aplicaciÓn de ecuaciones diferenciales ordinarias de primer orden a problemas de vaciado de tanques

7/24/2019 APLICACIN DE ECUACIONES DIFERENCIALES ORDINARIAS DE PRIMER ORDEN A PROBLEMAS DE VACIADO DE TANQ

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1. Introduccin

Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono,hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y enalgunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otroselementos.

Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas quereciben el nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmerosunidades. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. Launin de un ba!o n"mero de aminocidos da lugar a un pptido# si el

n"mero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de $%, sedenomina oligopptido, si es superior a $% se llama polipptido y si eln"mero es superior a &% aminocidos se habla ya de protena.

Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que sepliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite lle'ar acabo miles de funciones. Las protenas estn codificadas en el materialgentico de cada organismo, donde se especifica su secuencia deaminocidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.

Las protenas desempean un papel fundamental en los seres 'i'osy son las biomolculas ms 'erstiles y ms di'ersas. (ealizan unaenorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funcionesestructurales, enzimticas, transportadora...

). Aminocidos

).$. Los aminocidos.

*on las unidades bsicas que forman las protenas. *u denominacinresponde a la composicin qumica general que presentan, en la que ungrupo amino +-)/ y otro carboxilo o cido +011/ se unen a un

carbono +0/. Las otras dos 'alencias de ese carbono quedan saturadascon un tomo de hidrgeno +/ y con un grupo qumico 'ariable al quese denomina radical +(/.

La frmula general de un aminocido es2


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3ridimensionalmente el carbono 4 presenta una configuracintetradrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatroelementos que se unen a l ocupan los 'rtices. 0uando en el 'rtice

superior se dispone el 011 y se mira por la cara opuesta al grupo (,seg"n la disposicin del grupo amino +-)/ a la izquierda o a la derecha

del carbono 4 se habla de Laminocidos o de 5aminocidosrespecti'amente. 6n las protenas slo se encuentran aminocidos deconfiguracin L.

0onfiguraciones L y 5 de los aminocidos2

6xisten )% aminocidos distintos, cada uno de los cuales 'ienecaracterizado por su radical (2

7lamina7L7 8alina87L


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LeucinaL69 :soleucina:L6

ProlinaP(1 ;etionina;63


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=licina=L> *erina*6(

3reonina3( 0istena0>*

7sparragina7*- =lutamina=L-


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3irosina3>( 7cido 7sprtico7*P

?cido =lutamico=L9 LisinaL>*

7rganina7(= istidina:*


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).). Los aminocidos esenciales

Los aminocidos esenciales son aquellos que el cuerpo humanono puede generar por s solo. 6sto implica que la "nica fuente de estosaminocidos en esos organismos es la ingesta directa a tra's de la dieta.Las rutas para la obtencin de estos aminocidos esenciales suelen serlargas y energticamente costosas. 0uando un alimento contiene protenascon todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buenacalidad. 7lgunos de estos alimentos son2 la carne, los hue'os, los lcteos yalgunos 'egetales como la espelta, la so!a y la quinua.

*olo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos,algunos se pueden sintetizar, por e!emplo, los humanos podemos sintetizarla alamina a partir del piru'ato.

6n humanos se han descrito estos aminocidos esenciales2


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7rginina

istidina

@. Enlace peptdico

Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio deuniones peptdicas. 6stas uniones se forman por la reaccin de sntesis+'a deshidratacin/ entre el grupo carboxilo del primer aminocido con elgrupo amino del segundo aminocido.

La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es une!emplo de una reaccin de condensacin. 5os molculas se unenmediante un enlace de tipo co'alente 01- con la prdida de unamolcula de agua y el producto de esta unin es un dipptido. 6l grupocarboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el grupo aminode un tercer aminocido, y as sucesi'amente hasta formar una largacadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porquesiempre hay un extremo -) terminal y un 011 terminal.

Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico +0-/ determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, condistancias y ngulos fi!os. 0omo consecuencia, el enlace peptdico presentacierta rigidez e inmo'iliza en el plano a los tomos que lo forman.


