AMINOÁCIDOS

Las proteínas intervienen en prácticamente todos los procesos que tienen lugar en la célula y ejercen una diversidad casi inagotable de funciones.

Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes y se hayan en todas las células y en todas las partes de ellas.

En una célula pueden haber miles de proteínas diferentes.

Son los “árbitros” de las funciones moleculares.

Las proteínas son los instrumentos moleculares mediante los que se expresa la información genética.

Todas las proteínas están construidas a partir del mismo conjunto de 20 aminoácidos (AA), unidos de forma covalente en secuencias lineales características.

Las proteínas se presentan en una gran variedad de tamaños, desde péptidos pequeños compuestos por unos pocos AA a polímeros enormes de masas moleculares del orden de millones.

Aminoácidos

Las proteínas son polímeros de Aminoácidos, en las que cada residuo aminoácido está unido al siguiente a través de un tipo específico de enlace covalente.

El primer AA descubierto fue la asparagina en 1806 y el último de los 20 AA que se encontró fue la treonina en 1938.

Los AA tienen características estructurales comunes

Los 20 AA estándar encontrados en las proteínas son α-aminoácidos.

Tienen todos un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono (el carbono α).

Difieren unos de otros en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en su solubilidad en agua.

Además de estos 20 AA existen muchos más que se encuentran con menor frecuencia.

A los AA estándar se les han asignado abreviaturas de tres letras y símbolos de una sola letra, que se utilizan para indicar de manera abreviada la composición y secuencia de AA polimerizados en las proteínas.

En todos los AA estándar excepto la glicina, el carbono α está unido a cuatro grupos diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un átomo de hidrógeno. En la glicina el grupo R es otro átomo de hidrógeno. El átomo de carbono α es por tanto un centro quiral.

Se utilizan dos convenciones para identificar los átomos de carbono de un AA, donde el grupo carboxilo sería C-1 y el carbono α sería C-2, como se refleja en la molécula de lisina

Para especificar la configuración absoluta de los cuatro sustituyentes de los átomos de carbono asimétricos se ha desarrollado una nomenclatura especial. Las configuraciones absolutas de los azúcares sencillos y los AA se especifican mediante el sistema D, L, basado en la configuración del azúcar de tres carbonos gliceraldehido, convención propuesta por Emil Fischer en 1891.

Los residuos AA de las proteínas son estereoisómeros L

Los residuos AA de las proteínas son exclusivamente L-estereoisómeros. Sólo se han encontrado D-aminoácidos en unos pocos péptidos pequeños presentes en las paredes celulares bacterianas así como en algunos antibióticos peptídicos.

Los AA se pueden clasificar según su grupo R

Los AA se pueden agrupar en cinco clases principales basadas en las propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad, o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico (cerca de pH 7,0). La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico a altamente polar o hidrofílico.

Grupos R apolares alifáticos Estos grupos R son apolares e

hidrofóbicos. Las cadenas laterales de la alanina, la

valina, la leucina y la isoleucina tienden a agruparse entre sí en las proteínas, estabilizando las estructuras proteicas a través de interacciones hidrofóbicas.

Grupos R aromáticos

La fenilalanina, la tirosina y el triptófano, con sus cadenas laterales aromáticas, son relativamente apolares (hidrofóbicos). La tirosina y el triptófano son más polares que la fenilalanina, debido al grupo hidroxilo y al nitrógeno respectivamente.

Grupos R polares sin carga Estos grupos son más solubles en agua

que los AA apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua. En esta clase de AA se incluyen la serina, la treonina, la cisteína, la asparagina y la glutamina.

Grupos R cargados positivamente (básicos)

Los grupos R más hidrofílicos son aquellos que están cargados, sea positiva o negativamente. Los AA que tienen una carga neta positiva a 7,0 son la lisina, la arginina y la histidina.

Grupos R cargados negativamente (ácidos)

Los dos AA con carga neta negativa a pH 7,0 son el aspartato y el glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.

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