Química y bioquímicaQuímica y bioquímicade la carne y losde la carne y los

productos cárnicosproductos cárnicosGustavo Andújar, Dany Pérez y Octavio Venegas

Libros sobre Ciencia y Tecnología de la Carne y Productos CárnicosISBN: 978-959-16-1059-1

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QUÍMICA Y BIOQUÍMICADE LA CARNE

Y LOS PRODUCTOS CÁRNICOS

INSTITUTO DE INVESTIGACIONESPARA LA INDUSTRIA ALIMENTICIA

Abril de 2003

Gustavo Andújar, Dany Pérez y Octavio Venegas

Página legal

641-Alo-Q

Química y bioquímica de la carne y los productos cárnicos / Gustavo Andújar, Dany Pérez yOctavio Venegas. -- En : Libros sobre Ciencia y Tecnología de la Carne y Productos Cárnicos ISBN: 978-959-16-1060-7. -- Ciudad de La Habana : Editorial Universitaria, 2009. -- ISBN978-959-16-1057-7. -- 125 pág.

1. Andújar, Gustavo

2. Pérez, Dany

3. Venegas, Octavio

4. Ciencia y Tecnología de los Alimentos

Digitalización: Dr. C. Raúl G. Torricella Morales (torri@reduniv.edu.cu)

Instituto de Investigaciones para la Industria Alimenticia - Editorial Universitaria (Cuba), 2009.

La Editorial Universitaria (Cuba) publica bajo licencia Creative Commons de tipo Reconocimiento No Comercial Sin Obra Derivada, se permite su copia y distribución por cualquier medio siempre que mantenga el reconocimiento de sus autores, no haga uso comercial de las obras y no realice ninguna modificación de ellas.

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Índice generalEstructura y composición del músculo y tejidos asociados ........... 7Estructura básica del músculo ......................................................................... 7Músculo esquelético ................................................................................................... 8Fibra muscular ................................................................................................................... 9

Conexiones miofibrilla-miofibrilla ................................................................................. 12Conexiones de la miofibrilla a la membrana celular ..................................................... 13

Retículo sarcoplásmico ..................................................................................................... 13Tejidos asociados ............................................................................................. 15Tejido Conectivo ...................................................................................................... 15Tejido adiposo .......................................................................................................... 16Tejido epitelial ......................................................................................................... 17Tejido nervioso ......................................................................................................... 17Sistema vascular ...................................................................................................... 17

Componentes de la carne: proteínas, agua, grasas, minerales .................... 18Proteínas .................................................................................................................. 18Proteínas miofibrilares ..................................................................................................... 18

Proteínas contráctiles...................................................................................................... 18Miosina .................................................................................................................................. 18Actina ..................................................................................................................................... 20Actomiosina ........................................................................................................................... 21

Proteínas reguladoras ..................................................................................................... 21Tropomiosina ......................................................................................................................... 21Troponina ............................................................................................................................... 22Calmodulina .......................................................................................................................... 22Actininas ................................................................................................................................ 22

Proteínas reguladoras menores ....................................................................................... 23Proteínas del citoesqueleto ............................................................................................. 23

Proteínas sarcoplásmicas ................................................................................................. 25La mioglobina ................................................................................................................. 25Proteinasas del músculo .................................................................................................. 28

Proteínas del tejido conectivo .......................................................................................... 29Colágeno ......................................................................................................................... 29Elastina ........................................................................................................................... 30Reticulina ........................................................................................................................ 31

Agua ......................................................................................................................... 31Efecto del pH sobre la capacidad de retención de agua de las miofibrillas ................ 32Efecto de los puentes entre miofilamentos ..................................................................... 33Efectos de las sales ............................................................................................................ 33Efecto de la diferencia entre músculos ........................................................................... 33

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Variaciones en la CRA entre especies, sexo y edades al sacrificio. ............................... 34Grasas....................................................................................................................... 34Composición de los glicéridos .......................................................................................... 36Fosfolípidos ....................................................................................................................... 37Esteroles ............................................................................................................................ 38

Carbohidratos .......................................................................................................... 38Glucógeno.......................................................................................................................... 40Glucosaminoglicanos ........................................................................................................ 40Proteoglicanos ................................................................................................................... 40Glicoproteínas ................................................................................................................... 41

Componentes inorgánicos ....................................................................................... 41Funciones específicas de los elementos inorgánicos ...................................................... 42Elementos trazas ............................................................................................................... 43

Vitaminas del tejido muscular ................................................................................44Otros componentes de la carne ...............................................................................44Factores que afectan la composición del músculo ................................................. 45Especie ............................................................................................................................... 46Raza ................................................................................................................................... 46Sexo .................................................................................................................................... 46Edad................................................................................................................................... 46Localización anatómica.................................................................................................... 47Entrenamiento y ejercicio ................................................................................................ 47Plano de nutrición ............................................................................................................ 47

Los cambios post mortem y la transformación del músculo encarne ...............................................................................................49

Rigor mortis .................................................................................................... 51Acortamiento ........................................................................................................... 55Acidificación post mortem ...................................................................................... 56

Anomalías en la conversión del músculo en carne ....................................... 56Anomalías causadas por la temperatura post mortem ......................................... 57Acortamiento por frío ...................................................................................................... 57Rigor de descongelación................................................................................................... 61

Anomalías de la acidificación post mortem ........................................................... 62Carne PSE ......................................................................................................................... 62Carne DFD ........................................................................................................................ 65Carne Hampshire o ácida ................................................................................................ 65

La maduración o acondicionamiento ............................................................ 66El proceso de la maduración................................................................................... 66Procesos enzimáticos ........................................................................................................ 67

La electroestimulación ............................................................................................70Aceleración de la maduración por la ES ........................................................................ 72

La aplicación de alta presión .................................................................................. 72

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La suspensión pélvica de la canal ........................................................................... 73La textura de la carne .................................................................................... 75

Propiedades organolépticas de la carne ........................................75Contenido y solubilidad del colágeno ..................................................................... 75

El sabor y aroma de la carne ......................................................................... 77Lípidos y aromas específicos ................................................................................... 77Factores que afectan el sabor y aroma .................................................................. 79El sabor de verraco ........................................................................................................... 80Conclusiones ..................................................................................................................... 80

Aspectos químicos y bioquímicos del curado................................................ 81Cloruro de sodio y actividad de agua (aw) ............................................................ 81

Química y Bioquímica del procesamiento de la carne .................81Concepto de aw ................................................................................................................ 81Medición y estimación de la aw ...................................................................................... 82

Efecto antibacteriano de la sal ...............................................................................83Cloruro de sodio y capacidad de retención de agua (CRA) ................................. 85Nitritos y nitratos .................................................................................................... 85Efecto preservante del nitrito .......................................................................................... 86Forma de empleo del nitrito ............................................................................................ 87

Otros aditivos empleados en el curado .................................................................. 87Azúcar ............................................................................................................................... 87Polifosfatos ........................................................................................................................ 88Ascorbatos ......................................................................................................................... 88Agentes saborizantes ........................................................................................................ 89Glutamato monosódico .................................................................................................... 89Humos líquidos ................................................................................................................. 89

Tratamiento térmico ....................................................................................... 89El horneo moderno de productos cárnicos ............................................................ 90La fase de secado .............................................................................................................. 90El ahumado ....................................................................................................................... 92

Características químicas del humo ................................................................................. 93Vapores y partículas ........................................................................................................ 94La generación del humo .................................................................................................. 96

La cocción ......................................................................................................................... 96Carne y nutrición.............................................................................99Proteína............................................................................................................ 99Grasa................................................................................................................ 99Vitaminas ....................................................................................................... 103Minerales ....................................................................................................... 105Carbohidratos ............................................................................................... 106

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Otros constituyentes de la carne .................................................................. 106Factores adversos producidos por la inadecuada elaboración de la carne108

Referencias ..................................................................................... 113

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EstrEstrEstrEstrEstructuructuructuructuructura y composición dela y composición dela y composición dela y composición dela y composición delmúsculo y tejidos asociadosmúsculo y tejidos asociadosmúsculo y tejidos asociadosmúsculo y tejidos asociadosmúsculo y tejidos asociados

La estructura del músculo ha sido objeto de unintenso estudio durante muchos años. El co-nocimiento de la estructura del músculo es fun-damental para entender las relaciones entre laspropiedades del músculo y su empleo comocarne. La función y situación de las proteínasrelacionadas con la contracción (miosina,actina, tropomosina y troponina) se conocenactualmente con bastante detalle.

El tejido muscular se asocia con el movimientoy la posición del esqueleto y con la contrac-ción en muchos órganos, incluyendo, por ejem-plo, el sistema vascular.

La proporción del músculo en las canales de-pende de la especie, edad, sexo, raza, plano denutrición, etc. En la Tabla 1-1 se muestra el

porcentaje de carne para las diferentes espe-cies (Callow, 1948).

La proporción de carne es aproximadamenteinversa a la del tejido graso; en los animalesmantenidos con un elevado plano de nutriciónel por ciento de tejido muscular es menor. Al-gunos datos ilustrativos de la proporción entreestos tejidos en diferentes especies se presen-tan en la Tabla 1-2.

Estructura básica del músculoPara comprender los cambios post mortem aso-ciados a la conversión del músculo en carne,así como sus propiedades y utilidad, se debeestudiar la estructura, composición y funcio-nes de la musculatura en el animal vivo.

Existen tres tipos de músculos: músculo estria-do voluntario o esquelético; músculo estriadoinvoluntario o cardíaco y músculo liso invo-luntario (Lawrie, 1985).

Además del músculo esquelético, la carne con-tiene una pequeña proporción de musculaturalisa que forma parte fundamentalmente de losvasos sanguíneos. Otra forma especializada deltejido muscular, el llamado músculo cardíaco,se limita sólo al corazón. Los músculos

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* Incluye la cabeza

Tabla 1-1. Rendimientos en canal y carnede diferentes especies (según Callow, 1948).Especie % canal / peso vivo % carne / canalBovino 55 49 - 68Porcino 70 - 75 * 36 - 54Ovino 50 46 - 65

Tabla 1-2. Las proporciones de tejido muscular óseo y graso en la canal del ganado bovino,porcino y ovino, según datos de FAO/OMS (Codex Committee on Meat Hygiene ALINORM76 / 17)

EspecieMúsculos (%) Grasa (%) Huesos (%)

Mínimo Máximo Mínimo Máximo Mínimo MáximoBovino 42 82 2 40 11 35Porcino 30 72 10 55 11 15Ovino 45 80 2 40 12 30

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esqueléticos y cardíacos se denominan tambiénestriados debido a que al observarlos al micros-copio presentan bandas transversales (Figura1-1).Músculo esqueléticoMás de 600 músculos esqueléticos distintos,de diferentes tipos y tamaños constituyen en-tre el 35 y 60 % del peso de la canal de losmamíferos por lo que este tipo de músculo esel principal componente de la carne (Judge etal., 1989).

La mayoría de los músculos esqueléticos seunen directamente a los huesos, pero algunoslo hacen a ligamentos o fascias, cartílagos ypiel y por tanto, sólo indirectamente a los hue-sos. Todos se caracterizan porque están rodea-das de una serie de componentes del tejidoconectivo que las protegen, sostienen y les danla firmeza necesaria (Swatland, 1984).

Las fibras del músculo esquelético se recono-cen por su característica estriación o patrón debandas, y por el hecho de que sus células sonmultinucleadas con los núcleos localizadosperiféricamente bajo la membrana llamadasarcolema. Las fibras tienen aproximadamen-te 50 µm de diámetro transversal, son muy lar-gas y se acomodan y mantienen en su lugar pormedio de componentes del tejido conectivo.

Un músculo completo está rodeado general-mente por una lámina de tejido conectivo de-

nominado epimisio. Los músculos están for-mados por la unión de numerosas fibras mus-culares que están separadas en haces o fascí-culos, mediante tejido conectivo en forma deseptos denominado perimisio. Estos septosparten de la superficie interna del epimisio ycontienen los vasos sanguíneos y nervios demayor tamaño. Una delicada extensión de teji-do conectivo, denominada endomisio, rodeacada fibra individual (Lawrie, 1974; Swatland,1976; Dutson y Carter, 1984; Rowe, 1981). LaFigura 1-2 es un esquema de la sección trans-versal del músculo, que muestra la disposiciónde las diversas envolturas conectivas.

Las prolongaciones de las capas del tejidoconectivo confluyen en el extremo del múscu-lo formando los tendones mediante los cualeslos músculos se insertan en los huesos. Estaestructura ofrece al músculo soporte y organi-zación y sirve al propósito de conducir el abas-tecimiento vascular y nervioso hacia y desde elmúsculo. Los grandes vasos sanguíneos y ner-vios descansan en el perimisio entre fascículosadyacentes mientras las ramas más pequeñasson conducidas por el endomisio hacia las fi-bras musculares individuales. Así, cuando lasfibras se contraen, la fuerza de contracción se

Figura 1-2. Esquema del corte transversalde un músculo, que muestra los niveles deorganización de las envolturas conectivasmusculares.

Figura 1-1. Aspecto al microscopio de uncorte longitudinal de músculo estriado.

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transfiere a los componentes del tejidoconectivo y la unidad muscular es capaz demover el esqueleto a través de las unionestendinosas del músculo al hueso (Figura 1-3).

Fibra muscular

La unidad estructural, esencial de los múscu-los es la fibra muscular, que es una célula muyespecializada. Las fibras musculares constitu-yen del 75 al 92 % del volumen total del mús-culo. Los tejidos conectivos, vasos sanguíneos,fibras nerviosas y el líquido extracelular cons-tituyen el volumen restante, del que la mayorparte lo forma el líquido extracelular (Lawrie,1974; Dutson y Carter, 1984; Skaara yRegenstein, 1990).

Las fibras musculares son célulasmultinucleadas, estrechas y largas que puedenextenderse de uno a otro extremo del músculoy alcanzar hasta una longitud de 34 cm a pesarde tener un diámetro que oscila entre 10 y100 µm dentro de individuos de una misma es-pecie y a veces dentro de un mismo músculo(Figura 1-4).

La membrana que rodea la fibra muscular sellama sarcolema y está compuesta de materiallipídico-proteico. El sarcolema es una delicada

Figura 1-4. Esquema de la estructura de una fibra muscular típica, incluyendo la mem-brana celular (sarcolema) y las cubiertas de tejido conectivo.

Figura 1-3. Unión de los músculos a los hue-sos mediante la inserción de los tendones.

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membrana que se encuentra inmediatamentedebajo del endomisio; es relativamente elásti-ca y está muy relacionada con la contracción,relajación y estiramiento del músculo. Las ter-minaciones de las fibras nerviosas motoras selocalizan en el sarcolema en la unión mioneural(del griego mio = músculo y neuron = nervio).

Los múltiples núcleos de la célula o fibra mus-cular se encuentran situados inmediatamentedebajo del sarcolema (Figura 1-4) y se distri-buyen periféricamente, lo cual es una caracte-rística distintiva de las fibras muscularesesqueléticas, especialmente las de los mamífe-ros. Su número se incrementa cerca de las unio-nes tendinosas, distribuyéndose de una formairregular. También se incrementan en la zonamioneural. Tienen forma elipsoidal, con su ejemayor orientado paralelamente a lo largo deleje de la fibra.

La apariencia estriada característica de la fibraes debida a la presencia de series de delgadasunidades estriadas transversalmente conocidascomo miofibrillas, que están embebidas en elcitoplasma de las células, denominadosarcoplasma.

El sarcoplasma es la sustancia intracelular co-loidal en la cual están suspendidos todos losorgánulos y está constituido por alrededor de75 a 85 % de agua. Además contiene lípidos,glucógeno, ribosomas, proteínas, compuestosnitrogenados no proteicos y constituyentes noorgánicos.

Cada fibra muscular contiene de varios cente-nares a varios millares de miofibrillas. Lasmiofibrillas son orgánulos únicos del tejidomuscular. Son elementos intracelulares, largos,contráctiles, de aproximadamente 1 a 2 µm deespesor, que se extienden a lo largo de la fibramuscular y son las responsables del patrón es-triado del músculo esquelético. Las miofibrillasincluyen unidades más finas, los miofilamentosque son de dos tipos: unos gruesos, de 100 Åde diámetro y 1,5 µm de largo y, otros delga-

dos, de 50 Å de diámetro y 2 µm de largo.

En la Figura 1-5 se observan esquemáticamen-te los niveles de organización estructural delmúsculo esquelético.

En cortes longitudinales a las miofibrillas, losfilamentos gruesos se disponen paralelos entresí y se solapan con los filamentos finos en cier-tas regiones a lo largo de sus ejes longitudinales.Esto explica las características bandas o estríasde las miofibrillas. A su vez las bandas de cadamiofibrilla se alinean paralelamente a lo largode la fibra muscular dándole aspecto estriadoal microscopio (Figura 1-1).

Así, en los cortes longitudinales de fibras mus-culares se pueden observar al microscopio unasbandas transversales que se repiten en lasmiofibrillas, y que son el resultado de la alter-nancia de bandas transversales de diversas pro-piedades ópticas, que fueron denominadas porlos microscopistas de acuerdo con sus propie-dades: las bandas más claras, que sonisotrópicas, fueron llamadas bandas I y las os-curas, que son anisotrópicas, se denominaronbandas A (Figura 1-5 D).

Las bandas isotrópicas poseen propiedades fí-sicas uniformes, mientras que en lasanisotrópicas dependen de la dirección en quese midan. La longitud en reposo de las bandasI es de 1,0 µm y de las bandas A de 1,5 µm.Estas zonas, vistas a mayor aumento, mues-tran que la banda oscura A tiene una zona cen-tral clara, ópticamente menos densa, que es lazona H, de un espesor de aproximadamente0,5 µm, la cual está a su vez biseccionada poruna línea oscura M y la banda clara I tiene unadivisión central ópticamente más densa (la lla-mada línea Z) de aproximadamente 2,5 µm degrosor. Menos frecuentemente, se podría vis-lumbrar en la zona media entre la línea Z y labanda A una nueva banda oscura llamada ban-da N.

El sarcómero, la unidad básica estructural dela fibra muscular, es la región comprendida

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Figura 1-5. Estructura fina del músculo esquelético. Se destaca la organización de lasdiversas partes de la fibra muscular en relación con la disposición de las bandas original-mente identificadas por los microscopistas, y que dan apariencia estriada al músculo.

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entre dos líneas Z adyacentes, y tiene una lon-gitud aproximada en reposo de 2,5 µm. Elsarcómero es la unidad básica del ciclo de con-tracción-relajación muscular.

La banda A del sarcómero está formada porlos llamados filamentos gruesos, constituidoscasi completamente de miosina. Estos filamen-tos se cree que mantienen su ordenamientotrasversal y longitudinal mediante gruesas ban-das cruzadas, localizadas periódicamente a lolargo de su longitud, y especialmente por co-nexiones entre ellos que se alinean en el centrode la banda A. Son estas conexiones las queforman la línea M.

Los filamentos delgados, por otra parte, tie-nen alrededor de 6 a 8 nm de diámetro y seextienden aproximadamente 1,0 µm a cada ladode la línea Z. Estos filamentos constituyen labanda I del sarcómero y están constituidos fun-damentalmente de actina.

La estructura de ambos tipos de filamentos seestudiará en detalle más adelante, al reseñar lasprincipales proteínas constituyentes del mús-culo.

La zona H es menos densa que el resto de labanda A porque es la región central entre lasterminaciones de los filamentos de actina (decada mitad del sarcómero). Por lo tanto estazona contiene solamente filamentos de miosina.El ancho de la zona H varía con el estado decontracción del músculo. El área más densa dela banda A está a cada lado de la zona H, don-de tanto la actina como la miosina están pre-sentes. Puesto que la banda I contiene sola-mente los filamentos delgados es la banda me-nos densa de toda la miofibrilla. Estos detallesse aprecian en cortes transversales delsarcómero realizados en la zona H, banda I yla porción de la banda A en donde los filamen-tos de actina y miosina se solapan (Figura 1-5G y H). En un corte transversal en la banda Adonde se solapan los filamentos de actina ymiosina (Figura 1-5 I) se observa que cada fi-

lamento grueso está rodeado de 6 filamentosdelgados (Forrest et al. 1975).

Stanley (1983) desarrolló el concepto decitoarmazón o citoesqueleto. El términocitoesqueleto describe un sistema de estructu-ras intracelulares que mantienen la forma delas células, orgánulos interconectados unos conotros y con frecuencia unidos a la membranacelular (Greaser, 1991).

Existen clásicamente tres grupos principales defilamentos que constituyen el citoesqueleto(Greaser, 1991): microfilamentos (6-8 nm dediámetro) que contienen actina; filamentos in-termedios (10 nm de diámetro) que contienendesmina, vimentina, keratinas y otras proteí-nas, dependiendo del tipo de célula en que seencuentren y microtúbulos (25 nm de diáme-tro) que contienen fundamentalmente tubulina.

En el músculo, los microfilamentos se encuen-tran ordenados en las miofibrillas, pero en otrascélulas aparecen en forma de haces o retículosque están relacionados con el movimiento o elmantenimiento de la forma de las células. Losfilamentos intermedios también se encuentranen otras muchas células y tejidos. Losmicrotúbulos están totalmente esparcidos en elmúsculo esquelético, promediando menos de1 µm2, un tamaño correspondiente al áreaaproximada de sección transversal de unamiofibrilla (Greaser, 1991).

Existen conexiones de miofibrilla a miofibrillay de la miofibrilla a la membrana celular(Greaser, 1991).

Conexiones miofibrilla-miofibrilla

Se ha encontrado, por medio de la microscopiaelectrónica, que las extracciones del músculocon soluciones salinas concentradas eliminanmuchas de las proteínas contráctiles, pero quepermanece intacto un intrincado sistema dematerial filamentoso (Wang y Ramírez-Mitchell, 1983). También, células intactas quemuestran filamentos transversales al nivel de la

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línea Z y la línea M fueron encontradas porNunzi y Franzini-Armstrong, (1980) yPierobon-Bornioli, (1981). Se cree que un parde proteínas llamadas esqueleminas envuelvanla línea M y constituyen las conexionesmiofibrilla-miofibrilla.

Conexiones de la miofibrilla a la membranacelular

Las miofibrillas se unen a la membrana celularal final de la fibra en una estructura llamadaunión miotendinosa (Figura 1-6). La membra-na celular en esta región, termina en prolonga-ciones parecidas a los dedos y están cerca delos haces de colágeno en el espacio extracelular.Los filamentos delgados se unen a la membra-na, tanto en sus porciones terminales comotangencialmente.

Otro grupo de proteínas, cuyas característicasse detalla más adelante, están involucradas en

las conexiones entre las miofibrillas y la mem-brana celular, como se presenta en el modelode la Figura 1-7.

Retículo sarcoplásmico

El retículo sarcoplásmico (RS) es un sistemamembranoso de túbulos y cisternas que formanuna matriz alrededor de cada miofibrilla, comose indica esquemáticamente en la Figura 1-8.El RS y los túbulos transversos (túbulos T),aunque normalmente se estudian juntos, son dossistemas de membranas distintos y separados.Los túbulos T están asociados con el sarcolema.El RS es intracelular; las membranas reticularesdel RS son el sitio de depósito de los iones Ca2+

en las fibras musculares.

El RS consta de varios elementos diferentes ylas características estructurales de cada uno deestos elementos se discuten con referencia aun solo sarcómero. Los túbulos longitudinalesdel retículo son relativamente finos y se extien-den en ambas sentidos, orientados en la direc-ción de los ejes de las miofibrillas. Estos ele-mentos longitudinales están interrumpidos enlos límites de los sarcómeros por los túbulostransversos que se comunican con el espacioextracelular. En la unión de las bandas A e I lostúbulos longitudinales convergen y concluyenen vesículas alargadas llamadas cisternas ter-minales (Forrest et al., 1975; Price ySchweigert, 1986).

El túbulo central T y los dos elementos

Figura 1-6. Esquema de la estructura de launión miotendinosa, según Greaser (1991)

Figura 1-7. Modelo del posible rol de varias proteínas estructurales de la fibra muscularen las conexiones entre los miofilamentos y la membrana celular, según Greaser (1991).

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tubulares de la cisterna terminal, forman unaestructura conocida como triada. Cadasarcómero tiene dos triadas, una en cada mitaddel sarcómero en la unión de las bandas A-I.Las triadas rodean cada miofibrilla en esta zona.En algunas especies las triadas se localizan enlas líneas Z.

La extensión del retículo sarcoplásmico puedeapreciarse si se considera el hecho de que estasestructuras están asociadas con cada sarcómeroa lo largo de toda la miofibrilla, y que la fibramuscular contiene al menos 1000 miofibrilllas.El volumen del RS varía de una fibra musculara otra, pero se estima que constituye aproxi-madamente el 13 % del volumen de la fibra.Los túbulos T comprenden solamente alrede-dor del 0,3 % del volumen de la fibra (Forrestet al., 1975).

Las cisternas tienen la capacidad de almacenarcalcio por medio de un sistema enzimático(bomba de calcio activo) en la membrana quela cubre. El RS usa energía del ATP para se-cuestrar iones calcio (Swatland, 2000).

Un impulso nervioso que llega a una placamotora final de una fibra muscular se transmitecomo una onda de despolarización sobre la cu-bierta de la fibra, el sarcolema. El sistema inte-rior de túbulos pequeños que tienen aberturasdentro del sarcolema y son continuos con él,conducen las ondas eléctricas a través del inte-rior de la fibra. En las tríadas, los túbulos dealguna manera pasan su mensaje al RS, quizáscomo una despolarización de sus membranas.El RS entonces libera iones calcio alsarcoplasma. Estos se difunden a los filamen-tos y se unen al complejo tropomiosina-

Figura 1-8. Esquema de la estructura del retículo sarcoplásmico, complejo sistema detúbulos y depósitos o cisternas estrechamente relacionado con las miofibrillas y que des-empeña un importante papel en el mecansimo de la contracción muscular.

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troponina localizado en los filamentos delga-dos. El calcio neutraliza el efecto inhibitorioque este complejo tiene en la interacción de laactina con la miosina. Cuando la interacciónocurre, la ATP-asa de la miosina se activa yocurre la contracción (Locker et al., 1975).

Una representación de un sarcómero del mús-culo con las proteínas más importantesinvolucradas en su estructura se presenta en laFigura 1-9.

Tejidos asociadosTejido ConectivoComo su nombre lo indica, el tejido conectivoconecta y sostiene varias partes del cuerpo. Re-presenta más del 30 % de la proteína del mús-culo. El tejido conectivo está distribuido en elcuerpo como un componente del esqueleto, losórganos, la sangre y los vasos linfáticos, asícomo en las envolturas de los tendones, mús-culos, troncos nerviosos, fibras musculares yfibras nerviosas. La piel está unida al cuerpopor tejido conectivo. Este tejido también tienela función en el cuerpo de actuar como una ba-rrera protectora contra agentes infecciosos(Forrest et al., 1975).

El tejido conectivo envuelve las fibras muscu-

lares y los haces de fibras, así como al propiomúsculo. Las propiedades del tejido conectivoy del tejido adiposo contribuyen, en calidad ycantidad, a las propiedades del músculo.

El tejido conectivo se caracteriza por tener re-lativamente pocas células y una considerablecantidad de sustancia extracelular. Esta sustan-cia extracelular tiene fibras embebidas en ella,que son los elementos estructurales del tejidoconectivo. Es decir, que el tejido conectivo con-siste en una masa sin estructura, llamada sus-tancia fundamental amorfa, donde están embe-bidas las células y fibras extracelulares.

La sustancia fundamental es una solución vis-cosa que contiene glicoproteínas solubles,carbohidratos, lípidos y agua, está muy rela-cionada con los fluidos tisulares y es un mediode intercambio de metabolitos entre la sangrey las células del tejido (Cassens, 1986). Inclu-ye los metabolitos precursores del colágeno yla elastina, el tropocolágeno y la tropoelastina,respectivamente. Entre los mucopolisacáridosestá el ácido hialurónico y los sulfatos decondroitina. El ácido hialurónico es una sus-tancia muy viscosa que se encuentra en las ar-ticulaciones y entre las fibras del tejidoconectivo. Los sulfatos de condroitina se en-

Figura 1-9. Esquema de un sarcómero, con indicación de la disposición relativa de lasprincipales proteínas contráctiles y un número de otros constituyentes del citoesqueleto dela fibra muscular.

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cuentran en los cartílagos, tendones y en loshuesos de los adultos. Tanto estos dosmucosacáridos como las proteínas asociadasactúan como lubricantes, como sustanciacementosa intercelular y como material estruc-tural entre cartílagos y hueso.

Las fibras extracelulares pueden caracterizar-se por tener estructuras empaquetadas densasque se conocen como tejido conectivo denso ycuando forman un retículo entrelazado libre-mente se llaman tejido conectivo libre. El teji-do conectivo denso se caracteriza por tener fi-bras ordenadas. En el tejido denso irregular lasfibras están densamente entrelazadas, pero deuna forma desordenada. Sin embargo, en el te-jido denso regular las fibras están ordenadasen paquetes o mazos situados en paralelo unoal lado del otro, como en los tendones. Las fi-bras extracelulares incluyen las proteínas deltejido conectivo: el colágeno, la elastina y lareticulina.

Diferentes tipos de células se encuentran aso-ciadas a la matriz del tejido conectivo. Entreellas las más importantes son los fibroblastos,las células indiferenciadas mesenquimatosas ylas células adiposas. Estas últimas, por su im-portancia en las propiedades de la carne se tra-tan aparte.

Los fibroblastos sintetizan los componentesextracelulares del tejido conectivo, llamadostropocolágeno, tropoelastina y la sustancia fun-damental. Estas proteínas del tejido conectivose sintetizan dentro de los fibroblastos y per-manecen dentro de la matriz extracelular. Laformación de las fibras de colágeno y de elastinaa partir de las subunidades de tropocolágeno ytropoelastina, respectivamente, tiene lugar enla matriz del tejido conectivo extracelularmente.

Las células indiferenciadas mesenquimatosasson células algo más pequeñas en tamaño quelos fibroblastos y son indiferenciadas, porquepueden convertirse en diferentes células, de-pendiendo del estímulo específico. Las células

que acumulan lípidos son precursoras de lascélulas adiposas y suelen estar asociadas a losvasos sanguíneos. Cuando estas células primi-tivas comienzan a acumular lípidos se conocencon el nombre de adipoblastos y, si continúanacumulando grasa se convierten eventualmen-te en células adiposas (adipositos).Tejido adiposoLas células adiposas, o adipositos, son cuer-pos grandes, brillantes y esféricos y, segúnCassens (1986), probablemente proceden de lascélulas mesenquimatosas presentes a menudoa lo largo de pequeños vasos sanguíneos. Lascélulas adiposas en desarrollo se suelen encon-trar esparcidas sueltas o en grupos en el tejidoconjuntivo laxo, especialmente cerca de vasossanguíneos (Moody y Cassens, 1968).

La acumulación de numerosos adipositos for-man el tejido adiposo, también conocido comograsa, que se encuentra en el cuerpo del animalen forma de depósitos. Moody y Cassens(1968) analizaron músculos con diferentes gra-dos de marbling o marmorización y sugirieronla hipótesis de que cuando el músculo comien-za a incrementar su contenido graso, tambiénaumentan tanto el número como el tamaño delas células grasas. Las células grasas subcutá-neas son más grandes que las intermuscularesy las intramusculares más pequeñas que lasanteriores.

En muchas especies animales están presentesdos tipos de tejido adiposo: grasa blanca y gra-sa parda. Muchos de los tejidos adiposos delos animales de carne son del tipo blanco. Lagrasa parda está presente en los animales cuan-do nacen, especialmente alrededor del hígadoy se mantiene en algunos mamíferos aún enestado adulto. Los adipositos pardos son máspequeños que los blancos y su color se debe alalto contenido de citocromos en lasmitocondrias de estas células. Este color par-do muchas veces desaparece unas semanas des-pués del nacimiento o se convierte en grasa

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blanca (Forrest et al., 1975).Tejido epitelialSi bien el tejido epitelial es el tejido que menoscontribuye a la carne desde el punto de vistacuantitativo, su aporte a las características sen-soriales de la misma resulta particularmenteimportante, por sus propiedades y las de susubyacente tejido conectivo.

Mucho del tejido epitelial que queda en la car-ne está asociado con los vasos sanguíneos ylinfáticos, al igual que en órganos comestiblescomo el riñón y el hígado. Las células del teji-do epitelial se adhieren apretadamente unas aotras y se caracterizan por tener poco materialintracelular (Cassens, 1986). Se clasifican deacuerdo a la forma de la célula y al número decapas que forman el epitelio. Mantienen el con-tacto intercelular y forman láminas celularescohesivas que recubren superficies y cavida-des (Forrest et al., 1975). Las glándulas y otrasestructuras se derivan de ellas.Tejido nerviosoEl tejido nervioso constituye una proporciónpequeña de la carne (< 1 %) pero tiene unafunción relevante en el período antes y duranteel aturdimiento y desangre del animal, por loque influye en la calidad de la carne.

El tejido nervioso incluye el sistema nerviosocentral y el periférico. La neurona es la célulafundamental de la mayoría del tejido nerviosoy consta de un cuerpo de forma poliédrica yuna estructura cilíndrica alargada llamada axón,que frecuentemente se llama axoplasma. Lasfibras nerviosas están compuestas de gruposde axones neuronales y la unión de grupos defibras dentro de los fascículos forma los tron-cos nerviosos. Los fascículos de las fibras ner-viosas se mantienen unidos por láminas de teji-do conectivo y el mismo tronco nervioso estáenvuelto por una cubierta de tejido conectivo.Todas las fibras de los nervios periféricos es-tán envainadas por células de Schwann y las

fibras grandes están envueltas en una vaina demielina dentro de la vaina de células deSchwann (Forrest et al., 1975).

El músculo está inervado por axones proce-dentes de neuronas motoras en el sistema ner-vioso central. En dependencia de la localiza-ción del músculo y del tamaño del animal, elaxón se puede extender a una gran distanciaantes de alcanzar su destino final. El nerviopenetra en el músculo junto con los vasos san-guíneos a nivel del hilio y el axón se ramificahasta el final o axón terminal, que contacta conlas fibras musculares individuales (Cassens,1986).

La unidad motora comprende una neuronamotora incluyendo su árbol axonal más las fi-bras musculares que inerva, y se ha establecidoque las fibras de una unidad motora están dise-minadas por el músculo, y que tienen las mis-mas propiedades histoquímicas y fisiológicas.Swatland y Cassens (1973) plantearon que elsistema nervioso controla las propiedades ex-presadas por las fibras musculares. Se planteaque cuando el axón se acerca a la fibra muscu-lar pierde la vaina de mielina y el endoneuroque rodea la fibra parece hacerse continuo conel endomisio de la fibra muscular.Sistema vascularLa sangre y la linfa y sus respectivos vasos sederivan a partir del tejido conectivo.

Los vasos sanguíneos junto con los nerviospenetran en el epimisio por un lugar conocidocomo hilio neurovascular y después se ramifi-can en el músculo a través del perimisio. En elmúsculo los capilares descansan en el endomisioy corren a lo largo del eje longitudinal del fas-cículo.

Las ramas longitudinales de la red están orien-tadas paralelas a las fibras musculares mientrasque las ramas transversales forman anillos al-rededor de las fibras. Las fibras blancas depen-den de la corriente sanguínea durante la con-

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tracción, principalmente en la eliminación delácido láctico formado. Las fibras rojas depen-den más de la sangre circulante, tanto para laobtención de sustratos como de oxígeno, yaque estas fibras no almacenan la energía. Lasfibras rojas tienen un aporte capilar muchomayor que las fibras blancas (Cassens, 1986).