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A. Estructura de las protenas

3odas las protenas poseen una misma estructura qumica central,que consiste en una cadena lineal de aminocidos. Lo que hace distinta auna protena de otra es la secuencia de aminocidos de que est hecha,a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la protena. Laestructura primaria de una protena es determinante en la funcin quecumplir despus, as las protenas estructurales +como aquellas queforman los tendones y cartlagos/ poseen mayor cantidad deaminocidos rgidos y que establezcan enlaces qumicos fuertes unos conotros para dar dureza a la estructura que forman.

*in embargo, la secuencia lineal de aminocidos puede adoptarm"ltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante elplegamiento del polmero lineal. 3al plegamiento se desarrolla en parteespontneamente, por la repulsin de los aminocidos hidrfobos por elagua, la atraccin de aminocidos cargados y la formacin de puentesdisulfuro y tambin en parte es ayudado por otras protenas. 7s, laestructura primaria 'iene determinada por la secuencia de aminocidos enla cadena proteica, es decir, el n"mero de aminocidos presentes y elorden en que estn enlazados y la forma en que se pliega la cadena se

analiza en trminos de estructura secundaria. 7dems las protenasadoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe unatercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en quela cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrollauna determinada protena. 7s mismo, las protenas no se componen, en sumayora, de una "nica cadena de aminocidos, sino que se suelenagrupar 'arias cadenas polipeptdicas +o monmeros/ para formar protenasmultimricas mayores. 7 esto se llama estructura cuaternaria de lasprotenas, a la agrupacin de 'arias cadenas de aminocidos +o

polipptidos/ en comple!os macromoleculares mayores.

Por tanto, podemos distinguir cuatro ni'eles de estructuracin en lasprotenas2


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estructura primaria

estructura secundaria

estructura terciaria

estructura cuaternaria

Los enlaces que determinan la estructura primaria son co'alentes+enlace amida o enlace peptdico/, mientras que la mayora de los enlacesque determinan la conformacin +estructuras secundaria y terciaria/ y laasociacin +estructura cuaternaria y quinaria/ son de tipo no co'alente.

4.1. Estructura primaria

La estructura primaria 'iene determinada por la secuencia deaminocidos en la cadena proteica, es decir, el n"mero de aminocidospresentes y el orden en que estn enlazados Las posibilidades deestructuracin a ni'el primario son prcticamente ilimitadas. 0omo encasi todas las protenas existen )% aminocidos diferentes, el n"mero deestructuras posibles 'iene dado por las 'ariaciones con repeticin de )%elementos tomados de n en n, siendo n el n"mero de aminocidos quecomponen la molcula proteica.

0omo consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entrelos distintos aminocidos que forman la protena se origina una cadenaprincipal o BesqueletoB a partir del cual emergen las cadenas laterales de losaminocidos. Los tomos que componen la cadena principal de la protenason el - del grupo amino +condensado con el aminocido precedente/, el0C +a partir del cual emerge la cadena lateral/ y el 0 del grupo carboxilo+que se condensa

con el aminocido siguiente/. Por lo tanto, la unidad

repetiti'a bsica que aparece en la

cadena principal de una protena es2 +-0C01/

0onocer la estructura primaria de una protena no solo es


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importante para entender su funcin +ya que sta depende de lasecuencia de aminocidos y de la forma que adopte/, sino tambin en elestudio de enfermedades genticas. 6s posible que el origen de unaenfermedad gentica radique en una secuencia anormal. 6sta anomala,

si es se'era, podra resultar en que la funcin de la protena no se e!ecutede manera adecuada o, incluso, en que no se e!ecute en lo absoluto.

La secuencia de aminocidos est especificada en el 75- por la

secuencia de nucletidos. 6xiste un sistema de con'ersin, llamadocdigo gentico, que se puede utilizar para deducir la primera a partir dela segunda. *in embargo, ciertas modificaciones durante la transcripcindel 75- no siempre permiten que esta con'ersin pueda hacersedirectamente.

=eneralmente, el n"mero de aminocidos que forman una protenaoscila entre D% y @%%. Los enlaces que participan en la estructuraprimaria de una protena son co'alentes2 son los enlaces peptdicos.

