2 enzimas del dr francisco

TEMA II

ENZIMAS

ENZIMASENZIMASSon macromoléculas, sustancias de naturaleza Son macromoléculas, sustancias de naturaleza proteínica que se desempeñan como catalizadores.proteínica que se desempeñan como catalizadores.

En todo ser vivo se producen constantemente En todo ser vivo se producen constantemente innumerables reacciones químicas.innumerables reacciones químicas.

Para transformar las sustancias para obtener energía y Para transformar las sustancias para obtener energía y síntesis de nuevas estructuras moleculares.síntesis de nuevas estructuras moleculares.

La síntesis, así como la degradación de los La síntesis, así como la degradación de los componentes celulares una vez cumplida su vida útil, componentes celulares una vez cumplida su vida útil, son el resultado de múltiples reacciones.son el resultado de múltiples reacciones.

ENZIMASENZIMAS

• La velocidad y eficiencia con las cuales se realizan las transformaciones bioquímicas son importantes.

• Si se repite en laboratorio, se comprobaría que sólo ocurren si se suministra calor, o pH extremos, o grandes presiones, etc., incompatibles con la de las células.

• En las condiciones del organismo: temp. 37°C, temp. ambiente, pH próximo a la neutralidad, presión constante parte de las reacciones transcurriría muy lentamente o no se produciría en absoluto.

ENZIMASENZIMAS

• Las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en condiciones moderadas de temp., pH, presión, etc., gracias a los catalizadores.

• Las enzimas son catalizadores biológicos. Un catalizador es un agente capaz de acelerar una

reacción química sin formar parte del producto final ni desgastarse en el proceso.

• Como todo catalizador, las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación (E) de una reacción. son más efectivas que catalizadores inorgánicos.

ENZIMASENZIMAS

• Las enzimas muestran mucho mayor especificidad.

• Los catalizadores inorgánicos suelen actuar acelerando reacciones químicas muy diversas.

• Las enzimas sólo catalizan una reacción química determinada.

ENZIMASENZIMAS

• Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas reciben el nombre genérico de SUTRATO.

• La especificidad de una enzima le permite distinguir con gran selectividad entre diferentes sustancias.

• Por Ejem: La glucoquinasa, enzima que cataliza una reacción de D-glucosa, no actúa frente a L-glucosa.

Nomenclatura y clasificación de Nomenclatura y clasificación de enzimasenzimas

• Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo ASA al nombre del sustrato sobre el cual actúan.

Por Ejem: Amilasa, reaccionan con almidón.

• También se denominan las enzimas según el tipo de reacción catalizada. Por Ejem: Deshidrogenasas y Descarboxilasas catalizan la sustracción de hidrógenos y carboxilo del sustrato respectivamente.

• Por otra parte, ciertas enzimas conocidas con nombres arbitrarios. La ptialina salival, pepsina de jugo gástrico, tripsina y quimotripsina de jugo pancreático.

CLASIFICACION DE ENZIMASCLASIFICACION DE ENZIMAS

1.- OXIDORREDUCTASA.-• Catalizan reacciones de oxido

reducción. Por ejemplo citaremos lactato deshidrogenasa, que cataliza la oxidación de lactato a piruvato o inversa . La enzima utiliza NAD como coenzima. La reacción es:

• El nombre sistemático es L-lactato NAD oxidorreductasa; nombre trivial recomendado, lactato deshidrogenasa.


2.-TRANSFERASAS.-

• Catalizan la transferencia de un grupo de átomos, como amina, carboxilo, acetilo, desde un sustrato a otro. Por ejemplo, aminotransferasas o transaminasas.

• Catalizan el paso del grupo amina de un compuesto a otro. La reacciones catalizada por una enzima cuyo nombre sistemático es L-aspartato: 2-oxoglutarato aminotransferasa;

• Nombre trivial: aspartato aminotransferasa.


3.- HIDROLASAS.-

• Catalizan la hidrólisis del sustrato por adición de agua. Pertenecen a este grupo acetilcolinesterasa y ribonucleasa, que hidrolizan la unión éster entre acetato y colina de acetilcolina y las uniones entre nucleótidos en ARN respectivamente.

• Ejemplo es la arginasa, que cataliza la hidrólisis de arginina para formar urea.

• El nombre sistemático es L-arginina amidino hidrolasa. Nombre trivial, arginasa.


