aa y proteínas

Agua y pH

1) ¿Cuál es el pH de una solución con 1.3 X 10 -7 mol/l de [H+]?

•6.88 b) 7.99 c) 0.11 d) -0.77 e) 14.68

2) ¿Cuál es la concentración de protones ([H+]) en una solución con pH 7.4?

•6 X 10-4 b) 3.98 X10-8 c) 1.4 X 10-16 d) -3 X 10-7 e) 1.6 X 108

3) Los puentes de hidrógeno se pueden formar:

a) Exclusivamente entre dos átomos de H. b) Exclusivamente entre un H y un O.c) Se forman exclusivamente entre un átomo no electronegativo y otro electronegativo.d) Se forman exclusivamente entre un H unido a un átomo electronegativo y otro átomo electronegativo.

4) Catión más importante en el líquido extracelular

•Cl- b) K+ c) Na+ d) Ca+2 e) Mg+2

5) Concentración en el interior de la célula del potasio es de:

a) 150 mEq/L b) 300 mEq/L c) 50 mEq/L d) 3.5 mEq/L e) 5.5 mEq/L

Problemas

6)Calcular la relación entre las concentraciones de HCO3- y H2CO3 necesaria en un sistema amortiguador de pH 7.2. El pK del sistema H2CO3 – - HCO3 es 6.1.

7)¿Cuál es la osmolaridad de una solución de NaCl al 0.45%? El peso molecular de NaCl es 58.44.

Extra) Los seres vivos están en equilibrio con su medio: Verdadero o Falso

AminoácidosAminoácidos

Amino

Carboxilo

Grupo R, diferente en cada aminoácido

Carbono α

Estereoisómeros

Enantiómeros

Fórmula en perspectiva

Fórmula en proyección

Nomenclatura de los Carbones en un aa

Extremo del carbón con sustituyente con mayor numero atómico

Carbono α

• Configuración L- y D-

Carboxilo

1

2

3

Amino

Grupo R

L = Amino a la L = Amino a la Izquierda Izquierda

BiológicosBiológicos

D = Amino a la D = Amino a la Derecha Derecha

Absorción de luz UV por aa aromáticos

Absorbancia a longitud de onda de 280 nm.

Formación de Puentes Disulfuro

AAs poco comunes en proteínas

AAs poco comunes en proteínas

Intermediarios en síntesis de arginina y en el ciclo de la urea.

Los aa se pueden ionizar.

Sin carga Con cargas parciales

pH Neutro

Ion Dipolar

Los aa pueden actuar como ácidos o bases

Como ácidoácido:

Dona Protones

Como basebase:

Acepta Protones

Carga neta de un aa

Los aa tienen curvas de titulación características.

Efecto del ambiente químico en pKa.

Curva de titulación del glutamato

Curva de titulación de la Histidina

En resumen

•Los 20 aminoácidos que se encuentran comúnmente como residuos en las proteínas contienen un grupo carboxilo, un grupo amino, y un grupo distintivo R.

• El átomo de carbono de todos los aminoácidos, excepto la glicina, son asimétricos, y por lo tanto los aminoácidos pueden existir en al menos dos formas estereoisoméricas. Sólo los L estereoisómeros se encuentran en proteínas.

•Los aminoácidos menos comunes también se producen, como constituyentes de las proteínas (a través de modificación de los residuos de aminoácidos comunes después de la síntesis de proteínas) o como metabolitos libres.

•Los aminoácidos se clasifican en cinco tipos en el base a la polaridad y la carga (a pH 7) de sus grupos R.

•Los aminoácidos varían en sus propiedades ácido-base y tienen curvas características de titulación.

•Aminoácidos con grupos R ionizables tienen más especies iónicas, dependiendo del pH del medio y el pKa del grupo R.

http://www.wiley.com/college/boyer/0470003790/animations/acideroids/acideroids.htm

http://www.wiley.com/college/boyer/0470003790/animations/animations.htm

Amino Acids Game.