Los vasos linfáticos del músculo estriado estánrelacionados principalmente con los componen-tes del tejido conectivo denso, el perimisio y elendomisio.

Componentes de la carne:proteínas, agua, grasas,mineralesEl músculo esquelético tiene una composiciónde entre 71 y 76 % de agua, entre 17 y 21 %de proteínas, de 1 a 7 % de grasa y 2,5 a 3 %de sustancias solubles no nitrogenadas (Price ySchweigert, 1976; Lawrie, 1985 ).ProteínasLa proteína es el componente más importantede la carne y en contenido ocupa el segundolugar después del agua. De acuerdo con su pro-cedencia las proteínas del músculo se clasifi-can en: sarcoplásmicas, miofibrilares y del teji-do conectivo (Forrest, 1975; Bandman, 1986).

Proteínas miofibrilares

Las proteínas estructurales de las miofibrillasdel músculo esquelético están clasificadas entres categorías: contráctiles, reguladoras y delcitoesqueleto. Las propiedades de estas pro-teínas son de significativa importancia en losatributos de la calidad de la carne post mortem,están muy relacionadas con el rigor mortis, laternura y la capacidad de retención de agua delas piezas de carne (Parrish y Lusby, 1983).

Estas proteínas imparten al músculo rigidez es-tructural y son decisivas en la transformaciónde energía química en mecánica durante la con-tracción. Constituyen alrededor del 10 % de laproteína de la carne y son solubles en solucio-

nes salinas concentradas.

En la bandas I representadas en la Figura 1-5 D únicamente existen filamentos delgados,formados por la proteína actina. Las porcionesdensas de la banda A contienen, además de losfilamentos delgados hallados en las bandas I,unos filamentos gruesos compuestos por la pro-teína miosina. La estructura de los filamentosgruesos se muestra en la Figura 1-10, y la delos filamentos delgados, en la Figura 1-11.

Dando un corte transversal se ha visto que cadafilamento está rodeado por 6 filamentos delga-dos de actina, lo cual está esquemáticamenterepresentado en la Figura 1-5 I. Los filamen-tos gruesos tienen un diámetro entre 150 y170 Å y 1500 Å de longitud, y están entre sí a450 Å. En la contracción muscular sólo la ban-da I se estrecha.

Cada filamento grueso tiene de 200 a 400 mo-léculas de miosina con una orientación dada.Hay menos moléculas hacia los extremos. Latroponina está asociada a los filamentos delga-dos y la tropomiosina constituye un compo-nente importante de los filamentos delgados dela zona I.

Proteínas contráctiles

Miosina

Esta proteína está presente en mamíferos, avesy peces. Las formas presentes en las diversasespecies son similares, aunque hay pequeñasdiferencias en su composición aminoacídica(Skaara y Regenstein, 1990; Lampila, 1991).Es la más abundante de las proteínasmiofibrilares; representa cerca del 55 a 60 %de las proteínas totales, y constituye el 35 %de todas las proteínas del tejido muscular (Ya-tes y Greaser, 1983). Posee una carga eléctricaelevada y tiene gran afinidad por los iones cal-cio y magnesio. Su punto isoeléctrico es aproxi-madamente 5,4. Tiene un contenido de prolinamás bajo que la actina y es más fibrosa queésta. Su peso promedio es de 480 kilodaltons.

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La estructura de la miosina es de una varillaalargada, llamada región de la cola, con unaporción gruesa al final, llamada región de lacabeza (Figura 1-10). La longitud promedio desu molécula es de alrededor de 160 nm. Con-tiene dos largas cadenas polipeptídicas idénti-cas de unos 200000 daltones denominados ca-denas pesadas. Cada una de las cadenas se arro-lla en una conformación alfa-helicoidal en lamayor parte de su longitud excepto en su ex-tremo NH2 terminal donde forma la cabeza, deestructura globular (Bailey, 1982).

En el centro de la banda A, a cada lado de lalínea M, el filamento de miosina contiene la colade las moléculas de miosina sin ninguna de lascabezas, esta región dentro de la zona H, a cadalado de la línea M, se denomina zona pseudoZ. La polaridad de los filamentos de miosina estal que las cabezas en cada lado de la regióncentral de la banda A se orientan en ángulooblicuo separándose de la línea M (Figuras 1-5 E y 1-10). Tales cabezas salientes son los si-tios funcionalmente activos de los filamentosgruesos durante la contracción muscular, pues-

to que las cabezas de miosina forman puentescruzados con los filamentos de actina. Durantela contracción muscular cada cabeza de miosinase une a una molécula de actina-G del filamen-to de actina. La formación de puentes median-te esta interacción entre la actina y la miosinaforman el complejo actomiosina.

La mayor parte de los datos obtenidos con res-pecto a la estructura de la miosina y a su acti-vidad ATPásica se ha conseguido del estudiode los fragmentos de la molécula. La moléculade miosina contiene regiones que son suscep-tibles de una hidrólisis suave. Exponiendo bre-vemente la miosina a las acciones de la tripsinao de la quimotripsina se libera un fragmentopesado y otro ligero denominados meromiosinapesada (MMP), que contiene las dos cabezas,y meromiosina ligera (MML). La situaciónaproximada del punto de escisión se indica enla Figura 1-10. (Skaara y Regenstein, 1990).

La MML es insoluble en agua, tiene un pesomolecular de aproximadamente 96000 daltonesy un elevado contenido de alfa-hélice (aproxi-

Figura 1-10. Esquema de la estructura de los filamentos gruesos, donde se muestra elempaquetamiento de las colas de miosina, la disposición de las cabezas que se proyectanhacia los filamentos de actina que rodean al de miosina, y el espaciamiento entre las molé-culas de proteína C.

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madamente 80 %), la MMP es soluble en aguay tiene poca estructura en alfa-hélice (50 %).

Por otra parte, tratando a la miosina con laenzima papaína se puede separar la “cabeza”.La MMP tiene un peso aproximado de 350kilodaltons y posee el lugar de unión para laactina y la capacidad ATP-asa. Cuando la actinaestá unida a la miosina se produce un cambioen la actividad ATP-ásica; los iones calcio acti-van la reacción, mientras que los ionesmagnesio a baja concentración actúan comoinhibidores. La actividad enzimática de lamiosina se caracteriza porque presenta dosvalores óptimos de pH: 6,0 y 9,5.

De los grupos SH de la cabeza de la miosinados son esenciales para la actividad ATP-ásica:el bloqueo de uno de los grupos esenciales pro-duce una activación, mientras que el bloqueode los dos determina la inactivación total(Lowey et al., 1969; Hoffmann y Hamm, 1978).

En la molécula de la miosina se encuentran cer-ca de 500 restos de 20 aminoácidos, entre ellostodos los esenciales. Cerca del 30 % de todoslos aminoácidos pertenecen a ácidos

dicarboxílicos, lo cual le da un carácter ácido ala molécula y condiciona su capacidad especí-fica de unión con los iones Ca2+, K+ y Mg2+. Espor esta razón que su punto isoeléctrico estáen la zona ácida de la escala de pH (5,4).

Actina

La actina es el principal constituyente de losfilamentos delgados. Es una proteína globularconstituída por una cadena polipeptídica sim-ple que une una molécula de nucleótido (ATPo ADP) y un catión divalente (calcio omagnesio) por monómero. La actina, al igualque la miosina, no se restringe a los tejidos mus-culares y se encuentra en muchos tipos de cé-lulas a lo largo del universo eucariota (Pollardy Weihing, 1974). La actina de los músculosesquelético y cardíaco es la alfa-actina, mien-tras que en otros tejidos están presentes actinasbeta y gamma (Garrels y Gibson, 1976).

Esta proteína constituye aproximadamente el22 % del total de las proteínas musculares (Ya-tes y Greaser, 1983) y es rica en el aminoácidoprolina. Este aminoácido, por las característi-cas de su grupo imino (=N–H), contribuye a la

Figura 1-11. Esquema de la estructura de los filamentos delgados, en el que se muestra ladisposición de las moléculas de tropomiosina y troponina a lo largo de la cadena poliméricade actina F.

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forma plegable entre las cadenas polipeptídicasde las moléculas globulares de actina (G-actina).

La actina puede existir en dos formas: G actina,que consiste en unidades globulares relativa-mente pequeñas que tienen un peso molecularde aproximadamente 47 kilodaltons y está com-puesta de una sola cadena polipeptídica; tienealto contenido de prolina, de ahí su baja pro-porción de alfa-hélice. Contiene restos del pococorriente aminoácido 3-metil-histidina, quetambién se encuentra en la miosina.

La molécula de actina-G (Figura 1-11 A) seenlaza muy fuertemente con un ión Ca2+. Tam-bién se une a una molécula de ATP o ADP congran afinidad. La unión del ATP con la actina-G suele ir acompañada de la polimerización deésta a actina-F. La presencia de sales tambiéninduce esa polimerización. La F-actina esfibrosa, con un peso molecular mayor que 14megadaltons, y consiste en dos hebras de actina-G monómeras dispuestas en una ordenaciónsuperarrollada. Un filamento constituido pordos de tales hebras tendría un diámetro de 60 Å(Figura 1-11 B) (Bandman, 1986).

Actomiosina

Es un complejo de dos proteínas: la actina y lamiosina. Se forma cuando ocurre la contrac-ción muscular en el músculo vivo o en pre-ri-gor y, cuando ocurre el rigor mortis. Cada fila-mento de actina-F puede enlazar numerosasmoléculas de miosina. El complejoactomiosínico se disocia en presencia de ATP yde Mg2+. Constituye la mayor parte de las pro-teínas fibrilares que se encuentran en el mús-culo post mortem y la rigidez que se originadespués de la muerte del animal (rigor mortis)se debe en gran parte a este complejo. La for-mación de la actomiosina da lugar a un estadode rigidez y de relativa inextensibilidad mus-cular (Bandman, 1976).

Proteínas reguladoras

Tropomiosina

Representa del 10 al 12 % de las proteínascontráctiles. Ejerce conjuntamente con latroponina una función reguladora e imparte es-tabilidad mecánica a los filamentos, debido asu alto contenido de alfa-hélice. Forma un com-plejo con la F-actina, con la cual tiene gran afi-nidad. Posee una estructura asimétrica de susmoléculas.

Está formada por dos tipos de proteínas:Tropomiosina A: insoluble en agua, se encuen-tra en los moluscos. Tropomiosina B:hidrosoluble, se encuentra en todos los mús-culos, tiene un peso molecular de aproximada-mente 130 kilodaltons, del 80 al 100 % en alfa-hélice, está formada por dos cadenas peptídicasque poseen casi por completo una configura-ción alfa-helicoidal y están enroscadas una so-bre otra constituyendo una estructurasuperarrollada, parecida a la de la cola de lamiosina (Baily, 1948).

Ambas cadenas contienen grupos SH libres. Supunto isoelétrico es de 5,1. Por su composi-ción aminoacídica se diferencia de la miosinapor la ausencia del triptófano, y además pre-senta un alto contenido de dicarbonados y bá-sicos. Es resistente a la desnaturalización. Laslargas y delgadas moléculas de tropomiosinaestán dispuestas de extremo a extremo en lasranuras de los filamentos arrollados de actina-F, de tal forma que cada molécula detropomiosina está en contacto con sólo uno delos filamentos de actina-F y una sola moléculade tropomiosina se extiende a lo largo de 7moléculas de actina-G.

La funcionalidad de la tropomiosina radica ensu unión estequiométrica con la actina (1:7moléculas) y en su unión a la troponina(Wegner, 1979). Se sugiere que la tropomiosinapuede ocupar dos posiciones alternativas en elfilamento fino (Wakabayashi et al., 1975). Se

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piensa que esta traslocación de las cadenas detropomiosina es esencial para la regulación dela contracción del calcio.

Troponina

Es la segunda proteína reguladora, globular yde gran tamaño, descubierta por Ebashi yKodama (1965). Su peso molecular es de 80kilodaltons y tiene gran afinidad por el calciopor encima de un umbral de concentración de10-6 M. La troponina se localiza en el filamentofino con una periocidad de 40 nm y está unidaa la tropomiosina. Contiene tres subunidadespolipeptídicas con propiedades específicas:• Fijadora de los iones calcio, se le denomina

troponina C (TN-C), de 18 kilodaltons. Esuna proteína ácida que puede unir los ionescalcio. Existen cuatro puntos de unión parael calcio por molécula. Cada lugar deunión consta de una alfa-hélice, un lazoalrededor del ión calcio y otra alfa-hélice.

• Inhibidora, la troponina I se simboliza porTN-I, de 23 kilodaltons. Es una proteínaque inhibe la unión actina-miosina enpresencia de ATP. La presencia detropomiosina favorece esta inhibición.Posee un centro de acción específico parala actina pero no liga el calcio.

• Fijadora de actina, es la troponina T (TN-T) de 38 kilodaltons. Es el componente deunión de a la tropomiosina y obliga a quetodo el complejo de la troponina se locali-ce con una periodicidad de 40 nm a lolargo de toda la longitud del filamento finoen la miofibrilla. Contiene una alta propor-ción de amioácidos básicos, no influye enla actividad ATP-asa de la miosina y no seconoce el modo en que establece su uniónal filamento fino. La proporción molar deactina, tropomiosina y troponina es de 7.1:1. Por cada 7 monómeros de actina-Gexiste una molécula de tropomiosina y otrade troponina colocadas en las ranuras delos filamentos de actina.

Calmodulina

Es otra proteína enlazadora de iones calcio, re-portada en 1983 por Harstshorne. La diferen-cia de esta proteína con relación a la troponinaes que la calmodulina regula un amplio rangode reacciones enzimáticas. Regula la contrac-ción en el músculo esquelético mediante uncontrol de la bomba de calcio del sistema res-piratorio y en el músculo liso por medio de suacción sobre la kinasa de la cadena ligera de lamiosina. También modula la actividad de losnucleótidos cíclicos al regular la acción sobrela adenilatociclasa, la guanilatociclasa yfosfodiesterasa (Cheung, 1979).

Actininas

Se conocen cuatro tipos: alfa-actinina, beta-actinina, ganma-actinina y euactina. En el mús-culo parecen ejercer funciones reguladoras.Activan fuertemente la interacción de la actina-F, inhiben la tropomiosina B y por lo tanto in-fluyen en el proceso de unión del ión calcio.Poseen una composición aminoacídica similara la de la actina. La alfa-actinina es la de mayortamaño con un peso de 95 kilodaltons. Los fi-lamentos de F-actina probablemente se hallanunidos transversalmente por la alfa-actinina ala línea Z de la miofibrilla. Se considera que laalfa-actinina puede tener participación en ablan-damiento del músculo post mortem (Bandman,1976).

La beta, es un componente minoritario de lasmiofibrillas, correspondiendo a un nivel de0,4 % del nivel de actina. Consta de dossubunidades de 37 y 34 kilodaltons (Marumayaet al., 1977). Se localiza en el extremo libre delos filamentos de actina. de cada sarcómero,presumiblemente para prevenir la unión a otrofilamento de actina.

El tipo gamma tiene un peso de 35 Kilodaltonsy es rico en serina y glicina. Inhibe lapolimerización de la actina en la fase denucleación.

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La euactina tiene un peso de 42 kilodaltons yuna composición similar a la de la actina, ex-cepto por su alto contenido de prolina.

Proteínas reguladoras menores

Estas proteínas están asociadas a los filamen-tos de actina y miosina. Entre ellas están lasproteínas M, C, F e I.

La proteína M tiene un peso molecular de 165kilodaltons y se encuentra en la línea M de losfilamentos gruesos. Está compuesta de unacadena con el 13 % de alfa-hélice y el 35 % deestructura beta, el resto de la molécula es deestructura irregular y no ha sido completamentecaracterizada.

En los filamentos de miosina se encuentra otraproteína C, que representa del 2 al 2,5 % delas proteínas miofibrilares. Tiene un peso de135 kilodaltons y un contenido relativamentealto de prolina. Una banda estrecha de proteí-na C rodea al filamento de miosina mantenien-do juntas las moléculas de miosina dentro delhaz que forma un filamento grueso; 18 bandasde proteína C, distantes 43,2 nm, rodean cadafilamento de miosina; a cada lado de la zona Hhay 9 bandas.

La proteína F tiene un peso molecular de 121kilodaltons y una composición muy diferentede la del resto de las proteínas asociadas a lamiosina. Se une a los filamentos de miosina peroesta unión es inhibida por la proteína C.

La proteína I tiene un peso de 50 kilodaltons,con un alto contenido de ácido glutámico yaspártico y se plantea que puede localizarse enla banda A (excepto en su región central) y queen ausencia de Ca2+ inhibe la actividad ATP-ásica de la actomiosina (Maruyama et al.,1977).

Proteínas del citoesqueleto

En 1983 se dieron a conocer nuevas proteínasrelacionadas con los miofilamentos, las proteí-nas citoesqueléticas, que están involucradas enel mantenimiento de la forma y función de lamiofibrilla (Greaser, 1981; Frischman, 1982;Robson, 1983).

Estas proteínas desempeñan un papel estruc-tural en la arquitectura de la miofibrilla y de lacélula muscular. Se cree que dan continuidadmecánica a lo largo de la miofibrilla, y que enúltima instancia son las que proporcionan laelasticidad a la fibra. Las más importantes sonla conectina o titina (del filamento elástico), la

Tabla 1-3. Proteínas citoesqueléticas, clasificadas de acuerdo a los organelos a los queestán asociadas. Según Greaser (1991).

Proteínas Localización Unidas

Miofibrillas

Titina(conectina) En el sarcómero completo Filam. gruesos a las líneas ZNebulina Filamentos delgados Actina

Desmina (esqueletinas) Líneas Z -Esqueleminas Líneas M -Alfa-actinina Líneas Z Actina

Sarcolema

Integrinas Membrana celular, Unión MT TalinaTalina Membrana celular, Unión MT Integrina, Vinculina, Actina

Vinculina Membrana celular, Unión MT Talina, Alfa actinina, ActininaComplejo de glicoproteínas Membrana celular, Unión MT Distrofina

Distrofina Membrana celular, Unión MT Complejo de glicoproteínas,Actina, Talina

Paxilina Membrana celular, Unión MT -

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desmina o esqueletina (del filamento interme-dio) y la alfa-actinina (de la línea Z), la nebulina(en los filamentos delgados) en la uniónmiofibrilla-miofibrilla y la vinculina, en la uniónmiofibrilla-membrana celular. Greaser (1991)clasificó las proteínas del citoesqueleto comose presentan en la Tabla 1-3.

La proteína titina o conectina, fue descubiertapor Wang et al. (1979) y está implicada en lascondiciones elásticas del músculo. Aparece for-mando una red de filamentos muy delgados,de cerca de 2 nm de diámetro, uniendo líneas Zvecinas (Toyota y Maruyama, 1978; Maruyamaet al., 1981). Es una proteína elástica con unpeso molecular alto, alrededor 3000 Kd y es laprincipal fuente de elasticidad en el sarcómeropuesto que puede estrecharse 4 veces su longi-tud. En paralelo con los miofilamentos grue-sos y delgados y en serie con los miofilamentosgrueso, la titina mantiene las líneas Z unidas yestá relacionada con la nebulina, anclando laslíneas Z a las uniones miotendinosos. Los fila-mentos de titina corren a lo largo de losmiofilamentos gruesos manteniéndose cerca delcentro de la banda A y extendida a la línea Z,cerca de la cual ellos pueden unirse a losmiofilamentos delgados. En serie con losmiofilamentos delgados, la titina se une a lamembrana plasmática de la miofibra en la unióntendón-músculo.

La desmina tiene un peso de 55 kilodaltons yforma los clásicos filamentos intermedios (10nm). Parece que hay dos formas de desmina: laa y la b, con puntos isoeléctricos de 5,65 y 5,7respectivamente. La desmina es soluble a pHbajo y cuando se dializa frente al agua,polimeriza para formar un retículo de filamen-tos de 10 nm. Se localiza en la periferia de lalínea Z y también en los filamentos de 10 nmque unen líneas Z vecinas.

La alfa-actinina es una de las proteínas actininasque está localizada en la línea Z. Está unifor-memente distribuida en el interior de la línea Z

y se piensa que es una sustancia que actúa comocemento para fijar los filamentos de actina a lalínea Z.

La nebulina tiene un peso molecular de aproxi-madamente 500 kilodaltons. Se llama así por-que se localiza en la línea N2 en la estriaciónnebulosa a ambos lados de la línea Z. No seune directamente a la línea Z pero sí a los fila-mentos de actina o a otras proteínas que co-nectan con la línea Z. Esta proteína se degradacompletamente en el músculo bovino durantelos primeros días posteriores a la muerte delanimal (Greaser, 1991). Se reporta que la alfa-actinina se une a la nebulina. Existe además lahipótesis de que la nebulina puede formar otrosistema de filamentos, posiblemente extendien-do la línea Z (Nave et al., 1990).

Otras proteínas minoritarias parecen formarparte de la línea Z o del citoesqueleto de lafibra muscular. La vimentina, la sinemina y laparanemina, son sólo algunas de las proteínasparecidas a filamentos que han sido identifica-das en fibras musculares (Bandman, 1986).

La proteína especializada localizada en la uniónentre las miofibrillas y la membrana celular sellama vinculina. (Pardo et al., 1983). En elmúsculo esquelético, la vinculina forma raci-mos en la superficie interna de la membranadel plasma en un patrón que une las bandas Ide los sarcómeros subordinales. Así, la vinculinase ordena en bandas alrededor de lasmiofibrillas, capaces de trasmitir fuerza al me-dio extracelular, vía glicoproteínas que se ex-tienden a través de la membrana extracelular.Cada banda tiene la apariencia de una doblelínea en la posición de la línea Z (Swatland,1986).

Existen 2 tipos principales de complejosproteicos que tienen la función de la uniónmiofibrilla-membrana celular. El primer grupoincluye proteínas asociadas a la vinculina:talina, alfa-actinina e integrina (Figura 1-7).El segundo complejo incluye un grupo de

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glicoproteínas (156, 50, 43 y 35 kD) y una pro-teína llamada distrofina. La distrofina es unaproteína que está ausente o en defecto en per-sonas con atrofia muscular (Hoffman et al.,1987). Se encuentra inmediatamente dentro dela membrana celular y en la unión miotendinosa.Es una proteína que tiene más de 100 nm delongitud y se ha mostrado que está unida a laactina, en forma que se muestra esquemática-mente en la Figura 1-7. Se ha postulado que ladistrofina tiene un número de regiones que fa-cilitan la unión de la actina a la membranacelular.

Una característica de muchas de las proteínasdel citoesqueleto es que presentan una secuen-cia aminoacídica similar. La distrofina tiene 24unidades repetidas de un aminoácido que fueoriginalmente encontrado en la espectrina. Estatriple hélice fue encontrada también en la alfa-actinina. También se plantea que en la distrofinahay unas regiones que pueden facilitar la uniónde la actina a la membrana celular (Greaser,1991).

Ya en 1984, Robson y Huiat, Robson et al. yLocker consideraban el papel que desempeñanlas proteínas citoesqueléticas desmina, titina ynebulina en el músculo. En trabajos publicadosen los últimos años se plantea que estas proteí-nas juegan un papel muy importante en el teji-do muscular y su degradación post mortem tieneimplicaciones en la calidad de la carne (Robsonet al., 1991; Labelt et al., 1991; Boles et al.,1992; Fritz, 1992;1993; Nave et al., 1990;Watanabe y Devine, 1996; Kim, 1996; Tanabeet al., 1997; Tanabe, 1998; Morrison et al.2000). Según Greaser (1991), no se disponeaún de una completa información sobre que lessucede a las proteínas del citoesqueleto en elmúsculo post mortem.

Proteínas sarcoplásmicas

Este grupo de proteínas incluye muchasenzimas solubles involucradas en el metabolis-mo anaeróbico, las enzimas mitocondriales del

ciclo de los ácidos tricarboxílicos y los de lacadena transportadora de electrones y jueganun papel muy importante en los cambios quese producen tras la muerte durante su transfor-mación en carne. Las proteasas y pigmentosmusculares influyen notablemente en la calidadde la carne durante la fase post mortem y suprocesamiento ulterior.

La mioglobina

La mioglobina y la hemoglobina son los com-puestos que le proporcionan el color rojo a lacarne. La mioglobina se encuentra en las célu-las musculares y la hemoglobina es el pigmen-to de la sangre. La mioglobina es la principalresponsable del color de la carne, ya que por logeneral el contenido total de pigmentos de éstase compone de aproximadamente un 95 % demioglobina y 5 % de hemoglobina. La canti-dad de hemoglobina presente en la carne de-pende del grado de sangramiento del animal.Warris y Rhode (1977) estimaron que los cor-tes de carne fresca contienen como promedio0,3 % de sangre residual.

Ambas hemoproteínas, mioglobina y hemog-lobina, son responsables del transporte y alma-cenamiento del oxígeno en el organismo delanimal y se diferencian poco en su estructuraquímica. El oxígeno de los pulmones es trans-portado por la hemoglobina y es captado porla mioglobina para su ulterior utilización en elmetabolismo aeróbico. La capacidad que tieneel músculo de almacenar el oxígeno dependedel contenido de mioglobina. Los músculossometidos a un gran esfuerzo presentan unmetabolismo energético intenso, por lo que dis-ponen de un alto contenido de mioglobina.

La mioglobina, que tiene un peso molecular de66 kilodaltons, está formada por una proteínay un grupo prostético cromático, llamado hemo.El grupo hemo es el componente de loshemopigmentos que en realidad proporcionael color y tanto en la mioglobina como en lahemoglobina posee la misma composición quí-

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mica. Su estructura se representa en la Figura1-12, en la que puede apreciarse que está for-mado por un átomo de hierro y un gran anilloplanar, la porfirina, que está compuesto por 4anillos pirrólicos heterocíclicos, unidos entresí por puentes metenos.

La estructura terciaria de la mioglobina, con ladisposición del grupo hemo, se representaequemáticamente en la Figura 1-13. Esta pro-teína, además de los tres niveles de organiza-ción usuales presenta un nivel adicional: cua-tro moléculas de proteína y cuatro grupos hemose enlazan entre sí para formar una entidadmolecular conocida como estructuracuaternaria (Hoffmann, 1981).

El Fe del grupo hemo posee un número de co-ordinación seis, es decir, que existen seis enla-ces desde el centro del átomo de Fe hacia otrosátomos. Es decir, que existen dos de estos en-laces libres en el hierro en el grupo hemo. Unode ellos es ocupado, tanto en la mioglobinacomo en la hemoglobina, por la proteínaglobina, que está enlazada con el átomo de hie-rro a través de la cadena lateral de una molé-

cula de histidina. El sexto enlace se utiliza paraunir sustancias gaseosas como el oxígeno, elóxido de nitrógeno o el monóxido de carbonoentre otros, que aportan un par de electronesEsta unión es reversible. La mioglobina des-provista del grupo hemo se conoce comoapomioglobina. En la oxidación del átomo dehierro bivalente el hemo se transforma en hie-rro trivalente y se llama hemina.

La funcionalidad de la molécula depende delsexto enlace de coordinación. Las propieda-des y el color del complejo dependen de queestá unido a este lugar, del estado de oxidacióndel hierro y del estado físico de la proteína.

Mientras que los grupos hemo de la mioglobinay la hemoglobina presentan la misma estructu-ra química, sus moléculas de globina presentanpequeñas diferencias que pueden afectar tantoen el tipo de aminoácidos que las componencomo en la secuencia de estos. La cadena deglobina en la mioglobina está compuesta por153 restos de aminoácidos, mientras que en laestructura de la hemoglobina participan entre141 y 146 (Lenhinger, 1982).

Figura 1-13. Esquema de la estructura tercia-ria de la mioglobina.

Figura 1-12. Estructura del grupo hemo,grupo prostético de la hemoglobina y lamioglobina.

N N

N N

Fe

27

Los múltiples complejos de la mioglobina sepueden agrupar en dos grandes clases según launión que establezcan sea iónica o covalente yel hierro esté en forma oxidada o reducida. Lasuniones covalentes tienen más interés porquelos pigmentos rojos tan deseados en la carnefresca y curada son miembros de esta clase.

El ciclo del color en las carnes frescas es rever-sible y dinámico permitiendo una constanteinterconversión de las tres formas depigmentos: mioglobina, oximioglobina ymetamioglobina El color de la carne está de-terminado esencialmente por dos niveles deoxidación del átomo de hierro del grupo hemo.En forma ferrosa reducida (Fe2+) o férrica oxi-dada (Fe3+). Cuando el hierro ferroso del gru-po hemo carece del sexto ligante, el pigmentoes llamado desoximioglobina, y es de color púr-pura. Esa variante de la mioglobina, en presen-cia de oxígeno se convierte en oximioglobina,ocupando el O2 la sexta posición del Fe2+ y esresponsable de la apariencia rojo cereza o bri-llante de la carne fresca. Esta reacción se favo-rece con altas presiones parciales de oxígeno(mayores que 40 mm de Hg). Las dos formasreducidas de mioglobina se oxidan a presionesparciales de O2 entre 1 y 1,4 mm de Hg: el Fe2+

pasa a Fe3+, formándose metamioglobina de co-lor marrón, en la que el agua ocupa la sextaposición de coordinación.

El espectro de absorción de los tres pigmentosen el visible se presenta en la Figura 1-14. Lametamiglobina tiene un pico de absorción a 505nm en la región azul y un segundo pico másdébil a 627 nm en la región del rojo, con unresultado neto de color pardo.

El contenido de mioglobina en la carne depen-de de diferentes factores. Un factor importan-te es la absorción del hierro con los alimentos.El color de la carne de ternera es blanco si seceba con leche o con piensos proteicos pobresen hierro. Durante la alimentación con forrajes(verde, heno, etc. ) el músculo absorbe crecien-

tes cantidades de hierro, lo que favorece la for-mación de mioglobina (Potthast, 1987).

La formación de mioglobina se incrementa conla edad y cuando el esfuerzo del músculo esmayor. Los músculos más rojos son aquellosresponsables del desarrollo de procesos diná-micos y por ello disponen de un metabolismooxidante intenso, con el necesariamente altocontenido de mioglobina; mientras que en losmúsculos blancos se encuentra menosmioglobina debido a que están sometidos a unesfuerzo menor (Lawrie, 1985).

También el contenido de mioglobina de la car-ne aumenta según el peso corporal de los ani-males, unido a la intensidad de sus movimien-tos. El contenido de mioglobina en el músculol. dorsi es de aproximadamente 0,1 %, 0,25 %,0,50 %, 0,80 % y 0,90 % para el cerdo, el cor-dero, la res, el caballo y la ballena, respectiva-mente (Hamm, 1975). En el caso de la ballenael alto contenido de mioglobina puede expli-

450 500 550 650600

0,2

0,3

0,4

0,5

0,6

0,7

0,8

Extin

ción

(cm

mg

)2

-1

Longitud de onda (nm)

Figura 1-14. Espectro de absorción de lastres principales formas de la mioglobina.

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carse como necesaria reserva de oxígeno paralas largas fases de inmersión.

Una alteración del grupo hemo puede produ-cir una coloración verdosa en la carne fresca.Entre estos compuestos está la colemioglobinase forma por la acción de la mioglobina (grupoferroso o férrico) y el peróxido de hidrógenoque se produce por la acción del ácidoascórbico con la molécula de O2 de laoximioglobina. Otro compuesto es lasulfomioglobina, que se forma por la acción delos grupos SH y el O2 en la mioglobina reduci-da.

El color de la carne fresca se afecta por mu-chos factores, que en un alimento complejocomo la carne no actúan independientemente.Entre estos están: las condiciones ante-mortem,como la raza, la edad, la alimentación y la sus-ceptibilidad de los animales al estrés (Savel etal., 1975; Sleper et al.: 1983; Swatland, 1984;Hamm, 1986; Ledward et al., 1986; Egert etal., 1986; Pothast, 1987; Froning yVijllenbogart, 1988) y a la luz (Marrit et al.,1967; Kropf, 1980; Satterlee y Hammeyer,1976); la temperatura de almacenamiento(Bendall yTaylor, 1972; Giddings, 1977;O´Keefe y Hood, 1982; Lawrie, 1985); el tipode músculo (Hood, 1980; O´Keefe y Hood,1982); la oxidación de los lípidos(Govindarayan et al., 1977; Nahkost y Karen,1984; Okayama, 1987; Faustman et al., 1989);la presencia de microorganismos (Faustamany Cassens, 1990; Marrit et al., 1967; Balla etal., 1977) y la presión parcial de oxígeno (Fox,1966; Morley, 1971; Bendall, 1972; McDougally Taylor, 1975; Sarantopoulos y Pizzinatti,1990).

Proteinasas del músculo

Este grupo de proteínas incluye muchasenzimas solubles involucradas en el metabolis-mo anaeróbico, las enzimas mitocondriales delciclo de los ácidos tricarboxílicos y los de lacadena transportadora de electrones, y juegan

un papel muy importante en los cambios quese producen tras la muerte del animal durantesu transformación en carne. Los pigmentos ylas proteasas musculares influyen en la calidadde la carne durante la fase post mortem y du-rante su procesamiento (Bandman, 1976).

Las proteinasas del músculo se clasifican en tresgrupos según su pH óptimo. Pueden seralcalinas y neutras – que parecen ser enzimassolubles libres en el plasma – y hay proteasasácidas o catepsinas encontradas en el interiorde los lisosomas. Merecen mencionarse laproteasa alcalina, la proteasa alcalina muscu-lar MAP, la serín proteasa, la enzima hidrolíticade la miosina, proteasa neutra activada por elcalcio (CAF, CANP) y las enzimas lisosomalescatepsina A, catepsina B, catepsina C, catepsinaD, catepsina L (Bandmant, 1986; Parrish yLusby, 1983)

La proteasa alcalina se aisló del músculo es-quelético de la rata: esta enzima degrada pro-teínas musculares, la seroalbúmina, la caséna yla hemoglobina con un pH óptimo a pH 8,5-9,0 y disminuye su actividad en presencia decationes divalentes y de benzoato de p-cloromercurio, pero es activada por la cisteínay el glutation.

La proteasa muscular alcalina (MAP) es otraenzima mucho más insoluble que la anterior.Tiene un pH óptimo de 9,5-10,5, es estable atemperaturas superiores a 47 °C y se ha halla-do en el residuo remanente tras una intensa ex-tracción de miosina (0,5 M KCl) seguida de untratamiento con detergente no iónico y urea.

También se ha hallado una serín proteasa simi-lar a la quimotripsina con un pH óptimo entre8,0 y 9,0. Aunque esta proteasa hidroliza mu-chas proteínas miofibrilares, no es una verda-dera proteína sarcoplasmática pues se cree queno se localiza en el interior de la fibra muscu-lar.

La proteasa neutra activada por el calcio (de-signada por sus siglas en inglés CANP), a la

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que se llamó originalemente «factor activadopor el calcio», se ha hallado en el sarcoplasmadel músculo esquelético de pollo, res, cerdo,conejo y hombre. Tiene un pH óptimo deaproximadamente 7,5, es marcadamente acti-vada por concentraciones milimolares del ióncalcio y degrada preferentemente estructurasproteicas asociadas con la línea Z. La alfa-actinina, el principal constituyente de la líneaZ, resiste la acción de esta enzima, que degra-da a la troponina y la tropomiosina, no presen-tes en esa región de la fibra.. Esta enzima estárelacionada con el ablandamiento post mortem.

