degradaciÓn de proteÍnas - enzimas digestivas de las proteinas
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ESTUDIANTES:
Jhon Bryant Toro Ponce
Nasthar Karolina López Medranda
Romina Chavez
Yadira Panchana
CURSO:
2do Semestre “B”
DOCENTE:
Dr. Vicente Prieto
MATERIA:
Bioquímica
FECHA:
20/07/2015
ÌNDICEINTRODUCCION.............................................................................................................3
DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS................................................................................5
ENZIMAS DIGESTIVAS DE LAS PROTEINAS...........................................................6
RECAMBIO PROTEICO.................................................................................................9
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS........................................................................10
TRANSAMINACIÓN.....................................................................................................11
DESAMINACIÓN..........................................................................................................13
FIJACIÓN DEL NITRÓGENO......................................................................................13
FAMILIA DE AMINOÁCIDOS.....................................................................................14
FAMILIA DEL GLUTAMATO (Α-CETOGLUTARATO).......................................14
FAMILIA DEL ASPARTATO (OXALACETATO)..................................................14
FAMILIA DE LA SERINA (3-FOSFOGLICERATO)...............................................15
FAMILIA DEL PIRUVATO (ALANINA).................................................................15
FAMILIA DE LOS AROMÁTICOS (FOSFOENOLPIRUVATO Y ERITROSA-4-P).....................................................................................................................................15
FAMILIA DE LA HISTIDINA (RIBOSA-5-P)..........................................................16
FUNCIÓN PRECURSORA DE AMINOÁCIDOS........................................................16
DEGRADACION DE LOS NUCLEOTIDOS................................................................17
RUTAS DE SALVAMENTO.........................................................................................17
SINTESIS DE NOVO.....................................................................................................17
BIBLIOGRAFÍA.............................................................................................................19
PREGUNTAS..................................................................................................................20
INTRODUCCION En este trabajo, es importante indicar que el metabolismo de los compuestos
nitrogenados, abarca principalmente el metabolismo de las bases nitrogenadas, de los
nucleótidos de las porfirinas y de los aminoácidos, no se refiere únicamente al
metabolismo de las proteínas. El metabolismo de los compuestos nitrogenados también
incluye al metabolismo de las bases nitrogenadas, de los ácidos nucleicos y del grupo de
las porfirinas entre otros compuestos. Además, el metabolismo de los compuestos
nitrogenados también comprende otros mecanismos importantes. Por un lado, las
reacciones de fijación de nitrógeno molecular del aire, para su posterior utilización en la
síntesis de diferentes compuestos orgánicos. Y también aquellas rutas desarrolladas por
los distintos organismos para asegurar una correcta eliminación del nitrógeno,
especialmente cuando forma parte de compuestos potencialmente tóxicos como, por
ejemplo, el armonio.
La degradación de la mayor parte de los aminoácidos empieza con la transferencia del
grupo a-amino al 2-oxoglutarato, que se convierte en glutamato. Los esqueletos
carbonados, 2-oxoácidos, que se generan son oxidados completamente para obtener
energía o son transformados en hidratos de carbono o grasas. El ión amonio, producto
de la desaminación oxidativa del glutamato, se elimina rápidamente o se transforma en
un producto no tóxico, como la urea o el ácido úrico, antes de ser excretado. La
disponibilidad de nitrógeno en una forma asimilable, constituye uno de los factores
limitantes más importantes para el crecimiento de los seres vivos. Aunque el N2 es el
gas más abundante de la atmósfera, únicamente algunas bacterias lo pueden reducir e
incorporar a compuestos orgánicos, en un proceso conocido como fijación biológica del
nitrógeno. Todo el nitrógeno que forma parte de los aminoácidos, y en general de todos
los compuestos nitrogenados de los seres vivos, se incorpora a través del glutamato o de
la glutamina.
