proteinas i unidad
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PROTEINAS
Proteínas
Composición
Estructura
Función
1. Son las macromoléculas biológicas más abundantes
2. Se encuentran en todas las células y en todas partes dentro de las células
3. Existen miles de diferentes tipos y tamaños de proteínas
4. Exhiben una gran cantidad de diversidad de funciones
•un grupo amino (-NH2)
•un grupo carboxilo (-COOH)
•un átomo de H
• una cadena lateral R
UNIDADES ESTRUCTURALES BÁSICAS DE LAS PROTEINAS
AMINOÁCIDOS
unidos al átomo de carbono a
Clasificación de los Aminoácidos
Fer HIzo un Lío Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano
Fenilalanina
Histidina
Isoleucina
Lisina
TreoninaValina
Leucina
MetioninaTriptófano
ArgininaArginina e Histidina solo son esenciales en periodos de crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedad
Aminoácidos Esenciales: Memotecnia
Aminoácidos
Clasificación de los Aminoácidos
De acuerdo a
sus Grupos
“R”
Alifáticos
Aromáticos
Polares sin Carga
Polares con Carga
Positiva
Polares con Carga
Negativa
POLARES
APOLARES
La diferencia entre ellos se basa en ESTRUCTURA, TAMAÑO Y CARGA ELECTRICA, y que influyen en su
solubilidad en agua.
Alifáticos: Alanina, valina, leucina, isoleucina, glicina, metionina, prolina.
Aromáticos: Fenilalanina, tirosina, triptófano
cargadosPositivamente: Lisina, arginina, histidina
Negativamente: Aspartato y glutamato
Sin carga: Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina.
Aminoácidos con cadenas laterales alifáticos
Glicina(Gly, G)
Alanina(Ala, A)
Valina(Val, V)
Leucina(Leu, L)
Isoleucina(Ile, I)
Prolina(Pro, P)
Glicina(Gly, G)
Alanina(Ala, A)
Valina(Val, V)
Leucina(Leu, L)
Isoleucina(Ile, I)
Prolina(Pro, P)
Fenilalanina(Phe, F)
Tirosina(Tyr, Y)
Triptofano(Trp, W)
Aminoádos con cadenas laterales aromáticas
Aminoádos con cadenas laterales cargadas +
Lisina(Lys, K)
Arginina(Arg, R)
Histidina(His, H)
pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0
Aminoádos con cadenas laterales cargadas -
Glutamato(Glu, E)
Aspartato(Asp, D)
cadenas laterales azufradas
Cisteína(Cys, C)
Metionina(Met, M)
SH
La cisteína, con cadenas laterales azufradas (S), puede oxidarse y formar PUENTES S-S
ISOMEROS OPTICOS El átomo de carbono es asimétrico, lo cual permite la formación de dos isomeros de imágenes de espejo (-o estereo), D y L
Las proteínas consisten exclusivamente de L-aminoácidos
PROPIEDADES ACIDO – BASE DE LOS AMINOACIDOS
Formación zwitterión. Los aminoácidos se escriben con un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2), su estructura real es iónica y depende del pH.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran en su forma catiónica (carga +), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (carga negativa).
Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
PUNTO ISOELECTRICO: glicinaEl pH controla la carga de la glicina: catiónica por debajo de pH = 2.3; aniónica por encima de pH = 9.6 y zwitteriónica entre pH = 2.3 y 9.6. El pH isoeléctrico es 6.0.
El punto isoeléctrico es el pH al que el aminoácido se encuentra en equilibrio entre las dos formas, como el zwitterión dipolar con una carga neta de cero.
PÉPTIDOS
s
Un péptido es el producto de unión de dos o más aminoácidos
El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro.
Enlace Peptídico
La reacción es una condensación con eliminación de una molécula
de agua
Los aminoácidos que conforman el péptido pasan a denominarse
residuos de aminoácidos.
Tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es
muy rígido.
Estructura del Enlace Péptidico
La configuración trans está mas favorecida; la cis
esta impedida estéricamente.
+
-
El Oxígeno carbonílico tiene carga parcial
negativa y el Nitrógeno amida carga parcial
positiva, por tanto el enlace tiene carácter polar
Péptidos
Estructura del Enlace Péptidico
Solo es posible la rotación alrededor de los enlaces N-Cα y Cα-C, por tanto tiene limitada
capacidad de rotación
El ángulo de giro del enlace N-Cα se denomina Φ y el del Cα-C
Ψ, EN ELÁNGULO DE RAMACHANDRAN
Características del Enlace Péptidico
•Es un enlace covalente
•Es un enlace amida
•Tiene carácter parcial de doble enlace
•Predomina la configuración trans
•Tiene carácter polar
•Tiene limitada capacidad de rotación
PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
1.HOLOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos
2.HETEROPROTEÍNAS o Proteínas Conjugadas:Formadas por una fracción protéica y por un grupo no protéico, que se denomina "grupo prostético
Proteína Gpo.Prostético / Característico
Ejemplo
Glucoproteínas Carbohidratos -g Globulina de la sangre
Lipoproteínas Lípidos -b Lipoproteína de la sangre
Fosfoproteínas Grupo fosfato Caseína de la leche
Hemoproteína Hemo Hemoglobina
Flavoproteína Núcleo de Flavina Succinato Deshidrogenasa
Metaloproteína Fe,
Zn
Ferritina
Alcohol Deshidrogenasa
Proteínas Conjugadas
CLASIFICACION SEGÚN SU FORMA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructura Primaria
SECUENCIA de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica,
Estructura Primaria
La secuencia es única para cada proteína
La estructura es estabilizada por:•Enlace Peptídico
Determina la estructura tridimensional de las proteínas y
por lo tanto su función
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura Secundaria
“Es el plegamiento de cadenas peptidicas”
α- Hélice
Grupos R externos
Hélice Dextrógira
α- Hélice
La estructura es estabilizada por:
•Puentes de hidrógeno cada 4 residuos
Conformación β (Lámina β)
Cadenas Extendidas en zig-zag, formando
pliegues
Las cadenas adyacentes a una hoja β pueden ser
paralelas o antiparalelas
La estructura es estabilizada por puentes de hidrógeno
Giros βSon segmentos de aa. Que unen
2 unidades de estructura secundaria.