A.). Estructura secundaria

La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento quela cadena poli peptdica adopta gracias a la formacin de puentes dehidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico. Los puentesde hidrgeno se establecen entre los grupos 01 y - del enlacepeptdico +el primero como aceptor de , y el segundo como donador de

/. 5e esta forma, la cadena poli peptdica es capaz de adoptarconformaciones de menor energa libre, y por tanto, ms estables.

A.).$. Hlice alfa

6n esta estructura la cadena. 6sta estructura se mantiene gracias a


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los enlaces de hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo - deun enlace peptdico y el grupo 0C1 del cuarto aminocido que le sigue.

0uando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre smisma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cadaaminocido se adopta una conformacin denominada hlice. 6staestructura es peridica y en ella cada enlace peptdico puede establecerdos puentes de hidrgeno, un puente de hidrgeno se forma entre elgrupo - del enlace peptdico del aminocido en posicin n y el grupo01 del enlace peptdico del aminocido situado en posicin nA. 6l otropuente de hidrgeno se forma entre el grupo 01 del enlace peptdico del 77en posicin n y el grupo - del enlace peptdico del 77 situado en posicinnEA. 0ada 'uelta de la hlice tiene un paso de rosca de %,&A nm.

Las cadenas laterales de los aminocidos se sit"an en la parteexterna del helicoide, lo que e'ita problemas de impedimentos estricos.6n consecuencia, esta estructura puede albergar a cualquier aminocido,a excepcin de la prolina, cuyo 0a no tiene libertad de giro, por estarintegrado en un heterociclo. Por este moti'o, la prolina suele determinaruna interrupcin en la conformacin en hlice. Los aminocidos muypolares +Lys, =lu/ tambin desestabilizan la hlice a porque los enlacesde hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticasde atraccin o repulsin. Por este moti'o, la estructura en hliceFes la

que predomina a 'alores de p en los que los grupos ionizables no estncargados.

A.).). Hoja beta

0uando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo


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que permiten sus enlaces co'alentes se adopta una configuracinespacial denominada estructura, que suele representarse como unaflecha. 6n esta estructura las cadenas laterales de los aminocidos sesit"an de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto

de la cadena polipeptdica. Las estructuras de distintas cadenaspolipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una mismacadena polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes dehidrgeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su formaho!as plegadas u ho!as.

0uando las estructuras tienen el mismo sentido, la ho!aresultante es paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, laho!a plegada resultante es antiparalela.

A.).@. Giros beta

*ecuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta,a menudo estn conectadas entre s por medio de los llamados girosbeta. *on secuencias cortas, con una conformacin caracterstica queimpone un brusco giro de $D% grados a la cadena principal de unpolipeptido

7minocidos como 7sn, =ly y Pro +que se acomodan mal enestructuras/ aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. Laconformacin de los giros 4 est estabilizada generalmente por medio deun puente de hidrgeno entre los residuos $ y A del giro G.

A.).A. Hlice de coleno

6s una 'ariedad particular de la estructura secundaria,caracterstica del colgeno. 6l colgeno es una importante protenafibrosa presente en tendones y te!ido conecti'o con funcin estructural ya

que es particularmente rgida.

Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridicade grupos de tres aminocidos. 6l primer aminocido de cada grupo es=ly, y los otros dos son Pro +o hidroxiprolina/ y un aminocido cualquiera2 +=PH/.


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La frecuencia peridica de la Prolina condiciona el enrollamientopeculiar del colgeno en forma de hlice le'gira. La glicina, sin cadena

lateral, permite la aproximacin entre distintas hlices, de forma que treshlices le'giras se asocian para formar un helicoide dextrgiro.

A.).&. Lminas beta o lminas pleadas

*on regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag yse asocian entre s estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgenointercatenarios. 3odos los enlaces peptdicos participan en estosenlaces cruzados, confiriendo as gran estabilidad a la estructura. La

forma en beta es una conformacin simple formada por dos o mscadenas polipeptdicas paralelas +que corren en el mismo sentido/ o

antparalelas +que corren en direcciones opuestas/ y se adosanestrechamente por medio de puentes de hidrgeno y di'ersos arreglosentre los radicales libres de los aminocidos. 6sta conformacin tieneuna estructura laminar y plegada, a la manera de un acorden.

