secciÓn i. estructuras y funciones de proteínas y enzimas c apÍtulo 8. enzimas: cinética

SECCIÓN I. Estructuras y funciones de proteínas y enzimasCAPÍTULO 8. Enzimas: cinética

FIGURA 8–1 Formación de un estado de transición intermedio durante una reacción química simple, A + B → P + Q. Se muestran tres etapas de una reacción química en la cual un grupo fosforilo es transferido desde un grupo L que sale hacia un grupo E que entra. Arriba: el grupo E que entra (A) se acerca al otro reactivo, L-fosfato (B). Note cómo los tres átomos de oxígeno enlazados por las líneas triangulares, y el átomo de fósforo del grupo fosforilo forman una pirámide. centro: conforme E se acerca al l-fosfato, el nuevo enlace entre E y el grupo fosfato

empieza a formarse (línea punteada) a medida que el que enlaza L al grupo fosfato sedebilita. Estos enlaces parcialmente formados están indicados por líneas punteadas. abajo: la formación del nuevo producto, E-fosfato (p), ahora está completa a medida que el grupo l (Q) que sale, egresa. advierta cómo las características geométricas del grupo fosforilo difieren entre el estado de transición y el sustrato o producto. Note la manera en que el fósforo y los tres átomos de oxígeno que ocupan los cuatro ángulos de una pirámide en el sustrato y el producto se hacen coplanares, como se recalca por el triángulo, en el estado de transición.

FIGURA 8–2 La barrera de energía para reacciones químicas. (Véase la exposición en el texto.)


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FIGURA 8–3 Efecto del pH sobre la actividad de enzima. considere, por ejemplo, una enzima con carga negativa(E–) que se une a un sustrato que tiene carga positiva (SH+). Se muestra la proporción (%) de SH+ [\\\] y de E– [///] como una función del pH. Sólo en el área cuadriculada tanto la enzima como el sustrato portan una carga apropiada.


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FIGURA 8–4 Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad inicial de una

reacción catalizada por enzima.


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FIGURA 8–5 Representación de una enzima en la presencia de una concentración de sustrato que está por debajo de Km (A), a una concentración igual a Km (B),

y a una concentración bastante por arriba de Km (c).Los puntos A, B y C corresponden a esos puntos en la figura 8-4.


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FIGURA 8–6 Gráfico del doble recíproco o de lineweaver-burkde 1/vi en contraposición con 1/[S] usado para evaluar la Km y Vmáx.


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FIGURA 8–7 Representación de cinética de saturación de sustrato sigmoidea.


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FIGURA 8–8 Representación gráfica de una forma lineal de la ecuación de Hill usada para evaluar S50, la concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima, y el grado de cooperación n.


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FIGURA 8–9 Reacción de succinato deshidrogenasa.


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FIGURA 8–10 Gráfico de lineweaver-burk de inhibición competitiva simple. Note la completa distensión de

inhibición a [S] alta (esto es, 1/[S] baja).


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FIGURA 8–11 Gráfico de lineweaver-burk para inhibición no competitiva simple.


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FIGURA 8–12 Aplicaciones de los gráficos de Dixon. arriba: inhibición competitiva, estimación de Ki. abajo: inhibición no competitiva, estimaciónde Ki.


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FIGURA 8–13 Representaciones de tres clases de mecanismos de reacción Bi-Bi. Las líneas horizontales representan la enzima. las flechas indican la adición de sustratos y la salida de productos. Arriba: una reacción Bi-Bi ordenada, característica de muchas oxidorreductasas dependientes de NaD(p)H. centro: una reacción Bi-Bi al azar, característica de muchas cinasas y algunas deshidrogenasas. abajo: una reacción de ping-pong, característica de aminotransferasas y serina proteasas.


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FIGURA 8–14 Gráfico de lineweaver-burk para una reacción de ping-pong de dos sustratos. Un aumento de la concentración de un sustrato

(S1) mientras que de la del otro sustrato (S2) se mantiene constante, cambia las intersecciones x y y, no así la pendiente.


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