apuntes de proteinas pdf

7/23/2019 Apuntes de Proteinas pdf

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I.E.S. “INCA GARCILASO” MONTILLA

DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA - GEOLOGÍA

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UNIDAD 5: Las proteínas

1.

Concepto.

Son biomoléculas formadas por C, H, O y N, y en la mayoría de los casos por S.

Las proteínas son macromoléculas poliméricas de elevado peso molecular,

químicamente están formadas por la unión de muchas moléculas relativamente

sencillas y no hidrolizables , denominadas Aminoácidos (a.a). Los aminoácidos se

unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser

oligopéptidos, formados por no más de 10 a.a y polipéptidos, constituidos por más

de 10 a.a. Cuando el número de a.a supera los 50 y el polipéptido tiene una

estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en las células;

constituyen más del 50% de su peso seco. Una bacteria puede tener cerca de 1000

proteínas diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000 clases de

proteínas distintas.

Las proteínas son responsables de las estructuras y de las acciones vitales

(reacciones químicas, movimientos, etc.) de los organismos.

2.

Los aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Están

compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2).

Los aminoácidos son sólidos, cristalinos, solubles en agua, con un punto de fusión

bajo y con actividad óptica.

Los aminoácidos que forman las proteínas son alfa-aminoácidos, pues llevan el

grupo –NH2 unido al carbono alfa, es decir, el siguiente al C

carboxílico. Las otras dos valencias del carbono se saturan con un

átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Este

radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de

cada aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

En los organismos hay otros tipos de aminoácidos que nunca forman proteínas.





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Se denominan aminoácidos esenciales a aquellos que no puede sintetizar el ser

humano y deben ser ingeridos en la dieta. Hay 8 a.a esenciales. Valina, leucina,

isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y lisina. Para niños de corta

edad son esenciales, además, arginina y histidina.Todos los a.a (excepto la glicina) presentan al menos un C asimétrico, el carbono α,

ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo

carboxilo. un radical R y un hidrógeno. Por tanto pueden existir dos

configuraciones distintas, será L si al situar el grupo –COOH arriba, el grupo -NH2

queda a la izquierda, y D si éste queda a la derecha.

Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos.

Debido a la existencia de C asimétricos, los a.a presentan actividad óptica. Si

desvían el plano de polarización de la luz a la derecha serán dextrógiros (+), y si lohacen hacia la izquierda, levógiros (-).

La disposición D o L es independiente de la actividad óptica.

2.2 Clasificación de los aminoácidos. Según la naturaleza del grupo R se distinguen:

A) Aminoácidos apolares. El grupo R es un cadena hidrocarbonada por lo que son

hidrófobos. Son: Alanina (Ala), Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile),

Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Prolina (Pro) y Triptófano (Trp).

B) Aminoácidos polares sin carga. R presenta grupos que interaccionan con el

agua formando puentes de hidrógeno, por lo que son hidrófilos. Son. Glicina (Gly),

Serina (Ser), Treonina (Thr), Cisteina (Cys), Asparagina (Asn), Glutamina (Gln) y

Tirosina (Tyr).

C) Aminoácidos polares con carga negativa. Son aminoácidos ácidos debido a que

R presenta un grupo carboxilo (-COOH) que normalmente está ionizado . Son el

Ácido aspártico (Asp) y el Ácido glutámico (Glu).





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D) Aminoácidos polares con carga positiva. Son a.a básicos ya que R presenta el

grupo amino (-NH2) que a pH neutro está ionizado. Son: Lisina (Lys), Arginina (Arg)

y Histidina (His).





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2.3. Comportamiento químico de los aminoácidos.

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es

decir, pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (los grupos -

COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos

-NH2 captan protones, quedando como -NH3+) o como un ácido y una base a

la vez. En el último caso los aminoácidos se ionizan doblemente,

apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

Debido a su comportamiento anfótero, los a.a mantienen constante el ph del medio,

es decir tienen efecto amortiguador o tampón. La forma dipolar, en un medio ácido,

capta protones y se comporta como una base y en un medio básico libera protones y

se comporta como un ácido.

pH <7 pH=7 pH>7

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El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con

tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico, éste se

puede definir como el valor de pH al que el aminoácido presenta una carga neta

igual al cero.3.

El enlace peptídico.

Es el enlace que se produce entre dos aminoácidos. Es un enlace covalente que se

establece entre el grupo carboxilo de un a.a y el grupo amino de otro con

desprendimiento de una molécula de agua,este enlace recibe el nombre de enlace

amida.