Los esqueletos carbonados de los aminoácidos se sintetizan a partir de unos pocos pre-
cursores que son intermediarios de las rutas centrales del metabolismo. Como los
nucleótidos son constituyentes importantísimos, como monómeros de los ácidos
nucleicos, todos los organismos vivos pueden sintetizarlos utilizando rutas metabólicas
similares. También los nucleótidos y las bases nitrogenadas procedentes de la digestión
de los ácidos nucleicos de la dieta o del recambio intracelular pueden ser recuperados y
utilizados para la síntesis de nuevos nucleótidos. Los que no son reutilizados se
degradan y sus productos catabólicos se excretan.
DEGRADACIÓN DE PROTEÍNASLas proteínas tienen un tiempo de vida finito. Están sujetas a lesiones ambientales tales
como oxidación, proteólisis o desnaturalización conformacional, y 2 otras
modificaciones irreversibles Los errores de la traducción y del plegamiento producen
proteínas no funcionales, y la maduración proteolítica genera péptidos que tampoco son
funcionales. Igualmente importante, las células necesitan cambiar su composición
proteica para responder a diferentes requisitos y situaciones. En cualquier caso, es
necesario eliminar los desechos. Las proteínas poseen periodos de vida muy distintos.
Las células del cristalino del ojo no son reemplazadas y sus proteínas no son recicladas.
La hemoglobina de los eritrocitos tiene la duración del tiempo de vida de estas células,
unos 120 días. Otras proteínas tienen tiempos de vida menor, medible en días, horas e
incluso minutos. Algunas de las proteínas de la coagulación de la sangre sobreviven
sólo durante unos pocos días, por eso los hemofílicos sólo encuentran protección
durante un periodo de tiempo cono por medio de transfusiones o inyecciones de los
factores requeridos. Los diabéticos precisan inyecciones regulares de insulina, ya que la
hormona se metaboliza. Los enzimas metabólicos varían cuantitativamente en función
de las necesidades; por ejemplo, los niveles de los enzimas del ciclo de la urea oscilan
en respuesta a la dicta. La mayoría de los aminoácidos producidos por degradación de
las proteínas son reciclados para sintetizar nuevas proteínas, aunque algunos son
metabolizados y sus productos de degradación excretados. En todos los casos, la
proteólisis reduce inicialmente las proteínas a péptidos, y finalmente a aminoácidos.
Existen varios sistemas proteolíticos para llevar a cabo estas tareas.
La degradación de las proteínas debe estudiarse fundamentalmente a dos niveles
dependiendo de la localización del proceso:
• En el tracto digestivo, donde se procesan las proteínas exógenas o ingeridas de la
dieta; es la denominada digestión de proteínas. Este proceso digestivo permite obtener
los aminoácidos en forma libre, necesarios para sintetizar las proteínas propias, así
como otras Biomoléculas que se forman a partir de ellos.
• En el interior de la célula, donde se procesan las proteínas endógenas, lo que se suele
conocer bajo la denominación de recambio proteico. Este recambio proteico es de gran
utilidad para reciclar los aminoácidos de proteínas que ya no son útiles para el
organismo y generar nuevas proteínas, u otras Biomoléculas a partir de aminoácidos
preexistentes. Además, también sirve para la eliminación de aminoácidos dañados.
En cualquier organismo existe, en un momento dado, una reserva de aminoácidos
corporales que debe mantenerse constante. En el caso del hombre, dicha reserva de
aminoácidos corporales disminuye entre 60 y 100 g diariamente por degradación y
eliminación a través de la vía urinaria y fecal, o bien por con-versión metabólica de los
aminoácidos a otros compuestos. Por este motivo se hace necesario ingerir una cantidad
similar en la diera para reponer dicha pérdida. Además, diariamente se procesan entre
300 y 400 g de proteínas tisulares hasta rendir aminoácidos libres, mientras se genera
aproximadamente la misma cantidad de proteínas a partir de aminoácidos.
ENZIMAS DIGESTIVAS DE LAS PROTEINASLa digestión de las proteínas exógenas en el tracto digestivo tiene un papel clave para
generar aminoácidos libres. En el ser humano, existen aminoácidos que solo pueden
conseguirse de la dieta, ya que el propio organismo no logra sintetizarlos por sí mismo:
estos aminoácidos se denominan esenciales y son isoleucina (llu), lencina (Leo), lisina
(Lys), metionina (Met), fenilalanina (Phe), treonina (Thr), triprófano (Trp), valina (Val)
e histidina (His; solo en niños). A los restantes aminoácidos, en contraposición, se les
llama no esenciales, porque nuestro organismo tiene las enzimas requeridas para su
biosíntesis.
