ProtenasFunciones de las protenas1.-FUNCION ENZIMTICA Las enzimas son biocatalizadores , quienes permiten la produccin de las reacciones metablicas Son especificas para cada reaccin2.- FUNCIN HORMONAL Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez secretadas ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor adecuado. Slo algunas hormonas son de naturaleza proteica, como por ejemplo : Insulina glucagn hormona del crecimiento calcitonina 3.-RECONOCIMIENTO DE SEALES QUMICAS La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del reconocimiento de seales qumicas llamados receptores los que son de muy diverso tipo . Existen receptores , por ejemplo Hormonales de neurotransmisores de anticuerpos de virus de bacterias 4.- FUNCIN DE TRANSPORTE Los transportadores biolgicos son siempre protenas. Por ejemplo: Transportadores de membrana Transportadores sanguneos Transportadores intracelulares 5.- FUNCIN ESTRUCTURAL Son aquellas que frman parte de citoesqueleto, de matriz extracelular , citoplamticas , de membrana etc. Protenas de citoesqueleto 6.- FUNCIN DE DEFENSA La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extrao.En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer molculas u organismos extraos y se unen a ellos para facilitar su destruccin por las clulas del sistema inmunitario7.- FUNCIN DE MOVIMIENTOTodas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina y la miosina. El movimiento de la clula mediante cilios y flagelos est relacionado con las protenas que forman los microtbulos. Clasificacin de las protenas I. Segn presencia o no de un grupo prosttico: Protenas simplesSolo estn formadas por protena Protenas conjugadas Estn formadas por protena mas un grupo no proteico llamado grupo prosttico

III. Segn estructura global: Protenas fibrosas y protenas globulares Protenas conjugadasAminocidos Son las unidades estructurales que constituyen las protenas. Algunos de ellos son proteicos ( estn en las protenas) y otros son no proteicos (no estn presentes en ellas ) A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminocidos presentes en las protenas de los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales caractersticos: el grupo carboxilo o grupo cido(-COOH), y el grupo amino (-NH2). En la frmula general de la figura., R representa el resto de la molcula. R puede ser desde un simple H , como en el aminocido glicina, a una cadena carbonada ms o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilo y tambin otras funciones (alcohol, tiol, etc.). Las protenas de los seres vivos slo tienen unos 20 aminocidosdiferentes, por lo que habr nicamente 20 restos distintos (ver diagrama). COO-CRH3N+HAminocidos: estructuraGrupo carboxilo (disociado) Grupo amino (protonado) Cadena Lateral variable Carbono a Diversos tipos de aminocidos Todos los aminocidos comparten el Grupo acido El grupo amino El carbono alfa o central Lo que cambia en ellos es el radical R, segn este radical se clasifican en diversos gruposClasificacin de los aminocidosNo polares polaresAromticos Con carga positiva (bsicos) Con caga negativa (acidos ) GlicinaSerina fenilalaninalisinaAspartato AlaninaTreoninaTirosinaargininaglutamato valinacisteinaTriptofanohistidina Leucina Prolina metioninaasparagina isoleucinaglutamina aminocidos esenciales La mayora de los aminocidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Son los llamados aminocidos esenciales Los aminocidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminocidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Tr CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un tomo de carbono y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y estabilidad de las molculas proteicas. Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin de que el enlace C-N del enlace peptdico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de l. ENLACE PEPTIDICO PEPTIDOS, POLIPPTIDOS y PROTENAS

Cuando se unen dos aminocidos mediante un enlace peptdico se forma un dipptido. A cada uno de los aminocidos que forman el dipptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podr unir otro aminocido formndose un tripptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formar un polipptido. Cuando el nmero de aminocidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una protena. 2 aaDipptido 3 aaTripptido de 4 a 10 aa Oligopptido de 10 a 100 aa Polipptido ms de 100 aa Protena Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el grupo amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (H-). En el otro extremo quedar libre el grupo carboxilo del ltimo aminocido, aminocido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica tendr por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo: H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH. PEPTIDOSMuchas sustancias naturales de gran importancia son pptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina, producida por clulas del pncreas, regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que est formada por dos cadenas de 21 y 30 aminocidos unidas por puentes disulfuro la encefalina (5 aminocidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensacin de dolor las hormonas del lbulo posterior de la hipfisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del tero durante el parto tambin son pptidos algunos antibiticos como la gramicidina. Niveles estructurales en las protenas Estructura primaria: Secuencia de aminocidos Estructura secundaria: Plegamiento bsico de la cadena debido a enlaces de hidrgeno entre grupos -CO- y -NH- de la unin peptdica: hlices, lminas y giros Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la protena Estructura cuaternaria: Asociacin de distintas subunidades, siendo cada una un polipptido. 5-AAGGGTACCCAACATTTAGTT-3 3-TTCCCATGGGTTGTAAATCAA-5 5-AAGGGUACCCAACAUUUAGUU-3 NLys.Gly.Ser.Gln.His.Leu.Val C DNA RNA Protena Estructura primaria ESTRUCTURA SECUNDARIAN C Mioglobina Protena globular conalto contenido en a-hlice Fibringeno Protena fibrosa con alto contenido en a-hlice Protena fibrosa con estructura b: Fibrona Estructura terciaria Fuerzas que mantienen la estructura terciaria: - Efecto hidrofbico - Enlaces de hidrgeno - Interacciones inicas o salinas - Enlace disulfuro Estructura cuaternaria Hemoglobina Glucgeno fosforilasa (homotetrmero) Desnaturalizacin de las protenas Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida a un polmero afuncional. Consecuencias inmediatas son: - Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada frecuentemente de precipitacin - Prdida de todas sus funciones biolgicas - Alteracin de sus propiedades hidrodinmicas Estado nativoEstado desnaturalizado Agentes desnaturalizantes I. Fsicos 1. Calor 2. Radiaciones II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH 4. Reactivos de grupos -SH renaturalizacin Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin. La estructura primaria la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuracin. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificacin de protenas, ya que no todas la protenas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalizacin conduce a la prdida total de la solubilidad, con lo que la protena precipita. La formacin de agregados fuertemente hidrofbicos impide su renaturalizacin, y hacen que el proceso sea irreversible. Plegamiento o ensamblamiento de protenas 1. Autoensamblamiento La protena se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La protena se pliega gracias a la accin de otras protenas Una protena recin sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional nica.Secuencia de aminocidos Conformacin b Proteoglucanos Hemoglobina PROTENAS ESTRUCTURACLASIFICACINFUNCIONES Estructural Enzimtica Hormonal DefensaTransporte Receptores Contrctil Aminocidos Enlace peptdico Pptidos o protenas Organizacin estructural unidos por formando tienen E. terciaria E. cuaternaria E. secundaria E. primaria Plegamiento espacial Protenas oligomricas a hlicedefinida por es la slo en 20 (segn R) se distinguen Proteinasconjugadas Fibrosas Globulares Colgeno Actina/Miosina Ej Nucloprotenas Lipoprotenas Fosfoprotenas Glucoprotenas Cromoprotenas Casena Cromatina HDL, LDL FSH, TSH... Ej. Ej. Ej. Ej. Ej. Ej. Albminas Globulinas