A.@. Estructura terciaria

*e llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todoslos tomos que componen la protena, concepto equiparable al de


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conformacin absoluta en otras molculas. La estructura terciaria de unaprotena es la responsable directa de sus propiedades biolgicas, yaque la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales determinasu interaccin con los di'ersos ligandos. Para las protenas que constan

de una sola cadena polipeptdica +carecen de estructura cuaternaria/, laestructura terciaria es la mxima informacin estructural que se puedeobtener.

A.@.$. !ipos de estructura terciaria

*e distinguen dos tipos de estructura terciaria2

Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que

una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. *one!emplos el colgeno, la queratina del cabello o la fibrona de laseda, 6n este caso, los elementos de estructura secundaria+hlices a u ho!as b/ pueden mantener su ordenamiento sinrecurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendoligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de unacuerda.

Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms

frecuentes, en las que no existe una dimensin que predomine

sobre las dems, y su forma es aproximadamente esfrica. 6neste tipo de estructuras se suceden regiones con estructurasal azar, hlice a ho!a b, acodamientos y estructurassupersecundarias.

A.@.). "uer#as $ue estabili#an la estructura terciaria

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de unaprotena se establecen entre las distintas cadenas laterales de losaminocidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura

terciaria pueden ser de dos tipos2 co'alentes y no co'alentes.

Los enlaces co'alentes pueden deberse a +$/ la formacin de

un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de 0ys, o a+)/ la formacin de un enlace amida +01-/ entre lascadenas laterales de la Lys y un 77 dicarboxlico +=lu o 7sp/.

Los enlaces no co'alentes pueden ser de cuatro tipos2

$. fuerzas electrostticas entre cadenas laterales ionizadas,

con cargas de signo opuesto). puentes de hidrgeno, entre las cadenas laterales de

77 polares

@. interacciones hidrofbicas entre cadenas lateralesapolares


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A. fuerzas de polaridad debidas a interaccionesdipolodipolo

0omo resultado de estas interacciones, en las protenas con

estructura terciaria globular2

Las cadenas laterales con carcter apolar se orientan hacia el

interior de la molcula e'itando las interacciones con eldisol'ente, y forman un n"cleo compacto con carcterhidrofbico.

Las cadenas laterales de los aminocidos polares se localizan

en la superficie de la molcula, interaccionando con el agua ypermitiendo que la protena permanezca en disolucin.

-o todas estas interacciones contribuyen por igual al

mantenimiento de la estructura terciaria. 1b'iamente, el enlaceque aporta ms estabilidad es el de tipo co'alente, y entre losno co'alentes, las interacciones ms importantes son las detipo hidrofbico, ya que exigen una gran proximidad entre losgrupo apolares de los 77.

6xisten regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de lasprotenas que act"an como unidades autnomas de plegamiento yIodesnaturalizacin de las protenas. 6stas regiones constituyen un ni'elestructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria recibenel nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado a medidaque se sintetiza la cadena polipeptdica. 6s la asociacin de los distintosdominios la que origina la estructura terciaria.

A.A. Estructura cuaternaria


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0uando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica,es decir, cuando se trata de una protena oligomrica, decimos que tieneestructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar2

6l n"mero y la naturaleza de las distintas subunidades o

monmeros que integran el oligmero y

La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero.

La estructura cuaternaria deri'a de la con!uncin de 'arias cadenaspeptdicas que, asociadas, conforman un multmero, que poseepropiedades distintas a la de sus monmeros componentes. 5ichassubunidades se asocian entre s mediante interacciones no co'alentes,

como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas opuentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dosmonmeros, un dmero, ste puede ser un homodmero, si losmonmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no loson. 6n cuanto a uniones co'alentes, tambin pueden existir unionestipo puente disulfuro entre residuos de cistena situados en cadenasdistintas.