Las proteasas ácidas son las catepsinas A, B,C, D, E y L que son llamadas también enzimaslisosomales. Se activan a bajos valores de pH,pero sus óptimos dependen del enzima en cues-tión. Las catepsinas A y C degradan pequeñospéptidos sintéticos pero no proteínas nativas.La catepsina B degrada, además de los péptidossintéticos, la miosina y la actina. La catepsinaD hidroliza la miosina y la actina, pero nopéptidos sintéticos. La catepsina L digiere laactina, la miosina, la alfa-actinina, la troponinay la tropomiosina.

Proteínas del tejido conectivo

Las proteínas del tejido conectivo tienen comofunción la protección mecánica del organismo,así como la de conectar músculos, órganos yotras estructuras del esqueleto. En el músculotransmiten la fuerza generada dentro de las fi-bras musculares al esqueleto. Estas proteínasson extracelulares. Los fibroblastos son los res-ponsables de la formación de tendones y liga-mentos y de sintetizar y secretar colágeno,elastina y otras proteínas.

Colágeno

Es la proteína más abundante de todas las pro-teínas de los vertebrados superiores y consti-tuye alrededor de un tercio de la proteína totaldel cuerpo. Las fibras de colágeno estánprofusamente distribuidas en la piel, huesos,

tendones y paredes arteriales. También en elepimisio, perimisio y endomisio de los tejidosmusculares de los mamíferos.

La composición en aminoácidos del colágenode los mamíferos parece ser similar en la ma-yoría de las especies: un tercio de todos susresiduos de aminoácidos son de glicina, tienecontenido de hidroxiprolina menor que 1 %;alanina 11%, aminoácidos azufrados en con-centración menor que 1 %, aminoácidos pola-res cerca del 18 % y amidas en un 15 %.

La unidad estructural básica del colágeno es lamolécula monomérica de tropocolágeno queconsiste en un cilindro de unos 2800 Å de lon-gitud por 14 Å de diámetro y un peso molecularde aproximadamente 300 kilodaltons. La es-tructura secundaria del colágeno es una triplehélice de tres restos arrollados hacia la izquier-da. Cada cadena es un hélice levógira y las tresse enrollan en una superhélicie dextrógira paradar la conformación final.

Las cadenas se mantienen unidas mediante en-laces de hidrógeno. Los restos de prolina sonlos que determinan el ordenamiento helicoidalde la cadena, mientras que los grupos R de losrestos de glicina que aparecen en cada terceraposición permiten que las cadenas se enrollenentre sí.

Las fibras de colágeno se acortan de un tercioa un cuarto de su longitud inicial cuando secalientan en agua a 60°-70 °C (la temperaturavaría con la procedencia del colágeno) y cuan-do la temperatura se eleva a 80 °C, el colágenose hidroliza y se convierte en gelatina solubleen agua.

Existen diferentes tipos de colágeno I, II, III,IV y V, que tienen características diferentes(Sims y Bailey, 1981; Bailey y Light, 1989). Eltipo más común es el tipo I que es el compo-nente característico del tendón. El tipo II escaracterístico del cartílago y el tipo III de lapiel y los tejidos vasculares. Los tipos I, II y IIIpredominan en forma fibrosa en la matriz

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extracelular. Los tipos IV y V no forman ma-llas delgadas en las membranas basales de lascélulas musculares (Sanes y Cheney, 1982).

La molécula de colágeno está compuesta detres cadenas polipeptídicas, designadas cade-nas á, con secuencias repetidas de la forma Gly-X-Y a lo largo de su longitud, donde X y Y sonresiduos de aminoácidos diferentes de la glicina.En el colágeno del tipo I, de las tres cadenas ádos son iguales y una desigual. Cada cadenatiene 1014 residuos asociados en secuencias detripéptidos repetidas. Los tipos II y III contie-nen un solo tipo de cadena: á1(II) y á1(III),respectivamente. Las diferentes variedades decadenas á1 son homólogas en las regiones car-gadas (Butler et al., 1977).

Los aminoácidos 4-hidroxiprolina, 3-hidroxiprolina y la hidroxilicina sólo aparecenen el colágeno y se forman postranscripcio-nalmente por hidroxilación de residuos deprolina o lisina.

Los puentes cruzados de la molécula decolágeno son vitales para la función vital de lasfibras Las moléculas de colágeno establecenpuentes cruzados espontáneamente cuando seempaquetan en fibras como resultado de la ac-ción de la lisil oxidasa. Los puentes cruzadosde la misma molécula de colágeno pueden serintra e intermoleculares. Los intramolecularesresultan cuando dos cadenas alfa de la mismamoléculas de colágeno se unen covalentemente,mientras que los intermoleculares se forman alunirse dos o mas cadenas alfa de dos o másmoléculas de colágeno. La condensaciónaldólica de dos aldehidos activados se denomi-na puente cruzado reducible, pues puede serroto en condiciones débilmente reductoras, adiferencia de los puentes cruzados maduros,que son estables a altas temperaturas y extre-mos pH. El número de puentes cruzados redu-cibles disminuye con la edad, probablementeporque son los precursores de puentes cruza-dos maduros no reducibles, más complejos.

La heterogeneidad del colágeno se debe enparte a la presencia de diferentes genes estruc-turales involucrados, que es amplificada pormodificaciones post-transcripcionales que per-miten una amplia variación en las proteínas.

Elastina

Es la proteína que entra en la composición delas fibras elásticas. En la piel, los cartílagos y eltejido graso y conectivo laxo, la elastina estápresente en pequeñas cantidades; pero en lasparedes de las grandes arterias y ligamentos,su contenido es muy alto. La presencia deelastina da la posibilidad al tejido de recobrarla forma original tras ser sometido a un estrésde compresión o extensión.

Es muy insoluble y es estable a temperaturasde hasta 150 °C; resiste la acción de la tripsina,la quimotripsina, la pepsina y las catepsinas.Su estructura varía según el tejido. Su elastici-dad se debe a los entrecruzamientos que for-ma. Se pueden encontrar enlaces cruzados tantointra como intermoleculares, uniendo 2, 3 ó 4cadenas polipeptídicas. Aunque un tercio de losresiduos es glicina y un noveno prolina, no pre-senta el patrón periódico de tripéptidos repeti-dos que es característico del colágeno. Contie-ne pocos aminoácidos polares y menoshidroxiprolina que el colágeno(1-2 %), carecede hidroxilisina y posee un grupo cromóforo(Gallop y Paz, 1975). Tiene a nivel de los enla-ces cruzados dos isómeros: los aminoácidosdesmosina e isodesmosina (Thomas et al.,1963). Aunque la elastina es inusualmente es-table puede ser degradada por ciertas enzimas.

Se sintetiza a gran velocidad en los animalesen crecimiento y el sexo también parece influiren su síntesis. Se considera que algunas pato-logía tales como enfisemas, pancreatitis oarterioesclerosis avanzada se producen pordesequilibrios entre ciertas elastasas y susinhibidores naturales (Bandman, 1986).

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Reticulina

Entra en la composición de las finas fibrasreticulares en los cuales se encuentran los va-sos sanguíneos (pulmones, piel, huesos y otros).Por su composición aminoacídica es semejan-te al colágeno, pero se diferencia de éste enque se tiñe de negro con solución de plataamoniacal, mientras que el colágeno se tiñe depardo.AguaLa carne roja magra contiene alrededor de 76 %de agua. El contenido de agua varíainversamente con el de grasa: si aumenta elcontenido de grasa, el de agua decrece, aproxi-mándose al contenido de agua del tejido adi-poso, cercano al 10 %. La presencia del aguainfluye poderosamente en los cambios que ocu-rren en la carne durante la refrigeración, alma-cenamiento y procesamiento (Hamm, 1960).La proporción entre proteína y agua es casiconstante en un amplio rango de contenido degrasa. El tejido adiposo es pobre en agua. Sonlas proteínas las principales sustanciascaptadoras de agua de los organismos vivos,por tanto, son de gran importancia lasinteracciones agua-proteína y proteína-proteí-na, determinantes del tamaño de los espaciosdel retículo proteico en los que se retienen lasmoléculas de agua.

Las proteínas de la carne desempeñan un papelcrucial en el mecanismo que liga agua en el te-jido muscular. En el músculo vivo las proteí-nas dan una estructura de gel al tejido. Cadamolécula de agua actúa como un pequeñodipolo que interacciona de manera no covalentecon gran número de moléculas cargadas. Deestas interacciones grupo cargado dipolo, lospuentes de hidrógeno y las interaccioneshidrofóbicas son las de mayor importancia(Wismer-Pedersen, 1986).

La disposición espacial de las cargas positivasy negativas convierte a la molécula de agua enun dipolo que se orienta activamente en pre-

sencia de cargas eléctricas de ambos signos.Las moléculas proteicas tienden a replegarsede forma que los grupos eléctricamente carga-dos y los grupos polares queden expuestos enla superficie molecular, en contacto con el agua.La estructura primaria de la miosina y latropomiosina se caracteriza por un alto conte-nido en aminoácidos ácidos y básicos, que con-fieren una carga eléctrica fuerte a las molécu-las. La unión de moléculas de agua a estas pro-teínas está dominada por interacciones grupocargado dipolo como ilustra la Figura 1-15. Lamolécula proteica nativa tiende a ser la máshidrófila.

Para medir las fuerzas con que las moléculasde agua están ligadas a la superficie de las pro-

Figura 1-15. Efecto del pH sobre la capaci-dad de retención de agua de la carne.

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teínas, el método comúnmente empleado con-siste en exponer proteínas cuidadosamentedesecadas a vapor de agua a presión relativacreciente. Se obtiene una curva que revela quealrededor de las proteínas aparecen tres capas:una primera capa de hidratación en la que lainteracción predominante es la ión-dipolo en-tre las moléculas de agua orientadas y los gru-pos cargados de la superficie de la proteína(aproximadamente de 4 a 10 g por 100 g deproteína); una segunda capa de hidratación enla que se atenúan los efectos de orientación, osea una cantidad de agua aproximadamenteigual a la anterior que se une a las proteínas alaumentar la presión de vapor del agua; y unaregión de agua imperturbada, es decir, las mo-léculas de agua están localizadas entre las mo-léculas proteicas de una manera menos organi-zada (aproximadamente de 20 a 60 g por 100 gde proteína). Usando técnicas de resonanciamagnética nuclear, algunos investigadores hanobservado que las regiones 1 y 2 contienen entre20 y 27 % del agua total de la carne. Debido almovimiento browniano hay un movimientoconstante entre las moléculas.

Calculando la fuerza de atracción entre las mo-léculas de agua y los grupos polares, se ha com-probado que la fuerza disminuye tan rápida-mente al aumentar la distancia, que solamentela primera capa está fija en una posición defini-da. La cantidad de agua ligada o unida (capas1 y 2) parece ser independiente de los cambiosmoleculares inducidos por la desnaturalizaciónde las proteínas de la carne, mientras que lacantidad de agua más débilmente unida dismi-nuye con la desnaturalización.

La cantidad de agua unida más o menos ínti-mamente a las proteínas supone una pequeñaparte de los 300 a 360 g de agua por 100 g deproteína que contiene la carne fresca. La ma-yor parte del agua se encuentra en forma demoléculas aparentemente libres, localizadasentre las fibras de carne y de tejido conectivo.

Estudios de resonancia magnética nuclear handemostrado que las moléculas de agua delmúsculo esquelético no están libres como lasdel agua pura, lo que parece deberse a suinteracción específica con las proteínas celula-res nativas. Hamm (1963) estimó que el 70 %del agua de la carne fresca se localizaba dentrode las miofibrillas, el 20 % en el sarcoplasma yel 10 % en el tejido conectivo.

Efecto del pH sobre la capacidad de reten-ción de agua de las miofibrillas

Las miofibrillas retienen agua debido a que for-man un retículo tridimensional de filamentos yla cantidad de agua inmovilizada depende del

Figura 1-16. Efecto de los aniones clorurosobre la capacidad de retención de agua dela carne.

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espacio existente entre filamentos, lo que sepone de manifiesto observando el efecto delpH sobre la capacidad de retención de agua(CRA) (Figura 1-15). Cuando se añade agua amuestras de carne a las que se les ha ajustadoel pH entre 4,5 y 7, se aprecia un mínimo deCRA a pH entre 5,0 y 5,1, valor que corres-ponde aproximadamente al punto isoeléctricode las proteínas miofibrilares e indica el pH alque la carga neta de las moléculas proteicas esmínima (Grau, 1971). Las proteínas tienen unmáximo de grupos cargados en su superficie ypor tanto su hidrofilia es máxima también.

Si el pH se encuentra por encima del puntoisoeléctrico, desaparecen algunas cargas posi-tivas que determinan la repulsión de los fila-mentos dejando más espacio a las moléculasde agua. De la misma forma el exceso de car-gas positivas a bajos valores de pH, provoca larepulsión y aumenta el espacio entre las molé-culas de agua y por tanto aumentan de volu-men los miofilamentos (Figura 1-15)(Hoffmann, 1977; Offer y Trinick, 1983).

Efecto de los puentes entre miofilamentos

Por estudios de NMR que se han realizado seha mostrado que el efecto combinado de la dis-minución del pH y el desencadenamiento delrigor reduce el contenido de agua de lasmiofibrillas desde el 80 al 60 % del contenidode agua total de la carne. Cerca del 66 % deesta reducción se debe a los puentes del rigor.El agua firmemente ligada se mantiene cons-tante durante el período de rigor.

El número de puentes de rigor entre filamen-tos depende del grado de contracción de lasfibras musculares. Si las fibras están extendi-das de modo que los filamentos se solapanpoco, el número de puentes de rigor es bajo yla diferencia en la capacidad de retención deagua antes y después del rigor entonces serápequeña. En el músculo contraído, el efectodel rigor es considerable. La carne contraídatiene la más baja CRA y el efecto del pH es

menor que para la carne extendida. El reduci-do efecto del pH refleja el alto grado de entre-cruzamiento de los filamentos, que contrarres-ta la repulsión electrostática que se da al au-mentar el pH. La maduración de la carne con-lleva una desintegración de la estructuramiofibrilar en la banda I (Pearson et al., 1974).

Efectos de las sales

La adición de sales afecta también el númerototal y relativo de grupos cargados de los fila-mentos. El cloruro de sodio aumenta la CRA ehinchamiento de la carne, cuando el pH se en-cuentra del lado alcalino del punto isoeléctrico.

El efecto neto es el desplazamiento del puntoisoeléctrico hacia un pH más bajo y el aumentodel espacio entre los filamentos a pH 5 o supe-rior (Niniivaara y Pohja, 1954). Este efecto serepresenta en la Figura 1-16.

Los pirofosfatos y tripolifosfatos simulan elefecto del ATP y son capaces de romper lospuentes entre los filamentos de actina y miosina(Swift y Ellis, 1956). Son solubilizadores es-pecialmente potentes de la actomiosina y pare-ce que existe una relación más o menos directaentre la CRA y la solubilidad de la actomiosina.Cuando se adicionan a la carne, incrementa laCRA. Como estas sales son también eficacesagentes formadores de complejos con los ionescalcio, se ha sugerido que el efecto de losfosfatos sobre la CRA se debe a la eliminacióndel calcio de los tejidos (Wierbiscki et al.,1963).

Efecto de la diferencia entre músculos

Como existen muchos músculos con pH, gra-do de contracción y tipo de fibras diferentes,es normal esperar variaciones en la capacidadde retención de agua de los diferentes múscu-los.

Las variaciones de pH son las más importan-tes. La razón bioquímica de estas variacionesse relaciona con la composición de la fibramuscular. El predominio de las fibras rojas tien-

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de a favorecer pH altos y consecuentementeuna alta CRA. Una rápida caída del pH ocurrepredominantemente en músculos blancos ointermedios (Wismer-Pedersen, 1986).

La variación en la CRA de la carne en la canaltambién se ve afectada por la velocidad de en-friamiento tras el sacrificio y la posición de lacarne en relación con la superficie de la canal.La declinación del pH de los músculos másprofundos es más rápida que la de los superfi-ciales y están expuestos a pH por debajo de6,0 mientras la temperatura todavía está porencima de 30 °C (Wismer-Pedersen, 1986).

Variaciones en la CRA entre especies, sexoy edades al sacrificio.

Se dice que la carne de cerdo tiene una CRAmayor que la del vacuno ya que las pérdidaspor goteo en el vacuno son superiores a las delcerdo. La carne de ternera tiene una CRA su-perior a la del vacuno mayor y la de machosjóvenes es más alta que la de hembras de lamisma edad. Se plantea que la razón funda-mental para estas diferencias radica más en lascondiciones de los animales al momento delsacrificio que en la composición intrínseca deltejido muscular. La principal razón se debe adiferencias en el valor del pH final. El cerdo seagota más fácilmente durante el manejo antes

del sacrificio, de modo que el pH en la carnepuede ser más alto que en el vacuno. La carnede un vacuno adulto tiene un pH final más altoque la del ternero y la de las hembras adultasque la de los machos de la misma edad.

Además del agua de absorción fuertementeunida a las proteínas existe el agua osmótica ycapilar. El agua osmótica es la que se mantieneen las células íntegras, gracias a la más alta pre-sión osmótica de las soluciones de sustanciasorgánicas e inorgánicas de dichas células y a lamembrana celular semipermeable, a través dela cual tiene lugar una difusión selectiva. Lacantidad de agua osmótica influye en las pro-piedades eléctricas de los tejidos. Esta agua sesepara de la carne por inmersión en solucionesde mayor presión osmótica, durante la rupturade los tejidos por desnaturalización térmica.

Parte del agua osmótica se encuentra en el es-pacio capilar de la estructura de los tejidos,debido a que estos capilares son capaces deretener soluciones no así agua pura. En los te-jidos animales el papel de capilares lo jueganprincipalmente el sistema de vasos sanguíneosy linfáticos. El agua de los macro capilares in-fluye en la jugosidad de la carne (Wismer-Pedersen, 1986).GrasasLa composición media del tejido adiposo es:70 a 90 % de lípidos, 2,5 % de tejido conjuntivoy un contenido de agua variable entre el 5 y el30 % (Enser, 1984). La grasa es el componen-te de mayor valor calórico de que dispone elorganismo animal. Cuantitativamente es el se-gundo componente de la canal después delagua. El contenido de lípìdos del músculo esextremadamente variable, aproximadamenteentre el 1,5 y el 13 % (Lawrie, 1985; Lehninger,1982).

En la carne, el tejido adiposo se presenta comograsa subcutánea, intermuscular eintramuscular. En la grasa intramuscular se di-ferencia la grasa intracelular – situada dentro

Tabla 1-4. Fórmula y propiedades de algu-nos ácidos grasos saturados importantes.

Ácido Fórmula Pesomolecular

Punto de fusión

°C °FButírico C3H7COOH 88, 10 -8, 0 17, 6Caproico C5H11COOH 116, 15 -3, 4 27, 3Caprílico C7H15COOH 144, 21 16, 7 62, 2Cáprico C9H19COOH 172, 26 31, 6 88, 9Láurico C11H23COOH 200, 31 44, 2 111, 6

Mirístico C13H27COOH 228, 36 54, 4 129, 9Palmítico C15H31COOH 256, 42 62, 6 144, 7Esteárico C17H35COOH 284, 47 69, 6 157, 3

Araquídico C19H39COOH 312, 52 75, 4 167, 7Behénico C21H43COOH 340, 57 83, 0 181, 4

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de las fibras musculares, y que forma parte delas estructuras celulares del sarcolema, retícu-lo sarcoplásmico, etc., y constituida fundamen-talmente por fosfolípidos y algunos triglicéridos– de la grasa visible, situada entre las fibrasmusculares (grasa infiltrada), formada portriglicéridos y que aporta el aspecto veteadoconocido como marmorización o marbling.

Los lípidos del tejido adiposo están constitui-dos casi en su totalidad por triglicéridos (99%)y contienen fosfolípidos en un orden de 15 a25 mg / kg (Horstein et al., 1961; Smied et al.,1979) y de materia insaponificable, principal-mente colesterol.

Los triglicéridos son triésteres del glicerol oglicerina con tres moléculas de ácidos grasos(ácidos carboxílicos de cadena recta con nú-mero par de átomos de carbono) y tienen lafórmula general que se representa en la Figura1-17.

R1, R2 y R3 representan ácidos grasosesterificados en las respectivas posiciones dela molécula de glicerol. Si los tres ácidos grasosson idénticos, el triglicérido se denomina sim-ple; si son diferentes, compuesto. Las grasasnaturales constan principalmente detriglicéridos compuestos. La variedad de áci-dos grasos presentes en la grasa, además delos distintos modos posibles de combinación

en la molécula de glicerol para formar isómeros,posibilita la existencia de multitud detriglicéridos diferentes, así, en una grasa quecontengan 9 ácidos grasos son posibles 4 o 5triglicéridos diferentes y en una que posea 14podían existir 1460 triglicéridos diferentes.

Los ácidos grasos que se encuentran forman-do parte de las grasas animales difieren en lalongitud de la cadena de átomos de carbono yen el tipo de enlace que une los átomos de car-bono. Si todos los átomos de carbono estánunidos por enlaces sencillos, los ácidos se lla-man ácidos saturados. Si en la cadena hay unoo más dobles enlaces, el ácido se llama ácidoinsaturado. En la grasa de la carne predominanlos ácidos grasos saturados y monoinsaturados.

R1

R2OOC

OOC

R3OOC

Figura 1-17. Fórmula general de lostriglicéridos. La grasas naturales constanprincipalmente de triglicéridos compuestos,en los que al menos uno de los restos de áci-dos grasos R1, R2 o R3 es diferente.

Tabla 1-5. Fórmula y propiedades de algunos de los más importantes ácidos grasosinsaturados.

Ácido Designación Fórmula Pesomolecular

Punto de fusión Indicede yodo

°C °FMiristoleico C14:1, 9c C13H25COOH 226, 45 112

Palmitoleico C16:1, 9c C15H29COOH 254, 40 -1 30, 2 99Oleico C18:1, 9c C15H33COOH 282, 45 13 55, 4 89

Vaccénico C18:1, 11c C17H33COOH 282, 45 39 102, 2 89Linoleico C18:2, 9c, 12c C17H31COOH 280, 44 -5,0 a -5,2 23, 0 181Linolénico C18:3, 9c, 12c, 15c C17H29COOH 278, 42 -11,0 a -11,3 23, 412, 2-12, 7 237

Araquidónico C20:4, 5c, 5c, 8c, 11c, 14c C19H31COOH 304, 46 -49, 5 -57, 1 333

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Los ácidos grasos saturados se correspondencon la fórmula general CnH(2n+1)COOH. Losmás comunes y algunas de sus propiedades semuestran en la Tabla 1-4.

Los ácidos grasos insaturados de la grasacárnica tienen uno o dos dobles enlaces en lacadena. En la Tabla 1-5 se muestran los máscomunes.

Hay siete ácidos grasos que suponen más del98 % de los ácidos grasos totales de la grasade la carne: palmítico, esteárico,hexadecanoico, oleico, linoleico yaraquidónico.

El punto de fusión se eleva a medida que au-menta el peso molecular y disminuye a mayorinsaturación. Las grasas insaturadas se puedenhidrogenar para hacerlas más saturadas y au-mentar su punto de fusión, convirtiéndolas engrasas más duras y estables. Las grasasinsaturadas son susceptibles a sufrir reaccio-nes de óxido-reducción, además de las típicasdel grupo ester.

La cantidad de ácidos grasos insaturados en ladieta es de gran importancia nutricional, ya quesu presencia en cantidades sustanciales dismi-nuye la cantidad de colesterol en sangre y porlo tanto reduce el riesgo de arterioesclerosis.Los ácidos grasos poliinsaturados son esen-ciales, es decir, no son sintetizados por el or-ganismo (Ej. linoleico y linolénico). Es frecuen-te la errónea concepción de que la grasa ani-mal no contiene ácidos grasos insaturados; sinembargo, la manteca de cerdo contiene mayorproporción de oleico (46 %) que de ningúnotro ácido graso y puede contener hasta 14 %de linoleico.

Composición de los glicéridos

Los glicéridos de las grasas naturales difierenno sólo en la composición de sus ácidos grasossino también en el modo en que estos ácidosse distribuyen en la molécula del glicérido. Lasgrasas animales son generalmente ricas en áci-

do esteárico, palmítico y oleico, y contienensólo pequeñas cantidades de otros ácidosgrasos.

Las propiedades de las grasas naturales depen-den del tipo de ácidos grasos que forman sustriglicéridos, así como del modo de distribuirseéstos en las diferentes posiciones de la molé-cula. Se pueden hacer algunas generalizacio-nes acerca de la distribución de los ácidosgrasos en los triglicéridos basadas en los análi-sis de estereoespecificidad. Las distribucionesse consideran en términos de proporciones ytendencias, más que como concentraciones ylocalizaciones absolutas. Se plantea que la ten-dencia de distribución se puede resumir: C-1:saturado; C-2: insaturado corto; C-3: largo. Lasdesviaciones más aparentes son la localizacióndel ácido palmítico en la posición C-2 de lagrasa de cerdo y la de muchos peces exceptola trucha. Los ácidos grasos 20:5, 22:5 y 22:6son excluidos de la posición C-2 y se encuen-tran principalmente en C-3 en las grasas demamíferos (Brockerhoff et al., 1968). (Perkins,1965). Se plantea que el concepto de 1, 3 alazar / 2 al azar es adecuado para describir ladistribución de ácidos grasos en estostriglicéridos (Perkins, 1965).

La composición de la grasa varía por muchosfactores, como son:

Especie: los bovinos depositan cantidades pe-queñas de ácidos grasos de 16 átomos de C;los conejos tienen menor cantidad de linoleicoque los caballos a pesar de tener dietas simila-res.

Dieta: en los cerdos alimentados con dietas ri-cas en ácidos grasos insaturados su grasa esmás blanda que si come maíz o mieles, a partirde los cuales se producen ácidos grasos satu-rados. Muchos componentes de las dietas pa-san directamente a la grasa, como por ejem-plo, si se alimentan con semillas de lino o resi-duos de pescado, su grasa desarrolla olores apintura o a pescado, respectivamente. También

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muchos elementos metálicos pueden influir enla composición y propiedades de las grasas.

Posición fisiológica: las grasas de mayor pun-to de fusión son las situadas más internamente,mientras que las grasas más cercanas a la pieltienen un punto de fusión más bajo y, por lotanto, mayor cantidad de ácidos grasosinsaturados.

Sexo: en los cerdos machos enteros se obser-va una mayor insaturación de la grasa, con ni-veles superiores de ácido linoleico y menoresproporciones de palmítico y esteárico y que enlos machos castrados; las hembras se sitúan enuna posición intermedia, con una composiciónmás cercana a la de los machos enteros. Mu-chas de las diferencias encontradas en los lípidosdel tejido muscular dependen más del desarro-llo del mismo en cerdos precoces y de las ca-racterísticas genéticas de los animales estudia-dos.

Raza: la grasa dorsal de cerdos Hampshirecontiene mayores cantidades de ácidos grasosinsaturados que la de los cerdos Duroc. Se haobservado mayor cantidad de ácidos grasosinsaturados en los lípidos neutros de cerdos dela raza Pietrain que en los de la raza LargeWhite, mientras que la composición de ácidosgrasos de los fosfolípidos es similar en ambasrazas. Según Andersen (1976), la raza afectamás al contenido de lípidos de las grasas que ala composición de estos. Sin embargo, sólo unanálisis detallado de la composición de ácidos

grasos de cada posición podrá explicar las di-ferencias en la composición y propiedades delas grasa de diferentes especies y distintas lo-calizaciones dentro de la canal del animal.

Fosfolípidos

Algunos órganos y los tejidos nerviosos tienencantidades sustanciales de fosfolípidos, pero eltejido muscular contiene sólo 0,5-1 % de estoscompuestos. La mayoría de los fosfolípidosencontrados en el músculo son fosfoglicéridos,que son diacilésteres del glicerol en los que ésteestá esterificado con ácido fosfórico en un car-bono terminal.

El ácido fosfórico puede también estar a su vezesterificado con colina (cefalinas), etanolaminao serina. Los fosfolípidos que contienen colinason llamados comúnmente lecitinas. Su fórmulageneral se representa en la Figura 1-18.

En casi todos los fosfolípidos está presente uncomponente nitrogenado, el grado deinsaturación de los ácidos grasos es relativa-mente alto y existe una íntima relación con lasproteínas.

Otro tipo de fosfolípido mucho menos frecuen-te, es el constituido por las esfingomielinas, queconsisten en una amida (esfingosina) unida aun ácido graso mediante un enlace peptídico,esterificado en el carbono terminal confosforilcolina.

Debido a su asociación con las proteínas, los

R

R’OOC

OOC

(CH )2 2 N(CH )3 3+

-

Figura 1-18. Fórmula general de laslecitinas, que son fosfolípidos típicos.

Tabla 1-6. Porcentaje de cada tipo defosfolípidos en diversos tejidos muscularesde cerdos.

FosfolípidoLocalización en la canal

Panceta Jamón Lomo CostillarFosfatidiletanolamina 32,8 34,2 33,3 28,4Fosfatidilserina 4,7 7,8 4,7 2,5Lecitina 58,6 54,7 60,8 63,0Esfingomielina 3,9 3,3 1,2 6,1

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fosfolípidos se extraen de los tejidos con mu-cha dificultad, se requiere del empleo demetanol u otro compuesto apropiado para rom-per los puentes polares antes de poder extraer-los.

Los ácidos grasos insaturados influyen en laspropiedades físicas y químicas de losfosfolípidos. Generalmente en losfosfoglicéridos los ácidos grasos saturados es-tán localizados en la posición alfa y losinsaturados en la beta, aunque pueden produ-cirse algunas desviaciones de esta norma. Lacomposición de fosfoglicéridos varía según sulocalización en la canal y el contenido varía enfunción de los lípidos de un músculo.

Los fosfolípidos desempeñan un papel impor-tante en relación con el aroma y la durabilidadde la carne y de los productos cárnicos(Horstein et al., 1961; Gima y Dugan, 1965).Cuando los fosfolípidos se oxidan por exposi-ción al aire, ocurren cambios en el aroma y colorde la carne que se aceleran con la cocción. Loscambios oxidativos son más marcados en frac-ciones de tejidos ricas en fosfolípidos que enlas que contienen sólo lípidos neutros (Pearson,1977).

El contenido de fosfolípidos al igual que el degrasa total, varía con la localización dentro dela canal y con la cantidad de grasa del múscu-lo. Si el contenido lipídico total de un músculodisminuye de un 5 % a un 1 %, el porcentajede fosfolípidos sobre el contenido graso puedeelevarse desde el 10 % al 70 % (Kucchmak yDugan, 1963).

Los fosfolípidos del músculo de vacuno estáncompuestos por un 30-40 % de cefalinas, un50-60 % de lecitinas y un 10 % deesfingomielina. Para el músculo del cerdo es32 % de fosfatidiletanolamina, 59 % defosfatidilcolina y un 4 % de esfingomielina. LaTabla 1-6 muestra los contenidos de algunosfosfolípidos en diversos tejidos musculares delcerdo.

Esteroles

El colesterol es el único miembro de losesteroles hallado en los tejidos animales. Esconstituyente de muchas células animales y sehalla en gran cantidad en el tejido nervioso, enel hígado y en ciertos depósitos grasos. El pa-pel del colesterol en estas membranas no estáclaro pero se supone unido a fosfolípidos enasociaciones que podrían regular el transportede nutrientes u otras sustancias a través de lamembrana.

Los ésteres del colesterol suponen casi el 90 %del colesterol total en los adrenales y entre el65 y el 70 % en el plasma. El ácido linoleicoconstituye más del 36 % de estos ésteres en elhígado y entre el 39 y el 100 % en el plasmasanguíneo. Se supone que este nivel alto deácidos grasos insaturados en la composiciónde los ésteres de colesterol es un factor de im-portancia en la arterioesclerosis.

En la fracción insaponificable se encuentranademás del colesterol, otros componentes: vi-taminas liposolubles, compuestos aromáticosy hormonas, entre los cuales la 5 alfa-androsterona se ha identificado como respon-sable del olor sexual en carnes de cerdo sincastrar (olor a verraco).CarbohidratosEl contenido de carbohidratos del tejido mus-cular es generalmente muy pequeño, alrededordel 1 % del peso húmedo (Lawrie, 1985;Lehninger, 1982).

Los carbohidratos en el organismo animal sonmonosacáridos, polisacáridos, sus intermedia-rios glicolíticos o porciones de moléculas talescomo ácidos nucleicos, nucleótidos,nucleósidos, y algunas proteínas(glicoproteínas) y lípidos (glicolípidos). Laspentosas y las hexosas son los monosacáridospredominantes, y el más abundante la D-glu-cosa, que interviene en el metabolismo de to-das las células. La hidrólisis parcial de los áci-

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dos nucleicos produce nucleósidos, compues-tos en que las pentosas están conjugadas conuna base púrica o pirimídica. La esterificaciónfosfórica de los nucleósidos produce ésteresmono-, di- o trifosfatos, los nucleótidos, quejuegan un papel crucial en el metabolismo ener-gético (Merkel, 1986).

Muchos de los glúcidos del organismo existencomo polisacáridos de alto peso molecular yse les conoce también como glicanos. Estosdifieren en el tipo de unidad que repiten, en lalongitud de sus cadenas y en el grado de rami-ficación que soportan. Los glicanos que con-tienen una sola unidad de repetición, como elglucógeno – polímero de D-glucosa – se de-nominan homopolisacáridos y los que estánconstituídos por mezclas de 2 o más unidades,como el ácido hialurónico – polímero en quese alternan el ácido D-glucourónico y la N-acetil-D-glucosamina – se denominanheteropolisacáridos. También se establece di-visión entre los polisacáridos de reserva y losestructurales o plásticos.

El glicano de reserva más importante es elglucógeno, que se almacena en muchos teji-dos, pero principalmente en el músculo esque-lético y cardíaco y en el hígado. Los glicanosestructurales se asocian con el tejido conectivo;entre estos están los glicosaminoglicanos y losproteoglicanos, que son cadenas deglicosaminoglicanos unidos a proteínas.

Los glicosaminoglicanos incluyen al ácidohialurónico, los condroitín sulfatos, el dermatánsulfato, el queratán sulfato y los polisacáridossimilares a la heparina. Los glicosaminoglicanosy proteoglicanos están presentes en la matrizextracelular o sustancia fundamental amorfa deltejido conectivo y actúan como cementointercelular y como lubricante de las articula-ciones, como barrera protectora contra agen-tes invasores, como liberadores de agua ymicroiones y como reguladores de la distribu-ción de varias macromoléculas por exclusión

estérica. Son esenciales en el mantenimientode la integridad estructural de muchos tejidosconetivos. La heparina previene la coagulaciónde la sangre localizándose en el pulmón y enlas paredes arteriales.

Las glicoproteínas se definen como proteínasen las que uno o más heterosacáridos estánunidos covalentemente como gruposprostéticos. Los proteoglicanos se denomina-ban mucoproteínas o mucopolisacáridos. Losproteoglicanos son glicoproteínaas con un con-tenido en carbohidratos muy alto, que se ca-racterizan también por pequeñas unidades dedisacáridos que se repiten muchas veces, re-sultando unas moléculas de peso desde 30 has-ta 1000 kilodaltons. Ninguna glicoproteína queno sea proteoglicano contiene estas unidadesde sacáridos en serie.

Las otras glicoproteínas tienen un grado depolimerización bajo, pero entre ellas es comúnuna estructura ramificada. Aunque pueden exis-tir secuencias de unidades de carbohidratos enlas ramificaciones de los heterosacáridos, nose da una ramificación serial. Losheterosacáridos de estas glicoproteínas inclu-yen a la glucosamina, a la galactosamina o aambas, y uno o muchos monosacáridos comola galactosa, manosa, mucosa, y más frecuen-temente ácido siálico. Su peso molecular varíaentre 520 y 3500 daltons, y son los componen-tes normales de las secreciones mucosas. Lasglicoproteínas se encuentran entre las sustan-cias que producen el olor y el sabor básico delas carnes.

