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LAS ENZIMAS Y LA DIGESTIÓN

ENZIMAACTÚA SOBRE

PROPORCIONA SE PRODUCE ENCONDICIONES

PARA QUE ACTÚE

Ptialina almidones. Mono y disacáridos La boca (glándulas

salivares)

Medio moderadamente

alcalino

Amilasaalmidones y azúcares

GlucosaEl estómago y

páncreas

Medio moderadamente

ácido

Pepsina proteínas Péptidos y

aminoácidos El estómago Medio muy ácido

Lipasa grasas Ácidos grasos y

glicerina Páncreas e intestino

Medio alcalino y previa acción de las sales biliares

Lactasalactosa de la

leche Glucosa y galactosa

Intestino (su producción

disminuye con el crecimiento)

Medio ácido

¿QUÉ SÓN LAS ENZIMAS?

Moléculas proteínicas energizadas son necesarias prácticamente para todas las actividades bioquímicas que se llevan a cabo en el organismo.

Las enzimas son esenciales para la digestión de los alimentos, la estimulación del cerebro, el suministro de energía a las células.

El papel primordial de las enzimas es servir de catalizadores, es decir, acelerar o retardar los cientos de miles de reacciones químicas que se efectúan en el organismo y que controlan los procesos vitales.

LA FUNCION DE LAS ENZIMAS

Las enzimas digestivas descomponen las partículas de alimentos para que puedan almacenarse en el hígado o en los músculos.

Otras enzimas convierten después esa energía almacenada en sustancias que el organismo utiliza de acuerdo con sus necesidades.

Además, las enzimas les ayudan a los riñones, al hígado, a los pulmones, al colon y a la piel a eliminar del organismo desechos y toxinas.

LA FUNCION DE LAS ENZIMAS

Así mismo, utilizan los nutrientes que han ingresado al organismo para construir nuevo tejido muscular, células nerviosas, hueso, piel y tejido glandular.

Una enzima puede convertir el fósforo dietético en hueso.

Las enzimas promueven la oxidación de la glucosa a fin de crear energía para las células.

ENZIMAS ALIMENTARIAS

A pesar de que el organismo produce enzimas, también las puede obtener en los alimentos.

Desafortunadamente, las enzimas son sumamente sensibles al calor.

Incluso una temperatura moderada (48°c o más)

destruye la mayoría de las enzimas de los alimentos.

Por esta razón, para obtener enzimas dietéticas, los alimentos se deben comer crudos.

ETAPAS QUE CONSTITUYEN VERDADEROS HITOS EN LA EVOLUCIÓN PROGRESIVA DE

LA INVESTIGACIÓN SOBRE ENZIMAS:

Estudio de la invertasa de la miel, hecho por H. Erlenmeyer, en 1874;

Elaboración de un primer preparado enzimático aminolitico de origen microbiano, patentado por Takamine en Japón, en 1884;

Obtención de una primera enzima en forma cristalina: la ureasa, a partir de la soya, lograda por Sumner en 1926;

ETAPAS QUE CONSTITUYEN VERDADEROS HITOS EN LA EVOLUCIÓN PROGRESIVA DE LA

INVESTIGACIÓN SOBRE ENZIMAS:

Reconocimiento de la secuencia aminoacídica en una serie de enzimas importantes en la década del 60.

Comprobación de la estructura tridimensional de la lisozima por análisis de rayos X, en 1965;

Síntesis química completa de una enzima con actividad de ribonucleasa, realizada por Merrifield, a fines de la década del 60.

LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS

Las enzimas son biocatalizadores complejos de gran especificidad y eficiencia, producidos por las células de organismos vivos.

Las sustancias sobre las que actúan las enzimas, transformándolas, se denominan substratos.

Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.

TIPOS DE ENZIMAS ENZIMAS DIGESTIVAS (Tracto gastrointestinal y descomponen los alimentos).

TIPOS DE ENZIMAS

ENZIMAS METABOLICAS (permite que los nutrientes sean absorbidos

en el torrente sanguíneo para ser utilizados en diversas funciones corporales).