La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

6n protenas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructuracuaternaria resulta de la asociacin de 'arias hebras para formar una fibrao soga. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura

de hlice a enrolladas en una fibra le'gira. La aqueratina del cabello y elfibringeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra le'gira. 6lcolgeno consta de tres hebras helicoidales le'giras que forman unafibra dextrgira. La fibrona de la seda presenta 'arias hebras conestructura de ho!a b orientadas de forma antiparalela.


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0uando 'arias protenas con estructura terciaria de tipo globularse asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monmerospueden ser2

6xactamente iguales, como en el caso de la

fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.

;uy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

0on estructura distinta pero con una misma funcin, como en el

caso de la hemoglobina.

6structural y funcionalmente distintos, que una 'ez asociados

forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato

transcarbamilasa, un enzima alostrico con seis subunidadescon acti'idad cataltica y seis con acti'idad reguladora.

7spartato transcarbamilasa

La estructura cuaternaria modula la acti'idad biolgica de laprotena y la separacin de las subunidades a menudo conduce a laprdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas lasdistintas cadenas polipeptdicas son, en lneas generales, las mismasque estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son lasinteracciones dbiles +hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes dehidrgeno/, aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, laestructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. 6l

ensambla!e de los monmeros

se realiza de forma espontnea, lo que indica que el oligmero presenta unmnimo de energa libre con respecto a los monmeros.


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&. Asociaciones de las protenas

6n muchos casos, las protenas se agrupan bien entre s, bien con

otros grupos de biomolculas para formar estructuras supramolecularesde orden superior y que tienen un carcter permanente. *e pueden darasociaciones entre protenas o de stas con otras biomolculas.

&.$. Asociaciones entre protenas

Las protenas 4 y Gtubulina +en color azul y 'erde en la figurainferior/ forman unos dmeros que se ensamblan formando filamentoshuecos enormemente largos llamados microt"bulos, cuya funcin es

fundamentalmente estructural, ya que forman parte del citoesqueleto delas clulas +que contribuyen a dar forma a las clulas/, del centriolo +queparticipa en la mitosis/, y de los cilios y flagelos +que participan en lamotilidad celular/.

La fibrina es otra protena que forma una asociacin supramolecular.Los monmeros de fibrina se unen mediante enlaces co'alentes paraformar la malla tridimensional caracterstica del trombo o cogulosanguneo.

Polimerizacin de la fibrina


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0ogulo sanguneo

&.). Asociaciones de protenas % otras biomolculas

Las protenas se pueden asociar2

0on az"cares

0on lpidos

0on cidos nucleicos

&.).$. Asociaciones entre protenas % a#&cares

0uando las protenas se asocian con az"cares pueden originarasociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o lospeptidoglicanos.

Proteoglicano de tipo muygrande

Peptidoglicano de la paredcelular bacteriana

&.).). Asociaciones entre protenas % lpidos

0uando las protenas se asocian con lpidos pueden originarasociaciones supramoleculares como las lipoprotenas del plasmasanguneo y las membranas biolgicas.


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Lipoprotena del plasmasanguneo

Lipoprotena del plasmasanguneo

&.).@. Asociaciones entre protenas % cidos nucleicos

0uando las protenas se asocian con cidos nucleicos

pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas,nucleosomas o 'irus.

J. 'ropiedades de protenas

J.$. Especificidad.

La especificidad se refiere a su funcin# cada una lle'a a cabo una

determinadafuncin y lo realiza porque posee una determinadaestructuraprimaria y una conformacin espacial propia# por lo que uncambio en la estructura de la protena puede significar una prdida dela funcin.

7dems, no todas indi'iduo posee protenas las protenas son igualesen todos los organismos, cada especficas suyas que se ponen demanifiesto en los procesos de rechazo de rganos trasplantados. Laseme!anza entre protenas son un grado de parentesco entre indi'iduos, por lo

que sir'e para la construccin de Brboles filogenticosB

J.). (esnaturali#acin.


