UNIVERSIDAD DE TALCA Instituto de Biología Vegetal y Biotecnología Prof. Fernando Poblete Casanova

TALLER # 02

I. Responda brevemente cada situación planteada: A. Carbohidratos

1. ¿Qué caracteriza a las moléculas de los carbohidratos?

2. Dar ejemplos y función de monosacáridos, disacáridos, polisacáridos.

3. ¿Cuáles son los grupos funcionales que podemos encontrar en una aldosa? ¿y si fuese una cetosa?

4. Escriba las fórmulas de los monosacáridos siguientes: a) aldopentosa; b) cetohexosa.

5. ¿Por qué todos los monosacáridos y disacáridos son solubles en agua?

6. Indicar cuando un azúcar es reductor y con que prueba se determina.

7. Indique el nombre y características de la ruptura de los enlaces entre monómeros de un polisacárido.

8. ¿Cuál es el contenido normal de azúcar en la sangre humana?

9. ¿Qué significa la hipoglicemia? ¿Y la hiperglicemia?

10. ¿Cuál es la importancia de la glucosa en el metabolismo?

11. ¿Qué tejidos humanos usan predominantemente glucosa como fuente de energía?

B. Lípidos

1. ¿Qué caracteriza la molécula de ácidos grasos y por qué es anfipática?

2. ¿Que caracteriza los lípidos saponificables? Dar ejemplos.

3. ¿Cuáles son las moléculas base de los acilglicéridos?

4. ¿Cuál es la diferencia entre ácidos grasos saturados e insaturados?

5. Explicar la función biológica de las ceras.

6. En un glicerolípido qué moléculas forman la zona hidrofóbica y cuáles la zona hidrofílica.

7. Dar ejemplos de esfingolípidos y dónde se encuentran?

8. Explica por qué algunos lípidos son insaponificables.

9. ¿Cuál es la molécula básica de los esteroides?

10. ¿Cuál es la molécula precursora de las hormonas sexuales?

11. ¿Qué funciones tienen las prostaglandinas?

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C. Aminoácidos y Proteínas

1. De los siguientes aminoácidos: Serina; Leucina; Alanina; Isoleucina y Valina. ¿Cuál esperarías encontrar en la superficie de una proteína globular hidrosoluble?, y ¿Cuál de ellos estaría más probablemente a interior de esta misma proteína? Explica tus razonamientos.

2. La siguiente corresponde a la curva de titulación del aminoácido

Histidina: a) Dibuja las estructuras del aminoácido en cada punto de ionización.

b) Identifica los puntos en esta curva de titulación correspondientes a

las cuatro especies iónicas.

c) Identifica los puntos donde la carga neta es +2, +0,5, 0 y -1.

d) Identifica el punto en el que el pH es igual al pKa del grupo R.

e) En cual o cuales pHs la Histidina se comportaría como buen

amortiguador.

3. La mayoría de las proteínas absorben luz en el rango de UV 280nm:

a) Explica que aminoácidos les proporcionan esta característica a las proteinas y porque; b) Sin embargo la gelatina, que es derivada del colágeno, no presenta una significativa absorción en el rango

descrito. Sugiere una explicación.

4. Describe 5 funciones biológicas que cumplen las proteínas indicando para cada función un ejemplo de proteína con su nombre y características.

5. Diferentes preparaciones de insulina complementadas con protamina son administradas a diabéticos para permitir una absorción mas lenta de la insulina. Si consideramos que la protamina es una preparación de peptidos ricos en arginina; explique el mecanismo que le permite a la protamina unirse temporalmente a la insulina.

6. Indique cual de los tripéptidos indicados a continuación:

A B C D E ---------------- ---------------- ---------------- --------------- ---------------

Tyr-Lys-Met Gly-Pro-Arg Asp-Trp-Tyr Asp-His-Glu Leu-Val-Phe ____ está más negativamente cargado a pH 7 ____ contiene mayor número de grupos R no polares ____ contiene azufre ____ tendrá la mayor absorbancia a 280 nm

7. ¿Porque si el peso molecular promedio de los 20 aminoácidos que forman proteínas es 138, los bioquímicos dividen el peso molecular de una proteína entre 110 para estimar el número de residuos aminoacídicos?

8. ¿Por qué con solo 20 aminoácidos (aa) pueden sintetizarse miles de proteínas diferentes?