COFACTORES

Existen enzimas cuya función catalítica se debe exclusivamente a su naturaleza proteica, pero hay otras en que sus propiedades catalíticas, aunque relacionadas con su naturaleza proteica, dependen para su actividad óptima de la presencia de una estructura no proteica y termoestable llamada cofactor.

Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+

Los cofactores pueden ser simples iones inorgánicos o sustancias orgánicas más o menos complejas.

COFACTORES Y COENZIMAS Si los cofactores orgánicos están más

débilmente unidos a la proteína (generalmente se unen sólo en el curso de la reacción), se denominan coenzimas.

COFACTORES Y COENZIMAS

En el lenguaje corriente de la enzimología, el componente proteico se denomina apoenzima y el complejo completo de proteína y cofactor se llama holoenzima.

Generalmente la apoenzima es inactiva como catalizador.

SUBSTRATOS DE ENZIMAS

Se usan para medir la actividad catalítica de las enzimas y, para determinar el carácter especifico de una acción enzimática.

Para que una sustancia sea apropiada como substrato de una enzima debe reunir los siguientes requisitos:

a) Que experimente una transformación bien definida por la acción catalítica de la enzima;

b) Que sea específica para la enzima respectiva o el grupo muy restringido de enzimas. Ej.: el almidón para las alfa y beta amilasas;

SUBSTRATOS DE ENZIMAS

c) Que según las condiciones del ensayo, previamente fijadas, no sufra una descomposición espontánea o produzca otras reacciones no catalizadas por la enzima;

d) Que la transformación del substrato que es catalizada por la enzima. Sea fácilmente medible.

EJEMPLO: Liberación de un ácido o de un álcali que sean

medibles por titulación.

SUBSTRATOS DE ENZIMAS

Acoplamiento con otras reacciones químicas o enzimáticas, llamadas reacciones indicadoras.

Ejemplo: La reacción química (de fosfatasa en leche),

del fenol liberado con la dibromoquinon-clorimida para dar indofenol, de color azul.

LOS SUBSTRATOS ENZIMÁTICOS PUEDEN TENER DOS ORÍGENES

Substratos naturales de las respectivas enzimas, como por ej., El almidón (para amilasas) o el etanol (para la alcohol dehidrogenasa);

Derivados de substratos naturales, obtenidos por síntesis con una estructura química tal que aún son reconocidos y transformados por la respectiva enzima con formación de productos, ya sea coloreados o fácilmente medibles por otro mecanismo.

Ejemplo: 4-nitroanilidas de aminoácidos, para proteasas, y nitrofenil derivados de azúcares, para glucosidasas.

CLASIFICACIÓN DE LAS

ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS

LAS HIDROLASAS comprenden las:

1. ESTERASAS, entre las cuales son de importancia en los alimentos:

a) Lipasas, que hidrolizan los ésteres de ácidos grasos;

b) Fosfatasas, que hidrolizan los ésteres fosfóricos de muchos compuestos orgánicos, como, por ejemplo, glicerofosfatos, almidones fosforilados:

Por ello puede protegerse el color natural (retención de clorofila de hasta 60%) por los siguientes tratamientos:

Pre-tratamiento por inmersión (ej., Arvejas), a temperatura ambiente, en solución de bicarbonato de sodio al 2% por espacio de 30 a 40 min.

Procesamiento en salmuera, que lleva adicionada hidróxido de magnesio (0,020-0,025 M).

d) Pectino-esterara, enzima importante en la industria de derivados de frutas.

c) Clorofilasas. en la industria alimentaría debe tratarse de retener el color verde de la clorofila, en el caso de los vegetales deshidratados o en conservas.

1.2 CARBOHIDRASAS, que se clasifican en:

a) Hexosidasas, entre las que interesan la invertasa y la lactasa; y

b) Poliasas, que comprenden las amilasas, las celulasas y la poligalacturinasa o pectinasa, que actúa sobre el ácido péctico o poligalacturónico, dando moléculas de ácido galacturónico, carentes de poder gelificante; de importancia en la elaboración de zumos y néctares de frutas.