El proceso digestivo de las proteínas de la dieta se ve favorecido por la
desnaturalización de las mismas en el estómago, proceso meramente químico en el que
la fuerza desnaturalizante procede del pH ácido del estómago debido a la presencia del
ácido clorhídrico (HCI). Este proceso genera cadenas de proteínas más o menos
lineales, mediante la ruptura de los enlaces débiles que establecen la conformación
nativa y de los puentes disulfuro y otras interacciones entre cadenas, lo que facilita la
posterior acción de las enzimas digestivas.
Una vez desnaturalizada la proteína, comienza la hidrólisis proteica, mediante rotura de
enlace peptídico. En dicha fase se degradan las proteínas desnaturalizadas hasta dar
péptidos, di péptidos y aminoácidos libres, que son las únicas formas que pueden
absorber las células epiteliales del intestino. Las enzimas digestivas se sintetizan
normalmente en forma de zimógenos o proenzimas, desde células de la mucosa gástrica,
células del páncreas exocrino y enterocitos del intestino. Los zimógenos son enzimas
que se secretan de forma inactiva y, general-mente, se activan de manera secuencial.
Algunos zimógenos se activan por el pH y otros por proteólisis parcial. Este último
mecanismo de hidrólisis se basa en que otra enzima activa al zimógeno, produciéndose
una cascada de activaciones. Cada una de estas formas activas rompe únicamente
determinados enlaces de la proteína a degradar, de tal forma que sólo el conjunto de
todas ellas pro-duce la degradación total de dicha proteína.
El pepsinógeno es un zimógeno que, al entrar en contacto con el pH ácido del estómago,
se conviene en pepsina activa; el péptido que mantenía inactivo al pepsinógeno se
digiere como una proteína más. La pepsina hidroliza parcialmente las proteínas de la
dieta. A nivel estomacal también interviene la renina, proteasa que actúa sobre las
caseínas de la leche permitiendo su digestión, por lo que se hace especialmente
importante en el período lactante. Estas enzimas estomacales suelen generar grandes
fragmentos peptídicos que pasan al intestino.
En el intestino delgado, se encuentra la enteropeptidasa, que actúa sobre un primer
zimógeno, el tripsinógeno, para generar tripsina. La tripsina tiene capacidad
autoproteolítica, es decir, puede actuar sobre su propio zimógeno y. ade-más, también
puede atacar a otros zimógenos como proelastasas, procarboxipeptidasas y
quimotripsinógenos, originando elastasas, carboxipetidasas y quimotripsinas,
respectivamente. La síntesis del zimógeno, el activador que produce la forma activa, y
el tipo de actividad (endo o exopeptidasa, según intervengan, respectivamente, sobre
enlaces peptídicos interiores o situados en los extremos del sustrato proteico) de cada
enzima digestiva junto con el tipo de enlace peptídico que suelen hidrolizan se indica
también el pH óptimo al que actúa cada una. Estas enzimas intestinales degradan las
proteínas y los grandes péptidos procedentes del estómago hasta obtener pequeños
fragmentos de péptidos (oligopéptidos de 4 a 6 aminoácidos) y algunos aminoácidos
libres. Los oligopéptidos son hidrolizados en péptidos menores por la acción
proteolítica de la enteroquinasa, las aminopeptidasas y las endopeptidasas. Las
carboxipeptidasas rompen las cadenas por el carboxilo terminal, mientras que las
aminopeptidasas liberan aminoácidos por el extremo amino terminal.