Los glicolípidos incluyen los glicoesfingolí-pidos, en los que se distinguen tres clases:cerebrósidos, gangliósidos y oligosacáridos deceramida. Aunque los glicoesfingolípidos cons-tituyen una pequeña porción de las membranascelulares, poseen funciones especializadas,como su rol estructural. También poeen activi-dad inmunológica.

Los cerebrósidos son monosacáridos de

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ceramida y se localizan principalmente en lavaina de mielina de las células nerviosas. De suhidrólisis se libera una esfingosina, o un ácidograso, o una hexosa, más frecuentemente D-galactosa y menos D-glucosa. Otro glicolípidoencontrado en la materia blanca del cerebro esel éster sulfato de la galactosa. en su posición3 de la molécula de galactocerebrósido.

La segunda clase de glicoesfingolípidos, losgangliósidos, se encuentra de manera signifi-cativa en el tejido en el tejido nervioso y en elbazo, son especialmente abundantes en las ter-minaciones nerviosas y se cree que intervienenen la transmisión del impulso nervioso a travésde las sinapsis. Los gangliósidos, además deglucosa o galactosa, contienen derivados decarbohidratos como la N-acetil-glucosamina ola N-acetil-galactosamina y el ácido N-acetil-murámico.

La tercera clase de glicoesfingolípidos son losoligosacáridos de ceramida.

Glucógeno

Como se dijo anteriormente, es el glicano dereserva más importante de los tejidos anima-les. Sus macromoléculas están constituídas porresiduos de glucosa y varían notablemente enforma y tamaño según las distintas especies.Es más abundante en el hígado, de cuyo pesorepresenta entre un 2 y un 10 %. El contenidonormal en el tejido muscular esquelético es del0,5 al 2,0 % con una media de algo menos del1 %. El contenido de glucógeno no varíaconsistentemente con el tipo de fibra ni con suactividad metabólica. (Rennie y Edwards, 1981)

El contenido de glucógeno varía según el tipode músculo, el contenido de grasa en el mis-mo, nivel de actividad, método de sacrificio yotros factores. Después del sacrificio (condi-ciones anaerobias) el ácido láctico formado apartir del glucógeno se acumula y el pH de lacarne disminuye, teniendo el valor del mismo ysu tasa de descenso una gran importancia en el

color y las propiedades tecnológicas de la car-ne.

Glucosaminoglicanos

Son los polisacáridos que se relacionan con eltejido conectivo, por lo que se encuentran dis-tribuidos por todo el organismo. Son polímeroslineales de unidades disacáridos repetidas queconsisten de una hexosamina y un ácidohexurónico; rara vez contienen un único tipode disacárido. Se clasifican en 7 familias segúnel disacárido que predomina. Generalmente seencuentran como proteoglicano en los tejidosconectivos, dispuestos a lo largo de las proteí-nas fibrosas. Se plantea que las relaciones queestablecen entre sí y con el agua y losmicroiones de la matriz intercelular podríanexplicar las propiedades físicas del tejidoconectivo.

Algunos proteoglicanos parecen estar unidoscovalentemente al colágeno o a otros compo-nentes de la matriz, y otros están atrapados fí-sicamente en la red de fibras colágenas.

Dependiendo del tipo de de polisacárido, varíael número de moléculas de polisacáridos uni-das a cada monómero de colágeno. Loscolágenos de los tipos I, II y III unen todoscondroitín sulfato. Se ha planteado en los últi-mos años, que los proteoglicanos tienen dosefectos en la génesis del colágeno, retardandoel ensamblaje de las moléculas de colágeno siestán presentes en las etapas iniciales del pro-ceso. Con respecto a la elastina hay poca in-formación sobre la interacción entre ella y losglicosaminoglicanos.

Proteoglicanos

Se forman por la unión covalente de losglicosaminoglicanos al núcleo de las proteínas.El condroitín sulfato y el heparán sulfato seunen a la proteína por una región que contieneácido hialurónico, galactosa y xilosa; la xilosaestá unida a un grupo hidroxilo de un residuode serina de la proteína. Con la excepción de

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loa xilosa, la unión se produce en el complejode Golgi. El cartílago contiene cerca del 50%de peso seco de proteoglicanos y su estructuraquímica es extremadamente compleja. En lamatriz del cartílago, las fibras de colágenoforman un enrejado donde los agregados deproteoglicanos producen un gel viscoso ehidratado que absorbe esfuerzos decompresión. La concentración deproteoglicanos en la mayoría de los cartílagoshialinos es de 3 a 5 veces mayor que la quesería posible si estuvieran totalmenteexpandidos. La composición de las propiedadesde las fibras de colágeno y los proteoglicanosdeterminan la fuerza de tensión y la elasticidaddel cartílago (Comper y Laurent, 1978; Lindahly Hook, 1978; Kleine, 1981; Hascall y Kimura,1982).

Glicoproteínas

Se encuentran en todos los fluidosextracelulares y en las membranas de muchascélulas, particularmente la de los eritrocitos,donde el ácido siálico contribuye a las propie-dades inmunológicas y a la carga de superficie.De todos los azúcares presentes en lasglicoproteínas, el más característico es el áci-do siálico, que da nombre a diversos derivadosdel ácido neuroamínico, pues imparte propie-dades que ni los grupos polares hidroxilo ni losgrupos acetamido de los azúcares, aminados ono aminados, pueden conferir. Se desconocesu relación con las fibras de tejido conectivo,específicamente el colágeno, con losglicosaminoglicanos y los proteoglicanos de lamatriz intercelular y su influencia en las pro-piedades de la carne. Se ha señalado que existeuna relación entre la solubilización del colágenopor la degradación proteolítica de los enlacescon los polisacáridos durante la maduración dela carne y las enzimas lisosómicas como la beta-glucuronidasa, la hialuronidasa y la beta-galactosidasa (Dutson, 1974).

Componentes inorgánicosAproximadamente el 96 % del organismo ani-mal está constituido por los elementos O, C, Hy N. La mayor parte del O y el H se encuentraformando agua; el resto de estos dos elemen-tos más todos los átomos de N, la mayor partede los de C y S y algunos de P intervienen en laformación de los compuestos orgánicos. Sola-mente alrededor del 3,5 % del peso corporaltotal es de naturaleza inorgánica y se halla cons-tituido esencialmente por los elementos Ca, P,K, S, Na, Cl, Fe y Mg. De estos, el Ca y el Pson los que se presentan en mayor cantidad,sobre todo formando el material inorgánico dehuesos y dientes.

Los elementos trazas son Mn, Cu, I, Zn, Fe,Co, Si, Mo y Se. En los tejidos corporales exis-ten normalmente diferentes elementos adicio-nales que probablemente son esenciales o be-neficiosos como Ba, Br, Cr, F y Sr. También sehan detectado en el organismo animal cantida-des mensurables de As, Ni, Sn y Va (Lawrie,1981; Lehninger, 1982; Merkel, 1986).

El 80-85 % de la materia mineral total del or-ganismo está localizada en los tejidosesqueléticos (99 % del Ca corporal, el 80-85 %del P total y aproximadamente el 70 % de Mg).El contenido en cenizas de los productoscárnicos, con la excepción de aquellos a losque se añaden sales, es una medida de los cons-tituyentes inorgánicos.

Los minerales esenciales cumplen una serie fun-ciones que pueden clasificarse en términos ge-nerales en:• Composición de estructura esquelética.• Mantenimiento del estado coloidal y

regulación de algunos sistemas coloidales(viscosidad, difusión, y presión osmótica).

• Regulación del equilibrio ácido-base.• Composición o activación de enzimas u

otros sistemas biológicos.

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El Ca, P y en menor cuantía el Mg, contribu-yen a la morfología y rigidez del hueso, y esteúltimo actúa entre otras funciones como depó-sito de reserva de los minerales. Estos minera-les del hueso actúan como reguladores de laconcentración de los iones inorgánicos en elplasma y en otros tejidos corporales. La for-mación de geles (sistemas coloidales) es favo-recida por el Ca2+ y dificultada por el Na+ y elK+. Los 4 cationes más comunes del tejido mus-cular (Na+, K+, Ca2+ y Mg2+) intervienen de unaforma sustancial en el mantenimiento de la pre-sión osmótica y en el balance de electrolitos.La presión osmótica a ambos lados de las mem-branas celulares tiene que mantenerse igual,para lo cual la concentración del ión sodio esmayor en el líquido extracelular. El equilibrioGibbs-Donman ayuda a explicar este hecho. Elión Cl– participa también en la regulación de lapresión osmótica y además en el transporte deCO2 y en la regulación del pH.

Otros iones que tamponan el líquido son el Na+,el HCO3

– y el H2PO4–.

La actividad enzimática de las metaloenzimases dependiente de iones metálicos específicos,como por ejemplo, el Mg2+ de las quinasas ymutasas.

Funciones específicas de los elementosinorgánicos

El Ca2+ ejerce un efecto de control sobre la per-meabilidad de la membrana celular y actúacomo activador de varias enzimas importantescomo la lipasa pancreática, fosfatasa ácidacoliesterasa y succínico-deshidrogenasa. El au-mento de la capacidad de retención de agua dela carne durante la maduración post mortemprobablemente puede atribuirse a los cambiosen las relaciones ión-proteína (aumento netode carga por absorción de potasio y liberaciónde calcio). Su efecto en el acortamiento y en elendurecimiento del músculo durante el enfria-miento postmortem y la capacidad de reten-ción de agua se estudiará posteriormente. La

carne es una fuente pobre en Ca ya que el 99 %del Ca2+ del organismo está en el esqueleto. El1 % sirve a numerosas funciones como su re-lación con la calmodulina que es una proteínaque liga iones Ca2+, regulando así varios siste-mas enzimáticos. La calmodulina regula la con-tracción en el músculo esquelético mediante sucontrol de la bomba de Ca2+ del RS y en elmúsculo liso por medio de su acción sobre laquinasa ligera de la miosina (Merkel, 1986).

El 20 % del total del P del organismo se en-cuentra en tejidos diferentes al hueso. En for-ma de fosfato es un componente de los ácidosnucleicos, de coenzimas y nucleótidos. Estoscompuestos intervienen en la biosíntesis, en lacontracción y el movimiento, en el sistema detransferencia de energía vía ATP-ADP o víacreatina y en la transferencia del material here-ditario en todas las células del cuerpo; juegaun papel esencial en el metabolismo de loscarbohidratos. Otras funciones incluyen el parH2PO4

– / HPO42– como sistema tampón en la

sangre, los fosfolípidos presentes en membra-nas celulares y orgánulos, los intermediariosfosforilados en el metabolismo y lafosforilación-desfosforilación como mecanismoregulatorio de control de enzimas.

El S es componente de importantesaminoácidos. Además de las proteínas, el azu-fre se encuentra en la molécula de glutation yen la acetilcoenzima-A. También es un impor-tante componente de enzimas con complejosazufre-hierro no hemínico que intervienen enla cadena transportadora de electrones de lamitocondria. Los compuestos que tienen S ensu composición contribuyen considerablemen-te a los aromas y olores de la carne; en el mús-culo post mortem se liberan grupos SH, espe-cialmente durante el proceso térmico; son fuer-tes agentes reductores que influyen en el colory las reacciones del curado.

El Na, el K y el Cl se localizan en los tejidosblandos y en los fluidos corporales. La mayor

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proporción de los iones Na+ y Cl– esextracelular, mientras que el K+ es intracelular.Los tres elementos se asocian metabólicamente.El débil aumento de la capacidad de retenciónde agua durante el mantenimiento post mortemde la carne es debido al desplazamiento parcialde los cationes divalentes que unen gruposaniónicos de dos proteínas musculares adya-centes por cationes monovalentes, principal-mente Na+ y K+. Esta transmutación de ionesdisminuye la unión entre las cadenas proteicas,aumentando el espacio físico entre ellas, y estaestructura abierta puede retener más agua(Gillet et al., 1965; 1967; Lawrey y Pomeroy,1963).

Elementos trazas

Los elementos trazas esenciales son: el Fe, elCu, el Zn, el Mn, I, Si, Mo, Co, Se, As, Cr, F,Ni, Sn y Va.

El Fe y el Cu son elementos trazas esencialespara el organismo, que desempeñan un papelimportante en la respiración. La mayoría delFe del cuerpo se encuentra en forma de com-plejos con las proteínas. El Fe forma parte delos grupos hemo de la mioglobina y la hemog-lobina, proteínas transportadoras de oxígeno.Y de la proteína mitocondrial transportadorade electrones, el citocromo C. También estápresente en los grupos prostéticos hemo demuchas otras enzimas como la peroxidasa y lacitocromooxidasa. También se encuentra enenzimas ferroazufradas que funcionan en las re-acciones de transferencias de electrones de lamitocondria. En la sangre el Fe está unido a laproteína no hemínica transferrina y en los teji-dos se almacena como ferritina y sólo se ab-sorbe en forma ferrosa y la capacidad para quese absorba varía según la forma en que se en-cuentra en el alimento.

El Cu influye en la adecuada utilización del Fey especialmente en la síntesis de lacitocromooxidasa que contiene Fe y Cu. Esnecesario también para un adecuado desarro-

llo de los tejidos conectivos y vasos sanguí-neos; promueve la autooxidación de laoximioglobina, de una forma menos marcadaque el Fe y el Zn. La mayor parte del Cu estáen el hígado (72-79 %), en los músculos (8-12 %), en la piel, el pelo y la lana (9 %) y elesqueleto (2%); se localiza también en el cen-tro activo de la lisil oxidasa. Durante la con-servación de la carne por los diferentes méto-dos, el Cu y el Fe pueden catalizar algunos cam-bios oxidativos de la grasa de la carne, acele-rando de esta forma la aparición de la rancidez.

El Zn forma parte del grupo prostético de mu-chas enzimas. Se encuentra fundamentalmenteen la glándula prostática, las célulasespermáticas, la piel, el pelo, la lana y los ojos.Las carnes, especialmente las rojas, son unaimportante fuente de Zn.

El Mn también forma parte de muchas enzimas,se distribuye ampliamente en todos los tejidosy fluidos del cuerpo. Los huesos acumulan el25 % del total, seguidos del hígado y el riñón.Los músculos contienen poco Mn.

El I se encuentra fundamentalmente en la glán-dula tiroidea y en segundo lugar en el músculo,aunque tiene menos de la milésima parte de la

Tabla 1-7. Contenido de vitaminas del com-plejo B en el tejido muscular (mg/100g detejido) (según Schweigert y Payne,1956 yWatt y Merril, 1963).

Vitaminas delcomplejo B

Carne deres

Carne decerdo

Tiamina 0,08-0,19 0,74-0,94Riboflavina 0,13-0,4 0,18-0,19Acido nicotínico 3,9-7,5 3,9-4,3Vitamina B6 0,14-0,41 0,42-0,5Acido pantoténico 1,0 0,72-2,0Biotina 4,6 5,3-5,5Acido fólico 0,013-0,026 0,007-0,009Vitamina B12 2,0 0,9

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concentración de esta glándula. Se necesita parala síntesis de la tiroxina y la triyodotironina.

El Si se encuentra fundamentalmente en los te-jidos epiltelial y conectivo, especialmente lapiel, la aorta, la tráquea, el tendón y el hueso.Es esencial para el desarrollo y crecimiento delesqueleto y para el crecimiento y mantenimientode la piel y las paredes arteriales.

El Mo se encuentra en bajas concentracionesen todos los tejidos y fluidos del organismo.También lo requieren muchas enzimas y su con-centración en el organismo depende de la die-ta. Su absorción se interfiere por el Cu y lossulfatos y su excreción se favorece por la in-gestión de sulfatos.

El Co forma parte de las cobalaminas, com-puestos con actividad vitamínica B12. En el mús-culo esquelético está un 43 % del total del or-ganismo, el 14 % en los huesos y el resto enotros tejidos como el hígado y el riñón.

El Se se encuentra en todas las células y teji-dos del cuerpo, especialmente en el hígado yen el riñón, en menor cantidad en el músculo,hueso y en la sangre, y poca cantidad en el te-jido adiposo. Generalmente está unido a pro-teínas o incorporado a la estructura de éstassustituyendo al azufre en aminoácidosazufrados.

El As no se concentra en ningún tejido en par-ticular. En dependencia de cómo se ingiera, asíserán su absorción, almacenamiento y excre-ción.

El Cr se encuentra en general en poca cantidaden los tejidos; al nacer la concentración es altay disminuye con el tiempo.

El F se encuentra en los huesos y los dientes ytambién su concentración depende de la dieta.Su concentración en los tejidos es baja, conexcepción del riñón.

El Ni es esencial para el crecimiento normaldel hueso y el tejido conectivo y se distribuye

homogéneamente en todos los tejidos y flui-dos.

El Sn se concentra principalmente en los hue-sos y en los dientes; es poco absorbido y rete-nido por el cuerpo.

El Va se distribuye homogéneamente a muybajas concentraciones en todos los tejidos delcuerpo. Se ha señalado que favorece lamineralización del diente y el hueso y que pa-rece intervenir en el crecimiento normal y en lareproducción. Se cree que puede inhibir la sín-tesis del colesterol.Vitaminas del tejido muscularTiene poca cantidad de las vitaminasliposolubles como A, D, E, K; pero mucha can-tidad de las vitaminas del grupo B (B1, B2, B6,B12) (Lawrie, 1981). La mayor parte de las vi-taminas es relativamente resistente a los pro-cesos tecnológicos aplicados en la industriacárnica. Sin embargo, la tiamina se destruyeparcialmente durante los proceso de salazón,ahumado, horneo, secado y mediante el trata-miento con calor y con radiaciones ionizantes.En la Tabla 1-7 se reportan valores promediodel contenido de vitamina B en el tejido fresco.Otros componentes de la carneLas sustancias nitrogenadas extractivas repre-sentan del 1,5 al 2 % del músculo (Lehninger,1982).

Pueden ser:• de origen no proteico, como la carnosina,

anserina, carnitina, creatina y el glutation.• de origen proteico: productos del metabo-

lismo de las proteínas, ya sean intermedios,como los aminoácidos y bases púricas, ofinales, como la urea, el ácido úrico y lassales de amonio.

• otras sustancias nitrogenadas.Carnosina: Es un dipéptido del tejido muscularasociado con los fenómenos de fosforilaciónoxidativa. El músculo fresco de los animales

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sacrificados contiene entre 0,2-0,3 % decarnosina.

Creatina: Aproximadamente el 80 % está enforma de fosfato de creatina. En la carne se

encuentra libre pues en los procesos de con-tracción muscular el equilibrio:

está muy desplazado hacia la formación delATP. La cantidad de creatina-creatinafosfato enel músculo fresco es de 0,2-0,55 %.

Glutation: Tiene un grupo sulfhidrilo muy dis-ponible para procesos redox; coopera a man-tener el potencial redox (Eo) en el músculo.

Entre las sustancias de origen proteico pode-mos citar la cadaverina producida pordescaboxilación de la lisina. Las bases púricastienen importancia en el ATP (adenina, tinina,guanina, citosina y uracilo).

Otras sustancias nitrogenadas son: losnucleósidos, los nucleótidos y la colina en losprocesos de impulso nervioso. Su característi-ca principal es una energía de hidrólisis alta (7kcal/mol) que se utiliza en procesos endógenos.

Existen dos series de nucleósidos: losribonucleósidos y los desoxirribonucleósidos.De forma análoga hay dos tipos de nucleótidos:

ribonucleótidos y desoxirribonucleótidos.

Los ribonucléosidos (ATP, GTP, CTP, UTP)realizan diversas funciones:• ATP y UTP participan en la síntesis de

glucógenos• ATP y GTP participan en la síntesis de

proteínas• ATP y CTP participan en la síntesis de

fosfolípidosFactores que afectan la composicióndel músculoLos músculos pueden clasificarse en rojos oblancos. Esta clasificación implica diferenciastanto histológicas como bioquímicas. Los mús-culos rojos poseen una mayor proporción defibras estrechas ricas en mioglobina que con-tienen cantidades relativamente pequeñas deenzimas, una línea Z estrecha, se contraen du-rante cortos períodos de tiempo y requierenfrecuentes períodos de reposo y recuperación.

Las diferencias entre los músculos se deben ala influencia de un gran número de factores in-trínsecos relacionados con su función.

Las más importantes son: la especie, la raza, elsexo, edad, localización anatómica del múscu-lo, entrenamiento o ejercicio, plano de nutri-ción y la variabilidad interanimal. Además di-

ATPCreatinaADPcreatinadeFosfato +↔+

a en base libre de grasa; b contenido intramuscular; c de la grasa intramuscular; d expresadas como óxido detrimetilamina.

Tabla 1-8. Composición química del músculo l. dorsi de animales maduros (según Lawrie,1974)

Índice Conejo Oveja Cerdo Res BallenaHumedada (%) 77,0 77,0 76,7 76,8 77,0Grasab (%) 2,0 7,9 2,9 3,4 2,4Nº de yodoc - 54 57 57 119N total (%) 3,4 3,6 3,7 3,6 3,6P sol. total (%) 0,20 0,18 0,20 0,18 0,20Mioglobina (%) 0,02 0,25 0,06 0,50 0,91Metilaminasd (%) - - - - 0,01-0,02

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versos factores extrínsecos: alimento, fatiga,miedo, manipulación previa al sacrificio, pe-ríodo inmediato postmortem y el posterior al-macenamiento (Lawrie, 1974).

Especie

Este es el factor que produce efectos más no-torios sobre la composición del músculo, comopuede apreciarse en la Tabla 1-8. El contenidode agua, nitrógeno total y fósforo total es simi-lar entre las 5 especies de la tabla, pero en lasrestantes características existen marcadas di-ferencias.

La carne de los bóvidos presenta grasa mássaturada que la del cerdo, mientras que el mús-culo l. dorsi de la ballena azul pose un índicede yodo (grado de insaturación) más elevadoque el de las restantes especies.

El contenido de mioglobina de la ballena y losbóvidos es mayor que en las demás especiespresentadas en la Tabla. Otra característica dela carne de ballena es su alto contenido en losbuffers carnosina, anserina y balenina(dipéptidos beta-alanil-histidina). Este factor,junto con su elevado contenido de mioglobina,que le permite almacenar grandes cantidadesde oxígeno, explica por qué puede operar encondiciones anaerobias por largos períodos detiempo.

La velocidad de oxigenación es más rápida enla carne de cerdo, intermedia en la de corderoy más lenta en la carne de res (Haas y Bratzler,1965).

Inmunológicamente, se han evidenciado dife-rencias en la miosina de los músculos l. dorside buey, cerdo, oveja y caballo. La actividadcitocromo-oxidasa es elevada en los músculosdel caballo, que son potentes, y baja en la delconejo.

Raza

El contenido de mioglobina en el músculo l.dorsi de las razas de caballos de carrera es ma-

yor que en el mismo músculo de los caballosde tiro. En el ganado vacuno existen diferen-cias entre las razas destinadas principalmente ala producción de leche y de carne. Fundamen-talmente el contenido de grasa intramusculares mayor en el vacuno productor de carne queen el de leche.

El músculo l. dorsi de los cerdos de la razaLarge White posee más mioglobina y un pHfinal más elevado que el de los cerdos Landrace.

Sexo

En general los machos poseen menos grasaintramuscular que las hembras y los individuoscastrados de cada uno de los sexos más quelos correspondientes animales enteros. En lostoros las fibras son mayores y la carne más dura.En la carne de vaca hay mayor cantidad de pro-teínas y más grasa, pero menos agua.

Estudios realizados por Louca et al. (1977) de-mostraron que los machos enteros crecen másrápidamente que que los castrados hasta quealcanzan la madurez, pero a partir de ese mo-mento la velocidad de crecimiento disminuye,debido a la actividad sexual, mientras que loscastrados continúan creciendo a la misma ve-l o c i d a d .

Edad

Al aumentar la edad aumentan casi todos losíndices químicos a excepción del contenido deagua. En los bóvidos el índice de yodo de lagrasa intramuscular disminuye notablementecon la edad. El contenido de tejido conectivoen el músculo es mayor en animales jóvenesque en los adultos, de modo que la proporciónmuscular de colágeno y elastina disminuye alaumentar la edad de los animales. Por otra par-te, la naturaleza del tejido conectivo varía conla edad, disminuyendo la solubilidad delcolágeno al aumentar el número deentrecruzamientos moleculares y su estabilidad.Es por esto que la carne de ternera es más tier-na que la de vaca (Ashgar y Pearson, 1980).

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Localización anatómica

Ramsbottom y Strandine (1948) realizaron unestudio de la composición de 50 músculos dereses adultas, en el que encontraron que el con-tenido acuoso y el contenido graso oscilan des-de 62,5 y 18,1 %, respectivamente, en los mús-culos intercostales, hasta 76,0 y 1,5 %, respec-tivamente, en el músculo Extensor carpiradialis.

El pH final varía desde 5,4 en el músculosemimembranoso, hasta 6,0 en el músculoesternocefálico, mientras que el contenido dehidroxiprolina, una medida de la proporción detejido conectivo en el músculo, varía desde350 µg/g en el Psoas major hasta 2500 µg/gen el Extensor carpi radialis.

Entrenamiento y ejercicio

La principal alteración que se observa en elmúsculo, debido a la ejercitación sistemática,

es una aumento en la producción de mioglobina.

El entrenamiento determina también un aumen-to en la reserva de glucógeno muscular que,por supuesto, conduce a un pH final más bajopost mortem. La inactividad moderada produ-ce sólo una disminución de las proteínassarcoplásmicas y miofibrilares.

Plano de nutrición

A medida que aumenta la proporción de tejidograso del animal, el contenido de grasaintramuscular también tiende a incrementarse,disminuyendo el contenido de agua en el mús-culo. La carne de animales criados con planosde nutrición muy bajos muestran un marcadoincremento en su contenido de agua.

Si el plano de nutrición es alto, una mayor pro-porción de la grasa se sintetiza a partir decarbohidratos, y esta grasa tiene un número deyodo más bajo (mayor saturación).

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Los cambios Los cambios Los cambios Los cambios Los cambios post morpost morpost morpost morpost mortemtemtemtemtemy la try la try la try la try la transfansfansfansfansfororororormación delmación delmación delmación delmación del

músculo en carmúsculo en carmúsculo en carmúsculo en carmúsculo en carneneneneneLa carne se define a veces como el conjunto deaquellos tejidos animales que son adecuadoscomo alimento (Forrest et al., 1975; Lawrie,1985), aunque su indiscutido componente prin-cipal es el tejido muscular, cuyas complejas pro-piedades y comportamiento son determinadospor su función contráctil, y al cual están aso-ciados cantidades más o menos considerablesde los tejidos graso y conectivo. Esos tejidostienen una influencia fundamental en las carac-terísticas de la carne, pero éstas son sobre todoel resultado de las complicadas transformacio-nes químicas, bioquímicas y físicas de los mús-culos que se originan con la muerte del animal.

El músculo no se convierte en carne repentina-mente al detenerse sus funciones. Esta conver-sión implica una serie de cambios continuos enel metabolismo de las células musculares asícomo en la estructura de sus proteínas, que seproducen en un periodo de varias horas o aunde días y se caracterizan por una disminucióndel pH, el agotamiento del ATP, el decrecimien-to de la temperatura del músculo, el estableci-miento de la rigidez cadavérica o rigor mortis(Monin, 1988). También, posteriormente, tie-ne lugar una fase muy variable de resolucióndel rigor llamada maduración. Los efectos com-binados de estos fenómenos producen unasnuevas condiciones intracelulares que son di-ferentes de aquellas encontradas en la fibra mus-cular viva y determinan en gran medida las prin-cipales características organolépticas y tecno-lógicas de la carne.

Al sacrificar un animal, su desangramientomarca el inicio de los cambios post mortem.Cesa el flujo sanguíneo y, en consecuencia, el

suministro de oxígeno y nutrientes exógenos(glucosa, ácidos grasos, aminoácidos), es de-cir, de las fuentes esenciales para producir ener-gía en las células musculares. Tamnién cesa eltransporte de productos de desecho fuera delas mismas. Simultáneamente desaparece la re-gulación central, tanto nerviosa como hormo-nal, quedando así en cada fibra muscular unaregulación exclusivamente local. Se desordenaentonces el metabolismo celular, que queda li-mitado sólo a una parte del metabolismo ener-gético que ocurre in vivo, como un mecanismohomeostático que trata de estabilizar la tempe-ratura y la integridad de la estructura celularcontra la tendencia espontánea a la degrada-ción, o sea, que trata de mantener las célulasen un estado comparable al que tenían en elmúsculo vivo.

En el músculo sólo hay una reserva limitada deoxígeno, aquel enlazado a la mioglobina, quese agota rápidamente en la cadena respiratoria(dura aproximadamente 3 minutos) y como susuministro ha cesado con el desangramiento,deja de funcionar la vía aerobia del metabolis-mo energético a través del ciclo del ácidotricarboxílico y del sistema de transporte deelectrones. La actividad enzimática se mantie-ne prácticamente inalterada y se imponen lasvías anaerobias, fundamentalmente la glucólisis,de manera similar a cuando el animal vivo ca-rece temporalmente de suficiente oxígeno parala fosforilación oxidativa durante los periodosde intenso ejercicio físico (Bendall, 1973a).

El músculo ahora depende de sus reservas ener-géticas: fosfato de creatina (CP), que es uncompuesto intermedio de elevada energía, y

2

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glucógeno para regenerar el trifosfato deadenosina (ATP) gastado con el fin de mante-ner la homeostasis. Los sistemas de resíntesisde ATP del músculo son capaces inicialmentede refosforilar el difosfato de adenosina (ADP),que es lentamente liberado hacia el sarcoplasmadesde los sitios activos de la miosina por laactividad constante de la ATP-asa no contrác-til de la miosina (enzima responsable de man-tener el tono muscular en reposo y la tempera-tura corporal) y por la actividad de la ATP-asadel retículo sarcoplásmico (Bendall, 1951;Bendall, 1978), según las reaccionesbioquímicas simplificadas que se presentan acontinuación (Bendall, 1973a; 1973b; Monin,1988; Hocquette, 1998):

Esta lenta degradación del ATP en los sitios dela miosina (2-1) es el paso determinante de larapidez del proceso de cambios bioquímicos(Bendall, 1974).

Mediante la reacción (2-2) se resintetiza el ATPde manera inmediata a partir del ADP liberadoen (2-1) y del CP; es catalizada por el enzimacreatina-fosfoquinasa que es una de las proteí-nas solubles del sarcoplasma, presente en ele-vadas cantidades en el músculo.

Simultáneamente con la reacción de la creatina-quinasa (2-2) se desarrolla en el sarcoplasmael complicado mecanismo de resíntesis de ATPpor la glucólisis, que comprende una secuen-cia de 12 reacciones resumidas simplificada-mente como:

El glucógeno [(glucosa)n] es despolimerizado

y fosforilado por la reacción con fosfato inor-gánico en un proceso llamado fosforólisis, quees catalizado por el enzima fosforilasa (Yudkiny Offord, 1976). Cada unidad de glucosa-fosfato formada entra en el ciclo glucolítico dereacciones catalizadas por varios enzimassarcoplasmáticos, donde es transformada endos moléculas de lactato (el ciclo para funcio-nar necesita el cofactor NAD+ y lo regenera demanera continua con la reducción del piruvatoa lactato), con la consiguiente resíntesis simul-tánea de 3 moléculas de ATP a partir de 3 deADP y 3 de fósforo inorgánico.

Durante el transcurso de estas reacciones seconsume un H+ por cada 2 moléculas de lactatoformadas, pero para ello es necesario que ha-yan sido degradadas 3 moléculas de ATP en(2-1) produciéndose así 3 H+ y, entonces, elefecto neto es de 2 H+ por cada unidad de glu-cosa transformada, los cuales se van acumu-lando – acidificando el medio y bajando el pH-,pues no pueden integrarse en la mitocondria alsistema que transporta hidrógeno y electrones– catalizado por dehidrogenasas ligadas alNAD, flavoproteína-dehidrogenasas y loscitocromos, conductores de electrones – queha dejado de funcionar debido a la carencia deoxígeno como aceptor final de electrones alcesar la respiración (Bendall, 1973a, 1973b).Por haber cesado la circulación sanguínea, elácido láctico formado tampoco puede ser tras-ladado, como ocurre en el animal vivo, al híga-do, donde sería convertido en glucosa yglucógeno, ni al corazón, donde seríametabolizado a dióxido de carbono y agua porvía de un sistema enzimático especializado.

Desde el punto de vista molecular, los H+ pro-ducidos proceden de la hidrólisis del ATP y node la producción de lactato, pero existe unaestrecha correlación entre la cantidad de lactatoproducido y la disminución del pH debido aque hay una relación casi lineal entre el ATPgenerado por la glucólisis (y, en consecuencia,el que puede hidrolizarse posteriormente) y la

(2-3)OHlactatoATP

HPADP ni

21-n4

23

2glucosa)()(23

)glucosa(33

+++

→+++−−

+−−

+−−− ++→+ HPADPOHATP i23

24 (2-1)

(2-2)creatinaATPHCPADP +→++ −+−− 423

51

cantidad de lactato producido (Bodwell et al.,1965).

La concentración de ATP en el músculo (5-8,5µMol·g-1) permanece elevada y aproximada-mente constante durante cierto tiempo por lasreacciones (2-2) y (2-3) que refosforilan el ADPcompetitivamente. El balance entre ambas re-acciones es más o menos parejo mientras lacantidad de CP es aún alta, pero ésta se va ago-tando rápidamente y no se regenera. Tan pron-to la cantidad de CP disminuye a alrededor deun tercio (aprox. 3 µMol·g-1) de su concentra-ción inicial (12-13 µMol·g-1) predomina laglucólisis, que se acelera al incrementarse elADP y el Pi en el medio por la falta de CP pararegenerar más ATP. La glucólisis conduce a unadescomposición incompleta de la glucosa, porlo que es un proceso ineficiente de síntesis deATP y sólo produce 3 moléculas de éste a par-tir de cada molécula de glucosa derivada delglucógeno, contra 37 moléculas que se produ-cen en el ciclo respiratorio donde se quemacompletamente la glucosa (Bendall, 1973a;1973b).

Como la resíntesis del ATP por la glucólisis esinsuficiente para utilizar todo el ADP que selibera, el contenido de éste en el sarcoplasmaaumenta y entra en juego otra reacción pro-ductora de ATP por la acción del enzimamioquinasa, que suministra alrededor de 10 %del ATP post mortem (Monin, 1988; Hocquette,1998):

y se desfosforila parte del ADP produciendomonofosfato de adenosina (AMP), que esdesaminado por una AMP-amino hidrolasa,según:

La glucólisis y la consiguiente producción deATP se detienen, bien sea por el progresivo au-mento de la acidez hasta una concentración tal(pH = 5,4-5,5) que inhibe la actividad de laglucógeno fosforilasa y otros enzimas que in-tervienen en este proceso, o por la desapari-ción del AMP, que es un cofactor necesario paraciertos enzimas de la glucogenolisis y laglucólisis, o a causa del agotamiento de las re-servas de glucógeno (Vignon, 1990). En esteúltimo caso, el pH final puede quedar en valo-res superiores a los normales. Este papel regu-lador del glucógeno no ocurre normalmente enlos músculos de la mayoría de los animales, de-bido a que se presenta en una cantidad tal queno se agota por el metabolismo post mortem,aunque sí puede suceder en el caso del cerdo(Lundberg et al., 1987).

