bacteriana (D- aminoácidos), etc.

Péptidos y Proteínas Enlace Peptídico: Se forma por la eliminación de los elementos del agua del grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro. Consiste básicamente en un proceso de condensación con una una vida media del enlace de unos 7 años. La formación de este enlace esta coordinado principalmente por la Peptidil Transferasa.

Nota:

-El doble enlace impide el giro en 360° (isómeros cis- trans)

-El enlace peptídico entre el carbonilo del grupo alfa-carboxilo de un aa y el nitrógeno del grupo alfa-

amino del siguiente aa, no permite la rotación de los átomos involucrados, se considera que tiene

características de un doble enlace.

Clasificación:

-Oligopéptido = Pocos aa unidos

-Polipéptido =Muchos aa unidos (Con masa moleculares inferiores a 10.000)

-Proteína = Masas moleculares superiores a 10.000

Plegamiento de Proteínas

La conformación definitiva que adopta una proteína después de su síntesis es el resultado del plegamiento de de la cadena polipetídica, con el objetivo de lograr la estructura tridimensional más estable, la cual corresponderá a aquella con menor contenido de energía interna. El plegamiento para alcanzar la conformación nativa no es un proceso al azar.

Estructuras de las Proteínas

Primaria: Secuencia aminoacídica.

Secundaria: Plegamiento de los aa en 2D(alfa hélice, Lámina Beta)

Terciaria: Plegamiento en 3D de la cadena polipetídica (Globular)

Cuaternaria: Interacción de más de un monómero (polímero)

Tipos de enlaces que estabilizan la estructura de una proteína

Puentes de Hidógeno

Puentes Disulfuro (Enlaces Covalentes entre radicales alfa cisteína)

Interacciones Hidrofóbicas (apolar)

Interacciones Iónicas

Atracciones de Van der Waals (apolar, se atraen dos superficies apolares entre dos proteínas)

Puentes de Hidrógeno

Numerosos

El Hidrógeno debe estar unido a un átomo electronegativo

Es entre grupos peptídicos que deben tener una orientación y distancias adecuadas.

La Temperatura altera los puentes de Hidrógeno y el movimiento molecular.

Este tipo de enlace es el principal estabilizador de la estructura secundaria.

Tipos:

Entre cadena Lateral con un grupo petídico

Entre cadena Lateral con una cadena Lateral

Entre un grupo peptídico y otro grupo peptídico

Estructura Secundaria

Alfa Hélice: Estructura que se encuentra enrollada alrededor del eje longitudinal imaginario de la molécula, los grupos R de los residuos aminoacídicos sobresalen del esqueleto helicoidal.

Características

Es dextrógiro (gira a la derecha, en contra de las manejillas del reloj)

Tiene 3,6 aminoácidos por vuelta

Es estabilizado por la fomación de puentes de hidrógeno

El primer aa es el que tiene un grupo amino terminal.

Lámina Beta: Posee extremos terminales distintos, son de secuencias cortas y pueden ser paralelas o anti paralelas.

Giros Beta: Son elementos de conexión que se forman con cuatro aminoácidos (Glicina y Prolina), forma un giro cerrado de 180°.

Tipo 1: Radicales orientados fuera del

giro.

Tipo 2: Radicales orientados al interior

del giro (3ra glicina)

Estructura Supersecundaria

Son disposiciones muy estables de varios elementos de estructuras secundarias y las conexiones entre ellos.

Son también denominados motivos simples o plegamientos.

Tipos:

Lazo Beta-Alfa-Beta

Vértice Alfa-Alfa

Conexiones típicas en los modelos todo Beta

Lazo a la derecha Beta-Beta

Motivos

Grandes secuencias en unas proteína, constituidos por la repetición de motivos simples. Estos motivos tienen que ver con la función de las proteínas.

Dominios

Son organizaciones de polipéptidos de más de 100 aminoácidos en dos o más unidades globulares estables.

Criterios para la clasificación de proteínas

Solubilidad

Globulinas (Precipitan en soluciones muy diluidas)

Albúminas (Precipitan en soluciones salinas muy concentradas)

Forma

Globulares (amilasa, albúmina, Hemoglobina, mioglobina)

Fibrosas (Colágeno, Fibroína, Queratina)

Composición

Función

Funciones de las Proteínas

Formación de enzimas

Reserva (Albúminas y globulinas)

Transportadoras (Hemoglobina)

Contractiles (Actina y Miosina)

Función Inmunitaria (Anticuerpos)

Tóxicas

Hormonas

Estructurales

De Relleno (Tejido Conectivo[Colágeno, Elastina y Reticulina)

Unión

Transporte

Contracción

Simples

Conjugadas

Conformación Nativa

Lipoproteínas

Glicoproteínas

Fosfoproteínas

Homoprteínas

Flavoproteínas

Metalloproteínas

Estructuras secundarias y Propiedades de las Proteínas Fibrosas

Denaturación

Pérdida de la conformación nativa, la proteína pierde su función.

Coformación Nativa: Aquella con la que la proteína cumple la función para la cual está diseñada.

Estabilidad: Tiempo que se demora una proteína para denaturarse frente a un agente denaturante.

Dependiendo de los aa que conforman una proteína, esta puede ser más o menos estable.

La conformación nativa la presentan las proteína siempre a la menor temperatura.

La estabilidad no depende de la temperatura de la actividad óptima.

Recambio Intracelular de Proteínas

Las proteínas se van cambiando cuando recaen en su función, siendo reemplazadas por proteínas más jóvenes, a su vez las proteínas que se han retirado de su proceso son degradadas posteriormente y utilizados sus residuos para formar nuevas proteínas, este proceso se realiza para mantener la eficiencia del proceso que se está llevando a nivel celular.

Secuencias señales para la translocación al retículo endoplásmico de proteínas eucariontes

Existen secuencias hidrofóbicas procedidas por aa básicos que codifican la exportación de proteínas al R.E desde el citoplasma.

Secuencia amino terminal: Indica donde va la proteína para su procesamiento postraduccional, enviándolas fuera de la célula.

Señal SRP: Reconoce las proteínas para el transportador

Transportador: Ofrece un poro para que una proteína específica que sea reconocida por el ribosoma pase a través de él para que posteriormente sea exportado.

Glucosil Transferasa: Está al interior del RE, adiciona el carbohidrato a la proteína que entra al RE de forma específica y la transforma en una proteína glicolisada.

Nota: Fuera de la célula la proteína alcanza su conformación nativa.

Complejo de Histocompatibilidad: Marcos que pertenecen a la célula de un organismo.

Proteasas: Degradan Proteínas.

Modificación Covalente Reversible

Son Enzimas Regulatorias cuya actividad es modulada por la modificación de la molécula enzima.

Grupos químicos adicionados:

Fosforilo

Adenil

Uridil

Ribosil Adenosin de fosfato

Metilos

Fosforilación

Ocurre en tres aminoácidos (Tyr, Ser, Treo)

Las proteínas que se encargan de este proceso se les denomina kinasas, y las que se encargan del proceso contrario (desfosforilación) son las proteil fosfatasas.

Lisosomas

Vesículas esféricas con una membrana de una bicapa simple que contienen enzimas que digieren proteínas, polisacáridos, ácidos nucleicos y lípidos, con un PH interno alrededor de 5.

Ubiquitinización

Proceso que depende de la Ubiquitina, que se encarga de marcar las proteínas que serán degradadas por los proteosomas (grandes complejos proteolíticos dependientes de ATP)

Este Proceso es solo para proteínas grandes y difíciles de degradar.