1.3 PROTEASAS, que se clasifican en:

a) Proteinasas, endoenzimas que rompen las uniones peptídicas: -CO-NH de las proteínas.

b) Peptidasas, que rompen las uniones de los péptidos hasta la liberación final de moléculas de aminoácidos;

c) Catepsinas, a cuya acción en el músculo proteico se deben los procesos autolíticos en la maduración de la carne.

d) Renina, Quimosina o Fermento, que se encuentra en el cuarto estómago del ternero alimentado sólo con leche materna y que causa la coagulación de la leche.

DESMOLASAS O ENZIMAS OXIDANTES.2.1 Oxidasas, que comprenden:

a) Las Oxidasas Férricas: Catalasa, responsable de la pérdida de color y olor

de vegetales congelados, y Peroxidasa, que se encuentra en verduras y frutas cítricas.

b) A las Oxidasas Cúpricas pertenecen la poli fenol

oxidasa, tirosinasa, catecolasa, relacionadas con el Pardeamiento Enzimático.

2.2 Dehidrogenasas. Xantino-oxidasa, que es una flavoproteína con

molibdeno y cataliza la oxidación de xantina y aldehídos como el fórmico.

Lipoxidasa, que cataliza la oxidación de ácidos grasos poliinsaturados y secundariamente también al caroteno de frutas y verduras deshidratadas, a través de los peróxidos formados.

METODOS GENERALES PARA LA

OBTENCIÓN INDUSTRIAL DE ENZIMAS

Las principales fuentes de enzimas usadas en la industria de alimentos son de diferente origen:

a) Vegetal: Lipasas y pectinoesterasa se elaboran a partir de

soya, ricino y frutas cítricas; La alfa-amilasa se extrae la germen de trigo. Las proteasas se obtienen de la papaya, del higo,

de la piña y La peroxidasa, del rábano picante;

b) Animal: Renina, Pepsina, Tripsina, Quimotripsina, Catalasa y Lipasa pancreática

c) Microbiano:

Las enzimas de los hongos: Aspergillus flavus, orycae, niger y Bacillus subtilis.

APLICACIONES INDUSTRIALES

Aplicación Enzimas utilizadas Usos

Procesado de alimentos

La amilasa cataliza la degradación del almidón en azúcares sencillos.

Amilasas de hongos y plantas.

Producción de azúcares desde el almidón, como por ejemplo en la producción de jarabe de maíz.

En la cocción al horno, cataliza la rotura del almidón de la harina en azúcar.

La fermentación del azúcar llevada a cabo por levaduras produce el dióxido de carbono que hace "subir" la masa.

ProteasasLos fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en la harina.

Alimentos para bebés Tripsina Para pre-digerir el alimento dirigido a bebés.

Aplicación Enzimas utilizadas Usos

Elaboración de cerveza

Cebada germinada utilizada para la elaboración de malta.

Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la elaboración de la cerveza.

Las enzimas liberadas degradan el almidón y las proteínas para generar azúcares sencillos, aminoácidos y péptidos que son usados por las levaduras en el proceso de fermentación.

Enzimas de cebada producidas a nivel industrial

Ampliamente usadas en la elaboración de cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada.

Amilasa, glucanasa y proteasas Digieren polisacáridos y proteínas en la malta.

Betaglucanasas y arabinoxilanasas Mejoran la filtración del mosto y la cerveza.

Amiloglucosidasas y pululanasasProducción de cerveza baja en calorías y ajuste de la capacidad de fermentación.

Proteasas Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.

Aplicación Enzimas utilizadas Usos

Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.

Industria láctea

Queso de Roquefort.

Renina, derivado del estómago de animales rumiantes jóvenes (como terneros y ovejas).

Producción de queso, usada para hidrolizar proteínas.

Enzimas producidas por bacterias Actualmente, cada vez más usadas en la industria láctea.