Finalmente, los dipéptidos, tripéptidos y aminoácidos libra se asimilan por las células
intestinales, normalmente al nivel del yeyuno, mediante transportadores específicos
dependientes de Na, en el proceso conocido como absorción intestinal. Los péptidos
absorbidos se hidrolizan completamente dentro del en-retocan gracias a las dipeptidasas
y tripeptidasas, que dejan aminoácidos libres disponibles para ser aprovechadas por las
células intestinales. Los aminoácidos pueden pasar a la sangre directamente y, de esta
forma, transportarse por todo el alpinismo. También pueden emplearse para sintetizar
proteínas, normalmente apoproteínas de las lipoproteinas, así que dichas lipoproteinas
sirven igualmente para el transporte de los aminoácidos por la sangre.
Determinadas patologías pancreáticas o intestinales pueden producir déficit de cierras
enzimas digestivas. Un procesamiento incorrecto de las proteínas ingeridas en la dieta
provoca que no puedan ser absorbidas ni, por lo tanto, aprovechadas. En estos casos
puede recurrirse a la ingestión de hidrolizados de proteínas.
RECAMBIO PROTEICOCasi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de síntesis (1-
2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos
aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de
urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética
compensa a las pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado.
El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la ingesta
nitrogenada supera a las pérdidas, como sucede en crecimiento, embarazo,
convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrógeno es inferior a las
pérdidas, tal como ocurre en: desnutrición, anorexia prolongada, postraumatismos,
quemaduras, deficiencia de algún aminoácido esencial.
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOSEn el proceso de degradación de los aminoácidos hay dos partes claramente
diferenciadas: la primera la determina el grupo amino, que debe ser eliminado de la
estructura del aminoácido y transportado de forma segura hasta su eliminación del
organismo; y la segunda implica la eliminación o aprovechamiento del resto del
aminoácido, es decir, el esqueleto carbonado.
La correcta eliminación del grupo amino de los aminoácidos es muy importante, pues es
relativamente fácil que dicho compuesto acabe formando amoníaco en el organismo. El
amoníaco es un tóxico potencialmente muy peligroso para el ser vivo, cuando se
acumula y origina hiperamonemia. El amoníaco se hace especialmente tóxico para el
cerebro por diferentes motivos:
• Interfiere con el intercambio jónico a través de las membranas. El ión amonio presenta
carga y a muy pequeño, por lo que actúa interfiriendo en los potenciales de membrana.
Esto causa grandes daños en el cerebro, ya que las neuronas son células que dependen
del potencial de membrana para su correcto funcionamiento.
• Bloqueo del ciclo de Krebs. El amonio, en presencia de α-cetoglutarato, produce
glutamato (Glu), retira dicho intermediario del ciclo de Krebs y. en consecuencia,
origina una grave interferencia metabólica.
• El amonio, en presencia del glutamato (generado por el mismo ión amo-nio), produce
gluramina y, su acúmulo, puede producir edema cerebral.
• La glutamina, que ha aumentado por el amonio, a través de determina-das
transaminasas, origina α –cetoglutárnico, un compuesto tóxico para el cerebro.
Para la separación del grupo amino, todos los aminoácidos sufren una reacción de
transaminación, que forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido: finalmente,
todos los grupos amino se transfieren al α -ceroglutarato, formando gluramaro que es la
única molécula que puede ser objeto de una dcsaminacion oxidariva rápida. Ambas
reacciones. transaminación y desaminación, que se ve-rán a continuación, son
esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
TRANSAMINACIÓNLas aminotransferasas o transaminasas son un conjunto de enzimas del grupo de las
transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente
aminoácidos. Su reacción es libremente reversible y su constante de equilibrio es
cercana a la unidad. Estas enzimas son inducibles, porque su actividad puede
aumentarse por la acción de diversas hormonas como la tiroxina o los glucocorticoides.
Su nomenclatura se establece a partir del aminoácido desde el cual transfieren el grupo
amino. Los números EC 2.6 representan a las enzimas transferasas que transfieren
grupos que contienen nitrógeno.