El saldo de las reacciones anteriores es una dis-minución gradual de ATP, que no se resintetizaen la cuantía requerida por la fibra muscular, yse pierde irrecuperablemente al ser descom-puesto por la acción de tres enzimas: la ATP-asa, la mioquinasa y la AMP-amino hidrolasa,que lo desfosforilan y desaminan:

El final del IMP es ser degradado a hipoxantinay ribosa, pero este es un proceso lento respec-to a los anteriores y tiene lugar mayormentedurante la etapa posterior de resolución del ri-gor o de maduración de la carne.

Rigor mortisConjuntamente con estos cambios ocurre unalenta despolarización de las membranas de lasfibras musculares que permite una salida gra-dual del Ca2+ del retículo sarcoplásmico (RS)al espacio miofibrilar, y también se ha plantea-do que de las mitocondrias (Newbold, 1979).Bendall (1973a) ha señalado que el descensodel pH causa una pérdida de la capacidad delRS para secuestrar el Ca2+, mientras que

(2-6)++−−− +++→ HNHPIMPATP i 4224 2

(2-4)−−− +→ 2432 AMPqATPqADPq

→++ +− OqHqHqAMP 22

(2-5)+− + 42 qNHqIMP

52

Whiting (1980) y Cornforth (1980) informa-ron que hay una dependencia de esta capaci-dad con el pH, la cual decrece rápidamentecuando el pH desciende por debajo de 6,0(Greaser et al., 1969). Sobre todo, con la pro-gresiva degradación del ATP, la bomba de Ca2+

del RS comienza a fallar porque no hay sufi-ciente energía para que opere y es incapaz demantener el gradiente de Ca2+ a través de lamembrana (baja concentración del ion en elsarcoplasma y alta dentro del retículo). Enton-ces predomina la difusión pasiva del Ca2+, nocontrarrestada por el transporte activo, y vaaumentando la concentración de este ion en elsarcoplasma. A una concentración promedio deATP de 1 µMol·g-1 ya la concentración de Ca2+

excede 10-6 M y activa el mecanismo de la con-tracción, y una vez que la concentración de ATPha bajado a menos de 0,1 µMol·g-1 (pH = 5,5)en los alrededores de los sitios activos de lamiosina, ya no es posible que se deshagan losenlaces cruzados entre los monómeros de actinay las cabezas de miosina, ahora vacías de ADP,formándose el complejo actomiosina ycontrayéndose irreversiblemente lossarcómeros. De esta manera, la fibra musculartambién pierde su capacidad inicial de estira-miento, lo cual produce el establecimiento dela rigidez muscular o rigor mortis que caracte-riza el final de esta etapa de los cambios postmortem (Bendall, 1973a, 1973b). En resumen,

se puede decir que el estado de rigor es el re-sultado de que haya suficiente Ca2+ para que seproduzcan los enlaces cruzados, pero insufi-ciente ATP para romperlos. Después deinstaurado el rigor ya la carne puede llamarseasí con toda propiedad.

La contracción permanente del rigor es física-mente idéntica a la que ocurre en los músculosdel animal vivo, aunque es irreversible en con-diciones normales y tiene lugar en un periodode tiempo mucho mayor, pues la velocidad derecambio del ATP a la cual se establece es deaproximadamente 1/300 de la velocidad en lacontracción in vivo (Bendall, 1973a).

El inicio del rigor mortis, según experimentosrealizados con los músculos del cuello de bo-vino, es definido por el comienzo del decreci-miento de la elasticidad del músculo, que ocu-rre cuando la concentración de ATP ha alcan-zado un valor de aproximadamente 1 µMol·g-1

de músculo a 20 °C, que usualmente corres-ponde a un valor del pH muscular de alrededorde 5,9 a condición de que en el momento de lamuerte del animal el glucógeno muscular ten-ga un nivel normal, de aproximadamente 700mg·g-1. En otros músculos, semitendinosus ybiceps femoris, el rigor también comienza al-rededor de un pH de 5,9 (Hamm, 1982).

El valor del pH y de la concentración de ATPal cual se inicie el rigor varía con la temperatu-

Tabla 2-1. Datos promedio de glicolisis post-mortem al inicio del rigor mortis en el músculoL. dorsi de diferentes especies (según Lawrie, 1985).

a 1 hora post mortem. b ATP/P, CP/P = fósforo debido al trifosfato de adenosina y al fosfato de creatinarespectivamente (FST = fósforo soluble total). c Lawrie (1953). d Marsh y Thompson (1958). Tiempo hasta elrigor en ovinos, aproximadamente 80 minutos.

EspecieTiempo hasta la

fase rápida del rigormortis (min/37ºC/N2)

pHinicial

pH alestablecerse

el rigor

pHfinal

ATP/Pb (% del FSTal establecimiento

del rigor)

CP/Pb (% delFST inicial)

Caballo 238 6,95 5,97 5,51 8,3 18,9Buey 163 6,74 6,07 5,50 13,2 13,2Cerdo 50 6,74 6,51 5,57 21,0 7,2Cordero 60 6,95 6,54 5,60 --- ---

53

ra. También en músculos del cuello de bovinose ha hallado que a 38 °C comienza cuando elpH = 6,25 y la concentración de ATP es aproxi-madamente de 2 µMol·g-1 ; a 15 °C el valor delpH correspondiente es de 5,75 y el del ATP de1 µMol·g-1. Entre 10 y 38 °C el rigor es com-pleto cuando el pH = 5,5-5,6 y el contenido deATP menor de 0,5 µMol·g-1 (Honikel et al.,1983).

Al primer periodo de los cambios post mortemantes que se inicie el rigor, durante el cual elmúsculo es relativamente estirable y elástico(la pérdida de estiramiento ocurre lentamen-te), se le llama fase de demora del rigor o fasepre-rigor, que varía entre especies desde unospocos minutos a varias horas: aproximadamente6-12 horas en el bovino y el ovino, de 15 minu-tos a 3 horas en el cerdo, y entre 5 minutos y 1hora en las aves de corral (Forrest et al., 1975).A continuación ocurre la llamada fase rápidadel rigor, durante la cual se produce rápida-mente la pérdida de la capacidad inicial de esti-ramiento del músculo, que refleja la formaciónde actomiosina, hasta que permanece invaria-ble a un bajo nivel (Lawrie, 1985).

En un músculo normal e intacto el rigor mortispresenta, entre otras, dos facetas principales:el acortamiento y la rigidez, que lo endureceny hacen menos elástico y flexible. El acorta-miento de los sarcómeros se origina por la for-mación de enlaces cruzados entre los filamen-tos finos y los gruesos y crea un estado de ten-sión continua en las fibras musculares que pro-duce la rigidez característica del músculo. Lamagnitud de este acortamiento se puede deter-minar midiendo la disminución de la longitudde un músculo u observando los cambios delongitud del sarcómero con un microscopio opor medio de una técnica con láser (Hamm,1982). La rigidez se estima por el grado de es-tiramiento del músculo, que se determina mi-diendo cuánto varía su longitud sometido a laacción de un peso determinado (Bendall,1973a). También otros importantes cambios del

músculo en rigor son la acidificación y la pro-ducción de calor.

En la Figura 2-1 se ilustran esquemáticamentelas relaciones entre las transformacionesbioquímicas y entre éstas y los cambios físicoscon el ejemplo del músculo psoas del conejo a38 °C (Bendall, 1973a). Se puede observar quela curva de disminución de la concentración deATP no es lineal, sino que presenta una mesetacorrespondiente a una concentración de aproxi-madamente 8 µMol·g-1 hasta que la concentra-ción de CP ha caído por debajo de 4 µMol·g-1 yentonces disminuye sigmoidalmente a medidaque va siendo desfosforilado y desaminado aIMP. El pH decrece a una velocidad constantemientras la CP está aún disminuyendo. Cuan-do ésta se ha agotado un poco se aprecia unpunto de inflexión en la curva (pH = 6,7 eneste caso) que marca un notable incremento dela velocidad de disminución del pH. Este in-cremento se debe a que la velocidad de recam-bio del ATP en los sitios de la miosina es aproxi-madamente constante en el transcurso completodel rigor (39 µMol h-1 g-1 de ATP en psoas deconejo y aproximadamente 32 µMol h-1 g-1 enl. dorsi y sternomandibularis de bovino a 38 °Cy, en consecuencia, cuando disminuye laresíntesis de ATP a partir de CP aumenta lavelocidad de la glucolisis para contrarrestar elaumento de ADP y Pi y se incrementa más rá-pidamente la acidez del músculo.

La pérdida de estiramiento del músculo se re-presenta en la Figura 2-1 como un aumento dela resistencia al estiramiento (Rs = 1 / estira-miento relativo). A esta temperatura, la dismi-nución del estiramiento se establece a una ve-locidad más rápida tan pronto como 1/3 ó 1/2del ATP se ha agotado y se completa cuandosólo quedan trazas en el músculo. Es evidenteque la pérdida gradual de estiramiento coinci-de con la instauración del rigor, pues se iniciacuando hay una concentración de ATP muyreducida y un valor de pH relativamente bajo yfinaliza al agotarse el ATP y alcanzarse el pH

54

final.

Este patrón bioquímico del rigor de los mús-culos en reposo, con una buena reserva deglucógeno, es uniforme en un amplio rango decondiciones, tanto para varias especies de ma-míferos como para las aves de corral. Com-portamientos similares se han obtenido con elsternomandibularis de bovino (Bate-Smith yBendall, 1949) y el l. dorsi del caballo a 37 °C(Lawrie, 1953), con el l. dorsi de bovino a tem-peraturas de refrigeración (Bodwell et al.,1965) y con el l. dorsi de cerdo (Tarrant et al.,1972). Lo que generalmente varía es el tiempoen que se efectúa el rigor, que está en depen-dencia de la especie animal, el tipo de músculoy la temperatura de éste.

La temperatura es uno de los factores ambien-tales de mayor importancia que determinan la

velocidad de los cambios post mortem (Bendall,1973b; Jeacocke, 1977). En músculos de co-nejo y de bovino, la velocidad del rigor a 18 °Cserá aproximadamente 1/3 de la velocidad a38 °C (temperatura corporal del animal), de ma-nera que la duración del rigor será unas 3 ve-ces mayor, pero apenas afecta el patrón del ri-gor, sólo su tiempo de curso (Bendall, 1974).A las temperaturas de refrigeración usuales enla práctica comercial, el tiempo requerido paraque se alcance el rigor es entre 5 y 9 horas enel cerdo, entre 20 y 24 horas en el bovino yentre 1 y 2 horas en las aves de corral. Toman-do como ejemplo el l. dorsi. de bovino se tieneque el tiempo total del rigor es de 4 horas a37 °C, 16 horas a 17 °C y 20 horas a 7 °C y enel ovino los tiempos correspondientes sonaproximadamente los dos tercios de los valo-res del bovino (Marsh, 1975). Por otra parte,

Figura 2-1. Cinética de los cambios post-mortem en músculo de conejo a 38ºC, segúnBendall (1973a).

0

5

10

15

20

25

30

0 1 2 3 4 5

t (horas)

CP

y 2x

ATP

( μm

ol g

-1);

Rs/

5 y

S/5

5,5

6

6,5

7

pH

CP2 X ATPRs/5S/5pH

55

en relación con el tipo de músculo Tarrant(1975) ha reportado que en canales de novillos(bovinos de 18 a 24 meses) refrigeradas nor-malmente (aire a 3 °C y una velocidad de 1m·seg-1) se ha alcanzado el pHf en el músculopsoas a las 6 horas post mortem y en el l. dorsia las 24 horas.

Es importante comprender que el rigor mortisno ocurrirá en todas las fibras de un músculo almismo tiempo. En la Figura 2-1 se puede ob-servar que el músculo se acorta (50 % de suacortamiento total) estando la concentraciónde ATP aún elevada (alrededor de 4 µMol·g-1),pues sólo se ha degradado la mitad de la con-centración inicial. Bendall (1973a) explicó estehecho aparentemente contradictorio conside-rando que el rigor es un proceso estadístico enel sentido de que en las fibras y partes de lasmismas no se agota el ATP de forma uniformesino a tiempos diferentes, lo cual se deduce delhecho que ni el acortamiento del rigor ni laspérdidas de extensibilidad pueden ser induci-dos en sistemas modelo de fibras relajadas hastaque el ATP se reduzca a menos de 0,1 µMol·g-

1. O sea, que cuando se dice que la concentra-ción de ATP se redujo a la mitad no quiere de-cir que en todos los sarcómeros haya la mitadde la cantidad inicial de ATP, pues si así fuera,el músculo no se hubiera acortado o perdidoextensibilidad alguna, sino lo que ocurre es quela concentración de ATP en la mitad de lossarcómeros se redujo al valor para la contrac-ción (1 µMol·g-1) o menos y ya ésta se puedeapreciar en el músculo. Más claramente, estoquiere decir que, como promedio, la concen-tración de ATP en todos los sarcómeros de unmúsculo está en la mitad de su valor inicial,pero no porque todos los sarcómeros tenganesa concentración: unos tendrán ésa, otros latendrán mayor y otros menor, pero en la mitadde los sarcómeros ya habrá contracción y esoproduce que unas fibras estén contraídas enmayor o menor grado y otras no (hay distintostipos de fibras, que difieren en la eficiencia de

sus sistemas de bombear el Ca2+ y, por tanto,pueden resistir la disminución del ATP de dife-rentes formas). Ello se refleja en el 50 % decontracción que se observa en todo el múscu-lo. Igualmente, cuando en las ¾ partes de lossarcómeros se agote el ATP se habrán perdidolas ¾ del total del ATP y así sucesivamente.AcortamientoComo hemos visto, el desarrollo del rigor nosólo implica la pérdida de la capacidad de esti-ramiento de los músculos, sino también un acor-tamiento – mucho más limitado si están suje-tos a los huesos en la canal – que se origina aescala de los sarcómeros y cuya magnitud esde gran importancia por su influencia en la du-reza de la carne. Este acortamiento llamadoacortamiento por rigor (“rigor shortening”, eninglés) ocurre aproximadamente dentro del in-tervalo de pH en que se inicia y desarrolla elrigor (fase rápida), o sea, comienza sólo cuan-do se inicia la agudización de la caída del ATPy es seguido de inmediato por el rigor comotal, sobre lo cual ya se ha explicado que lossarcómeros post mortem se contraen, acortán-dose, cuando la concentración de ATP en elloses de aproximadamente 0,1 µMol·g-1 (Bendall,1973a). Este acortamiento es irreversible y sumagnitud depende de la temperatura a la cualse establezca.

A cualquier temperatura post mortem entre latemperatura corporal del animal (38 °C) y lade congelación de la carne (–1 °C) se produ-cen acortamientos, pero en diferente medida.El tiempo post mortem, el pH y la concentra-ción de ATP al comienzo de cada acortamientoserán diferentes. En la Figura 2-2 se observacómo el acortamiento decrece desde valoresde alrededor de 50 % a 0 °C hasta 10 % en laregión de 14º a 19 °C y entonces se eleva denuevo, aunque menos bruscamente, a tempe-raturas por arriba de 20 °C. (Locker y Hagyard,1963; Locker et al., 1975), o sea, alcanza unmínimo en el intervalo en que generalmente lascanales enfriadas por métodos convencionales

56

entran en rigor (Marsh, 1975) y desde esta re-gión se eleva progresivamente dentro de cier-tos límites en ambas direcciones. El efecto dela temperatura es menor por encima de 20 °Cque por debajo de 15 °C. Si el músculo se man-tiene por encima de 25 °C entrará más rápida-mente en rigor y sufrirá un severo acortamien-to (representado por el lado derecho de la cur-va), especialmente por encima de 30 °C, queresultará en una carne dura y menos jugosa,ocurriendo el llamado rigor caliente (“hot ri-gor”) que es un fenómeno irreversible que seproduce en circunstancias inusuales, muy pocofrecuentes en la práctica comercial. Las causasy características del acortamiento a bajas tem-peraturas se tratarán más adelante.

Es de señalar que, independientemente de lacausa del acortamiento, los músculos que seacortan serán más duros después de cocinadosque aquellos que no han sufrido acortamientoy que el grado de dureza es probablemente elfactor más importante en la valoración de lacalidad de la carne por el consumidor.Acidificación post mortemUno de los cambios más importantes que ocu-rre en la bioquímica celular es la gradual acu-mulación de ácido láctico, la cual origina unaprogresiva acidificación del músculo que serefleja en la disminución del pH. La evoluciónpost mortem del pH está caracterizada por larapidez y la cuantía de su disminución (Monin,1988; Bendall, 1973b).

La velocidad de disminución es directamenteproporcional a la actividad de hidrólisis del ATP.Todo factor que modifique la actividadATPásica conlleva un cambio similar de la ve-locidad de caída del pH.

La cuantía o extensión de la disminución se de-termina por el pH último, que generalmente semide a las 24 horas después del sacrificio. Paraun músculo dado es proporcional a la cantidadtotal de lactato producido o de glucógeno de-gradado.

La velocidad y extensión del descenso normaldel pH son variables, pues están influenciadaspor factores intrínsecos tales como la especieanimal, el tipo de músculo y la variabilidad en-tre animales y por factores extrínsecos comola temperatura ambiente y la administración dedrogas antes del sacrificio (Lawrie, 1985).

La amplitud del descenso del pH se aprecia porel valor del llamado pH final (pHf) generalmentemedido a las 24 horas post mortem, cuando seha detenido la glucólisis por la inactivación delos enzimas glucolíticos. Otros valores impor-tantes del pH en relación con variaciones de larapidez del metabolismo post mortem son aque-llos medidos a los 45 minutos (pH45) y a los15-20 minutos después del sacrificio en el cer-do y en las aves de corral, respectivamente.

El pH muscular en animales bien nutridos y enreposo antes del sacrificio es aproximadamen-te constante alrededor de la neutralidad (6,8-7,2), normalmente disminuye a 5,6-5,7 en 6-8horas post mortem, y en 24 horas hasta un va-lor final situado en un intervalo entre 5,3 y 5,7en dependencia del músculo y la especie ani-mal (Forrest, 1975). En los músculos típicosde mamíferos este pH es aproximadamente 5,4-5,5 (Lawrie, 1985). En las aves de corral elpHf generalmente está entre 5,7 y 5,9 (Santé etal., 2000).

La medición del pH en la carne se usa como unindicador para evaluar la durabilidad y la cali-dad de la misma y su idoneidad para varios ti-pos de procesamiento.

Anomalías en la conversión delmúsculo en carneLa velocidad del metabolismo post mortem delmúsculo es de una cuantía variable que puedeser afectada por varios factores, que origina-rán consecuencias irregulares en su curso conimportantes implicaciones para la calidad y lautilización de la carne. La rapidez de laglucolisis está determinada por varios facto-

57

res: genéticos, fisiológicos, el estado nutricionaldel animal y también las condiciones del medioambiente (Cassens et al., 1975), entre las cua-les la temperatura se destaca como un factordeterminante (Bendall, 1973a; Jeacocke, 1977).Anomalías causadas por latemperatura post mortemAcortamiento por frío

El efecto principal de la temperatura sobre lasreacciones bioquímicas del músculo debe seraquel esperado para cualquier reacción quími-ca, es decir, que la rapidez de las reaccionesdisminuya cuando la temperatura desciendedesde 38° a 5 °C. Sin embargo, el proceso delrigor tiene un comportamiento bastante anó-malo: la velocidad de recambio del ATP (Va)no decrece continuamente al disminuir la tem-peratura del músculo. Esta velocidad (que de-termina la rapidez de las transformacionesbioquímicas y físicas del rigor, como ya se ex-plicó) presenta un decrecimiento continuo des-de 37 °C hasta alrededor de 6-8 °C, pero des-de aquí y hasta el punto de congelación de lacarne (aproximadamente –1 ºC) lo que ocurrees un aumento en el músculo pre-rigor (Bendall,1974a; Jeacocke, 1977; Honikel y Hamm,1978; Jolley et al., 1981; Honikel et al., 1981;Hamm, 1982).

Va está determinada por las velocidades de dis-minución del pH (VpH), de fosfato de creatina(VPC) y de la pérdida de ATP (VATP) y puedecalcularse a partir de la siguiente ecuación(Bendall,1973a):

Va = VPC + 2 VATP + 1,5 B VpH

donde B = moles de lactato producido.

En la Tabla 2-2 (Bendall, 1973a) se muestranvelocidades relativas de recambio del ATP enmúsculos psoas (PS) de conejo ysternomandibularis (STM) de bovino entre 38°y 2 °C, tomando como 100 la velocidad a38 °C. La última fila muestra la velocidad idealsi Q10º = 1,7 fuera constante en ese intervalo de

temperaturas.

Se puede apreciar que las velocidades se des-vían del comportamiento termodinámico idealpor debajo de 25 °C, de forma tal que a 2 °C lavelocidad en el músculo SP de conejo es 3 ve-ces mayor que la ideal y en el STM de bovinoes 3,9 veces mayor.

La causa está en el fenómeno del acortamien-to por frío (“cold shortening”), que se presen-ta en la mayoría de los músculos del tipo rojo(más intensamente que en los blancos) en esta-do pre-rigor (pH = 6,0-6,4) cuando la tempe-ratura se reduce por debajo de 11 °C y alcanzasu máxima intensidad alrededor de 2,5 °C óquizás más abajo (Bendall, 1973a) Una dismi-nución de la temperatura por debajo de 10 °Chasta 0 °C causa un creciente acortamiento delos músculos de bovinos y ovinos (Figura 2-2;Locker y Hagyard, 1963). Los músculos sepa-rados de la canal pueden sufrir una contrac-ción tal que alcanzan acortamientos de hastaun 40 % de su longitud inicial (Marsh, 1975).Este fenómeno no produce alteraciones en elaspecto normal de la carne cruda ni en su dure-za, pero sí aumenta la dureza de la carne des-pués de cocinada y en dependencia del gradode acortamiento ésta puede llegar a ser extre-madamente dura. Fue encontrado primero enNueva Zelandia cuando se aplicaron procedi-mientos rápidos de enfriamiento para la con-gelación de canales de corderos y también se

Tabla 2-2. Tasa relativa de recambio de ATP(100% a 38°C) en músculo psoas de conejoy sternomandibularis de bovino. La tasaideal corresponde a un Q10=1,7 constante entodo el intervalo de temperatura.

Temp. (ºC) 38 35 30 25 20 15 10 2

Conejo (PS) 100 83,3 61,4 49,3 41,7 36,4 32,4 28,0

Bovino (STM) 100 83,3 61,4 49,3 44,2 39,4 35,8 38,5

Ideal 100 84,0 62,9 46,3 33,8 24,4 17,4 9,8

58

presenta en una extensión considerable en lascanales de bovino refrigeradas rápidamente,debido a que generalmente se exige (CEE) al-canzar una temperatura de 7 °C o menos en lamusculatura profunda dentro de las 24 horassiguientes al sacrificio por razones higiénicas.

Marsh y Leet (1966) observaron en músculosde bovino y ovino separados de la canal, queun acortamiento por frío hasta de 20 % res-pecto a su longitud original causaba muy pocoendurecimiento, pero que con acortamientosentre 20 y 40 % la dureza se incrementaba yalcanzaba alrededor de 40 % un endurecimientovarias veces mayor respecto a los valores ori-ginales (en términos de la fuerza de corte re-querida) medidos en los músculos no acorta-dos.

Este comportamiento paradójico no pudiera

comprenderse, si el recambio del ATP a lo lar-go este intervalo de temperaturas sólo fueradeterminado por la lenta actividad de la ATP-asa no contráctil de la miosina en estado derelajamiento, pues la actividad de este enzimano presenta anomalías similares y tiene un Q10º= 1,7 constante desde 38 a 0 °C (Bendall,1973a). Bendall (1973b; 1975) informó que Vaobedece la ecuación de Arrhenius entre 37 º y,aproximadamente, 22 °C con una energía deactivación (Ea) de 42 mJ·Mol-1, que es bastantemenor de la Ea de 100 kJ·Mol-1 para la reac-ción de la ATP-asa contráctil de la actina-miosina (la actividad de este enzima es unparámetro muscular muy usado para compararlas velocidades de los cambios físicos ybioquímicos en el músculo) y que esto indicaque en el músculo en reposo en el intervalo detemperaturas señalado, la ATP-asa contráctil

0

1 0

2 0

3 0

4 0

5 0

6 0

0 5 1 0 1 5 2 0 2 5 3 0 3 5 4 0 4 5

T e m p e r a t u r a ( ° C )

Aco

rtam

ient

o (%

)

Figura 2-2. Acortamiento final promedio de músculo sternomandibularis bovino, mante-nido a diferentes temperaturas post mortem (según Locker, 1975).

59

no actúa y la velocidad del recambio es debidaa otra ATP-asa (Bendall, 1973a ; 1973b ; 1975).Por debajo de 22 °C, Va se incrementa apar-tándose del comportamiento de Arrehnius al-canzando un máximo aproximadamente a 1ºC,donde el valor es tan alto como a 17,7 °C(Bendall, 1973b; 1975). Este comportamientoanómalo indica que por debajo de 22 °C se ini-cia una reacción diferente que puede ser iden-tificada con la debida a la actividad de la ATP-asa contráctil y que produce la energía necesa-ria para una contracción que se iniciará aproxi-madamente a 15 °C (Bendall, 1975).

Como ya se explicó, las contracciones sólopueden producirse si la ATP-asa contráctil dela actina-miosina se activa porque aumente laconcentración de Ca2+ en los espacios dentrode las miofibrillas desde 10-8 hasta al menos 10-

6 M debido a su liberación desde el RS que lasrodea. Cuando la temperatura desciende pordebajo de 22 °C produce de manera crecienteuna gradual liberación Ca2+, que alcanza el ni-vel crítico para la contracción por debajo de11 °C (Bendall, 1973a). Davey y Gilbert (1974)han informado que la concentración de Ca2+ seincrementa de 30 a 40 veces alrededor de lasmiofibrillas cuando la temperatura disminuyedesde 15º a 0 °C. Las bajas temperaturas pro-ducen cambios en el sistema lipoproteico delas membranas del RS, que hacen muy lento oinactivan el mecanismo de transporte activo dela bomba de Ca2+ y/o incrementan la permeabi-lidad al Ca2+ de las membranas del RS, produ-ciéndose su difusión pasiva, lo cual eleva laconcentración de Ca2+ en el espacio miofibrilary, conjuntamente con suficiente cantidad deATP, se activa la ATP-asa de la actina-miosinay se produce la contracción muscular antes delinicio y establecimiento del rigor (Davey yGilbert, 1974; Honikel y Hamm, 1978;Newbold, 1979; Cornforth et al., 1980; Hamm,1982). El músculo entrará en rigor en un esta-do contraído, cuyo efecto se sobreimpone aldel acortamiento por frío y contribuye a au-

mentar aún más la dureza del músculo. En estesentido, Lawrie (1985) señala que en los mús-culos que entran en rigor mortis en una condi-ción extendida, los filamentos de actina ymiosina se solapan y forman enlaces cruzadosen pocos puntos – la cantidad de actomiosinaformada es pequeña – y la carne es blanda des-pués de cocinada. En cambio, cuando los mús-culos entran en rigor en una condición contraí-da hay un considerable acortamiento debido aque los filamentos de actina y miosina seinterpenetran ampliamente, hay muchos enla-ces cruzados entre ellos y la carne es relativa-mente más dura. Normalmente los músculosentran en rigor en una condición intermedia,en la que el solapamiento de los miofilamentosy la cantidad de enlaces cruzados están entrelos dos extremos descritos. La energía para elacortamiento por frío es suministrada por laaceleración del recambio de ATP, que va aso-ciado a una aceleración de la glucolisis. Estacontracción es más fuerte que la del rigor, peroes reversible cuando la temperatura se eleva denuevo por encima de 15 °C y hay suficienteATP. Comparando ambas contracciones,Bendall (1973a) ha medido el trabajo realiza-do por algunos músculos contra la carga a quefueron sometidos durante los acortamientos porrigor y por frío, y reportó para el músculo psoasde conejo unos valores de 0,1 y 0,6 mJ·g-1 a 18º y 38 °C respectivamente durante el rigor,mientras que en el acortamiento por frío deldiafragma de bovino fue de 2,2 mJ·g-1.

Las distintas respuestas de los músculos rojosy los blancos al acortamiento por frío se atri-buyen a diferencias en sus RS (Lawrie, 1977).Los músculos blancos tienen un sistemasarcotubular más desarrollado que recaptura losCa2+ más eficazmente que en los rojos y poreso en ellos el acortamiento por frío es máslimitado (Newbold, 1979).

El acortamiento por frío puede ocurrir en elcerdo, aunque no es un problema en las cana-les porcinas debido a su muy rápida glucólisis

60

post mortem (característica de los músculosblancos) y a la protección que le da a los mús-culos el efecto aislante de la capa de grasa sub-cutánea, que hace más lenta la eliminación delcalor durante el enfriamiento y se demora losuficiente la disminución de la temperatura pordebajo de un valor crítico para que se produz-ca el acortamiento (James et al., 1983).

El tiempo a que se establezca el rigor (agota-miento del ATP) en relación con la temperatu-ra tiene una gran importancia práctica, parti-cularmente en los bovinos y ovinos. El rigorno se establece a una temperatura constantesino al mismo tiempo que desciende la tempe-ratura muscular al enfriar las canales. La velo-cidad de enfriamiento de cada músculo o partede la canal dependerá entre otros factores de:- Situación del músculo en la canal- Especie animal o peso de la canal- Sistema de refrigeración utilizadoDurante la refrigeración rápida de las canalesbovinas varía considerablemente el metabolis-mo post mortem entre y dentro de los múscu-los, según sea la situación del músculo en lacanal. En las partes superficiales de la canal,donde el enfriamiento es más rápido, las velo-cidades metabólicas son más lentas que en lamusculatura profunda, donde el enfriamientoes más demorado y las reacciones ocurren másrápidamente. Esto significa que en la muscula-tura superficial es mayor la probabilidad deacortamiento por frío (aproximadamente de 5a 7 cm de profundidad) en un porcentaje im-portante, y particularmente en el l. dorsi, puesla temperatura puede alcanzar el punto críticohabiendo aún suficiente ATP para que ocurra.En las canales de ovinos y de terneros es mu-cho mayor la ocurrencia del acortamiento porfrío, pues son más pequeñas y mucho menosgruesas y la temperatura baja mucho más rápi-damente en toda la canal que en el caso de losbovinos bajo las mismas condiciones de enfria-miento.

Es de señalar que los músculos unidos al es-queleto se acortan mucho menos que cuandoestán libres, ya deshuesados, pero hay múscu-los que tienen libertad para contraerse (porejemplo, el lomo) y también ciertas partes deun músculo se pueden acortar mientras otraspermanecen elásticas, lo cual origina un acor-tamiento local aunque su longitud total perma-nece inalterada (Marsh y Leet, 1966) y se ma-nifiesta en ellos endurecimiento por el frío des-pués de cocinados.

De lo explicado en los párrafos anteriores sehace evidente la relación entre el grado de du-reza que puede adquirir la carne y las tecnolo-gías de enfriamiento. Los modernos métodosrápidos de refrigeración y congelación de lacarne, sea en canal o deshuesada, son más ven-tajosos que los tradicionales, tanto desde elpunto de vista económico (reducen las pérdi-das evaporativas) como del microbiológico (larápida eliminación del calor hace más lento elcrecimiento bacteriano), pero es evidente queimplican riesgos de afectación de la calidad.

Hoy en día, las tecnologías del deshuese encaliente (pre-rigor) de las canales de bovino yde seccionado de las ovinas y su preparacióncomo cortes empacados, ofrecen indudablesventajas: facilitan un procesamiento centrali-zado, reducen el tiempo de refrigeración y elespacio de almacenamiento, ahorran energía,reducen las mermas y mejoran la higiene y ladurabilidad de las carnes (Cuthberson, 1980;Hamm, 1982), pero conllevan un gran riesgode ocurrencia del acortamiento por frío o delrigor de descongelación. Por ejemplo, es prác-tica común de los mataderos neozelandesesdeshuesar las canales 45 minutos después delsacrificio (mucho antes de que entren en rigor)y la carne es entonces empacada en cajas decartón y congelada a –18 °C dentro de un pe-riodo de 24 a 72 horas después del sacrificio(Farouk y Swan, 1998).

El deshuese en caliente del bovino tiene un gran

61

efecto sobre la velocidad del metabolismo enel músculo post mortem (Tarrant, 1977). Com-parados con los músculos en canal, los múscu-los deshuesados en caliente tienen una veloci-dades de degradación del ATP y de la glucolisismás uniformes, lo cual se debe a un enfriamientomás parejo de las piezas obtenidas. Estos mús-culos pueden alcanzar de manera más fácil yrápida las temperaturas a que se produce elacortamiento por frío (por debajo de 10 °C)que en las canales intactas, pues en estas la ra-pidez de eliminación del calor es mucho máslenta.

Rigor de descongelación

Otro fenómeno originado por las mismas cau-sas y con características parecidas a las del acor-tamiento por frío es el llamado rigor de des-congelación (“thaw rigor”). Este consiste enuna rápida y enérgica contracción de los mús-culos que ocurre cuando se descongelan cana-les o piezas de carne que han sido congeladasteniendo aún suficiente ATP para la contrac-ción, bien sean músculos rojos o blancos. Cuan-do los músculos que han sido previamente con-gelados en estado pre-rigor son descongeladosmás o menos rápidamente, la temperatura seeleva pasando a través del intervalo crítico en-tre -1º y 10 °C – en sentido opuesto al del acor-tamiento por frío – y se contraen vigorosamen-te. Esta contracción es masiva y más severaque la del acortamiento por frío (el músculopuede contraerse hasta un 50 % de su longitudinicial) y va acompañada por la liberación degran cantidad de jugos de la carne y de un granaumento de su dureza. Se ha informado queademás del gran acortamiento las pérdidas delíquidos pueden llegar a ser hasta de 30 a 40 %del peso del músculo (Bendall, 1951). Gene-ralmente se presenta en pequeñas piezas decarne congeladas rápidamente. Con grandespiezas ocurrirá acortamiento por frío en laspartes interiores de las piezas y rigor de des-congelación en las partes superficiales.

El rigor de descongelación se caracteriza porunos cambios bioquímicos muy rápidos y vaacompañado de una muy acelerada degrada-ción del ATP. Bendall (Lawrie, 1985) encon-tró, experimentando con tiras finas de múscu-lo en las que el tiempo de transmisión de calorfue despreciable, que la velocidad de tal degra-dación fue diez veces mayor que en el rigormortis normal a 37 °C y esto sólo podía serexplicado presumiendo que la ATP-asa contrác-til había sido estimulada por la congelación pre-rigor y la descongelación, ya que normalmentela ATP-asa no contráctil de la miosina es res-ponsable de la degradación del ATP durante elestablecimiento del rigor mortis y concluyó quela descongelación causa un cuantioso flujo desales donde son liberados los Ca2+ del RS, queestimulan la degradación de la considerablecantidad de ATP aún presente en el músculocongelado pre-rigor.

Otros autores también han planteado que el ri-gor de descongelación es causado por la libe-ración de Ca2+ del RS y/o la mitocondria, a locual contribuye en gran medida el daño quesufren sus membranas durante la congelacióny la descongelación de los músculos y esto afec-ta la capacidad del RS para recapturar el Ca2+

(Lawrie,1968; Fischer y Honikel, 1980; Daveyy Gilbert, 1976; Lawrie, 1985), aunque tam-bién se ha planteado que la capacidad del RSpara acumular Ca2+ no es disminuida por lacongelación-descongelación (Whiting yRichards, 1978). Otros investigadores planteanal respecto (Fischer y Honikel,1980; Hamm,1982) que parece que la irreversibilidad del ri-gor de descongelación se debe a que se liberangrandes cantidades de Ca2+ de los orgánulosdañados por la formación de cristales de hielo,que rebasan la capacidad de la bomba de Ca2+

y no puede introducir en el RS la cantidad deCa2+ necesaria para impedir la rápida e intensacontracción y el rigor mortis.