3.1. Características del enlace peptídico.

A) En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino sesitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

B) El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la

cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por

convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

C) El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es

decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que

lo forman.





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D) Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide girar

libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los que unen al C-alfa

con el C y el N que no corresponden al enlace peptídico.

Cuando se unen dos a.a se forma un dipéptido, si se unen tres, un tripéptido, etc. Si

se unen <10, oligopéptido, entre 10 y 50 polipéptido, si es >50 o con Pm>5000 se

forma una proteína.

Algunos péptidos importantes por ser hormonas son: La insulina y el glucagón que

regulan la concentración de glucosa en sangre, la vasopresina que actúa

reabsorbiendo agua en el riñón, y la oxitocina que provoca la contracción del útero

durante el parto.

4. Estructura de las proteínas.La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o

cuatro niveles de organización) denominados:

1. Estructura primaria

2. Estructura secundaria

3. Estructura terciaria

4. Estructura cuaternaria

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el

espacio.

4.1. Estructura primaria. Es la secuencia lineal de los a.a que forman las proteínas.

Indica la relación y el orden de los a.a que la componen. El orden de colocación

viene determinado por la información genética.





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La secuencia de una proteína puede ser muy variada. Para proteínas con n

aminoácidos habrá 20n tipos diferentes posibles, ya que cada posición puede ser

ocupada por cualquiera de los 20 a.a. Sin embargo, esto no significa que puedan

darse todas las combinaciones posibles de a.a, pues hay combinaciones sin sentido.

El número de combinaciones posibles explican una de las propiedades

fundamentales de las proteínas, la especificidad, es decir, cada individuo tiene suspropias proteínas.

En todas las proteínas se consideran como extremo inicial el que presenta el

aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-inicial), y como extremo final el

que presenta el a.a con el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal).

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma

que ésta adopte. El cambio de un solo a.a de la secuencia de la proteína puede tener

efectos muy importantes, como el cambio de un solo a.a en la hemoglobina humana

que provoca la anemia falciforme.

4.2. Estructura secundaria. Es la disposición de la cadena de a.a (estructura

primaria) en el espacio, según los ángulos que adoptan entre sí los planos de las

amidas. Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los

aminoácidos dan origen a la estructura secundaria. Esta conformación viene dada

por puentes de hidrógeno intercatenarios.El tipo de estructura 2ª que presenta una cadena polipeptídica depende

del número de enlaces de H que se pueden formar, es decir depende de

los a.a que la constituyen. También dependen de las condiciones de

tensión y temperatura en que se encuentra.

Se conocen tres tipos principales de estructura 2ª:

4.2.1. Estructura en alfa-hélice. Los planos de los sucesivos enlaces

peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira; Los grupo R se





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proyectan fuera de la hélice y los grupos C=O y NH de los enlaces peptídicos

quedan hacia arriba o abajo en dirección paralela al eje de la hélice; esto permite

que se formen enlaces de H entre el O de un C=O de un a.a y el H de un NH del

cuarto a.a siguiente. Se representa por cintas helicoidales.

En la α-hélice, losoxígenos de todos los grupos —CO— quedan orientados en el mismo sentido, y los

hidrógenos de todos los grupos —NH— quedan orientados justo en el sentido

contrario.

La hélice presenta 3,6 a.a por vuelta. La alfa-queratina presentan esta estructura.

4.2.2. Estructura beta- hoja plegada. Los planos de los sucesivos enlaces peptídicos

se disponen en zigzag, y la estructura se estabiliza por puentes de H entre los

grupos C=O y NH de a.a pertenecientes a diferentes segmentos que pueden

pertenecer a la misma o diferente cadena. Los grupos R quedan hacia arriba y

debajo de los pliegues de la lámina. La fibroina o beta-queratina de la seda

presenta esta estructura.

4.2.3. Estructura de la hélice de colágeno. Es una hélice levógira algo más

alargada que la alfa-helice formada por tres cadenas peptídicas que se arrollan

entre sí (debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina que poseen un

radical muy voluminoso, dificultan la formación de puentes de hidrógeno entre

las espiras). Presenta 3 a.a por vuelta. Las tres hélices se unen mediante

enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Se presenta

en el colágeno.