Las transaminasas catalizan las reacciones de transaminación, importantes en especial
para la síntesis de aminoácidos no esenciales y para la degradación de la mayoría de
aminoácidos, que pierden su grupo amino por transaminación, excepto los aminoácidos
lisina y treonina, para los que esta reacción no es posible. Hay una aminotransferasa
para cada aminoácido exceptuando a esos dos. Las principales aminotransferasas son las
hepáticas como:
La alanina aminotransferasa (ALT), o glutamato-piruvato transaminasa (GPT), se
localiza fundamentalmente en el citosol del hepatocito, por lo que se la denomina
unilocular.2
La aspartato aminotransferasa (AST), o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT),
localizada sobre todo en la mitocondria y en el citosol, por lo que se la llama enzima
bilocular.2 Ésta está presente, además del hígado, en otros órganos, como son, en orden
de abundancia: el miocardio, el músculo esquelético, los riñones, el cerebro, el
páncreas, el pulmón, los leucocitos y los eritrocitos.
La concentración de estas transaminasas en el plasma sanguíneo se eleva en diversas
enfermedades. En ocasiones, el tipo específico de aminotransferasa elevada sugiere el
órgano afectado por su relativa abundancia en él.
En la transaminación participan normalmente, como donante y receptor, el glutamato y
el α-cetoglutarato (α-KG), que participan en las diferentes reacciones catalizadas por las
diferentes aminotransferasas. La transaminación consiste en transportar un grupo α-
amino desde un α-aminoácido donador, al carbono ceto de un α-cetoácido receptor.4
Este proceso tiene lugar en dos etapas5 y lo catalizan las aminotransferasas específicas
de cada sustrato.
a) En la primera etapa un α-aminoácido que actuará como donador transfiere el grupo α-
amino a la enzima transaminasa, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la
enzima quedará aminada.
b) En una segunda etapa, el grupo amino se transfiere al α-cetoácido aceptor (α-
cetoglutarato, piruvato u oxalocetato) formando un nuevo aminoácido y regenerando la
enzima.
DESAMINACIÓN
FIJACIÓN DEL NITRÓGENO
Uno de los factores más limitantes para el crecimiento y desarrollo de los seres vivos es
la disponibilidad de nitrógeno en una forma utilizable. Todos los organismos pueden
convertir el amoniaco en nitrógeno orgánico, es decir, pueden formar enlaces C-N. Pero
pocos tienen la capacidad de sintetizar NH3 y compuestos orgánicos nitrogenados a
partir del N2 + el gas atmosférico mas abundante. La reducción del N2 a NH3 +
denominada fijación biológica del nitrógeno es realizada solamente por algunas especies
procarioticas, a veces en relación simbiótica con las plantas. Otras formas inorgánicas
del nitrógeno, como el nitrato (NO3) y el nitrito (NO2) constituyentes de los suelos, si
que pueden ser reducidos e incorporados a la materia orgánica por la mayoría de
microorganismos y plantas. Entre las bacterias fijadores de N2 hay algunas que viven en
los suelos como las de los géneros Klebsiella o Azotobacter, otras son cianobacterias y
hay otras que viven en simbiosis por ejemplo el género Rhizobium con las leguminasas
e inducen la formación de los nódulos radicales donde se producen la fijación del N2 .
El triple enlace de la molécula de nitrógeno (N ≡ N) posee una energía de enlace de 945
kJ/mol, que hace que el N2 sea extraordinariamente estable y difícil de reducir de hecho
la reducción industrial se lleva a cabo con presiones altísimas y temperaturas por
encima de los 500 °C. (JULI, 2007)
FAMILIA DE AMINOÁCIDOS
FAMILIA DEL GLUTAMATO (Α-CETOGLUTARATO)
Esta familia de aminoácidos está estrechamente relacionada con el ciclo de Krebs, pues
prodecen de uno de sus intermediarios, el α-cetoglutarato, que sirve para la síntesis de
glutamato. El glutamato resultante es precursor para la síntesis de otros aminoácidos
como la ornitina, citrulina y arginina, gracias al ciclo de la urea. Pero también se utiliza
para la síntesis de prolina (y a partir de este, se origina su derivado hidroxilado, la
hidroxiprolina) y la glutamina a través de la glutamina sintetasa. La glutamina es, a su
vez el punto de inicio para la síntesis de los aminoácidos histidina y triptófano, de los
aminoazúcares, nucleótidos y glucoproteínas.
