INFORME SEMINARIO II

ORGANIZACIN ESTRUCTURA Estabilidad de la estructura proteica. Tipos de uniones qumicas. Enlaces covalentes responsables del enlace peptdico. Grupos que interaccionan CC, CN, C=O, CH, SS, CNC Puentes salinos, uniones polares ms fuertes que existen. Grupos que interaccionan NH3+, COO NH3+

Puentes de hidrgeno presentan la conformacin 3D de una protena. Grupos que interaccionan

Fuerzas atractivas de Van der Waals Grupos que interaccionan. Grupos apolares

Estructura Estructura primaria.Secuencia de aminocidosCambios en la secuencia de aminocidos. Conservadores. Preservan naturaleza de cadena lateral (cambio de Asp por Glu, mantienen carga negativa). No conservadores. (Asp por Ala, por ejemplo) pueden tener consecuencias ms graves. Estructura secundaria. Plegado de polipptidos hacia motivos con enlaces de hidrgeno, como la hlice , la hoja plegada , y asas.Conformaciones. Conformacin Conformacin . (presente en queratina y protenas fibrosas) Anti paralelas y paralelas. Estructura terciaria. Alude a las relaciones entre dominios estructurales secundarios.Caracterstica de protenas globulares. Estructura cuaternaria. Protenas oligomricas se refiere a las relaciones espaciales entre diversos tipos de poli pptidos.

DESNATURALIZACION. Anlisis termodinmico de la desnaturalizacin de un sistema protenico se consideran dos estadios N y D, para la transicin entre las molculas en estado Nativo (N) y desnaturalizado (D). Desnaturalizacin trmica. Desnaturalizacin por cambios de pH. Modificaciones en su conformacin debido a cambios en la ionizacin de las cadenas laterales. Afecta el nmero de puentes salinos que estabilizan la estructura nativa. Desnaturalizacin por urea y cloruro de guanidinio.Forma cadenas al azar, que se estabilizan en un nuevo estado desnaturalizado con puentes de hidrgeno formados con urea. Desnaturalizacin con detergentes. Estabilizan forma desplegada del polipptido mediante formacin de micelas alrededor de las zonas hidrofbicas. Desnaturalizacin con disolventes orgnicos.Obedece a la ley de Coulomb: F= (q1. q2)/er2 Efectos de las sales en la solubilidad de las protenas. Concentracin salina fisiolgica. Interacciones electroestticas de la sales con residuos de aminocidos. Concentracin salinas altas (IM). Series liotropicas o caotropicas de Hofmeister.Estabilidad estructural Mejoran. Na2So4 y NaF. Debilitan. NaSCN NaCLO4. Inactivacin mecnica. Protenas milimricas son fuertemente afectadas por las fuerzas cortantes o por la agitacin. Se evita con antiespumantes. Protelisis. rompimiento irreversible de enlaces covalentes de la protena.

MODIFICACION. Tratamientos trmicos moderados La desnaturalizacin de las protenas facilita su digestin. Escaldado inactivar enzimas Pasteurizacin se desactivan las lipasas de la leche, las toxinas microbianas Pirolisis De acuerdo a la prueba de Ames en el tratamiento trmico de alimentos (200 C) los aminocidos sufren pirlisis convirtindose en mutgenos. Entre los ms txicos estn las carbolinas y los imidoaazarenos. Racemizacin Es frecuente en los tratamientos alcalinos de acuerdo a la b-eliminacin (formacin aminocidos raros Ser y fosfoserina). Entre cruzamientos interacciones protena-protena (puentes S-S). Reacciones de las protenas con agentes oxidantes Los aminocidos lbiles son Met Cys Trp cuando aplican agentes oxidantes. Inhiben el crecimiento microbiano en procesos de alimentos. Los lpidos peroxidados provenientes de alimentos en proceso de enranciamiento. Reacciones con nitritos En produccin de embutidos evitan crecimiento de C. botulinum. Reacciones con sulfitos Previene el oscurecimiento de Maillard. Reacciones de carbonil amino Reaccin de oscurecimiento de Maillard. Etapa del oscurecimiento. Base Shiff. se descompone en Lys y el azcar en el medio cido del estmago. Formacion cetosamina. se forman melanoidinas, compuestos insolubles indeseables. Fraccionacion Se obtienen por tratamientos alcalinos.

PROPIEDADES FUNCIONALES. Propiedades de hidratacin. Dependen de las interacciones protenaagua: Adsorcin de agua. Humectacin. Solubilidad. Retencin de agua. Dispersabilidad. Viscosidad Clasificacin protenas con base solubilidad: Albuminas. se solubilizan en agua a pH 6.6 (albmina srica, ovoalbmina, y a-lactoalbmina). Globulinas. solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0 (glicinina, faseolina y b-lactoglobulina). Glutelinas. solubles en soluciones cidas (pH 2) y alcalinas (pH 12) (glutelinas de trigo). Prolaminas. solubles en etanol al 70%

Propiedades de superficie. Emulsificantes.Metodos que determinan

Espumantes. Fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire).Factores Ph. PI clara de huevo 4,5. Sales. Capacidad espumante aumenta con concentracin NaCl. Azucares. Incrementa estabilidad. Lpidos. concentracin mayor al 0.5% afectan desfavorablemente las propiedades espumantes de protenas. Temperatura Viscosidad. resistencia de una solucin a fluir bajo una fuerza aplicada.

PROPIEDADES NUTRICIONALES. Evaluacin calidad protenica Balance de Nitrgeno (NB) evala nitrgeno retenido. Relacin de la Eficiencia de la Protena (PER) evala ganancia de peso por gramo de protena consumido Relacin Neta de la Protena (NPR) Utilizacin Neta de la Protena (NPU) que evala el nitrgeno corporal en funcin del ingerido.