Requiere 4 residuos de aminoacilo, dando una vuelta
de 180 °
Usualmente se encuentran residuos de Glicina y
Prolina
La estructura es estabilizada por puentes de hidrógeno
ESTRUCTURA TERCIARIA
“Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica en una forma compacta y globular, describiendo las relaciones
espaciales entre los AA de la cadena”
Estructura Terciaria
Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria
La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las interacciones electrostáticas, los interacciones hidrófobas, los
puentes de hidrógeno, las fuerzas de van der Waals y por interacciones covalentes como los enlaces disulfuro
Proteinas auxiliares ayudan al plegamiento:
CHAPERONAS: CONJUNTO DE PROTEINAS PRESENTES EN TODAS LAS CELULAS, SON PROTEINAS DE CHOQUE TERMICO, NO FORMAN PARTE DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA SOLO SE UNEN A ELLAS PARA AYUDAR EN SU PLEGAMIENTO, ENSAMBLAJE Y TRANSPORTE CELULAR A OTRA PARTE DE LA CELULA DONDE LA PROTEINA REALIZA SU FUNCION.
Hsp 70
Hsp 60, (chaperoninas)
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Arreglo espacial de las subunidades de proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas.
Estructura Cuaternaria
La estructura es estabilizada por Interacciones no covalentes
ALGUNAS PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA
α- queratinas
β- queratinas
Queratinas
AA Principales
Estructura Secundaria
Estructura Suprasecundaria
Funciones
Muy pequeños sin
cargaNo hay Cisteina
Conformación β
Lámina plegada antiparalela
Estructura de seda e hilos de
araña
AA Principales
Estructura Secundaria
Estructura Suprasecundaria
Funciones
Pequeños sin carga
Cisteina
α-hélice •Protofilameneto•Protofibrilla•Filamneto Intermedio
Estructura de piel, pelo, lana, uñas, plumas,
pinzas, etc
Glicina = 35% Alanina = 11%
Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%
Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa
que requiere A. ascórbico.
Hélice levógira 3,3 residuos/vuelta
Unión de 3 hélices → Tropocolágeno
Tropocolágeno ordenado → Fibrilla
Varias Fibrillas → Fibras
Entrecruzamiento por enlaces covalentes
Formados por Lisina o Hidroxilisina
Colágeno
La unidad básica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina.
Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:
Desmosina (entre 4 lys) Lisilnorleucina (entre 2 lys)
Una fibra elástica esta formada por un centro de elastina rodeado de microfibrillas, formadas fundamentalmente por fibrilina.
Deficiencia en la fibrilina → Síndrome de Marfan
Elastina
Proteínas Plasmáticas
Fracciones % Principales Proteínas Funciones
Albúmina 55 Nutritiva, transporte, presión coloidosmótica
α1 5 HDLTranscobalamina
Protrombina
Transporte reverso de colesterol
Transporte de Vit B12Factor de Coagulación
α2 9 HaptoglobinaCeruloplasmina
VLDL
Fijadora de hemoglobina
Transporte de cobreTransporte de Lípidos
(TG)
β 13 TransferrinaHemopexina
LDL
Transporte de hierroUnión con grupo hemoTransporte de Lípidos
(CE)
Fibrinógeno 7 Coagulación sanguínea
γ 11 A, D, E, G, M Anticuerpos
Mioglobina → Hemoproteína fijadora de oxígeno en los músculos
Hemoglobina → Hemoproteína transportadora de oxígeno
Citocromo C → Hemoproteína de la cadena transportadora de electrones
Lisozima → Enzima presente en la clara de huevo y las lagrimas capaz de hidrolizar polisacáridos de las paredes bacterianas
Ribonucleasa → enzima digestiva secretada por el páncreas que hidroliza ácidos nucleicos
Otras Proteínas
es un cambio estructural de las proteínas pierden su estructura nativa
pierden su óptimo funcionamiento
cambian sus propiedades físico-químicas
DESNATURALIZACIÓN
La desnaturalización se puede producir por cambios
temperatura (> 60-70 ºC)variaciones del pH. salinidad
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos Canales iónicos
CITOCROMOS
Defensa•Inmunoglobulinas •Trombina y fibrinógeno
ANTICUERPOS
Reserva
•Ovoalbúmina, de la clara de huevo •Gliadina, del grano de trigo •Lactoalbúmina, de la leche•Transferrina
ALBÚMINA
TRANSFERRINA
Estructural
Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. •Las histonas que forman parte de los cromosomas •El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. •La elastina, del tejido conjuntivo elástico. •La queratina de la epidermis.
COLÁGENO
GLUCOPROTEÍNAS MEMBRANALES
Hormonal
•Insulina y glucagón •Hormona del crecimiento •Calcitonina •Hormonas troficas (LH, FSH, TSH)
FSH
TRANSDUCCIÓNDE SEÑALES