4.3. Estructura terciaria. Es la disposición que adopta en el espacio la

estructura secundaria cuando se pliega sobre si misma adoptando una conformación





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globular que se mantiene estable por la existencia de enlaces entre los radicales R

de los aminoácidos. La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad

en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de

transporte, enzimáticas, hormonales, etc .Las causas que determinan el plegamiento de la cadena se relacionan con la

búsqueda de estabilidad de la molécula. Por regla general, los grupos R polares se

sitúan en la superficie de la molécula formando puentes de H con el agua, mientras

que los a.a con R apolares se sitúan en el interior.

En los tramos rectos de la proteína globular, la cadena polipeptídica posee

estructura secundaria de tipo α-hélice o β-lámina, mientras que en los codos o

giros presenta secuencias sin estructura precisa.

Las principales interacciones no covalentes que pueden establecerse entre los

grupos R de los a.a son:

- Puentes de H entre grupos polares. Se pueden formar entre el grupo _OH

de la serina o treonina o grupos CO y NH de los enlaces peptídicos no

implicados en la estructura secundaria.

- Interacciones electrostáticas entre grupos R de carga opuesta, por ejemplo

el grupo -NH de un R y el grupo -COOH de otro R.

- Interacciones de Van der Waals entre grupos no cargados pero que pueden

polarizarse por la presencia de una carga o por desplazamientos

electrónicos temporales.





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- Interacciones hidrofóbicas entre grupos apolares que tienden a

interaccionar entre ellos ocultándose del agua que envuelve a la molécula.

Pueden establecer un enlace covalente llamado puente disulfuro, éste se forma

cuando dos resíduos de cisteina se encuentran cerca. El enlace resulta de laoxidación de dos grupos tioles.

A + R-SH + R´-SH -> R-S-S-R´ +AH2

Es el enlace más fuerte que estabiliza la estructura terciaria, pero también el

menos frecuente.

Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de α-hélice y

conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas distintas. Reciben elnombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi

independientemente de los demás.

Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido como

unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas globulares.

Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o «cuellos», lo que

posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al separarse dos dominios, permiten

la introducción de la molécula de sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar

sobre ella.

Las proteínas con conformación filamentosa o fibrosa, suelen ser estructurales, de

protección o ambas cosas a la vez. Mantienen la disposición alargada y no se

retuercen y por este motivo podemos decir que carecen de estructura terciaria. Son

insolubles en agua y soluciones salinas: beta-queratina, colágeno, elastina, etc.

4.4. Estructura cuaternaria. Es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) devarias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,

idénticas o no, para formar un complejo. Cada una de

estas cadenas recibe el nombre de protómero y el

conjunto, oligómero.

Las distintas unidades se unen mediante interacciones

del mismo tipo que se dan en la estructura terciaria.





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Según el número de protómeros que se asocian, estas proteínas se denominan:

dímeros (insulina); trímeros (colágeno); tetrámeros (hemoglobina); pentámeros (ARN

polimerasa); etc.

5.

Propiedades de las proteínas.

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R libres y

de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de

reaccionar con otras moléculas.

Las principales son:





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a) Solubilidad. Se debe a los radicales R que, al ionizarse, establecen puentes

de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de

una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas,

lo que provocaría su precipitación.La solubilidad depende del pH, la temperatura, la concentración iónica... Los

cambios de pH, por ejemplo, modifican el grado de ionización de radicales

polares influyendo en la solubilidad.

Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al

disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales.

b) Desnaturalización. La estructura de las proteínas adecuada a la función que

desempeña, recibe el nombre de estructura nativa. La desnaturalización es la

pérdida de la estructura nativa (se pierden las estructuras 2ª, 3ª y 4ª) por

rotura de los enlaces que las mantienen.

La desnaturalización se debe a cambios de pH, de temperatura, alteraciones en

la concentración salina o por agitación molecular.

Cuando una proteína se desnaturaliza, adopta una

conformación filamentosa y precipita debido a quelas moléculas de agua ya no recubren totalmente la

molécula y ésta puede unirse a otras, precipitando.

Al perder su estructura pierde su función.

Si se recuperan las condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su

estructura nativa proceso denominado renaturalización.

c) Especificidad. En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan sectores

estables y sectores variables, en los que algunos aminoácidos pueden ser

sustituidos por otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante el proceso evolutivo, a una gran variabilidad de

moléculas proteicas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas

específicas y que incluso aparezcan diferencias entre individuos de la misma

especie.





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Se denominan proteínas homólogas a aquellas que realizan la misma función en

especies diferentes. Presentan una estructura similar pero no idéntica, se

diferencian en a.a que pueden ser sustituidos por otros sin que se altere la

función de la proteína. Las diferencias entre proteínas homólogas son grandesentre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies muy

emparentadas.

