MEDIA : 74 PASS RATE: 60.6%

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Puntiación (100)

Examen I

HORARIO PARA REVISAR EXÁMEN: MARTES 2:00–4:00 PM

(ESTA SEMANA NO VOY A ESTAR DURANTE HORAS DE OFICINA)

http://3.bp.blogspot.com/-2CULuTQU5uY/TlVltmANShI/AAAAAAAAAGE/SyNhA6IzH-c/s1600/IMGP0923bn.jpg

ENZÍMAS:INTRODUCCIÓN

ENZÍMAS:INTRODUCCIÓN

OBJETIVOS DE APRENDIZAJE: Capítulo 6 // Secciones 6.1–6.2

1.  Apreciar la importancia central de las reacciones catalizadas por enzimas en los sistemas biológicos.

2.  Entender los principios energéticos de las reacciones catalizadas por enzimas en los sistemas biológicos.

3.  Investigar la composición de los complejos enzimáticos y los componentes de los mismos. 4.  Entender a interpretar representaciones gráficas del progreso de las reacciones enzimáticas. 5.  Entender y aplicarlas relaciones que existen entre la constante de equilibrio, energía de

activación y tasa de reacción en la reacciones catalizadas por enzimas. 6.  Entender por que las reacciones lejos de equilibrio son puntos de regulación en los procesos

metabólicos. 7.  Reconocer, apreciar y aplicar conceptos de energía de enlace y como contribuye al progreso

de las reacciones enzimáticas. 8.  Comparar y contrastar diferencias entre concepto de complementaridad a sustrato y

complementaridad al estado de transición. 9.  Investigar los grupos catalíticos específicos que contribuyen a catálisis (estudio

independiente)

CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA

¿QUÉ ESTA PASANDO CON LA ENERGÍA?

CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA EXTRACCIÓN DE ENERGÍA LIBRE DE LA GLUCOSA

CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA

CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA

CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA

CREAR Y MANTENER ORDEN REQUIERE TRABAJO Y ENERGÍA

ENZIMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE REDUCEN LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN DE UNA REACCIÓN

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

ACTIVIDAD CATALÍTICA DEPENDE DE LA INTEGRIDAD DE LA CONFORMACIÓN NATIVA

PROTEIN PHOSPHATASE 2A (PP2A)

HOLOENZIMA: ENZIMA CON TODOS LOS COMPONENTES QUE ASEGURAN SU FUNCIÓN

http://academic.pgcc.edu/~kroberts/Lecture/Chapter%205/05-04_Holoenzyme_L.jpg

ACTIVIDAD CATALÍTICA DEPENDE DE LA INTEGRIDAD DE LA CONFORMACIÓN NATIVA

COENZIMAS: PARTE DE UNA DIETA BALANCEADA

NOMENCLATURA DE ENZIMAS

AMBIENTE CONDUCENTE PARA UNA REACCIÓN

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/24/Induced_fit_diagram.svg/450px-Induced_fit_diagram.svg.png

ENZIMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMENTAN LA TASA DE LA REACCIÓN

(NO EL EQUILIBRIO)

INTERMEDIARIOS

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

ENZIMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMENTAN LA TASA DE LA REACCIÓN

(NO EL EQUILIBRIO)

ENZIMAS: AGENTES CATALÍTICOS QUE AUMENTAN LA TASA DE LA REACCIÓN

TEMP. 298K , PP=1 ATM, [SOLUTO]=1M, pH=7.0

21

ENZIMAS: REDUCCIÓN DE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN ACELERA S P

INTERMEDIARIOS

P

PASO LIMITANTE “RATE-LIMITING STEP”

S P DESCRITO POR CONSTANTE DE EQUILIBRIO, Keq

R=constante de gas: 8.315 J/mol T= Temp Absoluta:298K {25OC}

1.  FOSFORILACIÓN DE GLUCOSA POR HEXOKINASA EN E. coli: K’eq= 7.8 X 102

[ATP] = 5 MM, [ADP] = 0.5 MM [GLU] = 2MM, [GLU-6-P] = 1MM

¿ESTA EN EQUILIBRIO?

Q = MASS-ACTION RATIO

REACCIONES LEJOS DE EQUILIBRIO EN LA CÉLULA SON PUNTOS COMUNES DE REGULACIÓN

ESTADO ESTABLE DINÁMICO

CONSTANTE DE VELOCIDAD RATE CONSTANT = k RATE EQUATION = V

CANTIDAD DE SUSTRATO QUE REACCIONA POR UNIDAD DE TIEMPO

REACCIÓN DE PRIMER ORDEN:

REACCIÓN DE SEGUNDO ORDEN:

0.03 S-1 = 3% de sustrato disponible se convierte a producto en 1s

2,000 s-1 = ?

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MENOR ENERGÍA DE ACTIVACIÓN = TASA DE REACCIÓN MAS ALTA RELACIÓN INVERSA Y EXPONENCIAL

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EL PODER CATALÍTICO DE LAS ENZIMAS

  Re-arreglo de enlaces covalentes durante una reacción catalítica.   Reacciones entre grupos funcionales de enzima y sustrato.   Típicamente, estas reacciones solo ocurren en el sitio activo.

  Interacciones débiles no-covalentes son críticas para estabilizar la formación de complejos entre enzima, sustrato y moléculas complementarias.

  La formación de interacciones débiles en el complejo ES es acompañada por la liberación de pequeñas cantidades de energía libre que en si estabilizan la interacción.

Binding energy ΔΔGB

  Gran parte del poder catalítico de las enzimas es derivado de la liberación de energía por el establecimiento de interacciones débiles. Contribuye a la especificidad.   Interacciones débiles están optimizadas en el estado de transición.

LA FUENTE DEL PODER CATALÍTICO DE LAS ENZIMAS

COMPLEMENTARIEDAD CON ESTADO DE TRANSICIÓN

INTERACCIONES DÉBILES ENTRE ENZIMA Y SUSTRATO EN ESTADO DE TRANSICIÓN PROVEEN UNA GRAN CANTIDAD DE LA FUERZA NECESARIA PARA LA ACTIVIDAD

CATALÍTICA DE LAS ENZIMAS

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ENERGÍA DE ENLACE PROVEE ESPECIFICIDAD AL ENLACE E-S

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REDUCCIÓN ENTRÓPICA: BENEFICIOS DEL ENLACE ENZIMA-SUSTRATO

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AJUSTE INDUCIDO (INDUCED FIT) CAMBIOS EN CONFORMACIÓN CUANDO SE ENLAZA EL SUSTRATO

http://chsweb.lr.k12.nj.us/mstanley/outlines/enzymesap/image136.gif

34

CATÁLISIS ÁCIDO-BASE: ESPECÍFICA VS. GENERAL

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AMINO ÁCIDOS EN CATÁLISIS GENERAL ÁCIDO-BASE

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CATÁLISIS COVALENTE

ENZYME CON GRUPO

NUCLEOFÍLICO