aminoácidos proteínas

Son compuestos que contienen dos grupos funcionales

A excepción de la glicina (que el carbono alfa tiene 2 átomos de H) todos los aminoácidos presentan al carbono alfa como asimétrico, puesto que está unido a 4 átomos-grupos de átomos diferentes, es decir es un átomo de carbono quiral.

Los aminoácidos naturales, que se encuentran en las proteínastienen isomería óptica y pertenecen al la serie L. Son levógiros (-),giran el plano de polarización de la luz hacia la izquierda.

Por ejemplo:HO-C=O O=C-OH

⌡ ⌡

H2N-C-H H-C-N2H⌡ ⌡

CH3 H3CL alanina (-) D alanina (+)

Los aminoácidos que se sintetizan en el laboratorio son óptimamente inactivos, porque se obtienen mezclas equimolares(mezclas racémicas) de las formas L y D, estas 2 formas son isómeros ópticos, o enantiómeros.

El organismo humano sólo es capaz de utilizar los L isómeros de los aminoácidos.

¿Cuál de estos aminoácidos es de carácter ácido, básico o neutro? Explica

PROPIEDADES ÁCIDO – BASE DE LOS

AMINOÁCIDOS.

Interactúa con el H+ que Interactúa con el OH-

aporta el agua, y el grupo hibrído que aporta el agua y elcarboxílico lo acepta. grupo NH3

+ cede un H+

Como los grupos funcionales que presentan los aa poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH, por eso, en el pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentranmayoritariamente en su forma catiónica, y a pH alto(básico) se encuentran en su forma aniónica . Sin embargo,existe un pH específico para cada aminoácido, donde lacarga positiva y la carga negativa se encuentran enequilibrio, y el conjunto de la molécula es eléctricamenteneutro. En éste estado se dice que el aminoácido seencuentra en su forma de zwitterion.

Por lo tanto los aminoácidos en solución acuosa puedencomportarse como ácidos o bases, se dice que sonanfóteros.

Que predomine la forma de catión, de anión o de ión híbrido, en un aminoácido en solución acuosa

dependerá del pH del medio.

Si se logra un pH donde prevalezca la forma de ión híbrido, se dice que se llegó al PUNTO ISOELÉCTRICO del aminoácido (la carga de neta del ión es 0). El punto isoeléctrico no siempre coincide con un pH = 7.

Si la solución tiene un pH menor a su punto isoeléctrico, el aminoácido actuará como catión.

Si la solución tiene un pH mayor a su punto isoeléctrico, el aminoácido actuará como anión.

El punto isoeléctrico depende del número de grupos carboxílicos o aminas de la molécula de aminoácido.

neutros presentan un P.I comprendido entre 6- 7.

ácidos tienen un P.I entre 2,5 -5

básicos presentan un P.I entre 7,5 – 10,8.

Aminoácidos P.I

glicina 6,0

alanina 6,0

triptofano 5,9

aspártico 2,8

glutámico 3,2

lisina 9,7

PUNTO ISOELÉCTRICO DE ALGUNOS AMINOÁCIDOS.

FORMACIÓN DE PÉPTIDOS.

Los aminoácidos al combinarse entre sí, forman PÉPTIDOS. La reacción se da entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del otro, con formación de agua. A esta reacción se le llama REACCIÓN DE CONDENSACIÓN.

ESTRUCTURA

DE LAS

PROTEÍNAS

Estructura primaria

Estructura Secundaria.

Alfa hélice

Hoja plegada

Cordón

Estructura terciaria

Las interacciones queestabilizan la estructuraterciaria son variadas

Estructura Cuaternaria

Los niveles de estructura de las proteínas se ejemplifican aquí con lahemoglobina, la proteína de los glóbulos rojos que transportan oxígeno.Todos los niveles de estructura de las proteínas están determinadospor la secuencia de aminoácidos, las interacciones entre los grupos R delos aminoácidos (principalmente puentes de hidrógeno) y lasinteracciones entre los grupos R y su entorno (por lo general agua olípidos).

DESNATURALIZACIÓN

Algunos factores que desnaturalizan las proteínas son:

Físicos.- por ejemplo el calor (elimina o reduce la capa protectora de agua, rompiendo los enlaces salinos y de hidrógeno, dejando al descubierto grupos cargados que al interaccionar agrupan las moléculas proteicas precipitándolas, la proteína coagula y es un cambio irreversible), las radiaciones, los ultrasonidos, etc.

Químicos.- por la acción de ciertos reactivos como :Ácidos fuertes. Sales de metales pesadosSales neutraspH extremos, menores que 3 o mayores que 10

La desnaturalización normalmente lleva a una disminución de la solubilidad y a la pérdida de actividad biológica.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Su composición: Proteínas simples

por hidrólisis producen solamente aminoácidos

Proteínas Conjugadaspor hidrólisis producen no solamente aminoácidos, sino también otros compuestos orgánicos o inorgánicos

•Glicoproteínas: contienen hidratos de carbono•Nucleoproteínas: contienen desoxirribonucleótidos o ribonucleótidos•Fosfoproteínas: contienen grupos fosfato•Metalproteínas: contienen átomos de metales, como el Fe, Zn o Cu•Lipoproteínas: contienen lípidos

Su estructura:Proteínas fibrosas

Son ellas las que proporcionan apoyo mecánico a las células del individuo y a los organismos por entero.

Proteínas globularesLa mayor parte de las proteínas globulares solubles, se localizan en la porción fluida del citoplasma (citosol), en las regiones acuosas de los organelos, o en los líquidos extracelulares. Otras proteínas globulares están fijas o son parte de las membranas biológicas.

Su función biológica

ESTRUCTURALESQueratina (piel, cabello, uñas), colágeno (tejidoconectivo), fibroína (seda)

CONTRACTILES Actina, miosina (del tejido muscular)

REGULADORAS Hormonas: insulina, oxitocina, vasopresina

DE TRASPORTE Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina

DE RESERVA Ovoalbúnima, caseína, gliadina

INMUNOLOGICAS Gammaglobulinas (anticuerpos)

CATALITICAS

Enzimas: tripsina, ribonucleasa, invertasaToxinas: butolínica y diftérica; ponzoña deserpiente