La cantidad de ATP en el músculo congeladodependerá de las velocidades de refrigeración

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y de congelación, que están a su vezinfluenciadas por el tamaño de los cortes quese procesan. Mientras más lenta sea la conge-lación más rápido será el recambio del ATP ysu agotamiento. La congelación detiene el me-tabolismo post mortem, pero sólo cerca de –18 °C y por debajo de esta temperatura; porarriba de –18 °C el aumento de la temperaturacausa un incremento de la velocidad de recam-bio del ATP (Fischer et al., 1980a; 1980b).

Así, la velocidad y extensión del rigor de des-congelación dependen de la velocidad de des-congelación. Durante una lenta descongelaciónde una carne congelada pre-rigor, el glucógenoy el ATP serán degradados lentamente por losprocesos enzimáticos. Entonces, no habrá po-sibilidades de que ocurra la contracción de des-congelación, aunque se alcance el nivel críticode ATP de 1 µMol·g-1 o menos, pues estandocongelado el tejido las fibras musculares nopueden contraerse debido a la rígida matriz queforma el hielo (Honikel y Fischer, 1980). Sepuede prevenir el rigor de descongelación man-teniendo el músculo a temperaturas que nosobrepasen su punto de congelación (-1 °C) porun tiempo prudencial y bajo esas condicionesse completarán los cambios glucolíticos y seagotará el ATP entrando en rigor el músculomientras aún existe hielo para impedir el acor-tamiento. Bendall (1974b) ha recomendadodescongelar la carne congelada pre-rigor de -5 °C a -3 °C al menos durante 48 horas y Daveyy Gilbert (1976) a –12 °C al menos por 20 días.

Existen varios procedimientos para evitar o mi-nimizar el efecto de la refrigeración y/o conge-lación rápidas en la carne, entre los que se des-tacan aquellos que se basan en la aplicación deun conocimiento cabal de las transformacionespost mortem del músculo. El más importantede ellos, la estimulación eléctrica de las cana-les en el periodo inmediato a la muerte del ani-mal, se describirá en detalle más adelante.

Un método muy sencillo para lograr este obje-

tivo consiste en esperar que el ATP se agote deforma natural por los cambios post mortem. Enla práctica significa mantener las canales a unatemperatura de 10 °C o superior, al menos du-rante las primeras 10 horas después del sacrifi-cio, de manera que se alcance un pH alrededorde 6, que es cuando la concentración de ATPha caído a la mitad de su valor inicial y ya se hainiciado el establecimiento del rigor y entonceses posible enfriar rápidamente sin peligro deacortamiento por frío, aún en la musculaturasuperficial (Bendall, 1973a, 1975; 1978). Así,por ejemplo, se mantienen las canales reciénsacrificadas a 16 °C durante aproximadamente8 horas; aunque es de señalar que hay peligrode deterioro y se consume mucho tiempo y es-pacio de almacenaje.Anomalías de la acidificación postmortemCuando algunas especies de animales de abas-to sufren un estrés antes del sacrificio, puedeproducirse un desarrollo anormal del rigormortis, debido a los diferentes efectos que seproducen como una respuesta al estrés en losmúsculos de esos animales.

La velocidad a la cual el pH desciende despuésque el animal ha sido desangrado y la cuantíaen que lo hace son características, aunque depor sí variables, que pueden ser alteradas porcausa de diversos factores que inducen com-portamientos anómalos.

Hay tres tipos de alteraciones del metabolismopost mortem relacionadas con la evolución delpH que se pueden manifestar en la musculatu-ra del animal. Estos defectos son: la carne PSE,la DFD y la carne ácida o del tipo Hampshire

Carne PSE

La carne PSE, llamada así según las inicialesde las palabras inglesas “pale”, “soft” y“exudative”, o sea, pálida, blanda y exudativa,de acuerdo con las características sensorialesque presenta. Es un defecto propio de la carne

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de cerdo, aunque en circunstancias poco usua-les puede manifestarse en la de res. Tambiénsuele manifestarse en la pechuga del pavo.

El fenómeno PSE es típico de los cerdos quetienen una gran sensibilidad (determinadagenéticamente) a un corto e intenso estrés pre-vio al sacrificio o en el momento de efectuarseéste, ante el cual reaccionan de forma tal quepresentan una respuesta desproporcionada tan-to a la acción de las hormonas que se producencomo a la anoxia. Su diferencia con los anima-les normales estriba en que al mismo tiempoque se produce un gran metabolismo muscularcon consumo y producción de ATP, seresintetiza glucógeno en los músculos. Estecomportamiento se debe a que estos cerdos ex-tremadamente sensibles tiene un tipo de fibrasparticular, con las características propias de lasmás contráctiles y glucolíticas (blancas) y lasmás oxidativas (rojas).

Esta actividad glucolítica, puesto que hay sufi-ciente glucógeno presente, continua inmedia-tamente después del sacrificio y se produce unasorprendente aceleración del metabolismo quetrae un rápido descenso del pH, el cual alcanzavalores por debajo de 5,8 a los 30-45 minutospost mortem asociados a una alta temperaturamuscular (>35 °C). Esto causa cambios en lasmembranas de las fibras y la desnaturalizaciónde las proteínas musculares, que producen unagran exudación; un color pálido, tirando a gri-sáceo en casos extremos, y una consistenciapoco firme (Honikel et al., 1986).

Enfalt et al. (1993) han señalado que la eleva-da rapidez del metabolismo antes del sacrificiopuede producir una acumulación de ácido lác-tico y un bajo pH en los músculos antes de quecomience la glucólisis post mortem y que eldesarrollo de la condición PSE parece ser ini-ciado por una combinación de una disminucióndel pH ya presente cuando ocurre el desangra-miento y el rápido descenso posterior.

En los cerdos propensos al PSE, la constante

de la velocidad de liberación del Ca2+ del RS esaproximadamente 2 veces más alta que en losanimales normales. Cuando se produce un es-tímulo neuromuscular por causa del estrés seincrementará la concentración de Ca2+ muchomás que la necesaria para iniciar un ciclo decontracción y rebasa la capacidad de la bombade calcio para restaurar la concentración de esteion a los valores del estado de reposo. Estesúbito aumento de la concentración de Ca2+ enel sarcoplasma incrementa en el músculo lavelocidad del recambio de ATP y la glucolisis,causando la aceleración del descenso del pHpropia de los músculos PSE (Rübensam, 2000).

El rigor mortis se instaura en mucho menortiempo en los músculos PSE que en los norma-les, pues las reservas de energía sonmetabolizadas rápidamente (Bendall, 1974a).En los músculos de cerdos normales, los cam-bios post mortem finalizan entre 5,6 y 5,4 alcabo de 5 a 9 horas después del sacrificio ydurante este tiempo la temperatura de los mús-culos descenderá según las condiciones de re-frigeración. Así, por ejemplo, en una canal decerdo refrigerada convencionalmente, el pHdesciende en el músculo longissimus dorsi aun pH entre 6,3 y 5,9 a las 3 horas post mortem(Honikel, 1987).

La principal consecuencia directa de la rápidaacidificación del músculo a la temperatura cor-poral es la desnaturalización más o menos ex-tensa de las proteínas miofibrilares ysarcoplásmicas, que originan una disminuciónde la capacidad de retención de agua (no de sucontenido) y una modificación de la refracciónde la luz por la carne.

La carne PSE presenta una gran exudación ensu superficie de corte, que es muy húmeda ycon una simple presión se origina una pérdidade líquido. Offer y Trinick (1983) plantearonque la desnaturalización de la miosina puedecausar una pérdida de cargas eléctricas en losfilamentos o un cambio en la forma de los puen-

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tes cruzados entre la actina y la miosina, ha-ciendo que el retículo que forma los filamentosse encoja originando pérdidas de agua.

El color de la carne PSE es más pálido y me-nos rosado que el de la carne normal, lo cual seexplica por un incremento de la dispersión dela luz causado por la desnaturalización de lasproteínas sarcoplásmicas (Bendall, 1973b).Cuando la luz alcanza la superficie de la carne,una parte de ella es reflejada por la superficiehúmeda sin cambiar su longitud de onda, mien-tras que la otra parte que entra en la carne esdispersada fuertemente y pierde su direcciónoriginal. Una fracción de esta luz dispersadahace un giro en U, después de haber sido dis-persada en una gran cantidad de puntos, y re-torna hacia donde vino. Alguna luz escapa dela superficie de la carne y es visible para el ob-servador (mientras más luz retorne, más pálidaaparece la carne). Al pasar la luz a través de lacarne, son absorbidas algunas longitudes deonda (gran parte de la luz verde es absorbidapor la mioglobina) de manera que la carne decerdo aparece rosada para el observador. En-

tonces, si un alto grado de dispersión reduce elpaso de la luz a través de la carne, disminuyeesta absorbancia selectiva y la carne es menosrosada y más pálida que la normal como ocu-rre con la PSE (Swatland, 1992).

También puede haber un efecto sobre lamioglobina, cuya desnaturalización provoca suoxidación a metamioglobina, con reducción dela intensidad del color rosado característico dela carne de cerdo (Forrest et al., 1975).

La flaccidez de la carne PSE parece deberse aque el colapso del retículo de los miofilamentosy la expansión de los fluidos sarcoplásmico eintercelular disminuye la firmeza o turgenciade la carne, de manera parecida a como la con-dición osmótica de las células de los vegetalesdeterminan la turgencia o la blandura de las fru-tas (Swatland, 1992).

Esta carne tiene menor aceptación por su apa-riencia desagradable y sus grandes mermasdurante la cocción. Desde el punto de vista delprocesamiento su baja retención del agua lahace inadecuada para jamones cocidos, otraspiezas curadas y cocidas y productos del tipoemulsión cárnica. En las partes más valiosasde la canal se encuentran los músculos dondese manifiesta más acentuadamente la condiciónPSE: longissimus dorsi en el lomo ysemimenbranosus, gluteus medius y bicepsfemoris en la pierna (Santoro, 1980).

No todas las especies ni razas animales, ni to-dos los individuos dentro de ellas, reaccionande igual modo ante los mismos estímulosestresantes. Así, el cerdo es mucho más sensi-ble, mientras que el ovino lo es menos. La sen-sibilidad al estrés está acentuada en ciertas ra-zas de cerdos, excelentes productoras de car-ne magra, como la Pietrain, Poland China y di-versas variantes de Landrace europeas. Estasrazas, representantes de la selección genéticaencaminada a la obtención de animales magrosy excepcionalmente musculosos, han vistomodificadas las características de sus fibras

7

6,5

6

5,5

0 1 2 3 4 5Horas post-mortem

PSE

Carnes normales

Carnes ácidas

DFD

PH

Figura 2-3. Cinética de evolución del pH endiversos tipos de carnes (según Monin,1988).

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musculares, de modo que son especialmentesensibles a la regulación hormonal y la anoxiaque acompañan al estrés.

Carne DFD

La condición DFD está asociada con un altopHf y no tiene un origen genético, sino que esprovocada por un prolongado estrés en el pe-riodo anterior al sacrificio, que conduce a quese agote prácticamente el glucógeno o haya unbajo contenido en los músculos de los anima-les cuando son sacrificados. De esta manera lainstauración del rigor se produce en un cortotiempo por una insuficiente cantidad de ATP,que no puede ser suministrado por unaglucólisis reducida por la carencia deglucógeno. La cantidad de ácido láctico pro-ducida es pequeña y, por consiguiente el pHúltimo será de un valor elevado que define aesta carne, por encima de 6,2, y en ocasionespuede estar alrededor de 7,0.

Esta carne es de aspecto seco (muy pocoexudativa), oscura y pegajosa al corte. Por suelevado pH es particularmente susceptible a unrápido deterioro microbiano. Tiene una eleva-da capacidad de retención de agua y una textu-ra firme y gomosa.

La carne DFD aparece oscura porque su su-perficie seca no dispersa tanto la luz como lohace la más abierta superficie de la carne nor-mal y de la PSE (el extremo contrario). Estacarne es más translúcida que la normal y la luzincidente es transmitida hacia lo profundo delmúsculo y y se absorbe intensamente, con muypoca dispersión. Además, en el músculo de altopH, las fibras están turgentes y dispuestas con-juntamente en un estrecho empaquetamiento,presentando una barrera a la difusión del oxí-geno en su superficie, y como resultado, la caparoja de oximioglobina superficial se hace mu-cho más delgada que en la carne normal y lacapa oscura subyacente de mioglobina se hacemás aparente (Walters, 1975).

Este defecto DFD aunque se presenta en los

cerdos, es más frecuente en el bovino. Los to-ros jóvenes son muy propensos a producir car-ne DFD por su naturaleza fácilmente excitabley tienden a ser más agresivos y luchar en elgrupo de animales en que se encuentran, lo queconduce a un gasto energético que deja exhaus-tas sus reservas de glucógeno.

La carne de cerdo DFD por su elevada capaci-dad de retención de agua es apropiada paraproductos del tipo emulsión cárnica y jamonescocidos, pero en piezas grandes curadas no esconveniente, pues reduce la difusión de la salpor su estructura cerrada.

Carne Hampshire o ácida

La carne del tipo Hampshire, también llamadacarne ácida por su bajo pHf, es una caracterís-tica de los cerdos de esta raza que puede sertransmitida por herencia en sus cruzamientoscomo una característica dominante.

Este tipo carne no es producida por ningún tipode estrés. Tiene un descenso del pH de una ra-pidez normal en el inmediato periodo postmortem, pero la extensión total de este des-censo es anormalmente grande y resulta en unpHf muy bajo. No es exudativa, pero se carac-teriza por un color pálido y un bajo rendimien-to tecnológico en el proceso de cocción (Moniny Sellier, 1987).

La explicación para este fenómeno se basa enel potencial glucolítico del músculo en el mo-mento del sacrificio. Este concepto fue desa-rrollado por Bendall (1973a) y consiste en lasuma de los compuestos transformables en áci-do láctico en el momento del sacrificio (Moniny Sellier, 1985):

Potencial glucolítico = 2 ((glucógeno) + (glu-cosa-6-fosfato) + (glucosa)) + ácido láctico

Los cerdos Hampshire se caracterizan por unpotencial glucolítico anormalmente elevado quedetermina el bajo pHf de su carne (Monin ySellier, 1985) y, en consecuencia, sus defectosde calidad. Un gen nombrado “Rendement

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Napoli”, cuyo alelo dominante está asociadoal potencial glucolítico, se manifiesta por unincremento de la concentración de glucógenoen el músculo a alrededor del 70 % dela con-centración normal. Este gen afecta la capaci-dad de retención de agua de las fibras blancasde los músculos del cerdo, causando pérdidasde agua (4-6 %) durante la refrigeración o du-rante la cocción (Rübensam, 2000).

En la Figura 2-3 se esquematizan las relacio-nes entre la evolución del pH post mortem ylas anomalías explicadas. De una forma un pocoarbitraria se considera un descenso muy rápi-do del pH cuando se alcanza un valor de 6,0 enuna hora; de la misma manera se consideranelevados los valores de pH por encima de 6,3 ylas carnes con un pH inferior a 5,5 se conside-ran como carnes ácidas. En la realidad las di-versas cualidades de las carnes no se presentanseparadas de manera tan simplificada: existe unacontinuidad entre carne ácida / PSE-carne nor-mal-carne DFD y cierto solapamiento entre lazonas delimitadas en la Figura (Monin, 1988).

La maduración oacondicionamientoLa elaboración primaria de la carne incluía tra-dicionalmente una fase de reposo de las cana-les a temperatura ambiente (llamada en Cuba“oreo”), y cuya aplicación se justificaba a me-nudo como necesaria para eliminar en esas con-diciones el “calor animal” (Lawrie, 1985), in-cluso cuando las canales podían (y debían, tan-to por razones económicas como higiénicas)pasar inmediatamente a cámaras de refrigera-ción. Tal procedimiento parece haberse adop-tado más bien para aprovechar cambios favo-rables que se producen en el músculo postmortem, y que son más rápidos cuando la tem-peratura de éste se mantiene alta (Bendall,1971).

Ya desde antes de alcanzarse el pH final, estoscambios son observables: se aprecia que pocoa poco se recupera la extensibilidad de los

músculos y la carne sufre un proceso de ablan-damiento paulatino. Por otra parte, el pH re-basa el valor mínimo alcanzado y comienza aaumentar, con lo cual la capacidad de reten-ción de agua de la carne aumenta también.

Este proceso, denominado maduración oacondicionamiento, va acompañado de unaabundante producción de sustancias sápidas.El ATP originalmente presente en el músculoal momento de la muerte, y todo el formadopost mortem por la vía glicolítica, ya se ha de-gradado para entonces a ácido inosínico, unade cuyas propiedades es la de actuar comoenaltecedor o potenciador de sabor, en formamuy similar al glutamato. Durante la madura-ción las más importantes propiedadesorganolépticas de la carne: la blandura y el sa-bor, mejoran sustancialmente. El impacto másnotable de la maduración sobre la calidad de lacarne es precisamente el notable ablandamien-to que experimenta ésta, lo cual se conoce des-de hace muchísimo tiempo (Bouley, 1874).

También se trata, por razones económicas ob-vias, de uno de los fenómenos más minuciosa-mente estudiados en la ciencia de la carne des-de que esta disciplina adquirió perfilesreconocibles, alrededor de los años 50. Es in-teresante, por tanto, que no haya habido en estecampo avances fundamentales, con aplicacióntecnológica directa, desde la reintroducción dela electroestimulación por investigadoresneozelandeses durante la primera mitad de ladécada del 70. El grueso de la abundante in-vestigación reciente se centra en la dilucida-ción de los mecanismos enzimáticosinvolucrados en la maduración, en la búsque-da, tanto de condiciones de proceso más cer-canas al óptimo, como de nuevas alternativasde tratamiento.El proceso de la maduraciónSe considera en general que el ablandamientode la carne sometida a maduración llega a serpleno después de un período a temperatura de

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refrigeración entre dos (Lawrie, 1985) y tressemanas (Etherington, 1987). El proceso no sedesarrolla linealmente en el tiempo. Penny(1980) ha precisado que después de 10 días dealmacenamiento a 1 °C, la carne alcanza un80 % de la reducción potencial de su dureza y,a temperaturas algo más altas, Taylor et al.(1995) hallaron que puede lograrse entre 65 y80 % del ablandamiento final durante los pri-meros 3 a 4 días.

En efecto, es sabido que la velocidad de ablan-damiento, y en general de maduración, aumen-ta, como la de todos los procesos post mortem,con la temperatura (Bendall, 1973). Tambiénse hace más rápido el proceso cuando el desa-rrollo del rigor se acelera. Esta es la causa delrápido ablandamiento que se observa en la car-ne de pollo, la que ha sido sometida aelectroestimulación y la de alto pH final(Dransfield, 1994).

Se conoce que este ablandamiento se debe, noa la disociación de la actomiosina y la resolu-ción de la inextensibilidad muscular por estavía (Marsh, 1954), sino a una disrupción pre-dominantemente proteolítica de la estructuramuscular, sin que ocurra afectación masiva nide las proteínas miofibrilares ni de los elemen-tos del tejido conectivo (Lawrie, 1985).

Los primeros indicios de alteraciones en la es-tructura miofibrilar durante la maduración pro-vinieron de la observación microscópica de loshomogenatos de músculo madurado, que pre-sentaban trozos de fibras más cortos (esto es,con menor número de sarcómeros) que los pre-parados a partir de músculo sin madurar. Losdiscos Z del músculo madurado se aprecianmuy pálidos al microscopio óptico, y en unaserie de cortes de músculo durante la madura-ción pueden observarse los cambiosdeteriorativos de las fibras en esas zonas.

La Figura 2-4 muestra fotomicrografías elec-trónicas de fibras musculares de carne (M.semitendinosus de bovino) madurada a 10ºC.

En a, tomada 1 hora post mortem, puede apre-ciarse la apariencia íntegra de la estructuraestriada típica del músculo esqueletal. En b,después de 3 días, ya se aprecian cambios es-tructurales a los lados de las líneas o discos Z,mientras que en c y d, a los 7 días de almacena-miento a 10ºC, puede observarse que las fibrasse rompen a su través, precisamente al nivel delos discos Z.

El tipo de rotura masiva de fibras que se obser-va en la Figura 5d es característico delcomportamiento del músculo madurado encuanto a su extensibilidad. Mientras que losmúsculos en rigor son prácticamenteinextensibles, debido al entrelazamiento de losfilamentos de actina y miosina, el músculo ma-durado la recupera, pero en forma no elástica,mediante la rotura de numerosas fibras, debidaa la disrupción de sus estructuras de soporte(Penny, 1980).

Para una comprensión adecuada de la madura-ción, por tanto, los procesos enzimáticosinvolucrados merecen atención especial.

Procesos enzimáticos

La primeras proteasas endógenas estudiadas enrelación con la maduración de la carne fueronlas catepsinas. Estas enzimas, contenidas en loslisosomas, y que se liberan durante los proce-sos post mortem, se consideraban originalmentelas responsables directas de la maduración(Valin, 1970; Eino y Stanley, 1973).

El agotamiento del ATP celular tieneimplicaciones adicionales a las anteriormenteseñaladas, en particular en relación con la inte-gridad de diversas estructuras celulares, comolas membranas. Debilitadas adicionalmente porel descenso post mortem del pH, las membra-nas de la célula se hacen permeables primera-mente a los iones, y finalmente a enzimasproteolíticas como las catepsinas, que pasan alinicio al citoplasma y posteriormente, a travésde la membrana de la célula, al espacio

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extracelular (Etherington, 1987).

Se han aislado varias proteasas lisosomales,como las catepsinas B, D, H y L, pero sus ca-racterísticas funcionales, y su actividad sobrediversas proteínas del músculo, no se corres-ponden con el rol que originalmente se les asig-nó en la maduración. Si bien Okitani et al.(1980) demostraron que la catepsina L es ca-paz de romper los sarcómeros al nivel de laslíneas o discos Z, con cambios muy similares alos que se producen durante la maduración, lacatepsina D se muestra particularmente activasobre la miosina, mientras que la B puede de-gradar tanto la actina como la miosina(Etherington, 1987). Por otra parte, excepto

para la catepsina H, el intervalo de pH en elque son activas es en general demasiado bajopara que la proteolisis de la maduración puedadepender fundamentalmente de ellas (catepsinaB: 3,0-6,0; catepsina D: 2,5-4,5; catepsina H:5,0-7,0; catepsina L: 3,0-6,0) (Etherington,1987).

Las proteínas estructurales predominantemen-te modificadas durante la maduración son ladesmina y la troponina T y, en menor medida,la conectina (titina), la troponina I y la proteí-na C (Penny, 1980; Penny et al., 1984).

Goll et al. (1983) concluyeron, adecuadamen-te, que la escasa degradación de miosina yactina que ocurre en el músculo post mortem

Figura 2-4. Fotomicrografías electrónicas de cortes longitudinales de M. semitendinosusde bovino mantenido a 10ºC durante: a - 1 hora (6 300 X); b – 3 días (6 300 X); c y d – 7días (3 150 X y 2 100 X, respectivamente). Tomado de Penny (1980).

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era indicativa de que la mayor parte de laproteolisis estructural durante la maduracióndebería deberse a una proteasa neutra con es-casa actividad sobre estas proteínas, llamadaen aquel momento factor activado por calcio(calcium activated factor: CAF) o factorsarcoplásmico activado por calcio (calciumactivated sarcoplasmic factor: CASF) (Lawrie,1985). Otros autores reconocieron que se tra-taba realmente de un complejo enzimático, yrecibió otros nombres, como proteinasas neu-tras activadas por calcio (calcium activatedneutral proteinases: CANP) (Etherington,1987).

Es significativo en este contexto que el iniciode la maduración coincida con el agotamientodel ATP muscular y, consecuentemente, con lamerma y eventual cesación del transporte acti-vo de Ca2+ hacia el retículo sarcoplásmico y elaumento resultante en la concentración de Ca2+

en el sarcoplasma (Penny, 1980) hasta concen-traciones capaces de activar estas proteasasneutras.

El paralelismo entre los cambios provocadospor el CAF o CANP en las miofobrillas y lossufridos por estas durante la maduración con-vencional (Parrish, 1978; Nagainis y Wolfe,1982; Slinde y Kryvi, 1986) hizo centrarse enél la atención de los investigadores, que identi-ficaron dos componentes principales del com-plejo (Etherington, 1987) y los llamaron, pri-meramente calpaína I y calpaína II (Etheringtonet al., 1990) y, cuando se esclarecieron las de-pendencias entre sus actividades y la concen-tración de Ca2+, m-calpaína y µ-calpaína, dadoque son activadas por concentraciones de Ca2+

en el orden de mMol·L-1 y µMol·L-1, respecti-vamente. Una de las variantes actualmente en-sayadas para acelerar la maduración de la car-ne (sin gran practicabilidad industrial hasta aho-ra) es precisamente el tratamiento de la carnecon diversas concentraciones de Ca2+ (AlarcónRojo y Dransfield, 1989; 1995; Got et al.,1996).

Actualmente sabemos que el sistema calpaínicoconsta, en los vertebrados, de tres proteínasbien identificadas y seis variantes de mRNA queportan el código de proteínas clasificadas, porhomología de secuencia, como pertenecientesa la familia de las calpaínas (Goll et al., 1998).Las tres proteínas bien estudiadas son las dosenzimas ya mencionadas, m-calpaína y µ-calpaína, y la calpastatina, una proteína cuyaúnica actividad conocida es la inhibición de lasdos calpaínas.

La actividad del sistema calpaínico desempeñaun rol fundamental, tanto en el crecimiento delmúsculo esqueletal, como en el grado de ablan-damiento provocado por la maduración de lacarne. La calpastatina parece ser el componentevariable del sistema: la actividad calpastatínicaen el músculo está fuertemente relacionada conla tasa de recambio (turnover rate) de la pro-teína muscular y la velocidad de ablandamien-to post mortem (Goll et al., 1998), aunque al-gunos resultados en sistemas modelo sugierenque cierto grado de autolisis calpaínica podríadesempeñar un rol en la limitación del gradode maduración alcanzable mediante la activi-dad de estas proteasas (Geesink y Koohmaraie,1999).

El modelo actualmente aceptado formula queuna actividad calpastatínica alta reduce la tasade recambio de la proteína muscular y está, portanto, asociada, por una parte, con un aumen-to en la velocidad de crecimiento muscular y,por medio de una actividad calpaínica reduci-da en el músculo post mortem, con una menorvelocidad de ablandamiento (Morton et al.,1999; Goll et al., 1998). Esto explica la durezade la carne de los animales tratados conagonistas beta-adrenérgicos (Fiems et al., 1989;Dransfield, 1994).

La alternativa que se perfila como más prome-tedora en la aceleración de la maduración es,según lo anterior, la aplicación de métodos queaceleren el establecimiento del rigor mortis, y

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permitan así pasar lo antes posible a la etapade maduración. El acortamiento sustancial dela fase de establecimiento del rigor mortis per-mitiría de este modo realizar una maduracióncorta, pero a temperatura relativamente alta,con un grado considerable de ablandamiento.

La electroestimulación cumple con tales requi-sitos.La electroestimulaciónLa estimulación eléctrica de canales de anima-les de abasto, que fue patentada originalmentepor Harsham y Deatherage (1951) como mé-todo para ablandar la carne, ya había sido en-sayada por Benjamín Franklin casi 200 añosantes para producir el mismo efecto en carnede pavo (Cuthberson, 1980). Fue, sin embar-go, la aparición del fenómeno del acortamien-to por frío en sistemas de refrigeración rápiday ultrarrápida de carne lo que ocasionó que laelectroestimulación viniera a adquirir la enor-me importancia que tiene hoy día.

La electroestimulación (electrostimulation:ES), como se conoce industrialmente, tienecomo consecuencia fundamental una acelera-ción de los procesos post mortem en el múscu-lo, en particular la desaparición del ATP y eldescenso del pH. Si se aplica un procedimien-to eficaz, el pH final se alcanza en unas 4 ho-ras, en lugar de las 15 a 20 que usualmenterequiere en canales no estimuladas (Bendall,1980).

Tal efecto acelerador otorga a la ES una im-portancia vital el relación con la practicabilidadde los procedimientos de maduración, por cuan-to abre la posibilidad de alcanzar el inicio de lamaduración (una vez agotados el ATP y elfosfato de creatina que es su reservorio en losprimeros momentos post mortem) mientras lacanal está aún caliente. Demorando algo el ini-cio de la refrigeración, se puede lograr una pri-mera fase muy activa de la maduración (Taylor,1987).

Aunque los primeros ensayos en Nueva Zelanda

se orientaron a res y cordero (Chrystall yHagyard, 1975; Gilbert y Davey, 1976), la apli-cación de esta tecnología se ha extendido a lacarne de cerdo (Taylor et al., 1995a; 1995b) ya aves de corral (Walker et al., 1995; Birkholdy Sams, 1995).

Aunque la primera publicación de lo que pu-diéramos llamar la era actual de la ES se pro-dujo en 1973 (Carse, 1973), la patente deHarsham y Deatherage (1951) ya delinea conbastantes detalles parámetros de ES que se ase-mejan mucho a los que se usan en la actuali-dad. El documento describe un proceso paraablandar la carne de res mediante el paso deuna corriente a lo largo de la canal, entre elec-trodos fijados a sus extremos. El voltaje debíaser suficientemente alto para vencer la resis-tencia de la musculatura y permitir que fluyerala corriente (Taylor, 1987). Aunque voltajes de40 V o menos podían estimular las canales, eraentre 100 y 3 000 V que se obtenían resulta-dos más consistentes. Con estas condicionespodían obtener valores de pH entre 6,0 y 6,2en apenas una hora después del sacrificio.

Estos autores también observaron que la capa-cidad de reacción al estímulo (“irritabilidad”)de las canales disminuía con el tiempo, y por lotanto la ES debía realizarse lo antes posibledespués del sacrificio. La también estudiaronla frecuencia requerida, y observaron que de-bía ser superior a 10 Hz.

El tratamiento propuesto por Harsham yDeatherage (1951) resulta demasiado prolon-gado según las normas actuales: 10 minutos a1 500 V, y una frecuencia entre 20 y 60 Hz,aplicado a los 10 minutos del sacrificio. Lascanales estimuladas se mantenían a 20ºC du-rante 14 horas, lo cual da una temperatura de27ºC en el centro de la pierna, y se pasabanentonces a una cámara a 4ºC. A los 2 días, lascanales así tratadas resultaban tan blandas comolas maduradas convencionalmente durante 15días.

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Figura 2-5. Electroestimulación de canales y bandas de res. a: canal de res lista para laaplicación del estímulo, 30 minutos post mortem; b: la misma canal durante la aplicacióndel estímulo (650 V pico; 25 Hz ); c: banda (media canal) de res instantes antes de laaplicación del estímulo, 50 minutos post mortem; d: la misma banda durante la aplicacióndel estímulo (650 V pico; 25 Hz). Tomado de Bendall (1980).

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De los resultados de Harsham y Deatherage(1951) con diferentes voltajes ya se pueden in-tuir las dos modalidades en que se escindiódesde un inicio la aplicación de la ES: con bajoy alto voltaje. En esencia se trata de un proble-ma de costo de inversión: el uso de voltajesaltos (según las normas en muchos países, porencima de 100 V, exige medidas severas de se-guridad, lo cual casi imposibilita la operaciónmanual, no automática. Las instalaciones de EScon alto voltaje, por tanto, requieren costos deinversión y operación mucho mayores (Taylor,1987).

La ES se puede lograr con voltajes muy bajos:la propuesta australiana de bajo voltaje era de45 V (pico) (Bouton et al., 1980), aplicadamediante una sonda rectal y otra nasal, con granseguridad para el operador. Con tan bajosvoltajes, sin embargo, es necesario aplicar elestímulo no más de 5 minutos después del sa-crificio, dado que la conducción eléctrica deberealizarse a través del sistema nervioso de lares, aprovechando su funcionalidad residual.Esto exige estrecha supervisión de la opera-ción, para asegurar la obtención de resultadosconsistentes.

La ES con alto voltaje, por el contrario, puedegarantizar una conducción eléctrica adecuadadirectamente a través de la musculatura, y pue-de aplicarse bastante tiempo después del sacri-ficio, ya con la canal eviscerada y desollada.

Bendall et al. (1976) obtuvieron los mejoresresultados (óptima caída del pH) con voltajesentre 600 y 700 V (pico), a 25 Hz, aplicados apinzas sujetas al tendón de Aquiles y al cuello.En general, es más conveniente electroestimularcanales que bandas (medias canales), dado queestas últimas, al contraerse, se doblan de talmodo que a veces su extremo inferior se elevahasta 150 cm por encima de su posición nor-mal de reposo (ver Figura 6).

Probablemente la insistencia de Bendall en unafrecuencia de 25 Hz venga de la conveniencia

de lograrla, puesto que es un submúltiplo de lade su suministro de corriente alterna, que es de50 Hz. Probablemente en nuestro caso podría-mos trabajar con relativa facilidad a 15 ó 30Hz, submúltiplos de nuestros 60 Hz.

El propio Bendall (1980) resume losparámetros recomendados por norteamerica-nos, neozelandeses y británicos, del siguientemodo: voltaje: entre 600 y 1 600 V, a una fre-cuencia entre 15 y 25 Hz. No otorga gran im-portancia a la anchura del pulso, afirmando queobtuvieron buenos resultados con anchurasentre 20 y 40 ms.

Aceleración de la maduración por la ES

Marsh (1985) ha resumido las consecuenciasde la ES: evitación del acortamiento por frío;ablandamiento de la carne y disrupción mecá-nica de las fibras musculares. La proporciónrelativa de los tres efectos está en dependenciade la velocidad de refrigeración: en sistemasde refrigeración muy rápida, el primer efectopredominará; si la velocidad de refrigeraciónes lenta, el segundo efecto será más importan-te y, con algunos sistemas de ES muy violenta,la contribución del tercer efecto será mayor.

En nuestras condiciones, con sistemas de refri-geración más bien lentos, es presumible que sepodrá lograr un efecto de maduración acelera-da, con ablandamiento de la carne.

Hay informes de resultados muy favorables,incluso sin aplicar demora en la refrigeración.Gariepy et al. (1990) hallaron que la sola apli-cación de ES (600 V, 15 Hz, 1 minuto) en ca-nales de novillos permitió alcanzar en 24 a 48horas el mismo grado de maduración que ellogrado en canales no estimuladas en 144 ho-ras.La aplicación de alta presiónEl tratamiento de los alimentos con alta pre-sión como método de reducción del conteomicrobiano es un tema de gran actualidad (Katzy Mermelstein, 1996; Oakley, 1997). El méto-

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do ha sido ensayado anteriormente, sin resul-tados particularmente impresionantes, comométodo de ablandamiento y aceleración de lamaduración de la carne.

Elgasim y Kennick (1982) estudiaron el efectodel tratamiento a alta presión (101 MPa) sobrela microestructura, el pH, la longitud desarcómero y los valores de cizallamiento porla cuchilla Warner-Bratzler, del músculolongissimus dorsi de bovino, en pre-rigor, a37ºC. Observaron que las muestras tratadas conalta presión mostraban disrupción de la estruc-tura miofibrilar, así como valores más bajos depH y cizallamiento y sarcómeros más cortosque las no tratadas. La liberación de Ca2+ porla disrupción de las mitocondrias y el retículosarcoplásmico podría explicar el carácter con-tradictorio de algunas de estas observaciones.