4.- LIASAS.-

• Catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un proceso distinto al de la hidrólisis.

• Ejem: La Aldolasa, que divide a la Fructosa-1,6 bifosfato en dos triosa Fosfato.

• Nombre sistemático de la enzima es Fructosa 1,6 bifosfato: D- gliceraldehido-3- fosfato liasa.

• Nombre trivial: Fructosa-Bifosfato aldolasa.


5.- ISOMERASAS.-• Son enzimas que catalizan la ínter conversión de

isomeros de cualquier tipo.

• Ejem: Fosfogluco-Isomerasa, cataliza la ínter conversión G-6-P y F-6-P. La fosfo-triosa isomerasa cataliza la reacción.

• Nombre sistemático: D-Gliceraldehido-3- fosfato cetol isomerasa.

• Nombre trivial: Triosa-fosfato isomerasa.


6.- LIGASAS.-

• También llamadas sintetasas o sintasas, catalizan la unión de dos compuestos para formar otro más complejo.

• Ejem: La glutamina sintetasa actúa en la reacción entre ácido glutámico y amoniaco para formar glutamina, necesita ATP.

• Nombre sistemático: L-glutamato:amoniaco ligasa (ADP)• Nombre trivial: Glutamina sintetasa

NATURALEZA QUIMICA DE LAS NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMASENZIMAS

• En 1926, Sumner purificó y cristalizó por primera vez una enzima, ureasa, que cataliza la hidrólisis de urea a amoníaco y bióxido de carbono.

• Se comprobó entonces su naturaleza proteínica.

• Consecuencia de esos estudios, hasta hace pocos años estaba arraigado un concepto: todas las enzimas son proteínas.

• Sin embargo, se han aislado moléculas de ácido ribonucleico (RNA) con actividad catalítica.


• Las técnicas para el estudio de macromoléculas han permitido conocer con exactitud la estructura de numerosas enzimas.

• Este tipo de conocimiento arroja luz acerca del mecanismo de la acción enzimática.

• Coenzima. Son molécula no proteica, de tamaño relativamente pequeño, denominada coenzima.


• Las coenzimas pueden estar firmemente unidas a la enzima por uniones covalentes u otro tipo de enlace fuerte, formando complejos difíciles de separar.

• Algunos autores prefieren llamar a éstas grupo prostético y reservar el nombre coenzima para aquellas cuya asociación a la proteína es más laxa.

• Las dos porciones, proteica y no proteica, son indispensables para la actividad de la enzima.


• HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA

Enzima total Proteína No Proteína

Termolábil Termoestable

No dializable

Oxidorreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas

requieren coenzimas.


• Las coenzimas intervienen activamente en la reacción cuyos cambios compensan las transformaciones sufridas por el sustrato.

• Muchas de las coenzimas presentan estructura de tipo

nucleotídico, (NAD),etc.

• Las vitaminas pertenecientes al grupo "complejo" B forman parte de la estructura de coenzimas.

• Esta participación en procesos enzimáticos otorga a muchas vitaminas su importancia fisiológica.

METALOENZIMASMETALOENZIMAS

• En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es indispensable para la acción catalítica.

• Contribuyen al proceso catalítico, por atraer o donar

electrones.

• Algunos metales fijan lo cual los habilita para unir sustratos.

• Otros contribuyen al mantenimiento de las estructuras a de la molécula de enzima.

• En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente metálico determina pérdida de actividad.


• Fe. Catalasa, peroxidasas y citocromos son hemoproteínas en las cuales el hierro es esencial para la actividad enzimática.

• Cu. Tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, citocromo oxidasa (que posee además Fe) contienen Cu.

• Zn. Alcohol deshidrogenasa y anhidrasa carbónica son enzimas con zinc.

• Mo. Integra la molécula de xantíno oxidasa (que también

tiene Fe) y otras oxidasas y deshidrogenasas.


• Mg. Es requerido por enzimas que usan ATP como cofactor. La forma activa de ATP es un complejo ATP-Mg2+.

• Mn, El ion manganeso es indispensable para la acción de acetil-CoA carboxilasa, desoxirribonucleasa y otras enzimas.

• Se. El selenio se une covalentemente a glutatión peroxidasa.

• Ca. Muchas enzimas requieren ion Ca2+ o son activadas por él.