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0onsiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse lospuentes que forman dicha estructura. 3odas las protenasdesnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una

interaccin mxima con el disol'ente, por lo que una protena soluble enagua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura,+hue'o cocido o frito /, 'ariaciones del p. 6n algunos casos, si lascondiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede 'ol'er asu anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denominarenaturalizacin.

K. )lasificacin de protenas

Las protenas se pueden clasificar atendiendo a di'ersoscriterios2 su composicin qumica, su estructura y sensibilidad, susolubilidad una clasificacin que engloba dichos criterios es2

K.$. Holoprotenas o protenas simples.

*on protenas formadas "nicamente por aminocidos. Pueden serglobulares o fibrosas.

K.$.$. Globulares

Las protenas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas enuna forma esfrica apretada o compacta de!ando grupos hidrfobos haciaadentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace quesean solubles en disol'entes polares como el agua. La mayora de lasenzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, sone!emplos de protenas globulares. 7lgunos tipos son2

Prolaminas2 zena +maza/,gliadina +trigo/, hordena +cebada/

=luteninas2 glutenina +trigo/, orizanina +arroz/.

7lb"minas2 seroalb"mina +sangre/, o'oalb"mina +hue'o/,

lactoalb"mina +leche/

ormonas2 insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

6nzimas2 hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.

K.$.). "ibrosas

Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas yuna estructura secundaria atpica. *on insolubles en agua y endisoluciones acuosas. 7lgunas protenas fibrosas son2


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0olgenos2 en te!idos con!unti'os, cartilaginosos

Mueratinas2 en formaciones epidrmicas2 pelos, uas,

plumas, cuernos.

6lastinas2 en tendones y 'asos sanguneos


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K.).@. *ucleoprotenas

*on protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico+que puede ser 7(- o 75-/. 6l e!emplo prototpico sera cualquiera de

las histonas, que son identificables en las hebras de cromatina. 1trose!emplos seran la 3elomerasa, una ribonucleoprotena +comple!o de7(-Iprotena/ y la Protamina. *u caracterstica fundamental es queforman comple!os estables con los cidos nucleicos, a diferencia de otrasprotenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como lasque inter'ienen en la regulacin, sntesis y degradacin del 75-.

K.).A. )romoprotenas

Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustanciacoloreada, por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos. *eg"n lanaturaleza del grupo prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos comola hemoglobina encargada de transportar el oxgeno en la sangre o noporfirnicos como la hemocianina, un pigmento respiratorio que contienecobre y aparece en crustceos y moluscos por e!emplo. 3ambin loscitocromos, que transportan electrones.

D. "unciones % ejemplos de protenas

Las funciones de las protenas son de gran importancia, son'arias y bien diferenciadas. Las protenas determinan la forma y laestructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos 'itales.

Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo deprotena y permiten a las clulas defenderse de agentes externos,mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daos3odos los tipos de protenas realizan su funcin de la misma forma2 porunin selecti'a a molculas.

Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenasy las funciones que realizan incluyen la creacin de una estructuramayor mientras que otras protenas se unen a molculas diferentes2hemoglobina a oxgeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a losantgenos especficos, hormonas a sus receptores especficos,reguladores de la expresin gnica al 75-

Las funciones principales de las protenas son las siguientes2

D.$. Estructural


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La funcin de resistencia o funcin estructural de las protenastambin es de gran importancia ya que las protenas forman te!idos desostn y relleno que confieren elasticidad y resistencia a rganos y te!idos.6!emplo de ello es el colgeno del te!ido con!unti'o fibroso, reticulina y

elastina del te!ido con!unti'o elstico. 0on este tipo de protenas se formala estructura del organismo.

7lgunas protenas forman estructuras celulares como las histonas,que forman parte de los cromosomas que regulan la expresin gentica.Las glucoprotenas act"an como receptores formando parte de lasmembranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.

3ambin es una protena con funcin estructural la queratina de la

epidermis.D.). En#imatica

Las protenas cuya funcin es enzimtica son las msespecializadas y numerosas. 7ct"an como biocatalizadores acelerandolas reacciones qumicas del metabolismo.