Suzuki et al. (1990) estudiaron el efecto de pre-siones aún mayores (100-300 MPa) sobre mús-culo de bovino post rigor, para evaluar la efi-cacia del tratamiento como procedimientoablandador o acelerador del ablandamiento.Lograron efectos crecientes al aumentar la pre-sión de tratamiento, hasta alcanzar un máximocon 300 MPa durante 5 minutos. Los grandescambios observados en la microestructura dela carne no se reflejaron en el patrónelectroforético de las proteínas miofibrilares,ni incluyeron la degradación de los discos Zque se experimenta en la maduración natural.Ueno et al. (1999) encontraron también simili-tudes en la disrupción de la estructura de loselementos conectivos, en este caso del retículoendomisial, entre muestras maduradas natural-mente durante 21 días a 2ºC, y muestras trata-das a presiones entre 100 y 400 MPa durante 5minutos a 4ºC.

Algunos investigadores han reportado incre-mentos en actividades enzimáticas de impor-tancia en los procesos de maduración median-te la aplicación de alta presión. Así, Nishiwakiet al. (1996) hallaron que los cambios en la

actividad ATPásica aumentada por Mg y susensibilidad a la fuerza iónica eran similares enmiofibrillas de músculos sometidos a presio-nes de hasta 200 MPa a las observadas enmiofibrillas maduradas durante 7 días. Estosautores computaron además un Índice Bioló-gico de Maduración Miofibrilar, que encontra-ron que alcanzaba los mismos valores en lasmiofibrillas tratadas con alta presión y las ma-duradas naturalmente, y consideran que loscambios se producen en los filamentos delga-dos antes que en los gruesos. Otsuka et al.(1998), por otra parte, centraron su estudio enel complejo multicatalítico de proteinasas(MCP: una proteinasa intracelular con un pesomolecular de 700 kDa) empleando, entre otrosfactores, presiones entre 0 y 400 MPa. Con-cluyeron que el MCP puede tener efectoablandador, por mantener su actividad a pHácido, como el existente durante la maduraciónnatural, y ante agentes desnaturalizantes sua-ves, como la alta presión.

En resumen, la aplicación de altas presiones noparece prometedora como tratamientoablandador o acelerador de la maduración, sinoque parece haber hallado simplemente un lu-gar como herramienta en estudios básicos so-bre la blandura y los mecanismos de su modifi-cación, tal como la empleó Locker (1986) enla búsqueda de una interpretación integradorade los complejos procesos involucrados en elablandamiento de la carne y Kurth (1986) ensu estudio del efecto de tratamientos por calory alta presión sobre la actividad de la catepsinaB1.

Se han ensayado también otros agentes físicos,como el ultrasonido, con similar intención y lamisma falta de resultados prometedores (Gotet al., 1999).La suspensión pélvica de la canalUn método sumamente simple que se ha pro-puesto para aumentar la blandura de la carneen los cortes más valiosos, no se refiere a as-

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pectos químicos o bioquímicos de la madura-ción como tal, sino al control de las condicio-nes mecánicas en las que determinados múscu-los entran en rigor.

Ya se conocía que los músculos en pre-rigorson extensibles hasta cerca de un 140 % de sulongitud original en reposo, y que la restric-ción de la contracción provocada por el rigores importante para evitar el solapamiento delos filamentos miofibrilares y el consecuenteendurecimiento del músculo.

Investigadores australianos llevaron a la prác-tica estos conceptos colgando canales de respor el hueso de la cadera (Bouton et al., 1973),de tal manera que los músculos más valiososde la pierna experimentan un estiramiento(stretching) moderado, pero suficiente paraque, al entrar en rigor, el menor grado desolapamiento de sus miofibrillas resultase encarne más blanda, por lo cual acuñaron el tér-mino tenderstretch (estiramiento blando) parael proceso.

Numerosas publicaciones posteriores han con-firmado en todos los casos la efectividad delmétodo, tanto en reses (Hostetler et al., 1975;Joseph y Connolly, 1977; Stouffer, 1977; Aberley Judge, 1979; Smith et al., 1979; Jeremiah etal., 1984), como en cerdos (Moller yVestergaard, 1986; Moller et al., 1987;Dransfield et al., 1991; Taylor et al., 1995;Wood et al., 1995) y ovejas (Dani et al., 1982;

Figura 2-6. Canales bovinas suspendidas pordiferentes métodos: a) según el método tra-dicional, colgada por el tendón de Aquiles,y b) según el método del tenderstretch, porel foramen del acetábulo.

Solomon y Lynch, 1991).

Sólo un trabajo reciente (Eikelenboom et al.,1998) ha cuestionado la eficacia deltenderstretch desde el punto de vista de suinteracción con la temperatura de cocción, peroalgunas de las ensayadas son sorprendementebajas (55º y 60ºC). Este es un método a ensa-yar si se desea mejorar la calidad de la carne aproducir.

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Las características de la carne que contribuyena su aceptabilidad por el consumidor son aque-llas que la hacen agradable a la vista, al olfato yal paladar. El aspecto, el aroma, el sabor, lajugosidad, la dureza y el color son atributossensoriales que definen la calidad de la carne yestán influenciados por la especie, la raza, laedad, la dieta, y el manejo de la carne postmortem.

La textura de la carneLa dureza o ternura de la carne es uno de losatributos más importantes de su calidad(Lawrie, 1985). Este atributo no es tan varia-ble en la carne de cerdo, carnero o ternera, perosí en la carne de vacuno. Los principales com-ponentes de la carne que contribuyen a su ter-nura o dureza son el tejido conectivo, las fi-bras musculares y los lípidos asociados al teji-do muscular, aunque estos últimos son los demenor importancia en este aspecto (Smith etal., 1978).

El tejido conectivo y las fibras musculares in-fluyen en la dureza de la carne de maneras to-talmente diferentes. El tejido conectivo la afectamediante un incremento lento y dependiente dela edad en la estabilidad de los puentesinterfibrilares durante la vida del animal, mien-tras que las proteínas miofibrilares influyen pormedio de un rápido acortamiento debido al in-cremento en el número y organización de lospuentes de actomiosina después de la muertedel animal (Marsh y Leet, 1966).

Muchas de las variaciones que existen entre losmúsculos de un animal se deben a las diferen-cias en la proporción y naturaleza del tejidoconectivo, principalmente el colágeno, aunque

las fibras de elastina y reticulina presentes tam-bién pueden contribuir.Contenido y solubilidad del colágenoSe piensa que la disminución de la blandura dela carne a medida que el animal envejece estámuy relacionada con los cambios que sufre eltejido conectivo. Con el envejecimiento, el nú-mero de enlaces intermoleculares en las fibrasde colágeno se incrementa, particularmente enforma de enlaces covalentes entre moléculasde tropocolágeno. Esto trae como resultadouna disminución en la solubilidad del colágenoy un incremento de la resistencia al corte (Crosset al., 1973). Los músculos de los animales muyjóvenes son mucho más tiernos que los de losviejos a pesar de tener más colágeno total, de-bido a que en los animales jóvenes este colágenoes de alta solubilidad y en los viejos es másreticulado y menos soluble (Lawrie, 1985).

En las moléculas de colágeno se establecenespontáneamente puentes cruzados cuandoaquellas se empaquetan en fibras como resul-tado de la lisil oxidasa. Los puentes pueden serintra o intermoleculares. Los intramolecularesse producen cuando se unen dos cadenas alfade la misma molécula de colágeno de formacovalente; los intermoleculares se forman alunirse dos o más cadenas alfa de dos o másmoléculas de colágeno. Las uniones formadaspueden ser de diverso tipo: así, una condensa-ción aldólica entre dos aldehidos activados sedenomina puente cruzado reducible, y puederomperse en condiciones débilmentereductoras, a diferencia de los puentes cruza-dos maduros, que son estables a altas tempera-turas y valores extremos de pH. El colágeno

PrPrPrPrPropiedades oropiedades oropiedades oropiedades oropiedades orggggganolépticasanolépticasanolépticasanolépticasanolépticasde la carde la carde la carde la carde la carnenenenene3

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de los animales jóvenes presenta mayor núme-ro de puentes cruzados reducibles que los ani-males viejos (Cross et al., 1978a).

Para el ablandamiento de las carnes se empleanmétodos que actúan sobre el tejido conectivo.Entre estos está el empleo de ácidos débiles,como vinagre o jugo de limón, tradicionalmenteutilizado en la cocina para ablandar las carnes.Este efecto se debe a que el colágeno se hinchaen condiciones de bajo pH, para lo cual requieredel rompimiento de algunos enlaces de hidró-geno dentro de la fibra de colágeno. Tambiénse emplean enzimas proteolíticas, como lapapaína, que degradan las proteínas de la car-ne, incluyendo al colágeno. Estas enzimas pue-den introducirse en el sistema circulatorio an-tes o después del sacrificio o aplicarla directa-mente sobre la superficie de los cortes de car-ne. También se puede ayudar a hacer la carnemas comestible mediante algún tratamientomecánico como molido, cortado o machaca-do, pero la eficacia de su acción depende de suefectividad en la destrucción del tejidoconectivo (Forrest et al., 1975).

Cuando la carne se cocina, las proteínas se des-naturalizan y se producen cambios en su confi-guración. El calor cambia la estructura del teji-do conectivo y la de las proteínas miofibrilares,lo cual puede influir significativamente en ladureza de la carne.

Durante el cocinado se producen dos cambiosfundamentales: las fibras musculares se hacenmás duras y el tejido conectivo se hace másblando. Lawrie (1966) resumió los efectos delcalentamiento sobre las estructuras de la carnecomo una combinación de ablandamiento deltejido conectivo debido a su solubilización yformación de gelatina, y de endurecimiento delas fibras miofibrilares debido a la coagulaciónde las proteínas miofibrilares.

Cuando el colágeno se calienta se producen enél cambios físicos que incrementan susolubilidad. A diferencia de otras proteínas, el

colágeno se contrae, estado que se conocecomo encogimiento del colágeno. Este cam-bio va acompañado por un incremento en lasolubilidad. El primer cambio que tiene lugares el acortamiento físico de la fibra de colágenoa 1/3 de su longitud original. Esto ocurre a unatemperatura cercana a 56°C y alcanza a la mi-tad de la fibra de colágeno a los 61-62°C. Auna temperatura más alta (72-74°C), al acor-tamiento rápido del colágeno le sigue un endu-recimiento de la proteína y rigidez (Machlik yDraudt, 1963). Si la cocción se realiza medianteun calentamiento prolongado a una tempera-tura más elevada, cerca de los 80°C y en pre-sencia de agua, el colágeno se hidroliza com-pletamente y se forma gelatina. De ahí que elcolágeno se haga más tierno con el calentamien-to y aumente su capacidad de retención de agua(Etheritong y Sims, 1981; Sims y Bailey, 1981).

Podemos decir, por tanto, que una carne conalto contenido de tejido conectivo colagenosono tiene necesariamente que ser dura, siempreque se emplee un método de cocción adecua-do, que debe ser cualquiera que utilice agua yque mantenga por un tiempo prolongado unatemperatura alta (Cross et al., 1978b). Laelastina del tejido conectivo no se afecta con elcalor, pero este factor sólo es importante enaquellas carnes con un alto contenido deelastina.

Otro factor que determina el grado de ternurade la carne es el estado de contracción post-rigor, condición que se controla en parte por elgrado de tensión en el músculo durante el ri-gor. Según Locker (1959), los músculos de unacanal de vacuno entran en rigor mortis en dife-rentes estados de contracción. Este investiga-dor también demostró que los músculos rela-jados eran más tiernos que los que se habíanacortado o contraído. Estas diferencias entremúsculos son también causa de las variacionesen la dureza que se pueden encontrar entre di-ferentes porciones de un mismo corte de car-ne.

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Cuando la carne se cocina a una temperaturapor encima de 64°C, las proteínas miofibrilaresse coagulan, disminuye su solubilidad y se en-durecen. Esta pérdida de la solubilidad de lasproteínas depende del tiempo y temperatura decalentamiento, cambios que se miden por me-dio de la capacidad de retención de agua.

Altas temperaturas de cocción reducen la ca-pacidad de retención de agua y el tiempo decalentamiento es importante entre 30 y 70°C,intervalo de temperatura en el que se produceuna disminución brusca de la capacidad de re-tención de agua a mayor tiempo de calenta-miento (Hamm,1966).

La jugosidad es otro atributo sensorial esen-cial para la aceptación de la carne por el con-sumidor: la ausencia de jugosidad limita seve-ramente su aceptabilidad. Las principales fuen-tes de la jugosidad detectada por el consumi-dor en la carne son el contenido de grasaintramuscular y el contenido de agua (Forrestet al., 1975).

La mayoría de los trabajos que estudian la ju-gosidad de la carne muestran que existe unarelación muy estrecha entre jugosidad y conte-nido de grasa, por lo tanto todos los parámetrosque condicionan el contenido de grasaintramuscular se verán reflejados en la jugosi-dad de la carne (Lawrie, 1966). Así, las carnesmás grasas, con más marmorización(“marbling”), de los animales maduros, podríanser más jugosas que la de los animales jóvenes,que tienen menor “marbling”. La distribuciónde los lípidos en el músculo puede actuar comouna barrera a la pérdida de humedad durante lacocción. De esta manera la carne que tiene“marbling” se contrae menos durante la coc-ción y es más jugosa (Smith et al., 1982). Comoel contenido de grasa es relativamente unifor-me, las diferencias de jugosidad de los cortesde carne deben estar muy relacionadas con lacapacidad del músculo para retener el aguadurante la cocción.

La dureza y la jugosidad están íntimamente re-lacionadas. A menor dureza, más rápidamentese liberan los jugos al masticar; sin embargo,para carnes duras, la jugosidad es mayor y másuniforme si la liberación de jugo y grasa es len-ta. Por lo tanto, todo parece indicar que elparámetro que más influye sobre la jugosidadde la carne es el mismo proceso de cocinado(Cross, 1986). La carne que se hace menos ju-gosa por un cocinado intenso, también se hacemás dura.

El sabor y aroma de la carneLípidos y aromas específicosCuando la carne se calienta ocurre una serie demodificaciones en los compuestos presentes enella que producen aromas y sabores caracterís-ticos, muy agradables. Son las reacciones deestos compuestos, o precursores, las que apor-tan la sensación compleja que se conoce comoflavor (o flavour, en su ortografía británica)de la carne. La química del sabor de la carne secentra en el estudio de los precursores y losvolátiles que estos producen(Horstein yWasserman, 1986).

Las sensaciones que se producen de sabor yaroma de la carne resultan de una combinaciónde factores difíciles de separar. La percepcióndel sabor involucra la detección de los cuatrosabores básicos (salado, dulce, amargo y áci-do) por medio de las terminaciones nerviosasen la superficie de la lengua. El aroma se de-tecta cuando numerosos materiales volátilesestimulan las terminaciones nerviosas en el re-vestimiento del canal nasal. La sensación finalque se siente cuando se come carne cocinadaes una combinación de estímulos gustativos(sabor) y olfativos (olor) (Forrest, 1975).

Los precursores son los diferentes constituyen-tes de la carne como proteínas, lípidos,carbohidratos, vitaminas y otros compuestosorgánicos, que bajo el efecto del calor reaccio-nan para producir una mezcla de componentesvolátiles que son característicos del aroma.

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Según la temperatura y el tiempo de cocción,así será el tipo y la cantidad de estos compo-nentes (Chang y Petersson, 1977; Horstein yWasserman, 1986).

Los aminoácidos y proteínas sirven de fuentede amonio libre cuando se calientan, y las pro-teínas que los contienen son precursores deácido sulfhídrico. La liberación de éste seincrementa con el tiempo y la temperatura,como resultado de la desnaturalización de lasproteínas y la reducción de los puentes disulfuroa grupos sulfhidrilo. Arnold et al., (1969) tam-bién identificaron a la tiamina como precursorpotencial del ácido sulfhídrico.

Los carbohidratos sufren rápidamente reaccio-nes enzimáticas después del sacrificio. Se hanencontrado compuestos como glucosa,fructosa, ribosa, inositol, glucosa 6-fosfato yfructosa-1 en extractos acuosos de tejidoscárnicos (Jarboe y Mabrouk, 1974). Loscarbohidratos se degradan durante el calenta-miento dando lugar a compuestos que formanparte de la fracción volátil que aporta el aro-ma.

El ácido láctico que se produce por la degra-dación enzimática postmortem de la glucosa yel glucógeno es otro precursor de los compo-nentes del sabor de la carne porque afecta elpH de los tejidos y esto puede influir en lasreacciones químicas que ocurren durante elcalentamiento.

Los lípidos que existen en el tejido animal enforma de triglicéridos, glicolípidos, fosfolípidosy lipoproteínas, pueden autoxidarse a tempe-raturas tan bajas como 60°C y dar lugar alactonas, cetonas, alcoholes y ácidos grasosmenores.

Horstein y Wasserman (1986) plantean que loscomponentes de la carne y los productos de sudegradación pueden sufrir reacciones cuandose calientan, entre ellas:

• la reacción entre aminoácidos y azúcares

(reacción de Maillard) para producircompuestos de pardeamiento noenzimático;

• el ácido sulfhídrico puede reaccionar conlos productos de la degradación de loscarbohidratos con o sin grupos amoniospara formar tiofenos, mercaptanos,tiazoles, y otrcs ompuestos azufrados;

• el nitrógeno aminoacídico puede reaccio-nar directamente con azúcares o con susproductos de degradación para formarpirazinas.

Aproximadamente el 70 % de todos los com-puestos volátiles de la carne son carbonilos(aldehidos y cetonas), furanos, pirazinas y com-puestos azufrados (Dwivedi, 1975). Lareactividad de los carbonilos puede favorecerla formación de compuestos aromáticos, comocetonas complejas cíclicas, por condensaciónde carbohidratos con aminoácidos durante elcalentamiento, y algunas furanonas complejas(Herz y Chang, 1970). Los compuestosfuránicos se producen por la degradación tér-mica de los carbohidratos, y pueden reaccionarcon compuestos azufrados o nitrogenados paraformar compuestos como furfuril-metil-sulfuroy (2-furil) pirazina. También pueden formarcompuestos que desarrollan el aroma a asadocuando reacionan con cisteína. Las pirazinas sonpotentes compuestos que influyen en el flavor,se han identificado alrededor de 30 pirazinasen las carnes cocinadas de cerdo y res; ellas seforman a partir de los 70°C, de ahí que esténpresentes sólo en carnes cocinadas por encimade esta temperatura. Los compuestos azufrados,como los tioles de compuestos como el meta-no, el propano y el butano, probablemente jue-guen un papel importante en el aroma de la car-ne; Shibamoto y Russell (1976) calentaron glu-cosa con amoníaco mientras burbujeaban SH2en la solución y encontraron que los volátilesrecordaban el aroma de la carne de vacuno.

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Factores que afectan el sabor yaromaPodemos decir que el sabor y aroma de la car-ne son características inherentes a la muestrade carne que se tome, ya que van a estar influi-dos por algunos factores anteriores al sacrifi-cio como la especie, el sexo, la edad, la raza, ladieta y, también pueden estar afectados por lamanipulación y almacenamiento de las carnesdespués del sacrificio.

Los diferentes sabores entre especies puedenestar influidos por variaciones dentro de las cla-ses de precursores básicos. Los lípidos son losque más contribuyen en este aspecto: las frac-ciones lipídicas en vacuno, cerdo y cordero di-fieren cualitativa y cuantitativamente en la com-posición de sus ácidos grasos, lo que contribu-ye a la diferencia de sabores entre especies.Además, las grasa sirven como depósitos desustancias liposolubles ((Lawrie, 1984).

Entre razas, sobre todo de vacunos, se han en-contrado diferencias en el sabor de las carnes.Branaman et al., (1962) comprobaron que elsabor de las carnes provenientes de la razaHereford era más intenso que el de las razaslecheras Holstein. También se han encontradoque las carnes las razas Holstein y Charolaistienen menos aceptación que otras razas ingle-sas de vacuno (Ziegler et al.,1968) y, en la car-ne de cerdo un sabor significativamente dife-rente entre las carnes de verracos de las razasLandrace y Large White (Patterson y Stinson,1971).

Hay diversidad de criterios entre los investiga-dores en cuanto a si el sabor y el aroma de lacarne se intensifican con la edad. Algunos cien-tíficos consideran que la edad a la que la ma-yor parte del ganado ovino y vacuno desarro-llan su sabor característico es a los 12 meses(Paul et al., 1964; Herz y Chang, 1970), mien-tras que otros consideran que es a los 18 me-ses (Simone et al., 1959; Patterson, 1974).

La dieta influye sobre el sabor de la carne. Seha comprobado que la carne de vacuno alimen-tado con grano es superior a la de los animalesalimentados con hierba en su último períodode cría, independientemente de la edad (Lawrie,1984).

Otro aspecto que se ha encontrado que influyeen el sabor y aroma de la carne es el pH finaldel músculo. Como se sabe, las carnes de ani-males bien alimentados y no estresados tienenun pH final normal en el intervalo de 5,4-5,8.Si el animal sufre estrés antes del sacrificiopuede dar lugar a bajos niveles de ácido lácticoen el músculo por la glicólisis anaeróbica postmortem y un pH final más elevado. La intensi-dad del flavor de la carne de ovinos desciendea medida que aumenta el pH final del músculo,al tiempo que aumenta correlativamente el ca-rácter aromático no cárnico de la muestra(Lawrie, 1984).

Las condiciones de almacenamiento son de par-ticular importancia sobre los cambios que ocu-rren en el sabor y aroma de la carne después deun período largo de almacenamiento en refri-geración. Puede producirse el rompimiento dealgunos componentes, pérdida de componen-tes volátiles, oxidación de otros componentesy crecimiento microbiano.

Estos cambios pueden producir compuestos de-seables y no deseables. Entre los últimos estála destrucción de los mononucleótidos adeno-sinmonofosfato (AMP) e inosinmonofosfato(IMP), que son valiosos potenciadores del sa-bor, y la aparición de algunos compuestos pro-ducidos por microorganismos, especialmentepor mohos y levaduras. También se puedendesarrollar sabores indeseables durante el al-macenamiento de las carnes debido a los cam-bios oxidativos en las grasas. La rancidez delas carnes ocurre cuando las cadenas de losácidos grasos se rompen en los puntos deinsaturación en presencia de oxígeno y produ-cen compuestos carbonílicos, aldehidos volá-

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tiles de bajo peso molecular responsables di-rectos del aroma rancio.

Pueden producirse sabores indeseables, gene-ralmente amoniacales, por el crecimiento demicroorganismos aeróbicos en la superficie li-bre de la carne, y olores pútridos en las partesprofundas, por el crecimiento de microorga-nismos anaeróbicos. Puede ser también que unacocción incompleta, seguida de una refrigera-ción inadecuada, permita el crecimiento demicroorganismos deteriorativos.

El sabor de verraco

Con respecto al sexo, la única carne que poseeun sabor característico es la de cerdo (Lawrie,1984), por la presencia del esteroide 5 alfa-androsol-16-en-3-ona, en la grasa del verracoy es el responsable de impartirle el olorcaracteístico de esta carne cuando se cocina.Además, está presente el esteroide 16-androsteno, cuya contribución se describecomo un olor a orina, que hace que el consu-midor la rechace.

Es interesante que el olor a verraco esdetectable sólo por una parte de la población.Las mujeres son generalmente más sensibles aeste olor que los hombres.

Conclusiones

Horstein y Wasserman (1986) plantean que delos estudios realizados por Moody (1983),Smith et al., (1983), Cramer, (1983) y Crouse(1983) acerca del flavor y de su relación conlos factores que lo influyen, se puede concluir:

• que los precursores de las carnes magrasson solubles en agua;

• que el principal papel en el desarrollo delcaracterístico flavor de carne magra lorealiza una reacción no enzimática entreazúcares reductores y aminoácidos;

• que las semejanzas en la composición delas fracciones solubles en agua de lacarne magra de vacuno, cerdo y corderopueden responder de las semejanzas enel flavor de la carne “libre de grasa” deestas especies;

• que las proteínas miofibrilares ysarcoplásmicas como tales no contribu-yen al flavor de la carne;

• que los lípidos probablemente contribu-yan a las diferencias entre especies envirtud de su composición y sirvan comoreservorio de sustancias liposolublesolorosas o reactivas que son característi-cas de las diferentes especies.

81

Química y Bioquímica delQuímica y Bioquímica delQuímica y Bioquímica delQuímica y Bioquímica delQuímica y Bioquímica delprprprprprocesamiento de la carocesamiento de la carocesamiento de la carocesamiento de la carocesamiento de la carnenenenene

El procesamiento de la carne y la elaboraciónde productos cárnicos se basan en un conjuntode complejas transformaciones físicas, quími-cas y bioquímicas. Dejando a un ladoimportantísimos pasos físicos de procesamien-to, como todos los que tienen que ver con elpicado y la trituración de la carne, y otros quemerecen consideración con un enfoque máspropiamente químico-físico, como la elabora-ción de emulsiones cárnicas, dos procesos sedestacan al considerar esta área de la Cienciade la Carne desde el punto de vista de la Quí-mica y la Bioquímica: el curado y el tratamien-to térmico, incluído en este último un impor-tante subproceso, el ahumado. Estos serán elobjeto primordial del presente capítulo.

Aspectos químicos ybioquímicos del curadoEl curado consiste en la conservación de lacarne mediante la adición a la misma de salcomún, nitrato y/o nitrito sódico y otras sus-tancias, como, por ejemplo, azúcares, fosfatos,ascorbatos y otras, que contribuyen conjunta-mente a la inhibición del desarrollo bacteriano,el mejoramiento de su color, olor y sabor, y lamodificación de su estructura.Cloruro de sodio y actividad de agua(aw)El cloruro de sodio o sal común es uno de losingredientes básicos y esenciales en toda mez-cla curante, y ha venido utilizándose comopreservante desde tiempos prehistóricos. Suefecto preservante es doble: por una parte, re-duce la actividad de agua del medio, para locual es sumamente eficaz, comparada con otros

solutos, pero además tiene per se un efectoinhibidor de los microorganismos.

Por otra parte, el aumento de la concentraciónde cloruro de sodio en la carne, causa una re-ducción en la actividad de agua de la misma.Es por eso que, a una concentración suficien-temente alta de sal, se inhibe el crecimientomicrobiano y el posterior deterioro de la carnecurada.

Concepto de aw

Cuando se disuelve un soluto no volátil en undisolvente, ocurren cambios en las propieda-des de éste: la disolución obtenida tiene unpunto de fusión más bajo, un punto de ebulli-ción más alto y una presión de vapor más bajaque el disolvente puro.

Estos cambios pueden considerarse indicativosde un aumento de las fuerzas intermolecularesentre las moléculas del disolvente, debido a suinteracción con las moléculas del soluto.

De estos cambios en las propiedades de la di-solución, la disminución de la presión de vaporobedece una ley, llamada Ley de Raoult, cuyaexpresión matemática es especialmente senci-lla:

donde p es la presión de vapor de la disolu-ción, p0 es la presión de vapor del disolventepuro, n1 es el número de moles del soluto y n2es el número de moles del disolvente, siempreen la disolución en cuestión. El primer términode la ecuación viene siendo la reducción relati-

4

n+nn=

pp-p

21

1

0

0 (4-1)

82

va de la presión de vapor del disolvente, y elsegundo es la fracción molar del soluto, unaforma de expresión de la concentración muyusada en los estudios de Química Física.

Esta expresión puede transformarse convenien-temente, dando:

que nos dice que la presión de vapor del disol-vente en la disolución, expresada como frac-ción de la presión de vapor del disolvente puro,es igual a la fracción molar del disolvente. Elprimer término de la ecuación tiene la mismaexpresión que la humedad relativa.

Tomemos una disolución ideal de concentra-ción 1 molal (1 mol de soluto en 1 kg de agua).Esta disolución contendrá, por tanto, 1 mol desoluto en 55,55 moles de disolvente, y la frac-ción molar del disolvente será:

Si tomamos esta disolución y la ponemos enun recipiente cerrado, cuya fase gaseosa tengauna humedad relativa de 98,23 %, la velocidadcon que el agua se evapore de la disoluciónserá igual a la velocidad con que el vapor deagua contenido en la fase gaseosa se condenseen ella. Es decir, que esta disolución está enequilibrio con el vapor de agua a esa humedadrelativa específica, que se conoce como hume-dad relativa de equilibrio (HRE).

Se dice entonces que esa disolución tiene unaactividad de agua (aw) de 0,9823, o sea, que

Aunque la Ley de Raoult y las relaciones que

hemos planteado a partir de ella se formularonpara disoluciones ideales, los principios enun-ciados son también válidos para disolucionesreales, sólo que será necesario tomar entoncesen consideración, además de la concentración,la naturaleza del soluto (una disolución de saltendrá una aw significativamente inferior a unade azúcar de la misma molalidad) y, en menormedida, la temperatura.

Medición y estimación de la aw

La medición de la aw requiere equipos espe-ciales, frecuentemente basados en la mediciónde la humedad relativa de equilibrio. De losprimeros aparatos basados en complicadosmontajes de laboratorio, que requerían un lar-go período para el establecimiento del equili-brio, se ha pasado a equipos electrónicos, por-tátiles, que brindan un resultado confiable enapenas unos minutos.

La mayoría de los equipos disponibles se ba-san en la variación que se observa en laconductividad eléctrica del cloruro de litio conla humedad relativa ambiental. Se coloca lamuestra del alimento en una pequeña cámaramantenida a temperatura constante (general-mente 25 °C) y se obtiene una lectura deconductividad previamente calibrada para serleída directamente como aw por ajuste con unpatrón.

Existe incluso una versión económica de estesistema, basada en el higrómetro de cabello (undispositivo diseñado originalmente para usometeorológico), que es aceptablemente eficaz,sobre todo si se tiene en cuenta su bajo costo.

En realidad, cualquier dispositivo que permitamedir humedad relativa es teóricamente apli-cable, sólo que es necesario restringir el volu-men de aire en el que se alcanza el equilibrio auna cámara lo más pequeña posible, ademásde que se debe controlar rigurosamente la tem-peratura de medición.

Los equipos mejores, sin embargo, son caros,

(4-2)n+n

n=pp

21

2

0

(4-3)0,9823=55,55+1

55,55

(4-4)100HRE=

pp=a

0w

83

con precios de cuatro o cinco cifras, en depen-dencia del grado de elaboración que se desee yse pueda pagar.

La alternativa, cuando no se tiene acceso a lamedición instrumental, es la estimación del va-lor a partir de datos sobre la composición delproducto, en particular el contenido de sal y deagua.

En los productos cárnicos, el componente so-luble que mayor efecto tiene sobre la aw es lasal, que se encuentra casi siempre completa-mente disuelta en el agua que también formaparte de ellos. Un producto cárnico puede con-cebirse, por tanto, como una matriz sólida em-bebida en una salmuera, cuya concentraciónprácticamente define la aw del sistema.

Si se conoce el contenido de sal y de agua en elproducto, expresados en tanto por ciento enmasa (% m/m), la concentración de esa salmue-ra puede calcularse mediante la expresión:

La aw de las salmueras ha sido intensamenteestudiada, y se dispone de tablas que dan losvalores de aw en función de su concentración.

Un método algo más preciso fue desarrolladopor investigadores del Instituto de Investiga-ciones de la Carne de Alemania Federal en1979. Ellos realizaron paralelamente análisis delcontenido de sal y agua en productos cárnicos,midieron su aw y ajustaron una ecuación (unpolinomio de orden 6), expresada en funciónde la concentración de salmuera en el produc-to, tal como la hemos formulado anteriormen-te.

La Figura 4-1 presenta la familia de curvas quese obtiene representando gráficamente esaecuación para productos de diferentes conte-nidos de humedad, según se indica por el nú-mero junto a cada curva, a intervalos del 5 %,

entre 20 y 75 %. Este gráfico puede emplearsepara realizar la estimación directamente a par-tir de los resultados analíticos.

Supongamos que tenemos un producto quecontiene 3,5 % de sal y 45 % de agua (una com-posición normal para un chorizo, por ejemplo).Buscamos en el gráfico la curva correspondien-te a 45 % de agua, y el punto de la curva cuyaabscisa (la dimensión representada en el eje X,que indica el contenido de sal) coincida con elvalor 3, 5. Entonces, la ordenada (la dimen-sión en el eje Y, que indica el valor de aw) co-rrespondiente a ese punto de la curva nos indi-cará el valor de aw buscado, en este caso entre0,94 y 0,95.

Como quiera que éste es un método aproxima-do, no hay que tratar de obtener una gran pre-cisión en la estimación. Para la mayoría de loscasos, una precisión de ± 0,01 será suficienteen la estimación de la aw.

Es también conveniente tener en cuenta queun incremento cualquiera en el contenido desal tiene un efecto mucho mayor sobre la acti-vidad de agua que una variación equivalenteen el contenido de agua. Ésto, que es válidotanto para los valores medidos de aw como paralos estimados, tiene como consecuencia, paralos métodos de estimación a partir de los con-tenidos de sal y agua, que el dato del conteni-do de sal debe conocerse con la mayor exacti-tud posible, preferiblemente con una cercaníade ± 0,1 %. El contenido de agua basta cono-cerlo con ± 1 % para que se puede situar conuna precisión aceptable en el gráfico, estiman-do la posición de la curva correspondiente porinterpolación entre las curvas más cercanas.Efecto antibacteriano de la salEl aporte fundamental de la sal a la conserva-ción de los productos cárnicos es a través de ladisminución de la aw. En este aspecto, la salaventaja con mucho a los demás solutos habi-tuales en los productos cárnicos.

(4-5)aguade%+ salde%

100x salde%

84

0,75

0

0,80

0

0,85

0

0,90

0

0,95

0

1,00

0

00,

51

1,5

22,

53

3,5

44,

55

5,5

66,

57

7,5

88,

5N

aCl (

%)

Aw

Figu

ra 4

.1. G

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o pa

ra e

stim

ar la

aw d

e un

pro

duct

o cá

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spie

n et

al.

(197

9)

75 70 65 60 55 50 45 40 35

3025

20

% H

2O

85

Como se deduce de la expresión de la Ley deRaoult (4-1), el efecto depresor de un solutosobre la aw depende del número de partículas(moléculas o iones) en disolución, y no de lamasa total disuelta. La sal tiene la doble venta-ja de tener un bajo peso fórmula y de disociar-se iónicamente en disolución acuosa, por lo quelogra un efecto mucho más intenso que el de lamayoría de los solutos usuales en estos pro-ductos.

Si se preparan disoluciones de sal, azúcar,polifosfatos, etc., de la misma concentraciónen masa, la sal logra, por las razones indica-das, un efecto depresor de la aw notablementesuperior al de los demás. A esto habría que aña-dir que, mientras otros aditivos se añaden enproporciones muy bajas, de apenas una déci-mas de porciento, la sal generalmente está pre-sente en una proporción apreciable, rara vezinferior al 1,0-1,5 %.

La sal manifiesta, además, un efecto específicoinhibidor de los microorganismos. Si se disuel-ven diferentes solutos en recipientes con unmismo medio de cultivo, hasta lograr alcanzaren todos ellos el mismo valor de aw, aquél enque se utilizó sal como agente depresor de laaw será el menos propicio para el crecimientode una gran variedad de microorganismos.Cloruro de sodio y capacidad deretención de agua (CRA)Por otra parte, el NaCl ejerce un importanteefecto modificador sobre la capacidad de re-tención de agua (CRA) de la carne.