FAMILIA DEL ASPARTATO (OXALACETATO)
Esta familia está relacionada con el oxalacetato, también perteneciente al ciclo de
Krebs, y se origina aspartato por transaminacion con el glutamato (AST/GOT). A partir
del aspartato se sintetizan muchos otros aminoácidos, como la aspargina por acción de
la asparagina sintetasa, y la arginina a través del ciclo de la urea. El aspartato también es
el punto de inicio de la síntesis de la lisina, así como de aminoácidos que poseen azufre,
ya que se transforman en hemoserina, que se utiliza para la síntesis de metionina y
treonina, además de originar homocisteina. La treonina, a su vez, genera isoleucina.
FAMILIA DE LA SERINA (3-FOSFOGLICERATO)
El 3-fosfogliceato es un intermediario de la glucolisis que aporta el esqueleto para a
síntesis de la serina, que obtiene el grupo amino por transaminacion con el glutamato.
La serina origina la glicocola o glicina por efecto de la serina hidroximetiltransferasa,
enzima que requiere pirodoxol fosfato y tetrahidrofolato como cofactores. La serina y la
glicocola son precursores de diversos compuestos como la etanolamina o la colina,
grupo polar necesario para la síntesis de fosfogliceridos. La serina también interviene en
la síntesis de cisteína para la cual se requieren dos enzimas, la acetiltransferasa y la o-
acetilserina sulfhidrolasa, que se encarga de introducir el átomo de azufre.
FAMILIA DEL PIRUVATO (ALANINA)
Muchos aminoácidos pueden reaccionar con el piruvato a través de distintas
transaminasas originando alanina, pero, sobre todo, se origina a través de la GPT/ALT.
Además el piruvato es el precursor de la valina y la leucina, a través de un intermediario
común que es el α-cetoisovalerato.
FAMILIA DE LOS AROMÁTICOS (FOSFOENOLPIRUVATO Y
ERITROSA-4-P)
Los aminoácidos aromáticos, fenilalanina, tirosina y triptofato, se forman a partir del
fosfoenolpiruvato (intermediario de la glucolisis) y de la eritrosa-4-fosfato 8un
intermediario de la ruta de las pentosas fosfato). Dicha ruta de síntesis conduce a la
formación de un compuesto intermediario, el corismato. Del cual derivan los tres
aminoácidos aromáticos, si bien la síntesis de fenilalanina y a la tirosina todavía
comparte otro compuesto común: el prefenato.
FAMILIA DE LA HISTIDINA (RIBOSA-5-P)
La biosíntesis es una ruta compleja que se caracteriza por estar formada por once pasos
metabólicos no ramificados, en la cual se parte de la ribosa-5-P (intermediario de la ruta
de las pentosas fosfato). (Feduchi, 2010)
FUNCIÓN PRECURSORA DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son unos de los más versátiles productores del metabolismo que ha
producido la naturaleza.
Más allá de su papel fundamental en la biosíntesis de las proteínas, los aminoácidos
participan en procesos tan diferentes como la síntesis de fosfolípidos (fosfatidilserina),
la producción de mensajeros intracelulares (NO), la producción de transferidores de
energía (creatina fosfato) y la excitación sináptica (glicina). Otra función importante es
la producción de aminas biogenéticas, que regulan procesos fisiológicos como
hormonas u neurotransmisores elementales (digestión). Las aminas biogenicas, como
los grupos cabeza de los fosfolípidos, por ejemplo como en la etanolamina y la colina,
participan también en importantes funciones constructoras de estructuras.
Las hormonas de la glándula tiroides, que regulan el metabolismo basal, se obtienen del
aminoácido tirosina. Mediante una yodación múltiple y una condensación primeramente
se genera, a partir de dos moléculas de tirosina unidas a una proteína, la
tetrayodotironina (T4, también denominada tiroxina), y en cantidades más pequeñas
también triyodotironina (T3).