• La actividad de algunas enzimas dependen de cationes Na+ y K+, o aniones Cl- (no metálicos).

Catálisis EnzimáticaCatálisis Enzimática

• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación (Ea).

• De esta manera, las moléculas alcanzan el estado de transición, y la transformación química se acelera.

• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción y, como todo catalizador, no modifican en absoluto el cambio neto de energía, ni la constante de equilibrio.

• Durante el curso de la reacción, la enzima se une a los sustratos, formando un complejo transitorio; la enzima aparece inalterada al final de la catálisis.

Catálisis EnzimáticaCatálisis Enzimática

• Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en producto P primero se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y producto. la ecuación:

E + S = ES E + pEnzima Sustrato Complejo Enzima Producto

Enzima-Sustrato

Sitio ActivoSitio Activo

• Para formar el complejo ES; el sustrato se fija a un lugar definido de la enzima.

• Este lugar de la molécula ha recibido la denominación de sitio activo y es donde se cumple la acción catalítica.

• El lugar de sustrato posee sitios de unión y catalítico.

• El sustrato se dispone de manera tal que el enlace a ser modificado en la reacción se ubica exactamente en el sitio catalítico.


• El sitio activo es una agrupación de un número no muy grande de aminoácidos, distribuidos especialmente de manera precisa.

• Esta disposición se mantiene gracias a la contribución de las estructuras de la proteína.

• La unión del sustrato a la enzima comprende la formación de enlaces no covalentes, tales como puentes de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrofóbicas .


• En el curso de la reacción también pueden formarse uniones covalentes transitorias entre enzima y sustrato.

• La molécula de sustrato fijada a la enzima sufre una deformación en los enlaces y adquiere un estado "tenso", y pasa a formar el o los productos.

• Este estado es de tensión o "activación“.


• En muchas reacciones químicas catalizadas por enzimas participan dos o mas moléculas de sustratos diferentes.

• En estos casos, el sitio activo ofrece un nicho en el cual los sustratos son ubicados juntos.

• La coenzima también participa en asegurar la conformación óptima.

• Se une a la enzima en un lugar a ella destinado, generalmente próximo al sitio activo, y a veces forma parte del lugar del sustrato.

ZimógenosZimógenos

• Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen al estado de precursores inactivos llamados zimógenos, proenzimas o preenzimas.

• En la mayoría de los casos, son proteínas simples que se convierten en enzima activa por un proceso de hidrólisis, producen ruptura de la cadena polipeptídica del zimógeno, cambian la conformación y le otorgan actividad catalítica.

• Son proenzimas algunos componentes de los jugos digestivos, secretados como zimógenos por las glándulas originarias y activados al llegar a la luz del tracto gastrointestinal. Ej: Pepsinogeno

Enzimas Anormales por Enzimas Anormales por Alteraciones GenéticasAlteraciones Genéticas

• Dada la importancia de la estructura molecular para el correcto funcionamiento de las enzimas, toda alteración puede alterar su actividad.

• Esta es la causa de gran número de enfermedades genéticas, conocidas con el nombre de "errores congénitos de metabolismo".

• Defectos en el material genético determinan la síntesis de proteínas anormales que ocasionan "bloqueos" en la vía metabólica de la cual la enzima afectada forma parte, produciendo trastornos.

Distribución Intracelular de Distribución Intracelular de EnzimasEnzimas

• Las enzimas son sintetizadas en el citoplasma de las células y luego "exportadas" al lugar en el cual han de cumplir su misión.

• Existen enzimas que actúan fuera de la célula que las produce, como las de los jugos digestivos y las relacionadas con la coagulación de la sangre.

• La mayoría de las enzimas son intracelulares que cumplen eficazmente sus funciones.

• La distribución intracelular de enzimas. Es posible obtener fracciones constituidas predominantemente por núcleos, mitocondrias, lisosomas, membranas del retículo endoplásmico o componentes de citosol.


