PROTEÍNAS Y ENZIMAS I

Cátedra de Bioquímica

UNNE

2014

PROTEÍNAS Unidad temática N° 2a) Concepto. Aminoácidos: definición, clasificación. Estructuras y propiedades

de los aminoácidos que constituyen las proteínas y de los aminoácidos no proteicos, importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Aplicación en el estudio de las proteínas. Ion bipolar. Comportamiento acido base de los aminoácidos, propiedades eléctricas. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas, esteroisomería. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico.

b) Polipéptidos y proteínas: importancia y diversidad funcional de las proteínas. Clasificación según su forma: fibrosas y globulares. Estructura de las proteínas; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes: 1°,2°,3° y 4°. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización: agentes que alteran la estructura nativa. Hidrolisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxigeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos, receptores.

INTRODUCCIÓN

GlúcidosAgua

Glúcidos

IonesLípidos

Ácidos nucleicosPROTEÍNASPROTEÍNAS

PROTEÍNAS

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por C, H, O y N. Pueden además contener S y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

PROTEÍNAS Son MACROMOLÉCULAS

Químicamente se las define como POLÍMEROS de aminoácidos

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

Catalizadores (enzimas) Receptores de Señales Químicas Transducción Estructurales Defensa Motilidad Transporte Reserva

CATALIZADORES= ENZIMAS

RECEPTORES DE SEÑALES QUÍMICAS

TRANSDUCCIÓN

ESTRUCTURALES

DEFENSA

MOTILIDAD

TRANSPORTE

UNIDADES QUE FORMAN LAS PROTEÍNAS= AMINOÁCIDOS

FÓRMULA GENERAL DE UN AA

AMINOÁCIDOS

ISOMERÍAS

Fuente de Luz

Planos de oscilación

de la luz no polarizada

Filtro polarizante

Plano de oscilaciónde la luz

polarizada plana

Tubo con muestra de solución OA

Rotación de luz polarizada

Ángulo de

rotación

Analizador

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Alifáticos neutros con cadena no polar

Alifáticos neutros con cadena polar

Neutros aromáticos

Azufrados

Aminoácidos ácidos

Aminoácidos básicos

AA ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR

AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS NEUTROS

CON CADENA POLAR

AA NEUTROS AROMÁTICOS

AA CON AZUFRE

AA ÁCIDOS

DERIVADOS DE LOS AA ÁCIDOS

AA BÁSICOS

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

ION DIPOLAR- ANFOLITO-ANFOTERO O ZWITTERION

COMPORTAMIENTO DE UN AMINOÁCIDO A DIFERENTES PH

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Esenciales: aquellos que no pueden ser sintetizados por un animal y deben obtenerse con la dieta.

No esenciales: Son los que pueden ser ser sintetizados por los organismos.

Estos varían con la especie. Algunos autores hablan de un tercer grupo considerados como semiesenciales.

ENLACE PEPTÍDICO Unión de tipo amida con pérdida de

agua

ENLACE PEPTÍDICO

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE PÉPTIDOS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIASecuencia lineal de los aminoácidos

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Disposición espacial estable

Mantenida generalmente por enlaces de puentes de hidrógeno

Tipos:Hélice Lámina Disposición al Azar

ESTRUCTURA 2ª : TIPOS

Al azar

ESTRUCTURA TERCIARIA Disposición de la estructura secundaria

al plegarse sobre sí

ESTRUCTURA TERCIARIA Estabilizada por enlaces: -Puentes disulfuro -Puentes de hidrógeno -Uniones iónicas -Uniones amida -Fuerzas hidrofóbicas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Enlaces de varias cadenas polipeptídicas Fuerzas que mantienen la Estructura

Cuaternaria: I. No covalentes

- Contactos hidrofóbicos

- Enlaces de hidrógeno

- Interacciones iónicas

II. Covalentes

- Enlace disulfuro

- Enlace amida

ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

DESNATURALIZACIÓN Pérdida de todas las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal

Causas

Consecuencias inmediatas: Disminución de solubilidad y

precipitación Pérdida de funciones biológicas

HIDRÓLISIS Mecanismo por el cual se fragmenta la

estructura primaria de las proteínas(cadena polipeptídica) mediante la incorporación de agua

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Según su forma: -Globulares -Fibrosas

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Según los residuos obtenidos:-Simples -Conjugadas

ENZIMAS I

Cátedra de Bioquímica-UNNE

2014

UNIDAD TEMÁTICA Nº 3

ENZIMOLOGIA a) Definición. Naturaleza química de enzimas. Clasificación.

, coenzimas, cofactores, zimógenos e isoenzimas. Nomenclatura y clasificación según la Unión Internacional de Bioquímica.

En los seres vivosOrganismos Vivos → Reacciones químicas

Las ENZIMAS son catalizadores biológicos

Reacciones químicas

Eficiencia y Velocidad

Catalizadores

GENERALIDADES Aceleran una reacción

No se consumen en el proceso

No forman parte del producto

Son específicas

Su acción se realiza porque disminuyen la energía de activación de las reacciones

ESPECIFICIDAD

INTRODUCCIÓN Enzima Sustrato Producto

ENZIMA + SUSTRATO= PRODUCTO/S

NOMENCLATURA Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, a

milasa, lipasa, etc)

Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.)

Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.)

Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura

6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada

Cada clase se divide en Subclases y Sub-subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones Orden de aparición

Orden de aparición

EJEMPLO

Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada

1. Oxidoreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas

ENZIMAS CLASIFICACIÓN

ENZIMAS CLASIFICACIÓN

ENZIMAS CLASIFICACIÓN

1- OXIDOREDUCTASAS Requieren coenzimas!!!!

Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos

Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2

Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato

Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato

EJEMPLO OXIDOREDUCTASA

Requieren coenzimas

Lactato Piruvato

1.1.1.27

2- TRANSFERASAS

2.6.1.1

3- HIDROLASAS Hidrolasas: cortan uniones entre:

C-S, C-O, C-N y O-P

4- LIASAS Liasas: cortan uniones entre: C-C, C-S y C-N

(no uniones peptídicas)

5- ISOMERASAS Isomerasas : interconvierten isómeros

6- LIGASAS También llamadas SINTASAS Catalizan la formación de

enlaces entre C y O,N,S y otros átomos

Requiere de energía

BIBLIOGRAFÍA BLANCO, A.: Química Biológica, 7ma. ed., El Ateneo,

Buenos Aires, 2000.

BOREL, J.P.; RANDOUX, A.; MAQUART, F.X.; LE PEUCH, C. & VALEIRE, J.: Bioquímica Dinámica, 1ra. ed. en español, Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 1989.

MURRAY, R; GRANNER, D; MAYES, P & RODWEL, V: Bioquímica de Harper, 15ta. ed., El Manual Moderno, México, 2000.

VOET, D; VOET, JG & PRATT, ChW. Fundamentos de Bioquímica. La vida a nivel molecular. 2º ed., Ed. Médica Panamericana, Buenos Aires, 2007. www.medicapanamericana.com