Como “banco de trabajo” actúa aquí la proteína portadora tireoglobulina, que en su
hidrolisis libera la hormona de la glándula tiroides. La triyodotironina, que es unas diez
veces más eficaz que la T4, se origina en gran parte por desyodacion de la
tetrayodotirona en la periferia. En el plasma, la globulina de unión de tiroxina (TBG)
une la hormona de la glándula tiroides y la lleva a sus células destino, donde actúan
sobre sus receptores intracelulares. (Müller-Esterl, 2008)
DEGRADACION DE LOS NUCLEOTIDOSLa mayoría de los alimentos contiene ácidos nucleicos que se degradan en el duodeno
dando nucleótidos por acción de las nucleasas pancreáticas y las fosfodiestreasas
intestinales .Una gran variedad de enzimas hidrolizan los nucleótidos a nucleocitos para
que puedan ser absorbidos por la mucosa intestinal . Se degradan a bases nitrogenadas
libres y ribosa o ribosa I-fosfato por la acción de varias nucleosidasas y fosforilasas .
Muy pocas de las bases ingeridas serán incorporadas a nucleótidos; la mayoría se
degradan a ácido úrico y se excretan en la orina .El resto de purinas de la dieta son
metabolizadas por la flora intestinal.
RUTAS DE SALVAMENTO Cuando un ácido nucleico se degrada por endonucleasas o desoxirribonucleasas; se
obtienen oligonucleótidos actuaran las exonucleasas, que liberan nucleótidos .Los
nucleótidos libres sufren un proceso de hidrolisis por el que se elimina el fosfato
quedando como nucleótidos sencillos. La ruta de salvamento o de rescate vuelve a
añadir a estos nucleosidos un grupo fosfato por efecto de la nucleosido –quinasa
dependiente del ATP. Así se generan nuevos nucleótidos trifosfato que serán utilizados
en la síntesis de ácidos nucleicos.
SINTESIS DE NOVO La síntesis de nuevos nucleótidos de purinas, que son el AMP y el GMP, consta de dos
partes:
Una parte común donde a partir del PRPP, se forma el ribonucleotido
intermediario IMP.
Una parte ramificada a partir de IMP, en la que se obtienen los nucleótidos de
AMP o GMP, por pasos distintos.
En la parte común el proceso se inicia en presencia del azúcar de cinco carbonos PRPP,
y los aminoácidos, glicina, glutamina y aspartato necesarios para construir el núcleo de
purina.
En la ruta hay distintos puntos en los que ocurren sucesivas transaminaciones y
transferencias de glicina.
BIBLIOGRAFÍA M. J. Noriega Borge (2000): Principios de Bioquímica. Editorial: Masson
Jan Koolman, K.-H. R. (2004). Bioquimica Texto y Atlas. MADRID : Ed.
Médica Panamericana.
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Virginia Melo, O. C. (2007). Bioquimica de los Procesos Metabolicos. Reverte.
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Editorial Panamericana.
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id=TRD112Ay7IUC&pg=PA295&dq=metabolismo+de+los+compuestos+nitrogenados
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PREGUNTAS
¿Cuáles son los niveles que deben estudiarse la degradación de las proteínas?
1. En el tracto digestivo.
2. En el interior de la célula.
¿En el proceso de degradación de los aminoácidos que proceso se diferencia?
La determina el grupo amino.
La segunda implica la eliminación o aprovechamiento del resto del aminoácido.
¿Qué es la transaminación?
Las aminotransferasas o transaminasas son un conjunto de enzimas del grupo de las
transferasas, pues transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente
aminoácidos.
¿Cuáles son las funciones de los aminoácidos?
Sus funciones son: la biosíntesis de proteínas, la síntesis de fosfolípidos, la producción
de mensajeros intracelulares, la producción de transferidores de energía, la excitación
sináptica y la producción de aminas biogenéticas, que regulan procesos fisiológicos
como hormonas u neurotransmisores.
¿Cuáles son las dos partes de la sintesis de novo?
a) Una parte común donde a partir del PRPP, se forma el ribonucleotido
intermediario IMP.
b) Una parte ramificada a partir de IMP, en la que se obtienen los nucleótidos de
AMP o GMP, por pasos distintos.