La especificidad también se refiere a la función. Cada proteína realiza una

determinada función exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción

química sobre cierto substrato y no sobre otro. La especificidad se debe a que

su actuación se realiza mediante interacciones selectivas con otras moléculas,

para lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una conformación

concreta. Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por

lo tanto dificultar la función.

d) Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento

anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido, liberando protones (H+),

o bien como una base, aceptando protones. Po ello, las proteínas disueltas

tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disolucionestampón o amortiguadoras.

6. Clasificación de las proteínas.

Se clasifican en: Holoproteínas formadas solamente por aminoácidos, y

Heteroproteínas que están formadas por una fracción proteínica y por un grupo no

proteínico, que se denomina grupo prostético.

6.1. Holoproteínas. Se pueden clasificar teniendo en cuenta su estructura en dos

grandes grupos:

A) Proteínas filamentosas. Son insolubles en agua y se encuentran en los animales.

Estas proteínas se orientan por una sola dimensión, formando fibras paralelas, son

responsables de funciones estructurales y protectoras . Entre ellas están:

- Colágenos, presentes en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.

- Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.

- Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos.





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- Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).

- Miosinas: En las fibras musculares.

B) Proteínas globulares. Más complejas que las fibrosas, forman estructuras

compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsablesde la actividad celular.

- Albúminas: Son proteínas grandes con función de reserva de a.a. o de transporte:

Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).

- Protaminas. Son proteínas muy básicas que se asocian con el ADN para

empaquetarlo en los espermatozoides.

- Histonas. Son proteínas pequeñas que se asocian la ADN e intervienen en los

procesos de regulación génica.

-Globulinas. Son de gran tamaño (Pm superior al millón). Tienen forma esférica casi

perfecta y son solubles en disoluciones salinas diluidas.

- Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.

- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas,Transferasas, etc.

6.2. Heteroproteínas. Se clasifican atendiendo a la naturaleza del grupo prostético

en:1. Glucoproteínas. El grupo prostético es un glúcido. Por ejemplo: la

ribonucleasa, mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante.

2. Lipoproteínas: Tienen ácidos grasos. Pueden ser de alta, baja y muy baja

densidad, y transportan lípidos en la sangre.

3. Nucleoproteínas: Tienen un ácido nucleico. Nucleosomas de la cromatina,

ribosomas.

4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:

- Porfirínicas. Tienen como grupo prostético la porfirina (anillo de

tetrapirrol). Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos,

que transportan electrones, y enzimas como las peroxidasas o catalasas.

- No porfirínicas. Tienen un grupo prostético distinto a la porfirina como la

hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul

y que contiene cobre).





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5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche

y la vitelina de la yema de huevo.

7. Funciones de las proteínas.

Las proteínas son las biomoléculas con mayor diversidad de funciones entre las quedestacan:

- Estructural. A nivel celular forman parte de las membranas celulares, cilios

y flagelos, es soporte del ADN. A nivel histológico, la queratinas forman

parte de las estructuras dérmicas, la elastina de tejidos reticulares y el

colágeno de tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.

- Reserva. Por ejemplo la ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche, gluten

del trigo, etc.

- Transporte. A nivel de membranas celulares las permeasas. A nivel

pluricelular, los pigmentos hemoglobina, hemocianina, etc., que transportan

O2; citocromos que transportan electrones, seroalbúminas transportan

distintos tipos de sustancias y lipoproteínas (transporte de lípidos).

- Contráctil. Gracias a esta función es posible la

movilidad. Flagelina del flagelo de bacterias, Actina ymiosina que al moverse entre sí, permiten la

contracción y relajación muscular.

- Hormonal. Insulina del páncreas, tiroxina del tiroides y hormonas del

crecimiento de la hipófisis.

- Defensa. Esta función la realizan las gamma-globulinas o

inmunoglobulinas. Los anticuerpos son moléculas que se asocian a

sustancias extrañas, los antígenos, y los neutralizan. También

tienen función defensiva muchos antibióticos que son péptidos, y

la trombina y el fibrinógeno.

- Homeostática. Mantienen constante los valores de determinadas variables

del medio interno, como la salinidad, la acidez o la concentración de glucosa.

Por ejemplo las proteínas sanguíneas que participan en la regulación del pH

gracias a su capacidad amortiguadora.





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- Enzimática. Las enzimas son biocatalizadoras, es decir, regulan las

reacciones bioquímicas. Se conocen unas 3000 enzimas y todas ellas poseen

un elevado grado de especialización.

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