ProteínasLas cantidades relativas de los diversos aminoácidos de una proteína, varia según la naturaleza y función del material proteínico.

En las proteínas insolubles (fibrosas):

Seda, lana, Queratina (pelo), fibra colágena (Proteína que da soporte a los tejidos), predominan los aminoácidos que tiene cadenas laterales de hidrocarburos.

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Y en las proteínas hidrosolubles son relativamente mas abundantes los aminoácidos con cadenas laterales polares.

Los grupos polares con frecuencia juegan un papel importante en la determinación de la estructura total de una molécula de proteína

Los áminacidos con cadenas laterales ácidas o básicas que también ayudan a incrementar la hidrosolubilidad. Además, los grupos funcionales de las cadenas laterales pueden actuar como fuentes de carácter ácidos o básico en aquellas reacciones catalizadas por ácidos o bases.

La mayoráa de las proteínas esta formada por L-aminoácidos.

Funciones de las proteínas

• Enzimas: capacidad catalítica• Estructurales• Contracción muscular y motilidad• Reguladores y receptores• Defensa• Transporte y almacenamiento

El grupo funcional característico en las proteínas es el enlace peptídico o enlace amida. Este enlace se forma por una reacción de condensación, entre dos moléculas de aminoácidos.

Debido a que solamente se encuentran 20 aminoácidos en la proteínas y a que la cadena de proteínas puede estar formada por cientos de aminoácidos, el numero de arreglos posibles de aminoácidos va mas a la de la imaginación. La naturaleza hace solo uso de algunas de estas combinaciones, pero aun en este caso, el numero de combinaciones de las proteínas es muy grande.

Clasifiación de las proteínas: holoproteínas.

Esta estructura da a la proteína identidad única. Un solo aminoácido puede alterar las características bioquímicas de toda la proteína.

Por ejemplo, la anemia de células falciformes es una enfermedad genética que es el resultado de una sola sustitución en la cadena de proteínas que forma la hemoglobina.

La cadena afectada contiene 146 aminoácidos; los primeros siete aminoácidos en la cadena son valina, histidina, leucina, treonina, prolina y 2 aminoácidos del acido glutámico, en un paciente con anemia de células falciforme el sexto aminoácido resulta valina en lugar de acido glutámico.

Esta situación de un aminoácido con una cadena de hidrocarburo laterales, por una que tiene un grupo funcional acido en la cadena lateral, modifica las propiedades de solubilidad de la hemoglobina y con ello se altera el flujo sanguíneo normal

Las proteinas de los organismo no son simplemnte cadenas largas de flexibles con una froma mas o menos al azar. En cambio, las cadenas se enrrollan o se alargan en formas muy particulares que resultan ser escenciales para el buen funcionamiento de dicha proteina. Este especto de la estructura proteica recibe el nombre de estructura secuendaria.

La forma general de la proteína determinada por todos los plieges, vueltas y segmentos de una estructura α-helice en forma de baston recibe el nombre de estructura terciaria.

Una proteina disuelta en solucion acuosa se pliega de tal manera que las porciones no polares de los hidrocarburos quedan cubiertas dentro de las moleculas, mientras que los grupos polares, acidos y bases de las cadelas laterales quedan proyectados hacia la disolucion.

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1. La mayoría de las sustitucionesse da por aa con propiedades similares2. Los aa conservados son importantes Para la función o estructura de una proteína

Arbol filogenético

Proteínas homólogasAquellas que han descendido de un ancestro común.

Motivos: MotifsDominios: DomainsAsas: loops

Las asas contienen con frecuencia reciduos hidrofilicos y se suelen encontrar en la superficie de las proteinas, donde están expuestas al solvente y forman puentes de hidrogeno con el agua.

Motivos: son combinaciones reconocibles de helices alfa y hebras beta.

Dominio: unidades compactas, discretas, plegadas en forma independiente.

Desnaturalización