DEFINICIÓN

son sustancias orgánicas de naturaleza proteica, producidas por células

extracelular (exoenzimas) o intracelular (endoenzimas), u organismos

vivos; formados por una proteína (apoenzima) y un grupo activo llamado

coenzima .

actúan como biocatalizadores en las reacciones bioquímicas acelerando

las reacciones.

Las enzimas lácteas son factores de degradación de los constituyentes

originales de la leche, pueden inducir a la perdida de rendimiento, de

propiedades organolépticas.

Una gran proporción de las enzimas de la leche se encuentran

localizadas en la membrana de los glóbulos grasos.

Calidad higiénica: catalasa y proteasa termo resistentes.

De tratamiento térmico: fosfata alcalina, peroxidasa, acetilesterasa.

Las enzimas de la leche provienen en parte de la sangre llegan a través de la formación de células

glandulares a la mama por secreción a la leche (enzimas originales) otra parte de las enzimas

provienen del metabolismo de los microorganismos que han llegado a la leche (enzimas

bacterianas).

COMO ACTUAN

La acción de las enzimas es muy específica y depende fundamentalmente de la temperatura y el

pH. A temperaturas relativamente bajas se inhibe su acción, a altas temperaturas (70 – 80°C) se

destruye la mayor parte de estas, la temperatura optima esta entre los 30°C y 40°C.

Las principales transformaciones bioquímicas por enzimas de los

componentes de la leche reciben distintos nombres:

Glucolisis: degradación de la lactosa

Lipólisis: degradación de grasas

Proteólisis: degradación de proteínas.

Los mecanismos por los cuales actúan son los siguientes:

a) Catálisis covalente.- Algunas enzimas se pueden combinar con el sustrato, a través de un

grupo catalítico, para formar un intermediario covalente inestable que se descompone con

facilidad para formar los productos.

b) Catálisis ácido-base.- La velocidad de algunas reacciones químicas se ve incrementada por la

presencia de ácidos o bases en el medio de reacción. En estos casos, al proporcionar grupos

funcionales capaces de actuar como dadores o aceptores de protones (carboxilo, amino, etc.), el

enzima puede efectuar una catálisis general ácido-básica.

Las enzimas tienen un alto grado de especificidad química, es decir, son capaces de inducir

la transformación de un sólo tipo de moléculas y no de otros que también se encuentran

presentes en el medio de reacción.

E + S ES E + P

Reacción enzimática sencilla consistiría en:

En una reacción química la conversión de sustrato

en producto requiere una situación energética

intermedia que se denomina estado de transición,

donde el nivel de energía es superior al del sustrato

o del producto.

CLASIFICACIÓN

1. Oxidorreductasas: deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, hidroxilasas,

reductasas, catalasa.

2. Transferasas: grupo monocarbonados, acil Transferasas, glicosiltransferasas, grupo

fosfato.

3. Hidrolasas: esterasas, glucosidasas, peptidasas, helicasas.

4. Lipasas: se clasifican según el enlace sobre el que actúan: enlaces: c – c, c – o.

5. Isomerasas: rasemasa, oxidoreductasas intramoleculares.

6. Ligasas: se clasifican según el enlace sobre el que actúan: enlaces: c – c, c – o.

LIPASAS

Es una esterasa que hidrolíticamente rompe los enlaces estéricos de las grasas, aparecen en pequeña

cantidad en la leche normal, la lipasa de la leche se denomina mLPL (milk Lipo Protein Lipas).

la leche contiene de 1 a 2 mg/L de esta lipasa, la presencia de lipasas bacterianas indica una

contaminación o re contaminación.

su optimo es a 38°C – 40°C y un pH de 8,5 hasta 9.

Se destruye por pasteurización, se inactiva a pH ácidos o alcalinos y también por acción del formol y el

oxígeno libre y los rayos ultravioleta.

La importancia de esta enzima radica en que si la membrana de los glóbulos grasos esta alterada

descompone la grasa de la leche provocando en la leche y en los productos lácteos modificaciones del

sabor y del aroma (enranciamiento).

Puede darse una lipolisis espontanea o inducida.

Hacen parte del grupo de las hidrolasas, catalizan la hidrolisis (disociación con adición de H2O)

del éster del ácido fosfórico.

En la leche se distinguen dos tipos de fosfatasas: fosfatasa acida localizada en el lactosuero y

la fosfatasa alcalina que se encuentra en la membrana del glóbulo graso.

