Funciones: Sirven como componentes estructurales

de las células y tejidos. Estructurales

Transportan y almacenan pequeñas moléculas. Transportadoras

Transmiten información entre células Hormonas Proteicas Proporcionan defensas defensa

Sirven como Catalizadoras Enzimas.

Intervienen en la contracción y movimientos de la célula y estructuras intracelulares Motoras

Responsables del control y organización de las funciones celulares Reguladoras.

Facultan a la célula para responder a estímulos químicos del medio Receptores Proteícos

Son polímeros lineales de aminoácidos Polimerización de aminoácidos forman un

polipéptido Una proteína es una o varias cadenas

polipeptídicas

Monoméricas: Los monómeros son aminoácidos

Multiméricas: formadas por dos o mas subunidades polipetìdicas

Homoméricas: sus subunidades son idénticas

Heteroméricas: Estan formadas por dos o más subunidades diferentes

Desnaturalización

Átomo de carbono Grupo carboxilo (COO¯) Grupo amino (NH³) Un átomo de hidrógeno Una cadena lateral Polímeros de 20 aminoácidos distintos

Covalente: Entre un grupo carboxilo y otro amino se le llama amida o peptídico

Intervienen en el plegamiento y estabilización

Puente Disulfuro Puente de Hidrógeno Enlaces iónicos Interacciones de Van Der Waals Interacciones Hidrófobas

No polares 9 Hidròfobos Polares 11 Hidrófilos Básicos Ácidos

Enlace covalente entre un grupo carboxilo y otro amida.

N(amino) terminal en un extremo y C (carboxilo) terminal en el otro. Los dos reactivos son aminoácidos

Se elimina agua La información del orden de los

aminoácidos esta definida genéticamente

Estructura primaria Secuencia de aminoácidos de su cadena

polipeptídica Secuencia aminoacílica Estructura secundaria es el ordenamiento

regular de aminoácidos dentro de regiones localizadas

hélice a ( alfa) se forma cuando una región de una cadena polipeptídica se enrolla sobre si misma con el grupo CO de un enlace peptídico formando un enlace de hidrógeno con el grupo NH de un enlace peptídico situado cuatro residuos mas debajo de la cadena lineal polipeptídica

Los puentes de hidrógeno son intramoleculares

Puede formarse entre varias hebras polipeptídicas que pueden estar orientadas bien paralelas o anti paralelas entre si

Los puentes de hidrógeno pueden ser intramoleculares como intermoleculares

Es el plegamiento de la cadena polipeptídica como resultado de las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos que se encuentran en diferentes regiones de la secuencia primaria. Se pliegan en estructuras globulares compactas denominadas dominios.

No es repetitiva ni predecible. Se pliega, gira y enrolla en su conformación nativa.

Enlaces disulfuro covalentes entre grupos sulfihidrilo de los residuos de cisteina estabilizan la estructura plegada en muchas proteínas

Dominio

Interacciones y ensamblajes de sus subunidades .

Solo puede aplicarse a proteínas multiméricas Su peso molecular supera los 50,000 Algunas con diferentes cadenas

polipeptídicas en proteínas compuestas de más de un polipéptido Ej la Hemoglobina.

Otras por subunidades idénticas. Enlaces: Puentes de hidrogeno, enlaces

covalentes, disulfuro, atracciones electrostáticas.

Principales moléculas de información de la célula

Material genético en el núcleo ARNm transporta información del ADN a los

ribosomas ARNr y ARNt implicados en la síntesis de

proteínas Catalizan reacciones químicas

Polímeros de nucleótidos Bases; Purina y pirimidina Azucares fosforilados ADN : Purinas; Adenina y Guanina Pirimidinas; Citosina y Timina

Sustituye el uracilo por la timina Su azúcar es una ribosa Es monocatenario

Fosfodiester Puentes de hidrógeno

Tipos de Acidos Nucleicos Poli nucleótidos: ARN ADN Oligonucleótidos ATP, AMP, ADP