Se comprobó, por ejemplo, que:

a) Muchas enzimas asociadas al núcleo.(Genético).

b) En mitocondrias hay enzimas vinculadas a reacciones oxidativas proveedoras de energía.

c) Los lisosomas contienen hidrolasas, su función es degradar moléculas al finalizar su vida útil.

d) Los ribosomas poseen enzimas para la síntesis de proteínas.


e) El retículo endoplásmico, contiene enzimas encargadas de la síntesis de lípidos complejos.

f) En el complejo de Golgi, se encuentran enzimas relacionadas, con la síntesis de oligosacáridos, proteínas y lípidos.

g) En el citosol se hallan enzimas de la glucólisis, biosíntesis de ácidos grasos y otras.

h) La membrana plasmática contiene numerosas enzimas, muchas de ellas comprometidas en mecanismos de transporte, etc.

Sistemas MultienzimáticosSistemas Multienzimáticos

• Las enzimas pueden encontrarse libres en el citosol, en organelas integradas en estructuras de membranas.

• En algunos casos, se forman complejos organizados, constituidos por varias enzimas diferentes cuyas acciones se complementan.

• Ellos son sistemas multienzimáticos ordenados de tal modo que el producto de la reacción catalizada por la primera enzima es recibido como sustrato por la segunda y así sucesivamente.

También existen enzimas multifuncionales, así llamadas por presentar varios sitios catalíticos.

Determinación de la Actividad Determinación de la Actividad EnzimáticaEnzimática

• La actividad de una enzima puede determinarse midiendo la cantidad de producto formado o de sustrato consumido, en un tiempo dado, en la reacción.

• La determinación guarda relación con la cantidad de enzima presente y no es influida por los cambios producidos en la mezcla durante la reacción.

• La cantidad de enzima se indica habitualmente en Unidades Internacionales (UI).

Determinación de la Actividad Determinación de la Actividad EnzimáticaEnzimática

• Actividad especifica es una expresión qué indica la pureza relativa de una preparación enzimática.

• Relaciona actividad enzimática, no con el volumen de la muestra, sino con el total de proteínas existentes en la misma.

• La actividad específica indica las unidades de enzima por mg de proteínas presentes en la muestra.

Factores que Modifican la Factores que Modifican la Actividad EnzimáticaActividad Enzimática

A. Concentración de enzima. Indica que la velocidad es directamente proporcional a la concentración de enzima. En esta proporcionalidad se basan los métodos utilizados comúnmente para determinar la cantidad de enzima presente en una muestra.


B. Concentración de Sustrato. Al comienzo, la actividad aumenta rápidamente con el incremento de concentración de sustrato [S], pero a niveles más elevados de ésta, la velocidad crece más lentamente, y tiende a alcanzar un máximo.

• Cuando la concentración de sustrato es baja, la actividad crece en forma lineal con la concentración de sustrato.


• En el caso más simple, la enzima se une al sustrato en reacción reversible, muy rápida. El complejo formado se disocia en reacción más lenta que la primera y libera la enzima y el producto.

E + S <--> ES E + P

• A concentraciones muy bajas de sustrato, gran parte de las moléculas de enzima se encuentra libre. Cuando aumenta el sustrato, mayor número de moléculas de enzima va siendo ocupado para formar ES.


C. Temperatura. Como consecuencia del incremento en energía cinética, la velocidad de una reacción química aumenta cuando la temperatura asciende.

• La velocidad de muchas reacciones biológicas prácticamente se duplica por cada 10°C de aumento de temperatura.

• Este efecto inactivante de temperaturas superiores a 40°C se explica por la acción del calor sobre la estructura molecular.

• Las enzimas proteicas son desnaturalizadas por el aumento de temperatura.


D. pH. Para la mayoría de enzimas, la actividad óptima se encuentra entre pH 6 y 8. Por debajo o por encima de esos valores, la velocidad de reacción cae más o menos rápidamente. Sin embargo, hay algunas excepciones; por ejemplo, pepsina del jugo gástrico de ph1,5.

• Los cambios de pH del medio afectan el estado de ionización en la molécula de enzima y sustrato.

• El pH óptimo es aquel en el cual ciertos grupos esenciales poseen la carga apropiada para asegurar la formación del complejo ES.

• pH extremos causan desnaturalización de la enzimática,

con la consiguiente inactivación.

Inhibidores EnzimáticosInhibidores Enzimáticos

• Existen agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas.

• Algunos de ellos ejercen su acción uniéndose a sitios o grupos funcionales esenciales de la molécula de enzima.

• La inhibición puede ser reversible o irreversible.

Inhibidores irreversibles Producen cambios permanentes en la molécula de enzima, con

deterioro definitivo de su capacidad catalítica.