La fosfatasa alcalina: tiene la capacidad de hidrolizar el fosfato orgánico en alcohol o fenol, es

termolábil, su pH optimo es de 9,6 y los pH altos promueven su actividad.

La fosfatasa ácida es termoestable: tiene un pH óptimo de 4,74 es muy activa a los pH

inestables bajos, es sensible a los rayos UV y a la luz, es insensible a los iones metálicos,

muestra una gran actividad sobre la caseína, a la que desfosforila, haciéndola más reactiva y

oxidable.

FOSFATASAS

AMILASAS

Estas enzimas provienen del tejido mamario, son enzimas te tipo hidrolítico, en la

leche se encuentran dos tipos de amilasas: α amilasa y la β amilasa, hidrolizan el

almidón a dextrinas o maltosa.

α amilasa se inactiva por un calentamiento de 30 min a 55°C mientras que la β

amilasa resiste el calentamiento durante 30 min a 65°C. Su pH óptimo es 7,4 a 34°C.

La α amilasa se encuentra siempre presente en la leche en cantidades relativamente

importantes, mientras que no siempre hay β amilasa, o bien se presenta en muy poca

proporción.

La cantidad de amilasa presente crece con el número de lactaciones, con la

existencia de enfermedades y con el celo; por el contrario la alimentación tiene poca

influencia.

LACTASA

Es una carbohidrasa bacteriana formada principalmente por el metabolismo de las

bacterias ácticas y de las levaduras, parte la lactosa en glucosa y galactosa.

Es indispensable para que se realice la fermentación láctica y la fermentación

alcohólica en los derivados de la leche ácida.

Aunque los niños producen lactasa en cantidades suficientes para romper la lactosa de

la leche materna, más del 70% de la población adulta mundial ha reducido la

producción de lactasa, dando como resultado a intolerancia o sensibilidad a la lactosa.

La ruptura de la lactosa en glucosa y galactosa también incrementa el dulzor de los

productos lácteos, permitiendo el desarrollo de productos más dulces, sin aumentar el

contenido en calorías o la utilización de edulcorantes artificiales.

PEROXIDASA

Libera átomos de oxigeno de los peróxidos y los integra sin dificultades en otras moléculas

H202 H20+0.

Se destruye a 85°C durante un mínimo de 10seg. Prueba la presencia de peroxidasa en la

leche para comprobar el grado de calentamiento al que ha sido sometida.

Es responsable de la fase bacteriostática constatada durante las primeras horas que sigue al

ordeño, su pH optimo es de 6,8, su concentración media es de alrededor de 30 mg/L siendo algo

más elevado al comienzo de la lactación.

Varía según el individuo y la raza, pero la edad no influye; por otra parte la alimentación es un

factor importante en su actividad, ya que una alimentación a base de maíz da lugar a una actividad

netamente superior a la obtenida con na alimentación a base de remolacha.

CATALASA

Liberan oxigeno molecular del peróxido de hidrogeno, 2H202 2H20+0

su contenido es alto en leche calostral, en la leche de las vacas en las fases finales de la

lactación y en los casos de mastitis, se destruye por la pasteurización.

Debido a que en la leche normal no aparece o solo en pequeña proporción, su presencia indica

el grado de higiene o alteración de la leche (prueba de la catalasa).

Está ligada a la membrana de los glóbulos grasos pero en la coagulación precipita con la caseína, su

pH óptimo es de 6,8 – 7, es muy activa en medio acido.

Es más abundante en la nata que en la leche desnatada, su actividad es mayor al acabar el ordeño,

al final de la lactación y en el calostro.

OXIDORREDUCTASA

Una oxidorreductasa es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde una molécula

donante (el agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante).

El sustrato que es oxidado es considerado donador de Hidrógeno.

El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora: aceptora. El nombre recomendado

es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se

usa en los casos en que el O2 es el aceptor.

No obstante, en el metabolismo celular las reacciones de óxido-reducción pueden ser menos patentes;

consisten en la reducción u oxidación de grupos funcionales, y suelen implicar a coenzimas que también

cambian su estado redox, como pueden ser los pares NADH/NAD+, NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o

FMN/FMNH2.

HIDROLASA

Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de

glicógeno, las grasas y las proteínas.

Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus

nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato La acción catalítica se expresa

en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O).

Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua.

La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.

Dentro de las Hidrolasas encontramos:

ESTERASAS: lipasas, fosfatasas, clorofilasas, pectino – esterara.

CARBOHIDRASAS: hexosidasas, piliasas.

PROTEASAS: proteinasas, peptidasas, catepsinas.

renina quimiosina o fermento lab.

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