6n su funcin como enzimas, las protenas hacen uso de supropiedad de poder interaccionar, en forma especfica, con muy

di'ersas molculas. 7 las substancias que se transforman por medio deuna reaccin enzimtica se les llama substratos. Los substratosreconocen un sitio especfico en la superficie de la protena que sedenomina sitio acti'o.

7l ligarse los sustrato a sus sitios acti'os en la protena, quedanorientados de tal manera que se fa'orece la ruptura yIo formacin dedeterminadas uniones qumicas, se estabilizan los estados de transicinal mismo tiempo que se reduce la energa de acti'acin. 6sto facilita lareaccin e incrementa su 'elocidad 'arios rdenes de magnitud.

Las enzimas tienen una gran especificidad, por e!emplo catalizan latransformacin de slo un substrato o grupo funcional, pudiendodiscriminar entre dos enantiomorfos +grupos funcionales donde losradicales de sus carbonos asimtricos se disponen al contrario/

-ormalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre dela reaccin que cataliza o el nombre del sustrato que transforman,terminando el nombre en BasaB.

Por e!emplo2

a las enzimas que transfieren un tomo de oxgeno a un

metabolito se les denomina oxigenasas,


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a las que transfieren un residuo de cido glucurnico del cido

95P glucurnico a un metabolito o xenobitico, se le conocecomo 95P glucuronil transferasa,

a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro

bases a una molcula de 75- en formacin se le denomina75- sintetasa o 75- polimerasa, las que hidrolizan el 75- sele llama 75-asa, etc.


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hemorragias. Las inmunoglobulinas act"an como anticuerpos anteposibles antgenos.

D.&. !ransporte

Las protenas realizan funciones de transporte. 6!emplos de elloson la hemoglobina y la mioglobina, protenas transportadoras deloxgeno en la sangre en los organismos 'ertebrados y en los m"sculosrespecti'amente. 6n los in'ertebrados, la funcin de protenas como lahemoglobina que transporta el oxgeno la realizas la hemocianina. 1trose!emplos de protenas cuya funcin es el transporte son citocromos quetransportan electrones e lipoprotenas que transportan lpidos por la

sangre.

D.J. ,eser+a

*i fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcinenergtica para el organismo pudiendo aportar hasta A Ocal. de energapor gramo. 6!emplos de la funcin de reser'a de las protenas son lalactoalb"mina de la leche o a o'oalb"mina de la clara de hue'o, lahordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo

estos "ltimos la reser'a de aminocidos para el desarrollo del embrin.

D.K. ,euladoras

Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que deellas estn formados los siguientes compuestos2 emoglobina, protenasplasmticas, hormonas, !ugos digesti'os, enzimas y 'itaminas que soncausantes de las reacciones qumicas que suceden en el organismo.7lgunas protenas como la ciclina sir'en para regular la di'isin celular yotras regulan la expresin de ciertos genes.

D.D. )ontraccin muscular

La contraccin de los m"sculos tra's de la miosina y actina es unafuncin de las protenas contrctiles que facilitan el mo'imiento de lasclulas constituyendo las miofibrillas que son responsables de lacontraccin de los m"sculos. 6n la funcin contrctil de las protenastambin est implicada la dineina que est relacionada con el mo'imientode cilios y flagelos.

D.. "uncin -omeosttica

Las protenas funcionan como amortiguadores, manteniendo endi'ersos medios tanto el p interno como el equilibrio osmtico. 6s la


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conocida como funcin homeosttica de las protenas.

ibliorafa

Qumica y Bioqumica de los alimentos II. Qosep Roatella (iera. 6dicions9ni'ersitat Rarcelona +)%%A/.

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Bioqumica. Qeremy ;arT Rerg, Lubert *tryer, Qohn 3ymoczTo, Qos ;.;acarulla 6dit. (e'erte +)%%D/rotenas alimentarias! Bioqumica, propiedades funcionales, "alor

nutricional, modificaciones qumicas. Qean0laude 0heftel. 6dit. 7cribia +$D/

Qumica #rgnica. *tephen Q Seininger,

aplicaciÓn de ecuaciones diferenciales ordinarias de primer orden a problemas de vaciado de tanques

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