Ej: Los venenos órgano fosforados, la acetilcolinesterasa, enzima

en sistema nervioso.


• Dentro de este tipo de sustancias se incluye a los llamados "inhibidores suicidas". pueden ocupar el sitio activo y ser transformados por la enzima en productos.

Inhibidores reversibles Existen tres tipos de inhibición reversible: competitivos, no

competitivos y anticompetitivos.

Inhibidores competitivos. Aumentan el valor de la constante (concentración de sustrato), pero

no modifican la velocidad máxima de la enzima. Estos efectos se alcanzan por diferentes mecanismos:


a) En algunos casos, el inhibidor presenta similitud estructural con el sustrato y ambos compiten por el sitio activo de la enzima.

Ej: La succinato deshidrogenasa cataliza la oxidación de succinato, pierde dos hidrógenos para convertirse en fumarato:

El ácido malónico tiene semejanza estructural con el ácido succínico; es un ácido dicarboxílico de cadena lineal, pero con un carbono menos.

Es de suponer que la enzima posee

un sitio activo para dos carboxilato, ambos pueden competir y ocurre la inhibición.


b) Algunas moléculas actúan como inhibidores competitivos uniéndose al sitio activo de la enzima a pesar de no poseer similitud estructural con el sustrato.

• EJ.El salicilato, inhibidor competitivo de alcohol deshidrogenasa y 3-fosfoglicerato quinasa.

c) En otros casos, inhibidor y sustrato se fijan, a diferentes sitios de la enzima, pero la unión de uno de ellos impide la del otro, probablemente induce a cambios en la conformación de la enzima.


• La inhibición de tipo competitivo puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato.

• Si éste predomina en la mezcla, tiende a desplazar al inhibidor de su unión con la enzima

• Como ambos se excluyen mutuamente, inhibidor y sustrato sólo pueden unirse con enzima libre.

• La enzima fijada a inhibidor es inactiva.


Inhibidores no competitivos.

• Se unen a la enzima en un lugar de la molécula diferente del sitio activo y disminuyen la velocidad reacción, estos no pueden ser revertidos por aumento de la concentración de sustrato.

• Ej: Iones metálicos, como Cu2+, Hg2+ y Ag+ inhiben enzimas combinándose con grupos -SH. provoca cambios estructurales que inactivan la enzima.


Inhibidores anticompetitivos.-

• Son inhibidores reversibles, denominados anticompetitivos o acompetitívos.

• El inhibidor se une al complejo ES y forma el complejo inactivo ESI.

• Hay dos reacciones que consumen ES, una lleva a la formación de producto y otra a ESI.

Regulación de Actividad Regulación de Actividad EnzimáticaEnzimática

• La actividad de las enzimas en las células es ajustada a los requerimientos fisiológicos, cambiantes de momento a momento. Existen varios mecanismos de regulación.

• Cuando la concentración de sustrato es baja, la actividad de la enzima es baja proporcional a los niveles de sustrato.

• Las transformaciones de un compuesto en el organismo se producen generalmente a través de una serie de etapas, cada una de ellas catalizada por una enzima distinta, vías metabólicas.

Regulación de Actividad Regulación de Actividad EnzimáticaEnzimática

• Estas enzimas reguladoras no sólo cumplen su función catalizadora, sino aumentan o disminuyen su actividad en respuesta a señales específicas.

• De acuerdo con el tipo de señal a la cual responden, las enzimas reguladoras pueden distinguirse en alostéricas y reguladas por modificación covalente.

Enzimas AlostéricasEnzimas Alostéricas

• En algunas vías metabólicas, la enzima que cataliza la primera etapa de la serie es inhibida por el producto de la última.

• Cuando excede se frena la actividad de la enzima reguladora.

• Se habla de inhibición por retroalimentación.

• En otros casos, la enzima es estimulada o activada por compuestos que se acumulan en el medio.


• Estas acciones, tanto de inhibición como de activación, son reversibles.

• Al descender la concentración de la sustancia modificadora se normaliza la actividad de la enzima.

• El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en un lugar distinto al del sitio catalítico, de allí el nombre de alostérico de este tipo de regulación (del griego alio: otro, stereo: sitio o lugar)


• En enzimas alostéricas, existen otros sitios reguladores a los cuales se unen específicamente las moléculas que actúan sobre su actividad catalítica.

