Trabajo realizado por:

• Diana Carolina Socas Rosquete.

• Alejandro Casanova Correa.

• Kiara Magdalena Ramos.

• Ana Hernández Díaz.

• Wendy A. Hernández González.

•Noemí Bethencourt Alonso.

Tejido conectivo• Principal constituyente del organismo

• Tejido de sostén

• conectivo= tejidos heterogéneos

• Gran matriz celular

• Clasificación:

- Conectivo propiamente dicho

- Conectivo especializado

• Características

• Funciones

Colágeno y elastina: Colágeno: - proteína más abundante - largas cadenas de aminoácidos - fibras: aportan resistencia y flexibilidad

Elastina: - funciones estructurales - proporciona elasticidad - cadena de aminoácidos: hidrofóbica e hidrofílica

•Proteína fibrosa más abundante en los organismos vertebrados.

Localización:

- Piel - Huesos- Cartílago - Tendones- Ligamentos- Vasos - Fibras (córnea del ojo)

-La unidad básica de la fibra de colágeno = tropocolágeno .-Molécula compuesta por: 3 hélices polipeptídicas levógiras.-Se enrollan formando una triple hélice dextrógira.

IMPORTANTE no son alfa-hélice

Los polipéptidos del colágeno formados por secuencia repetitiva ( Gly – X – Y )

Aparece un residuo de glicina cada tercer aminoácido.

X =prolina Y =hidroxiprolina

Porcentajes de aminoácidos:

Glicina 33% Prolina 13%

Hidroxiprolina 9% Hidroxilisina 0.6%

- HIDROXIPROLINA E HIDROXILISINA no aparecen CÓDIGO GENETICO DEL COLÁGENO

- Incorporan a las cadenas polipeptídicas como prolina y lisina. - Son hidroxilados después de haber sido sintetizado el colágeno.

• Catalizada por proli hidroxilasa

• Necesita:-Oxígeno molecular.- α-cetoglutarato - Ácido ascórbico ( vitamina C)

• Activada por: Fe2+

Los tropocolágenos localizados Fibrillas

-Ordenados -Desplazados ¼ de su longitud uno respecto a los otros

Entrecruzamiento químico estabiliza las fibrillas de colágeno

Existen muchos tipos de colágeno, aunque los más conocidos son cinco:

Colágeno Tipo I: se encuentra abundantemente en la dermis, los huesos, tendones, la dentina y la cornea. Es sintetizado por fibroblastos (células que junto a otras precursoras orman el tejido fibroso), condroblastos (células que forman el cartílago) y los osteoblastos (células que participan en la formación del tejido óseo)

Colágeno tipo II: se encuentra sobre todo en el cartílago, aunque también, se encuentra en la cornea embrionaria. Es sintetizado por los condroblastos y su función principal es la resistencia a la presión intermitente.

Colágeno Tipo III: abunda en le tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis y el estroma (revestimiento) de varias glándulas. Es sintetizado por células del músculo lisos, los fibroblastos y la glía (células del tejido conectivo o de sostén del sistema nervioso central). Su función es la de sostén de órganos expandibles.

Colágeno Tipo IV: forma la lamina basal de los epitelios (revestimiento de los órganos internos). Es sintetizado por células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.

Colágeno Tipo V: está presente en la mayor parte del tejido intersticial como superficie de las células, el cabello y la placenta. Se asocia al tipo I.

Escorbuto: déficit de Vitamina C, fragilidad capilar, hemorragias, lesiones cutáneas.

Síndrome de osteogénesis imperfecta: mutaciónGly988/Cys en el colágeno tipo I. Huesos quebradizos, deformaciones en el esqueleto(niños de cristal).

Síndrome de Ehler-Danlos: piel hiperextensible, exceso de movilidad en las articulaciones. Rotura de arterias y vejiga (más graves).

Niccolo Paganini Violinista Italiano 1782-1840Síndrome de Marfan

Dermatosparaxis Es una enfermedad que se

presenta en el ganado y se caracteriza porque la piel se vuelve extremadamente frágil. Las cadenas de colágeno se encuentran desorganizadas y carecen de la capacidad para formar fibras.

Latirismo Algunos síntomas similares

a los descritos en pacientes con síndrome de Ehlers-Danlos se observan en el latirismo, una enfermedad producida cuando los animales ingieren semillas de “el guisante de olor común”.

Dado que estas semillas también forma parte de la dieta de algunas personas, se han descrito casos de latirismo en humanos: en ellos se observa la curvatura de la columna vertebral y la ruptura de la aorta.

ESTRUCTURA ESCALONADA DEL COLÁGENO

Se encuentra formada por aminoácidos:

•Regiones hidrófobas: Glicina, Valina y Prolina.

•Regiones hidrófilas: Alanina y Lisina

Va desde el Retículo Endoplasmático, se dirige al Aparato de Golgi y de ahí hasta las vesículas secretoras.

No sufre grandes modificaciones excepto en la matriz extracelular que es captada por microfibrillas.

● Segundos componentes principales de la matriz extracelular

● Constan de un núcleo proteico unidos a largas cadenas de polisacáridos no ramificados (GAGs)

● Heteropolisacáridos más abundantes del cuerpo

● Polisacáridos largos sin ramificaciones● Contienen repeticiones de una unidad de

disacáridos:

- N-acetilgalactosamina

- N-acetilglucosamina

- Ac. Urónico (glucoronato, iduronato)

● Moléculas negativamente cargadas● Se encuentran en la superficie de las

células o en la matriz extracelular● GAGs específicos: ác. Hialurónico

codroitina sulfato

queratán sulfato

heparán sulfato

● La heparina actúa en la coagulación sanguínea.

● Varias enfermedades genéticas están relacionadas con el metabolismo de GAGs

Moléculas compuestas por una proteína unida a uno o varios glúcidos simples o compuestos.

Por ejemplo, las que se encuentran en la membrana plasmática (glucocálix).

LAMININA-asociada al colágeno.-longitud de 120 nm.-forma parte de la lámina basal. -posee sitios de unión para moléculas de la membrana plásmatica

FIBRONECTINA-presente en la matriz extracelular.-compues por dos subunidades. -forma parte de la capa insoluble de la matriz.

-Bioquímica 3º edición. Mathews , Van Holde y Ahern. Edición Addison Werley.

-Principios de Bioquímica. Lehninger 4º edición.

-Bioquímica. Müller.

-Bioquímica. Strayer.

-http://tejidoconectivo.galeon.com/

-http://webs.uvigo.es/mmegias/guiada_a_conjuntivo.php

-http://www.colnatur.com/spanish/colageno.htm

-http://es.wikipedia.org/wiki/Elastina