proteinas
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PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
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Proteínas• J.J. Berzelius (Suecia) fue el
primero en sugerir el término proteínas (PROTEIOS: primario).
• Son macromoléculas consideradas hoy como sistemas integrados capaces de realizar funciones específicas y regulables.
• Existe una clara relación entre su estructura y sufunción.
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Niveles de acción
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Son cadenas lineales (no ramificadas) de aminoácidos, organizadas en estructuras que dependen de su secuencia y determinan su función.
QUÉ SON LAS PROTEÍNAS
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Son moléculas con a un grupo Amino (NH3+), un grupo Carboxilo(COO-) y un Radical o grupo R unidos al Carbono (α)
LOS AMINOÁCIDOS
La Secuencia de AAs determina la estructura y función de la proteína
NH3+
COO-CR
Hαααα
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Enantiómeros
Imágenes especulares
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Aminoácidos
Cadenas Alifáticas
Cadenas Aromáticas
Alifáticas Hidroxílicas
Cadenas con Azufre
Cadenas Amídicas
CadenasÁcidas
Grupo AminoSecundario
Cadenas Básicas
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Aminoácidos modificados
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Aminoácidos con actividad biológica
Neurotransmisores
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Ionización de los AAs
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Glicina Gly GRadical: - H•Es el más pequeño. Poco variable evolutivamente.•Se adapta a ambiente Hidrofílico ó Hidrofóbico. •Permite gran cercanía entre cadenas polipeptídicas
gracias a su pequeño grupo•Se encuentra a menudo donde dos polipéptidos
entran en contacto muy cercano.
Prolina Pro P IMINOÁCIDO
Radical: - NH2 – (CH2)3 – CH – Amino 2rio
•Grupo R Hidrofóbico
•Crea enrollamientos en las cadenas peptídicas.
•Rompe estructuras secundarias ordenadas.•Alfa Helice, Hoja Beta. Por ello no varia en la evolución.
AA. Con características especiales
H
COO--
HCH3N
+
COO--
HCH2N
+
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EL ENLACE PEPTÍDICO
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Los AAs se pueden unir por enlaces peptídicos
Formación del enlace peptíco
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La insulina tiene dos cadenas unidas por dos puentes disulfuro.La cadena A tiene 21 aa y laB tiene 30 aa
Secuencia de la insulina
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Niveles de organización de las proteínas
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• Las proteínas difieren en su composición y secuencia de aminoácidos.
• Están constituidas solamente por 20 diferentes alfa - aminoácidos.
• En las proteínas de los organismos todos los aminoácidos son L.
• Los 20 aminoácidos no aparecen con la misma frecuencia en las proteínas : los más abundantes son Gly,Ala, Leu,Val, Ser y Glu.
Estructura primaria
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Estructura secundaria• En 1930 Pauling comenzó
a estudiar los patrones de difracción de rayos X de aminoácidos y de péptidos pequeños.
• La conformación y la estabilidad de las proteínas en el estado funcional o nativo NO dependen solamente de la estructura primaria.
• Tipos: hélice αααα, hojaplegada ββββ (estabilizadapor enlaces de H entreCOO- y NH)
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• Estructura muy frecuente en las proteínas
• Forma de espiral – “esqueleto” a derecha
• 3.6 residuos por vuelta
• Puentes de H intracatenarios: N-H y COO-
(4 aa)
• Avance de cada residuo por vuelta 0.15 nm
• Avance de la vuelta (en el eje) 0.54 nm
• Cadenas laterales hacia afuera de la helice.
Hélice α
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Fig. 5.12b
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0.528
0.60
0.54
AVANCE POR
VUELTA (nm)
160.124.4Helice π
100.203.0Helice 310
130.153.6Helice α
# ATOMOS / VUELTA
AVANCE POR
RESIDUO (nm)
RESIDUO POR
VUELTACLASE
Carácterísticas de las hélices
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Hoja plegada beta• Se forma cuando dos o más
cadenas polipeptídicas casi completamente extendidas se alinean lateralmente.
• Pueden tener dos tipos de arreglo:
Hoja plegada beta paralelaHoja plegada beta antiparalela
Estructura secundaria
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Estructura secundaria
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Giros ββββ
• 3-4 residuos por giro• 2 residuos de estruct. contiguas• El otro en el extremo del giro• Permite acercamiento optimo
entre cadenas• Puentes de H intracatenarios • 4 tipos
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Giros ββββ
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Estructura terciaria
Se encuentra estabilizada por:
• Interacciones hidrofóbicas.
• Fuerzas de van der Waals.
• Puentes de hidrógeno.• Enlaces iónicos.• Enlaces disulfuro.
Insulina
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Leu, Ile, Val, Met y Phe
Se localizan lejos del contacto con el medio acuoso, esenciales para el mantenimiento de la estabilidad de la proteína nativa.
Asp ,Glu , Lys,His y Arg
Se localizan en la superficie de la proteína en contacto con el agua.
Ser, Asn, Gln, Thr y Tyr
Se localizan tanto en el interior como en la superficie de la proteína globular, la formación de enlaces de hidrógeno con otros aminoácidos neutraliza su polaridad.
Estructura terciaria
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Estructura terciaria
Reglas del plegamiento:• Distribución particular de residuos hidrofílicos e hidrofóbicos.
• Hojas beta en estructuras en barril.• La estructura terciaria resulta de la organización de estructuras secundarias conectadas por giros o acodamientos.
• Se dan combinaciones de los motivos.
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Estructura terciaria
Por que es importante el plegamiento?• Porque el plegamiento determina la estructura...
• ... Y la función de una proteína es dependiente de su estructura!!
• Errores en el plegamiento(estructura incorrecta) se asocia a enfermedades como: Alzheimer, fibrosis quística, enfermedad de las vacas locas, etc.
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Estructura cuaternaria
• Constituye el arreglo espacial geométricamente definido entre las subunidades que componen la proteína.
• Proteínas con masa superior a 100 kD.
• Las subunidades pueden ser idénticas o no.
• Posibilidad de regulación de la acción de la proteína.
• Se estabiliza por fuerzas débiles y en algunos casos por enlaces disulfuro.
Toxina del Antrax
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Hemoglobina
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Funciones
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Defensa inmunológica
Presentación antigénica:HLA-I y HLA-2
HLA-I
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Defensa inmunológica
Anticuerpos (inmunoglobulinas)Reconocimiento del antígenoTipos: IgA, IgG, IgM, IgE, IgD
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Movimiento
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Movimiento
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Soporte y protección
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Soporte y protección
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Desnaturalización• Pérdida de la estructura
natural o nativa y por tanto de sus propiedades específicas y función.
• Aumentos de temperatura.
• Valores extremos de pH.
• Solventes como alcohol o urea.
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Proteinograma