Entrar y jugar.

Examen aminoácidos (aa)

1;¿Que significa la R en la representación de un aa?

A)Grupo funcional que varia entre aa, B) grupo funcional al azar, D) grupo amino, E) grupo carboxilo C) grupo funcional que no interviene en las características de cada aa,

2;¿Qué enantiómero de los aa se encuentra en las proteínas?

A) “D”, B) Quiral, C) los aa no tienen enantiomeros, D) “R”, E) “L”

3; ¿Qué aa esta implicado en la formación de puentes disulfuro?

A) Sulfuro, B) Lisina, C) Prolina, D) Cisteína, E) Treonina

4; Si la K de la Glicina es 2.5X10-10, ¿Cuál es el valor de su pK?

A) 6.9, B) 96, C) -9.6, D) 9.6, E) 316.22

5; ¿Qué es el pI (punto isoeléctrico) de un aa?

A) el pH del grupo R. B) el punto donde todos los aa tienen la misma carga. C) donde los aa tienen pH neutro. D) punto intermedio en la curva de titulación. E) donde los aa tiene las mismas cargas positivas que negativas.

Polipeptidos y ProteínasPolipeptidos y Proteínas

Formación de enlace peptidico por condensación.

Polipeptido

Pentapeptido.

SGYAL

N-terminalN-terminal C-terminalC-terminal

Grupos Ionizados en tetrapéptido.

Grupos ionisados en pH 7

Alanilglutamilglicillisina

Importancia de Peptidos

Endulzante.

Glutatión

Antioxidante

Hormona

Estructura de las proteínas

En resumen

Los aminoácidos pueden unirse covalentemente a través de enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas.

Las células suelen contener miles de diferentes proteínas, cada una con una actividad biológica diferente.

Las proteínas pueden ser cadenas polipeptídicas muy largas, de 100 a varios miles de residuos de aminoácidos.

Sin embargo, algunos péptidos de origen natural tienen sólo unos pocos residuos de aminoácidos.

Algunas proteínas se componen de varias cadenas polipeptídicas asociadas no covalente, llamadas subunidades.

Las proteínas simples se componen de aminoácidos, las proteínas conjugadas contienen, además, otro componente, como un metal o de grupo prostético orgánica.

La secuencia de aminoácidos en una proteína es característica de esa proteína y se llama su estructura primaria. Este es uno de los cuatro niveles reconocidos de la estructura de la proteína.

Estudio de las ProteínasEstudio de las Proteínas

Cromatografía

Cromatografía de intercambio Iónico

Cromatografía de exclusión de tamaño.

Cromatografía de Afinidad

HPLC

Electroforesis

SDS- PAGEElectroforesis en geles de poliacrilamida

Determinar peso molecular

Electroforesis en 2D.

Electroforesis en 2D.

Proteína Total Proteína Total

Punto IsoeléctriocoPunto Isoeléctrioco

Gradiente de pH

PesoPesoMolecularMolecular

Punto Isoelectrico

Peso molecular

Gel 2D

Actividad y actividad específica.

Actividad: se refiere a las unidades totales de enzima en una solución

Actividad especifica: el numero de unidades de enzima por miligramo de proteína.

Canicas rojas representan enzimas

En resumen

Las proteínas se separan y se purifica gracias a las diferencias en sus propiedades.

Una amplia gama de técnicas cromatográficas hace uso de diferencias de tamaño, afinidades de unión, carga, y otras propiedades. Estos incluyen intercambio iónico, exclusión por tamaño, la afinidad, y cromatografía de líquidos de alto rendimiento.

Electroforesis separa las proteínas sobre la base de la masa o carga.

Electroforesis en gel de SDS e isoelectroenfoque se pueden utilizar por separado o en combinación para una mayor resolución.

Purificación puede ser monitoreada analizando actividad específica

Secuenciación de polipeptidos

Ruptura de puentes disulfuro

Romper, secuenciar y ordenar

Síntesis química de un péptido en un soporte insoluble.