Lipasas

Se introduce durante el proceso de producción del queso Roquefort para favorecer la maduración.

Lactasas Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.

Aplicación Enzimas utilizadas Usos

Digestión de carne Papaína Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar.

Industria del almidón

Glucosa.

Fructosa.

Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas

Conversión del almidón en glucosa y diversos azúcares invertidos.

Glucosa isomerasa

Conversión de glucosa en fructosa durante la producción de jarabe de maíz partiendo de sustancias ricas en almidón. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las calorías mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.

EFECTOS DELETEROS EN ENZIMAS

DE LOS ALIMENTOS

LOS INHIBIDORES COMPETITIVOS SE UNEN REVERSIBLEMENTE AL ENZIMA, EVITANDO LA UNIÓN DEL SUSTRATO. POR OTRO LADO, LA UNIÓN DEL SUSTRATO EVITA LA UNIÓN DEL INHIBIDOR. ASÍ PUES, SUSTRATO E INHIBIDOR COMPITEN POR LA ENZIMA.

ENZIMAS DE ALIMENTOS QUE DESTRUYEN NUTRIENTES.

Lipoxidasa, destruye los carotenos y la vitamina A de frutas y hortalizas, al actuar sobre los dobles enlaces de compuestos insaturados.

Tiaminasa, destruye la tiamina y se la encuentra en mariscos (ostras) y algunos peces crudos.

INHIBICIÓN DE ENZIMAS DE LOS ALIMENTOS

Inactivación por calor.La precocción, escaldado es el método más

conocido y empleado por la industria alimentaría para la inactivación de las enzimas.

INHIBICIÓN POR ADITIVOS (NO PERMITIDOS)

Acido fórmico: por su poder complejante que inhibe enzimas que contienen Fe+++.

Acidos monocloro y monobromoacético: por su acción tiolopriva en el sentido de bloquear los grupos sulfhidrílicos de las enzimas.

Acido bórico: inactiva descarboxilasas, fuera de acumularse en la grasa del organismo.

INHIBICIÓN POR ADITIVOS (NO PERMITIDOS).

Base de amonio cuaternario: que activan la citocromo-oxidasa y enzimas digestivas.

Ácido nordihidro-guayarético: inhibe las catalanas, peroxidasas, alcohol-dehidrogenasa, fuera de tener una acción alergizante.

INHIBICIÓN DE ENZIMAS POR COMPONENTES DE ALIMENTOS

Factor antitríptico, que se encuentra en el poroto de soya, clara de huevo (ovomucoide) y zumo de papa cruda.

Solanina o solanidina (aglucón) de la papa, que inhibe la colino esterasa; lo que tiene relación con el control de la conducción de los impulsos nerviosos

ENZIMAS DE ALIMENTOS QUE DESTRUYEN NUTRIENTES.

Lipoxidasa, destruye los carotenos y la vitamina A de frutas y hortalizas, al actuar sobre los dobles enlaces de compuestos insaturados.

Tiaminasa, destruye la tiamina y se la encuentra en mariscos (ostras) y algunos peces crudos.

EFECTOS NO DESEADOS O DETERIOROS PRODUCIDOS EN ALIMENTOS POR ACCIÓN

ENZIMÁTICA.

Entre estos efectos deben mencionarse pardeamiento de los alimentos, los cuales se manifiestan por la aparición de manchas oscuras en el tejido animal o vegetal y pueden tener dos causas bien diferentes, distinguiéndose entré el pardeamiento químico o no enzimático y el enzimático.

PARDEAMIENTO ENZIMÁTICO

Las polifenoloxidasas de las frutas oxidan ciertos fenoles introduciendo átomos de oxígeno en su composición.

De esta manera los transforman en quinonas, las cuales se polimerizan dando lugar a pigmentos marrones, rojos y

negros.

POLIFENOLOXIDASAS

TIROSINASA

Se descubrió primero en los champiñones, en los que el efecto de pardeamiento tras un daño mecánico, como el corte, es muy evidente.

CRESOLASA

GRACIAS POR SU ATENCIÓN