proteinas efectoras de genes
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PROTEÍNAS
Macromoléculas efectoras de la acción de los genes
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Generalidades
• 50% en el peso de tejidos
• Esencial en procesos biológicos
• Eje: enzimas, hormonas, hemoglobina, anticuerpos, receptores, actina y miosina, colágeno
• Elementos: C, H, O, N, S
• N: 1 g por cada 6.25 g de N
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NOMENCLATURA
Resto de cada a.a : terminación en il
Último residuo ( C terminal) : nombre completo del aminoñacido
Ej:
Serina, ácido aspártico, tirosina, lisina, alanina y cisteína
Nombre: seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cisteína.
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Péptidos de importancia biológica
Glutatión: Tripéptido (ácido glutámico, cisteína y glicina)
Participa en sistema enzimático de oxidación y reducción. Previene daños oxidativos.
Otros: Hormonas o factores liberadoresEncefalinasAntibióticos
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PROTEÍNASPropiedades ácido – base
Carga eléctrica depende de ionización de grupos en cadenas laterales
Residuo lisina, arginina o histidina: carácter básico
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Residuos de aspartato y glutamato: carácter ácido
Grupo fenolico (tirosina) y sulfihidrilo (cisteína): débilmente ácido
Tirosina Cisteína
Proteínas: Capacidad amortiguadora o buffer por captar o liberar protones de acuerdo a concentración de H+
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FORMAS MOLECULARES
GLOBULARES
• Molécula se pliega sobre sí misma
• Forma ovoide
• Actividad funcional: enzimas, anticuerpos, hormonas, Hb
FIBRILARES
• Se ordenan paralelamente
• Fibras o láminas
• Poco solubles o insolubles en gua
• Forman estructuras de sosten: tejido conjuntivo
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ESTRUCTURA MOLECULAR• Primaria: estructuras lineales
• Secundaria: Disposición espacial regular, repetitiva por enlace de Hidrógeno
• Terciaria: Tridimensional
• Cuaternaria: 2 o más cadenas polipeptídicas en estructura espacial
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ESTRUCTURA PRIMARIA
• Secuencia u Ordenamiento de aminoácidos
• De acuerdo a instrucciones en genes
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Importancia estructura primaria
• Codificación de acuerdo al ADN
• Mutaciones provoca errores en codificación
• Identica estructura en la misma especie
• Reacción inmutaria: detección de proteínas extrañas
• Hb, Citocromo C: presentan la misma función pero diferente estructura primaria
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
•Disposición depende de orientación entre C-N-C alfa-•No permite la rotación libre entre C-N
Consecuencias5.C,O,N, H y los 2 C alfa unidos al C y N están en el mismo plano6.O del carbonito y el H del N están en posición trans7.Cadena lateral y el H unido al C alfa se proyecta fuera del plano
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
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Hélice alfa
• Enrollamiento sobre eje central• Sentido de agujas de reloj• Fuerza de unión: Puentes de Hidrógeno ( N y O)•Disposición trans• Presencia de ciertos aa impide formación de Helice alfa Prolina ( nucleo pirrolidina no puede rotar) Restos con carga ( arginina, lisina, ac. Glutámico) origina fuerzas electroestaticas
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Lámina Beta
• Cada residuo de aa cubre un espacio mayor que en helice alfa• 2 o más cadenas se aparean por puentes de hidróge3nos•Forman plegamiento en zigzag
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Disposición al azar
• Cadena no posee estructura regular• Orientación termodinámicamente más favorable• Moléculas con distintos tipos de estructuras secundarias• Proteínas globular•Segmentos con hélice alfa y plegamiento y al azar
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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Presente en estructuras globulares• Segmentos dispuesto al azar•Permite plegamientos para tomar formar esferoidal• Estructura se mantiene debido a:Fuerzas electroestáticasEnlaces de hidrógenoPresencia de cadenas hidrofóbicas o hidrofílicasPuentes disulfuro
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Proteínas de tipo oligoméricas: formadas por más de una cadena polipéptidica• Cada cadena es una subunidad• Ej: insulina, Hb, enzima lactato deshidrogenasa• Disposición espacial de estas subunidades• Fuerzas responsables: las mismas que en terciaria
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Función biológica en relación a secuencia y conformación
•Estructura primaria: determinante en formación de proteína
•Influye en las fuerzas e interacciones
•Cambios en secuencia provocan modificaciones conformacionales
•No todas las secuencias son viables
• Evolución ha ido escogiendo las secuencias adecuadas
•Elementos comunes en ciertas proteínas: Dominio
•Dominios se relacionan con una función específica de la proteína
• Se relaciona con la existencia de un gen común.
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HEMOGLOBINA
• Proteína conjugada de carácter básico• Grupo prostético: hem o hemo•Molécula tetramérica: 2 cadenas polipeptídicas de 141 aa y otras 2 de 146 aa• 4 cadenas se ensamblan de forma esférica (estructura cuaternaria)
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Hemoglobinas anormales
• Síntesis de cadenas controlada por genes diferent4es•Alteraciones en genes originan proteínas defectuosas • Provocan enfermedades hereditarias: Hemoglobinopatías• Tipos de alteraciones sustitución de uno o dos aa por otroFalta de uno o más aaPresencia de cadena híbridasPresencia de cadenas más largas de lo normalSíntesis disminuida o nula de una cadena
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Consecuencias
• Inestabilidad de la Hb: Anemia falciforme acido glutámico esta sustituído por valina en cadena B
• Modificación de aa en el entorno Hemo oxidación Fe2+ en Fe 3+ :L Metahemoglobina
•Cambios en residuos aa en zona de contacto: relación con Oxígeno
•Sustitución de residuos en la unión de 2,3 bifosfosfoglicerato mayor afinidad con O2 con Hb
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DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Provocada por• calor• radiaciones•Congelamientos repetitivos• grandes presiones• agentes químicos
Perdida de propiedades y funciones Ruptura de fuerzas que mantienen las estructuras secundarias, terciarias y cuaternariaProceso reversible e irreversible