• Estos agentes reciben el nombre de moduladores, modificadores o efectores alostéricos.

• Serán positivos si estimulan y negativos si deprimen la actividad de la enzima.


• Cuando el modulador alostérico es distinto del sustrato, el efecto es denominado heterotrópico, si el agente modificador es el mismo sustrato, es homotrópico.

• En algunos casos, varios moduladores actúan sobre una misma enzima, aun con efectos contrarios. Cada uno de los moduladores posee un sitio de unión a la enzima (sitio alostérico).

• En la cinética enzimática clásica, de las enzimas alostéricas con ellas se obtiene una curva sigmoide.


• Las enzimas alostéricas, a semejanza de la hemoglobina, están constituidas por varias subunidades polipeptídicas, entre las cuales existe algún tipo de comunicación.

• Cuando un modulador se une a una subunidad, se produce un cambio conformacional que se transmite a las otras y modifica la aptitud del sitio activo para recibir al sustrato.

Modificación CovalenteModificación Covalente

• Hay también enzimas reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente.

• Ej: Fosforilasa, enzima que inicia la vía de degradación del glucógeno . Esta enzima se encuentra en los músculos en estado de reposo en baja actividad, fosforilasa B, la cual es convertida en fosforilasa A activa. En el Hígado hay otra Fosforilasa.

• La regulación covalente se realiza en varias enzimas por un proceso de unión o eliminación de fosfatos similar al de la fosforilasa.

• Existen también enzimas cuya actividad es modulada por la inserción covalente de otros grupos.

IsozimasIsozimas

• En un organismo, y aun en una célula, pueden existir proteínas diferentes dotadas de la misma actividad enzimática.

• Esas distintas formas moleculares de una enzima se denominan isoenzimas o isozimas.

• Ej: La Lactato Deshidrogenasa presenta cinco isozimas en la mayoría de los tejidos animales.

• En diferentes tejidos presentan formas características y numero de isozimas, esta capacidad de sintetizar isozimas selectivamente otorga al organismo una gran flexibilidad fisiológica.

• Cada Órgano produce las formas más aptas para su requerimiento especifico.

Determinación de Enzimas en el Determinación de Enzimas en el Laboratorio ClínicoLaboratorio Clínico

• El laboratorio de bioquímica clínica utiliza frecuentemente, con fines diagnósticos, la determinación de enzimas en líquidos orgánicos o biopsias tísulares.

• Lo más común es realizar la investigación en plasma o suero sanguíneo, por la cual analizaremos brevemente el origen de enzimas en suero.

Enzimas en Plasma Sanguíneo.- Las enzimas en plasma pueden ser específicas o no.

Las primeras cumplen su función en el plasma como ámbito normal de su acción.

Enzimas en Plasma SanguíneoEnzimas en Plasma Sanguíneo

• Entre estas enzimas se cuentan trombina y plasmina, comprometidas en los procesos de coagulación y fibrinólisis.

• Las enzimas no específicas del plasma no tienen función definida en él. Normalmente su concentración es muy baja o nula.

• Dentro, de esta clase están enzimas extracelulares,

producidas por glándulas de secreción externa, y enzimas intracelulares.

• Las enzimas extracelulares o de secreción, como amilasa y lipasa pancreáticas y pepsinógeno (zimógeno de la pepsina gástrica), se encuentran en el plasma en muy bajas concentraciones.


• Aumentan en sangre por obstrucciones del conducto pancreático o procesos inflamatorios serios del páncreas; provocan incremento del nivel de amilasa y lipasa en suero.

• Las enzimas intracelulares participan en el metabolismo y se encuentran distribuidas en los distintos compartimientos de las células.

• Una alteración muy intensa de la membrana puede determinar aparición de estas enzimas en plasma.


• Si una enzima se encuentra en un solo tejido u órgano (por ejemplo, alcohol y sorbitol deshidrogenasas en hígado, fosfatasa ácida en próstata), un aumento en su nivel plasmático indica inequívocamente el órgano de origen.

• Son numerosas las enfermedades en las cuales el incremento de enzimas en plasma es un síntoma utilizable para el diagnóstico y pronóstico.

• En algunos casos resulta de utilidad la determinación de enzimas en otros líquidos biológicos, como orina y líquido cefalorraquídeo.

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