proteínas, enzimas, hemoglobina

UNIVERSIDAD CATÓLICA DE

CUENCA.CATEDRA:

BIOLOGÍA

MAESTRO:

DR. JORGE MAITA

REALIZADO POR:

• KAREN SUSCAL

PROTEINAS, ENZIMAS Y HEMOGLOBINA

EstructuraTiposFunciones

PROTEÍNAS (Generalidades)

Significa lo más importante Indispensables para los procesos vitales Su función principal es estructural Desde un pinto de vista nutritivo son alimentos

plásticos formados principalmente por C, H, O, N


Son macromoléculas de peso molecular variable Son cadenas aminoácidos ligados por uniones

peptídicas. Los aminoácidos son las unidades que componen a

las proteínas.


20 AAACIDOS

ACIDO ASPARTICOACIDO GLUTAMICO

BASICOS

HISTIDINALISINA

ARGININA

NEUTROS Y POLARES(HIDROFILICOS)

SERINA TREOSINA TIROSINA TRIPTOFANO ASPARAGINA GLUTAMINA CISTEINA

NEUTROS NO POLARES(HIDROFOBICOS)

GLICINA ALANINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA FENILALANINA PROLINA METIONINA


Aminoácidos esenciales Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Trieonina Triptófano Valina

Aminoácidos no esenciales Alanina Arginina Apargina Ác.

Aspártico Ác.

Glutámico

Cisteína Glicina Glutamina Histidina Prolina Serina Tirosina


La combinación de los aminoácidos para formar una molécula proteica se produce de modo tal que el grupo amino se combina con el grupo carboxilo del aminoácido adyacente con una perdida de una molécula de agua y esta unión se conoce como unión peptídica.


•Una combinación de dos aas. constituyen un dipeptido, de tres aas. un tripeptido etc.

OLIGOPEPTIDO(pocos

aminoácidos)

•Puede estar formado por 1000 aas. o mas.

POLIPEPTIDO(muchos

aminoácidos)

PROTEÍNAS (Estructura del aminoácido)

PROTEÍNAS (Estructura)

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria.

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

PROTEÍNAS (Estructura Primaria)

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena poli peptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

PROTEÍNAS (Estructura Secundaria)

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria: La alfa-hélice

La conformación beta


Alfa-Hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí

misma la estructura primaria por la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

Conformación Beta: En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena

en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

PROTEÍNAS (Estructura Terciaria)

Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los R de los aas..


Aparecen varios tipos de enlaces: Puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene

azufre.

Puentes de hidrógeno

Puentes eléctricos

Interacciones hidrófobas.

PROTEÍNAS (Estructura Cuaternaria)

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

PROTEÍNAS (Estructura Cuaternaria)

PROTEÍNAS (Clasificación)

SEGÚN SU COMPOSICIÓN SEGÚN SU FORMA

PROTEÍNAS (Según su composición)

Pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".

Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos

Las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no proteica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético"

PROTEÍNAS (Según su Forma)

GLOBULARES Albúminas: solubles en agua y se coagulan por acción del calor. Eje:

ovoalbumína de la clara de huevo, seoalbúmina del suero sanguíneo, lactoalbúmina de la leche

Globulinas: insolubles en agua pero se disuelven en soluciones de ácidos e hidróxidos, se coagulan por calentamiento. Eje: seroglobulina del suero sanguíneo, tripsina del páncreas, legumina de las leguminosas

Glutelinas: en las semillas de los cereales, son insolubles en agua. Eje: Glutenina del trigo


GLOBULARES Prolaminas: insolubles en agua y solubles en etanol al 70 – 80%. Eje:

zeína del maíz, gliadinos del trigo.

Histonas: son proteínas fuertemente básicas, solubles en agua y ácidos, con los álcalis floculan, se encuentran en las células de los riñones y páncreas.

Protaminas: peso molecular bajo y solubles en agua y amoniaco y ácidos desleídos. Se encuentra en el esperma de los peces: esturina y cuplína.

Escleroproteínas: aquí encontramos la queratina del pelo y la elastina de los tendones.


FIBROSAS Colágenos: en los tejidos conjuntivos, piel, huesos, cartílagos.

Aumenta de volumen en solución acuosa como la osteína de los huesos.

Elastinas: forman los tejidos elásticos de las arterias y tendones.

Queratinas: insolubles en agua, se disuelven en soluciones básicas y en sulfuros alcalinos (depilatorios), se encuentran en las uñas, pelos, plumas, cascos.


CONJUGADAS. Nucleoproteínas: se encuentran en los riñones, bazo, páncreas, etc..

Cromoproteínas : se caracterizan porque contienen un metal como Fe, Cu, Mg en su grupo prostético. Eje: hemoglobina, clorofila.

Glicoproteínas: contienen un azúcar como gripo protético, se encuentran en la saliva y en los huesos.

Fosfoproteínas: tienen un radical fosforilado en du gripo protético, como en la caseína de la leche, la vitelina de la yema de huevo.

PROTEÍNAS (Funciones)

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales.

Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas.

Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor.


ENZIMATICA Actúan como biocatalizadores de las reacciones

HORMONAL La insulina y el glucagón

REGULADORA Regulan la división celular

HOMEOSTATICA Mantienen el equilibrio de el pH (medio interno)


DEFENSIVA Actúan como anticuerpos

TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxígeno a la sangre

CONTRACTIL La actina y la miosina

DE RESERVA La lactoalbúmina de la leche.

ENZIMAS (Generalidades)

Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo se hayan mediados por enzimas.

En su mayoría son de naturaleza proteica (algunas son ARN).

Actúan como catalizadores, que son capaces de acelerar las reacciones químicas, sin consumirse, ni formar parte de los productos de la reacción.

Existen mas de 1000 enzimas

No se transforman


Las enzimas se producen en las células vivas

Actúan dentro o fuera del organismo

Son específicas

Una ves formado el producto se regeneran a diferencia del sustrato.

Las actividades de las enzimas están determinadas por su estructura tridimensional.

ENZIMAS (Importancia)

Neutralización de ciertos venenos como el arsénico, plomo y mercurio.

Favorecen a la coagulación de la sangre.

Permiten identificar ciertas sustancias en el organismo, mediante el examen de sangre como la creatinina fosfoquinasa

Actúan en las células del organismo o fuera de él

Suavizan los alimentos como ocurre con la papaína en la carne

Acelera las reacciones

ENZIMAS (Tipos)

Óxido-reductasas: vinculadas con las reducciones y oxidaciones biológicas que intervienen en procesos de fermentación y respiración. Son esenciales en ciertas cadenas metabólicas como por ejemplo la escisión enzimática de la glucosa y en la producción de ATP.

Transferasas: encargadas de catalizar la transferencia de una porción de molécula a otra. Además, son las que actúan sobre distintos sustratos, transfiriendo glucosilo, sulfato, amina, aldehído, entre otros grupos.

ENZIMAS (Tipos)

Hidrolasas: actúan sobre las moléculas de protoplasma, tales como las de grasas, o de proteínas. El acto de catalizar es realizado en la ruptura de los enlaces de los átomos de nitrógeno y carbono o bien, de carbono y oxígeno.

Isomerasas: actúan sobre ciertas sustancias a las que transforman en otras isómeras, lo que significa que tienen la misma fórmula empírica pero un desarrollo diferente.

ENZIMAS (Tipos)

Liasas: actúan sobre los enlaces entre los átomos de carbono, carbono y oxígeno, carbono y azufre o carbono y nitrógeno, escindiéndolos.

Ligasas: son las que permiten que dos moléculas se unan. Esto se da al mismo tiempo en que el ATP se degrada y libera energías que son las necesarias para que dichas moléculas puedan unirse.

ENZIMAS (Funciones)

Indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.

Capaces de producir movimientos de vesículas por medio del citoesqueleto. Otro tipo de ATPasa, en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo.

Sin las enzimas, el metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficiente rápido para atender las necesidades de la célula.

HEMOGLOBINA (Generalidades)

La hemoglobina (Hb) es una proteína de la sangre

De color rojo característico

Transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.

Es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.

HEMOGLOBINA (Generalidades)

HEMOGLOBINA (Estructura)

Tiene una estructura cuaternaria, la cual le confiere las propiedades para realizar su función biológica que es transportar el oxigeno.

Proteína tetramerica (es decir que tiene 4 cadenas polipeptídicas) tiene 4 subunidades que son 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta que tienen 141 y 146 residuos de aminoácidos respectivamente.

Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros están unidas por interacciones hidrofobias, estos residuos de aminoácidos se encuentran en el interior de la molécula.

Cada cadena polipeptídica está unida a un grupo prostético, en el caso de la hemoglobina es el grupo hemo.

HEMOGLOBINA (Estructura)

HEMOGLOBINA (Funciones)

Su función más importante es el transporte de oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos de todo el cuerpo. También transporta el dióxido de carbono, la mayor parte del cual se encuentra disuelto en el plasma sanguíneo.

Cuando se encuentra con el oxigeno forma un compuesto químico llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los tejidos.

En los tejidos se vuelca a la sangre otro gas el dióxido de carbono, que en parte se combina con la hemoglobina y forma la carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dióxido de carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina.

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