Algunas de las relaciones más interesantes delagua se ponen de manifiesto en el curado porinmersión de la carne en una salmuera: al co-mienzo del curado, el agua y las proteínas so-lubles de la carne fluyen hacia la salmuera delexterior, debido a la mayor presión osmóticade la salmuera. Más tarde, el flujo invierte susentido, ya que el cloruro que difunde hacia elinterior de la carne forma un complejo con lasproteínas cárnicas, que provoca un aumento de

la presión osmótica en el interior del producto,por encima del nivel en la salmuera.

Como otra consecuencia de la asociación deiones a las moléculas de proteína, se experi-menta un aumento de la capacidad de reten-ción de agua de la carne, que se debe al despla-zamiento del punto isoeléctrico de las proteí-nas a valores inferiores al normal, que es aproxi-madamente 5,4. Así, a cualquier valor de pHmayor que el punto isoeléctrico, la capacidadde retención de agua de la carne tratada consal, será mayor que la de la carne fresca. Comoen el proceso de curado se trabaja siempre avalores de pH por encima del punto isoeléctricode las proteínas de la carne fresca, se obtieneuna retención de agua incrementada con la adi-ción de sal. Este aspecto es esencial en la ela-boración de productos curados.

No obstante, si se empleara sólo sal química-mente pura en el curado, se obtendría un pro-ducto de aspecto gris, con color como de car-ne cocinada y un áspero sabor salado, que nosería muy aceptado por el consumidor. Ade-más, a los bajos niveles de adición de sal em-pleados actualmente, no se inhibe lagerminación y desarrollo en el producto de mi-croorganismos anaerobios patógenos, como elClostridium botulinum.Nitritos y nitratosPara suplir estas deficiencias, se complementael efecto de la sal en el proceso de curado conla adición de nitrito y/o nitrato sódico. En elcaso en que se use el nitrato (NO3–), las enzimasmicrobianas (nitrorreductasas) reducen el ni-trato a nitrito, por lo que el empleo del nitritoimplica una vía más directa de obtención delingrediente activo que reacciona con lospigmentos de la carne.

El nitrito tiene varias funciones en el curado dela carne:• estabilizar el color del tejido magro;• contribuir a las características de sabor de

86

la carne curada y• lograr la inhibición del crecimiento de

microorganismos patógenos, y en particu-lar del Clostridium botulinum.

El propósito original de la adición de nitritoparece haber sido la estabilización del color,debido al atractivo color rosáceo, estable al tra-tamiento térmico, que se obtiene con su em-pleo.

El desarrollo del color durante el proceso decurado se debe a la interacción química entreel nitrito y los pigmentos del músculo. Éstosreaccionan con el nitrito para producirpigmentos estables al tratamiento térmico, ca-racterísticos de la carne curada e importantespara la aceptabilidad de los productos cárnicoscurados.

Para lograr en definitiva la formación de estospigmentos ocurre una serie de reacciones quese muestra esquemáticamente a continuación:

Ya sea que se use nitrato o nitrito para el cura-do, ocurre la reducción hasta óxido nítrico(NO), que con la mioglobina produce en defi-nitiva, tras varios pasos intermedios,oxidonítrico hemocromógeno, pigmento rosa-do termorresistente, responsable del color dela carne curada.

Algunos fabricantes, sobre todo los más fielesa los métodos tradicionales, prefieren utilizarnitrato en el proceso, por considerar que brin-da un margen de seguridad, puesto que, almenos teóricamente, funciona como unreservorio de nitrito, que va reduciéndose pau-latinamente y permite mantener un nivel ade-cuado de nitrito para la conservación de losproductos, sobre todo en períodos largos dealmacenamiento.

Ya desde hace tiempo este argumento fue pues-to en duda, y existe evidencia de que el proce-so de reducción de nitrato a nitrito es difícil deregular, y tiende a producir nitritoincontroladamente, provocando nivelesinaceptablemente altos del aditivo, como se hademostrado en estudios sobre conservación debacon Wiltshire. Durante años se ha manteni-do la tendencia hacia procesos más rápidos ycontrolables, que favorecen el uso del nitrito.

Además de su acción sobre el color, otro efec-to importante del curado se manifiesta en elsabor de los productos cárnicos curados.

Ya hace más de medio siglo que se conoce, porestudios realizados sobre la obtención de ba-con con nitrato y nitrito, que el sabor de la car-ne curada se debe exclusivamente al efecto delnitrito. En el estudio de referencia se concluyóque se puede obtener bacon de buena calidadusando solamente sal y nitrito.

Investigaciones posteriores sólo han confirma-do este hecho. En pruebas de triángulo hechascon jueces no adiestrados, éstos seleccionaronlas muestras curadas con nitrito como las desabor «a curado» más intenso, independiente-mente del nivel de sal utilizado o de la presen-cia de azúcar o humo.

La otra razón fundamental para el empleo denitrito en el curado de la carne es su acciónsobre el crecimiento microbiano.

Efecto preservante del nitrito

Aunque de una forma u otra, se ha venido em-

−− ⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯⎯ →⎯ 23 NONO ismosmicroorganporreducción

OHNONO favorablesscondicione22 +⎯⎯⎯⎯⎯⎯ →⎯−

NOMMbMbNO favorablesscondicione ⎯⎯⎯⎯⎯⎯ →⎯+ [ nítricoóxidobinametamiogloo

[ nítricoóxidomioglobina

enohemocromógNONOMb térmicootratamient −⎯⎯⎯⎯⎯ →⎯[ rosadopigmento

]caloralestable

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pleando el nitrito en el curado de la carne des-de tiempo inmemorial, y su empleo directo enlos procesos industriales data de más de 100años, su efecto antimicrobiano se conoce des-de hace algo más de 50, Cuando Tarr demos-tró que el ácido nitroso (HNO2) no disociadoes un agente antimicrobiano efectivo.

El hecho de que el efecto antimicrobiano delnitrito haya sido pasado por alto durante tantotiempo se debe precisamente a que radica en laacción del ácido nitroso sin disociar, y no en ladel ion nitrito NO2–

Cuando se disuelve nitrito de sodio en agua,esta sal se disocia completamente en sus iones,y el ion nitrito, en presencia de los iones H+del agua da lugar al equilibrio:

mediante el cual de forman moléculas de ácidonitroso sin disociar.

Por razones obvias, las concentraciones deequilibrio serán muy dependientes del pH: apH alto, la concentración de iones H+ será muybaja y el equilibrio estará muy desplazado ha-cia la forma iónica, con una concentración deácido nitroso no disociado muy baja. Contra-riamente, a pH bajo, se verá favorecida la for-mación de moléculas no disociadas de ácidonitroso.

La mayoría de los experimentos sobreinihibición con nitrito se realizaban a pH fisio-lógico, muy cercano a la neutralidad, condi-ciones que no favorecían la formación de áci-do nitroso no disociado, y a las que lasnoncentraciones de nitrito necesarias para pro-ducir inhibición eran muy altas.

Fueron los experimentos, ahora consideradosclásicos, de Castellani y Niven, en 1955, losque demostraron claramente este modo de ac-ción, fuertemente dependiente del pH, que ex-plica que en la carne, que tiene normalmente

un pH ligeramente ácido, la inhibición se pro-duzca efectivamente a concentraciones relati-vamente bajas de nitrito.

Así, estos investigadores hallaron que la con-centración necesaria para inhibir el crecimien-to de Staphylococcus aureus a pH 7,0 era deunos 2000 mg/l, mientras que pH 5,5 se logra-ba la misma inhibición con apenas 100 mg/Lde nitrito.

En época más reciente Ingram y Roberts, en elInstituto de Investigaciones de la Carne deLangford, estudiaron detalladamente lainteracción del nitrito con otros factores delmedio, como la temperatura, el pH y la con-centración de sal, definiendo las concentracio-nes mínimas de inhibición para los microorga-nismos patógenos más importantes a diversascombinaciones de estos factores.

Forma de empleo del nitrito

Como el nitrito es tóxico en dosis elevadas (do-sis letal en el orden de los 5 g), en general seevita su uso en forma pura, y se añade a losproductos cárnicos diluido en sal. En Europa,es común que la sal usada en la industria cárnicacontenga 0,5-0,6 % de nitrito de sodio. Comoa los productos se les añade alrededor de 1,5-2,0 % de sal, esto representa una adición si-multánea de entre 75 y 100 ppm de nitrito.

En Cuba, la forma usual de utilización de nitritoes también como mezcla con sal, llamada «salde cura», con un contenido de nitrito de 8,0-8,5 %. La sal de cura se emplea en los embuti-dos a un nivel aproximado de 0,1-0,25 %, conlo que se logra un nivel de adición de nitrito deentre 80 y 200 ppm.Otros aditivos empleados en elcuradoAzúcar

La adición de azúcar en el curado se hace prin-cipalmente para mejorar el sabor, ya que sua-viza el aporte de la sal, contrarrestando la as-

HNOH+NO 2+

2- ↔ (4-6)

88

pereza («quitando el filo» es la expresión queusan algunos autores) del sabor de ésta.

Es muy instructivo, en este sentido, ensayar esteefecto del azúcar sobre el sabor de la sal, pre-parando una disolución de sal al 0,1 % y otraque contenga 0,1 % de sal y 1 % de azúcar. Ladisolución de sal sin azúcar sabe muchísimo mássalada.

A las concentraciones usadas en lasformulaciones de curado, el azúcar no ejerceefecto preservante alguno.

Un efecto secundario del azúcar es la contri-bución, mediante el pardeamiento producidodurante el tratamiento térmico, al color dora-do superficial tan apreciado en algunos de es-tos productos. Este tipo de reacciones quími-cas, llamadas «reacciones de Maillard», ocu-rren típicamente entre sustancias que contie-nen grupos carbonilos, como los azúcares, ylas que tienen grupos amino, como las proteí-nas y aminoácidos, y son responsables del co-lor de leche condensada cocinada y el de la cor-teza del pan.

Polifosfatos

La función de estos aditivos está relacionadacon la reducción de las mermas por pérdida defluido de la carne. Fueron introducidos haciafinales de la década del 60 para reducir la for-mación de gelatina en los jamones enlatados,pero posteriormente su uso se generalizó a lamayoría de los productos cárnicos.

Los polifosfatos son productos de condensa-ción química de unidades de ortofosfato (PO4

3–

), para formar cadenas que contienen dos(pirofosfato), tres (tripolifosfato) y hasta másde 100 átomos de fósforo.

Los polifosfatos actúan de dos formas: elevanel pH del medio, alejándolo del puntoisoeléctrico de las proteínas de la carne, lo cualreduce la interacción de las moléculas de pro-teína entre sí, y coopera a disociar el complejoactina-miosina formado durante el estableci-

miento del rigor mortis. Ambos efectos tien-den a «aflojar» la red de proteínas miofibrilaresque retiene el agua de la carne, ampliando elespacio en que esta agua está retenida y evi-tando la exudación.

Se conoce que el polifosfato realmente efecti-vo para lograr el resultado antes descrito es elpirofosfato (P2O7

4–). Cuando se usanpolifosfatos de mayor grado de condensación,como el tripolifosfato o el hexametafosfato,estos sufren hidrólisis paulatina en la carne hastaproducir pirofosfato, que es el agente activoen el aumento de la capacidad de retención deagua.

El uso del pirofosfato en la elaboración de ja-mones se ve limitada por su baja solubilidad ensalmueras, por lo que se usa siempre en mez-clas con tripolifosfato, que es el más empleadopor ser más soluble, y con hexametafosfato,también bastante soluble.

Solamente los fosfatos alcalinos son efectivospara aumentar la capacidad de retención deagua de la carne. Los fosfatos ácidos puedenreducir el pH y provocar una mayor exudación.

Ascorbatos

Las sales del ácido ascórbico y su isómero óp-tico, el ácido eritórbico, se emplean para ace-lerar el desarrollo del color en la carne curada,y para estabilizarlo una vez formado.

Estas funciones las desempeñan por tres vías:• toman parte en la reducción de

metamioglobina a mioglobina, acelerandola velocidad del curado;

• reaccionan químicamente con el nitrito,aumentando la producción de óxido nitricoa partir del ácido nitroso, y

• actúan como antioxidantes en el producto,contribuyendo a la estabilización del colory el sabor.

El ácido ascórbico tiene propiedades vitamíni-cas (vitamina C), de las que el ácido eritórbico

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carece, pero sus propiedades químicas son idén-ticas, por lo que su uso tecnológico es indistin-to. Esto puede significar una ventaja económi-ca en el empleo del ácido eritórbico.

Agentes saborizantes

La lista de aditivos empleados en la elabora-ción de productos curados se completa con ungrupo de sustancias diversas que influyen dedistinto modo en el sabor: algunos potencian-do o intensificando el sabor característico delproducto, otros aportando algún componentedado que se considere deseable.

La necesidad de este grupo de aditivos surge,sobre todo, debido al incremento en los rendi-mientos con la intención de reducir la propor-ción de carne en el producto. Los productostradicionales, con una alta proporción de car-ne resultan muy costosos y, consecuentemen-te, caros en el mercado. Para reducir los índi-ces de consumo de carne, se introducen ingre-dientes no cárnicos, generalmente de saboresmuy neutros, que diluyen el sabor original delproducto.

Hidrolizados de proteína

Los hidrolizados de proteína son ingredientesmuy baratos, que se obtienen de fuentes vege-tales o de subproductos animales, y que fungensobre todo como potenciadores o enaltecedoresdel sabor, aunque también aportan a éste uncierto componente «cárnico», que pretendereponer o intensificar el aporte de la materiaprima cárnica, presente ahora en proporciónreducida.

En algunas ocasiones su uso tiene un ciertocarácter fraudulento, puesto que, aunque seemplean en proporciones muy discretas, apor-tan una cantidad pequeña, pero significativa,de nitrógeno al producto, elevando el tenoraparente de proteína, un índice del contenidode carne en el producto.

Glutamato monosódico

También potenciador o enaltecedor del sabor,

ha adquirido muy mala reputación en los últi-mos años, sobre todo a partir de la enormepublicidad alrededor del «síndrome del restoránchino», un cuadro alérgico no grave, pero alar-mante, asociado con el consumo de este tipode comida étnica, en la que el glutamato es uningrediente frecuente y particularmente abun-dante.

Aunque el ácido glutámico forma parte de casitodas las proteínas presentes en los alimentos,el uso de los glutamatos, y en particular delglutamato monosódico, ha sido restringido le-galmente en algunos países, de modo que esrelativamente frecuente ahora encontrar la le-yenda «libre de MSG» en forma muy promi-nente en la etiqueta de muy diversos alimen-tos.

Humos líquidos

Se emplean para sustituir el ahumado natural,generalmente por razones de conveniencia tec-nológica, aunque preocupaciones de índoletoxicológica alrededor de componentescarcinogénicos del humo natural, como los hi-drocarburos policíclicos del tipo del benzo-alfa-pireno, también han potenciado su uso.

Tratamiento térmicoEl tratamiento térmico de los alimentos en ge-neral, incluyendo los productos cárnicos, esun proceso desarrollado empíricamente a lolargo de milenios. Por el tortuoso, pero efecti-vo método del «ensayo y error» culinario, lahumanidad ha perfeccionado numerosas varian-tes de tratamiento térmico

Este tratamiento, considerado como procesogenérico, tiene tres objetivos fundamentales:• Por una parte, se busca transformar quími-

ca y bioquímicamente sus constituyentespara hacerlos más fácilmente digeribles. Enel caso de los productos cárnicos, ladesnaturalización de las proteínas es pro-bablemente el proceso más importante,unido a la gelatinización, casi siempre

90

parcial, del colágeno.• Este proceso transforma radicalmente,

además, las propiedades organolépticas delos productos, que se hacen más suaves ala masticación y desarrollan un aroma ysabor más agradable, que contribuye ahacer más placentero su consumo.

• Por último, pero de ningún modo lo menosimportante, el tratamiento térmico es unmétodo de conservación, que contribuye ala seguridad de su consumo, desde elpunto de vista de los riesgos a la salud, yextiende, a veces sustancialmente, ladurabilidad de los alimentos.

Para lograr estos fines, se han desarrollado nu-merosos métodos, todos orientados a los finesbásicos que acabamos de enunciar, pero que selogran en distinta medida y con característicaspropias mediante cada uno de ellos. Un alimen-to se convertirá en un producto diferente se-gún se decida cocerlo, freírlo, asarlo, ahumar-lo en caliente o tostarlo, por sólo mencionarunas pocas de las numerosas variantes de tra-tamiento térmico a las que podría someterse.

Este capítulo se centrará en los métodos de tra-tamiento térmico habitualmente empleados enla elaboración de las piezas curadas ahumadastradicionales, que son el horneo – ya sea conaire seco o con vapor – y el ahumado, y lo harásobre todo desde el punto de vista de su tecno-logía, con énfasis en los procedimientos de apli-cación: temperaturas y tiempos de proceso.El horneo moderno de productoscárnicosAunque en etapas no tan distantes del desarro-llo de la tecnología de la carne, el horneo erasimplemente un tratamiento con aire caliente yhumo, que se prolongaba hasta terminar la coc-ción del producto, ese enfoque es difícilmentecompatible con la eficiencia que demanda laproducción industrial moderna.

Actualmente, cuando hablamos del horneo de

productos cárnicos, estamos refiriéndonos a unproceso complejo que incluye tres fases prin-cipales:• Un secado preliminar, generalmente breve

y que se realiza a temperatura moderada yhumedad relativa baja, cuyo objetivo espreparar la superficie del producto para elahumado;

• el ahumado, generalmente realizado encaliente y que se prolonga hasta alcanzar elgrado deseado en el producto – grado queusualmente se estima por apreciaciónvisual – con una duración algo mayor queel secado; y

• la cocción, que en la tecnología modernase hace con vapor, y que se mantiene hastaalcanzar la temperatura final deseada,generalmente medida en el centro delproducto.

En la Figura 4-2 se presenta un facsímil de unagráfica típica de horneo de jamón pierna. Pue-de apreciarse la fase de secado, de unos 40minutos a 70 °C, después el ahumado a unos83 °C de temperatura promedio, y por últimola cocción con vapor a 76°-77 °C.

La temperatura final deseada en el centro delproducto, 70 °C, se alcanza en algo más de 8,5horas en total.

Es interesante destacar que el control de tem-peratura del equipo siempre admite un interva-lo de variación, que se aprecia en el ancho deltrazo multipunto. El ajuste es siempre más pre-ciso en el tratamiento con vapor.

La fase de secado

Este era uno de los objetivos fundamentalesdel horneo de la carne y, posteriormente, delos productos cárnicos, en la etapa primitivade su aplicación. Se trataba entonces de ase-gurar sobre todo la conservación de la carnemediante el secado, lo cual se lograba median-te un horneo prolongado, casi siempre combi-nado con el ahumado. Hoy esta primera fase

91

das, de modo que experimentan además con-densación de la humedad ambiental sobre susuperficie.

Si el producto se ahuma en esas condiciones,los componentes del humo se depositan irre-gularmente sobre su superficie, produciendo enella, sobre todo en las zonas donde hay gotasde agua, manchas o vetas que afectan su as-pecto. Es necesario, por tanto, secar ligeramen-te la superficie.

Es importante destacar que el agua presenteen las capas superficiales del producto es muyimportante para que el ahumado se produzcasatisfactoriamente (Foster y Simpson, 1961),y no se trata de que sea necesario secar a fon-do el producto. Sólo es imprescindible garan-tizar que la superficie quede libre de gotas deagua, con una humedad razonablemente uni-forme.

Para ello, basta aplicar aire caliente, a tempe-raturas que oscilan entre 60° y 70 °C, con unahumedad relativa baja, alrededor de 40 -50 %,durante 30-60 minutos, para asegurar un seca-do adecuado (Lange, 1976). Para el ajuste dela humedad relativa se recurre a una tablapsicrométrica, que frecuentemente la suminis-tra el fabricante del horno, a menudo grabadaindeleblemente en una plaquita metálicaadosada al panel de control, para fácil referen-cia.

En la Tabla 4-1 se presenta una tabla psicro-métrica, en forma de una tabla de doble entra-da que permite leer el valor de la humedad re-lativa correspondiente a cada combinación detemperaturas de bulbo seco y húmedo. Para unmejor aprovechamiento del espacio de la Ta-bla, en lugar de referir los datos directamente ala temperatura de bulbo húmedo, lo que setabula en su lugar es la diferencia entre ambasmediciones termométricas.

El uso de estas tablas es muy sencillo: si se deseasecar un producto a 70 °C y una humedad re-lativa de 40 %, deberá ajustarse la temperatu-

Figura 4.2. Facsímil de la gráfica de tempe-ratura de un horneo típico de jamón pier-na.

del horneo tiene un propósito muy diferente.

Por la forma en que conduce el proceso de ela-boración industrial de los productos cárnicos,estos llegan casi siempre al horneo con la su-perficie mojada, o al menos húmeda. Si sonpiezas enteras curadas, deben lavarse de la sal-muera o la sal que las cubre, antes de hornearse.Generalmente proceden de cámaras refrigera-

92

ra de bulbo seco a 70 °C y la diferencia entrebulbo seco y bulbo húmedo a 18 °C, lo quecorresponde a una lectura de bulbo húmedo de52 °C.

Cualquiera que sea el modo en que esté dise-ñada la tabla, el modo de utilizarla es básica-mente el mismo: la temperatura a mantenerdebe siempre coincidir con la lectura del ter-mómetro de bulbo seco, y ambas lecturas de-ben corresponder a la humedad relativa busca-da.

El ahumado

Probablemente, en el desarrollo histórico de losproductos curados, el tratamiento térmico seaplicó desde un inicio conjuntamente con elahumado, que es el proceso que se cita en las

referencias más antiguas que se tienen sobre laelaboración de productos cárnicos.

Aunque el ahumado se incluye genéricamenteentre los métodos de conservación, este crite-rio se basa sobre todo en la forma en que estetratamiento se aplicaba originalmente, casisiempre combinado con el logro simultáneo deun grado considerable de secado, en un proce-so prolongado que daba como resultado unahumado muy intenso. Esta imagen tiene real-mente muy poco que ver con los métodos mo-dernos de ahumado, que se han ido suavizan-do en la medida en que han ido evolucionando:• el gusto de los consumidores, hacia la

preferencia por sabores más ligeros ysuaves;

Tem

p. b

ulbo

sec

o –

Tem

p. b

ulbo

húm

edo

(°C

)Tabla 4.1. Tabla psicrométrica empleada para la regulación de la humedad relativa en lacámara durante el horneo.

Temperatura de bulbo seco (°C)44 46 48 50 52 54 56 58 60 62 64 66 68 70 72 74 76 78 80 82 84 86 88 90 92

0 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100 100

1 94 94 94 94 95 95 95 95 95 95 95 95 95 95 95 96 96 96 96 96 96 96 96 96 97

2 89 89 89 89 90 90 90 90 91 91 91 91 91 91 91 92 92 92 92 92 92 92 92 92 93

3 83 84 84 84 85 85 85 86 86 87 87 87 87 87 87 87 88 88 88 88 89 89 89 89 90

4 78 79 79 80 80 80 81 81 82 82 82 83 83 83 83 84 84 84 84 85 85 85 85 85 86

5 74 74 75 75 76 76 77 77 78 78 78 79 79 79 80 80 80 80 81 81 82 82 82 82 83

6 68 69 70 71 72 72 73 73 74 74 74 75 75 75 76 76 76 77 77 78 78 78 79 79 80

7 63 65 66 66 67 68 68 69 70 70 70 71 71 71 72 72 73 73 74 74 75 75 75 76 76

8 59 60 61 62 63 64 64 65 65 66 66 67 67 68 68 69 69 70 70 71 71 72 72 73 73

9 55 56 57 58 59 60 61 62 62 63 63 64 64 65 65 66 66 67 67 68 68 69 69 70 70

10 51 52 53 54 55 56 57 58 59 60 60 61 62 62 63 63 64 64 65 65 66 66 67 67 67

11 47 48 50 51 51 52 53 54 55 57 57 58 59 59 60 60 61 61 62 62 63 63 64 64 65

12 44 45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 54 55 56 57 57 58 58 59 59 60 60 61 61 62

13 40 42 43 44 45 46 47 48 49 50 51 51 52 53 54 54 55 55 56 56 57 57 58 58 59

14 36 38 39 40 42 43 44 45 46 47 48 48 49 50 51 51 52 53 54 54 55 55 56 56 56

15 33 35 36 37 38 40 41 42 43 44 45 46 47 48 49 49 50 51 51 51 52 52 53 53 54

16 30 32 33 34 35 37 38 39 40 41 42 43 44 45 46 46 47 48 49 49 50 50 51 51 52

17 27 29 30 31 32 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44 44 45 46 47 47 48 48 49 49

18 24 26 28 29 30 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 42 43 44 45 45 46 46 47 47

19 21 23 25 26 27 29 30 31 32 33 34 36 37 38 39 40 40 41 42 42 43 43 44 45 45

20 18 20 22 24 25 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 40 41 41 42 43 43

93

A los efectos de una mejor comprensión de laquímica del ahumado, es esencial conocer, almenos someramente, la composición del humoy las propiedades de sus principales fraccionesy componentes.

La combustión completa de la madera, comola que se logra en presencia de abundante oxí-geno, no produce humo, sino dióxido de car-bono y agua. La producción de humo se debe,por tanto, no a la combustión, sino a la pirólisis(del griego: descomposición por el calor) de lamadera.

La madera está formada por tres fraccionessólidas fundamentales: la celulosa, lahemicelulosa y la lignina. La Figura 4-3 mues-tra las fórmulas desarrolladas de la primera yla tercera. De las tres, la celulosa, que es uncarbohidrato que por hidrólisis produce glu-cosa, cuando se deshidrata produce ß-glucosano y, por pirólisis, da ácido acético ysus derivados, pero muy pocos furanos yfenoles, que son los componentes más intere-santes del humo.

Las hemicelulosas son poco estables: ensegui-da se descomponen para dar furano y sus deri-vados, y ácidos carboxílicos alifáticos. Su com-

• las tecnologías de conservación de alimen-tos, que cuentan ahora en su arsenal derecursos una variedad de factores, entreellos materiales y métodos de envase, y laaplicación de la refrigeración, que permitenla reducción de la intensidad de los trata-mientos con los que se combinan; y

• los conocimientos toxicológicos y lapreocupación por eliminar de la dietaaquellas sustancias que representan riesgospotenciales a la salud, entre las cuales secuentan no pocos de los compuestospresentes en el humo, como numerososderivados polifenílicos que son conocidoscarcinógenos (Tilgner, 1970).

El resultado de estas tendencias es que, de unapresencia apreciable de compuestos derivadosdel humo en los productos, se ha ido pasandoa apenas trazas, aplicadas de diversas manerasy sin que tengan un impacto fundamental en lapreferencia de los consumidores.

Características químicas del humo

Del humo de la madera se han aislado cientosde compuestos químicos diversos, entre ellosfenoles, ácidos orgánicos, alcoholes, compues-tos carbonílicos e hidrocarburos.

Lignina

Celulosa

Figura 4-3. Fórmulas desarrolladas de dos de los más importantes componentes de lamadera: la celulosa y la lignina.

94

posición varía según la madera de origen: lasde maderas más duras son más ricas enpentosanos que las de las blandas, y producenmayor cantidad de ácidos.

La lignina, como puede apreciarse en la Figura4-3, tiene una estructura compleja, rica en ani-llos aromáticos. Su pirólisis produce abundan-tes fenoles y éteres fenólicos, sobre todoguayacol y siringol, así como sus homólogos yderivados.

La fracción fenólica procedente de la pirólisisde la lignina puede ser más o menos rica encompuestos oxigenados, del tipo de la vainillinay el ácido vainillínico, en dependencia de la ma-yor o menor presencia de oxígeno durante lapirólisis (Wasserman y Fiddler, 1969).

A la fracción fenólica corresponde el mayorimpacto sobre la calidad de los productos, puessu contribución tiene un marcado efectoantioxidante, aporta una nota característica deahumado al aroma de los productos sobre losque se depositan y muestra un definido efectobacteriostático, que contribuye a extender ladurabilidad de los productos tratados.Entretanto, la fracción carbonílica aporta aroma y

color de ahumado y la alcohólica es probable-mente la de menor importancia práctica por suescaso efecto sobre la calidad de los productos(Gilbert y Knowles, 1975; Knowles et al.,1975).

La fracción ácida no parece contribuir nota-blemente al aroma, ni su poder preservanteparece ir más allá de un débil efecto debido a laacidez que aporta a la superficie de los pro-ductos. Su efecto más notable está aparente-mente relacionado con la coagulación super-ficial de las proteínas de las piezas de carneahumadas, un resultado de relativamente pocatrascendencia en la elaboración de piezas cu-radas ahumadas.

El mayor interés de la fracción de hidrocarbu-ros es la posible presencia en el humo de hi-drocarburos policíclicos, del tipo del benzo-alfa-pireno, un reconocido carcinógeno.

Vapores y partículas

El humo es un sistema coloidal, formado poruna fase dispersa, constituida por partículas lí-quidas y sólidas, de un diámetro promedio en-tre 0,10 y 0,14 µm (Foster, 1960), y una fasedispersante constituida por vapores. Cada unade estas fases contribuye de diversa manera alproceso de ahumado. Probablemente el mayoraporte a la comprensión de la importancia yfunciones relativas de estas dos fases del humoen el proceso del ahumado lo proporcionó elsistemático trabajo de perfeccionamiento deprocesos y equipos para el ahumado (orienta-do en buena medida al arenque) que se desa-rrolló en la Estación Experimental Torry, enEscocia, notable antecesora de lo que seríadespués el otrora famoso – y hoy lamentable-mente extinto – MRI, el Instituto de Investiga-ciones de la Carne del Reino Unido. Se desta-can, en este sentido, los clásicos artículos deFoster y Simpson (1961) y Foster et al. (1961).

Estos investigadores observaron que al expo-ner una lámina de aluminio al humo, la deposi-

0

0,05

0,1

0,15

0,2

0,25

1 3 5 7 9 11 13 15 17 19Nº del tubo

Con

teni

do e

n fe

nole

s

HumoVaporesPartículas

Figura 4-4. Fraccionamiento de humo y susfases en un sistema de extracción líquido-líquido a contracorriente con 20 tubos.

95

ción era más intensa en la cara superior de lalámina, sin que el grado de deposición variaraal aumentar la velocidad de circulación delhumo por un factor de cien, de 0,02 a 2 m/s. Alahumar agua, por el contrario, se obtenía unavelocidad de deposición promedio 20 vecesmayor, que aumentaba por un factor de 10 alvariar la velocidad del humo entre 0,2 y 2 m/s.Esto sugería que, mientras la deposición dehumo sobre la lámina de aluminio era una unasimple deposición gravitatoria – probablemen-te de partículas –, sobre el agua se producíauna disolución de componentes de los vapo-res.

Esto quedó comprobado al determinar que laconcentración de fenoles sobre la lámina dealuminio ahumada era prácticamente igual a ladel alquitrán depositado al pasar el humo porun ciclón – un depósito formado fundamental-mente por partículas –, mientras que en el aguaahumada era unas 8 veces superior.

Para dilucidar el rol de vapores y partículas enel proceso de ahumado, se separaronelectrostáticamente las partículas de los vapo-res, y se estudió su composición mediante téc-nicas de separación en fracciones. Las Figuras4-4 y 4-5 muestran los resultados obtenidos,

que indican claramente que, desde el punto devista de aporte fenólico, son los vapores losque tienen el papel fundamental en el proceso.

La comprobación práctica de esta idea se hizoen pruebas sensoriales pareadas en arenquesahumados con humo normal y con vapores delos que se habían separado electrostáticamentelas partículas. De 574 ensayos, en 375 no seencontró diferencia, mientras que las indicacio-nes de presencia de sabor inusual se hicieronen 110 muestras ahumadas con humo normal,y en 89 ahumadas con vapores. En 538 ensa-yos de preferencia, 281 prefirieron muestras conahumado normal, y 257 ahumadas con vapo-res. Un experimento similar con bacon dio re-sultados análogos.

La Figura 4-6 presenta datos de pérdida de pesode la fracción dispersa, que indican que ésta esrealmente un condensado de la fase dispersante.Las partículas se comportan así como unreservorio de vapores, y los componentes sedistribuyen entre las fases cumpliendo la ley delreparto.

Esto tiene una consecuencia muy importante:a igualdad de otras condiciones, el efecto delahumado, desde el punto de vista del sabor y

Figura 4.6. Modificación de la proporciónde fases del humo al aumentar la tempera-tura.

0

10

20

30

40

50

60

0 10 20 30 40 50 60Incremento de temperatura (°C)

Pérd

ida

de p

eso

de p

artíc

ulas

(%)

Figura 4.5. Fraccionamiento de humo y susfases por destilación con vapor.

0

0,5

1

1,5

2

2,5

0 2 4 6 8Fracción

Con

teni

do e

n fe

nole

s HumoVaporesPartículas

Residuo

96

aroma que aporta al producto, varía con la tem-peratura de aplicación, porque la composiciónde la fase vapor cambia al aumentar la tempe-ratura, enriqueciéndose en los componentesmenos volátiles. Foster y Simpson (1961) com-probaron que el agua ahumada a 55 °C contie-ne similar concentración de fenoles volátiles,pero 3 veces más fenoles no volátiles que elagua ahumada a 30 °C.

La generación del humo

El modo de generación del humo tiene una in-fluencia decisiva en su composición y propie-dades. Una alta temperatura de combustión, porejemplo, favorece la formación de hidrocarbu-ros policíclicos, un factor a evitar por razonestoxicológicas.

En general, se considera que una temperaturade combustión de unos 350 °C es razonable-mente alta como para producir cantidades apre-ciables de fenoles, pero no tanto que fomentela producción de benzopireno (Chandrasekhary Kaveriappa, 1985).

Los generadores de humo modernos se dise-ñan para permitir un control adecuado del pro-ceso de combustión: se emplea aserrín, que seva dosificando sobre una plancha metálica ca-lentada por una resistencia eléctrica, cuyo con-trol termostático permite regular la tempera-tura de combustión. El equipo tiene ademáscontrol de entrada de aire y una serie se obstá-culos en el recorrido del humo que cooperan adepositar y, por tanto, eliminar del humo lasfracciones más pesadas, del tipo del alquitrán.

Estos generadores permiten controlar prácti-camente todos los factores que inciden en lacalidad del humo generado, incluida la posibi-lidad de humedecer controladamente el aserrín,puesto que un aumento en el nivel de humedadde éste aumenta la proporción de la fracciónacídica a expensas de la fenólica, modificandoasí características fundamentales para el efec-to del humo en el producto.

En algunos sistemas se genera el humo por fric-ción de un leño contra una piedra rotatoria. Estepeculiar sistema genera un tipo de humo com-pletamente diferente en composición y propie-dades a los obtenidos por combustión conven-cional (Tilgner y Daun, 1970).

Entre los efectos del ahumado sobre los pro-ductos cárnicos, acostumbran a citarse:• el aporte de sabor y aroma;• la reducción de la contaminación

microbiana;• el aporte de color, y• la protección contra el enranciamiento.El aporte de sabor y aroma, así como la reduc-ción de la contaminación microbiana y la pro-tección contra el enranciamiento son resultadode la deposición sobre los productos cárnicosde algunos de los muchas sustancias químicasexistentes en el humo.

Aunque la deposición sobre la superficie de losproductos cárnicos de algunos compuestos deltipo de las resinas coopera en alguna medida aldesarrollo de color, éste tiene que ver más conel tratamiento térmico que acompaña a menu-do al ahumado. No sólo se estabilizan definitiva-mente los pigmentos rosados formados en elcurado, sino que se producen pardeamientossuperficiales que tienden a reforzar el colordorado tan deseable en los productos de estetipo.

La cocción

En la actualidad, el ahumado y la cocción serealizan siempre simultáneamente, o como fa-ses de un mismo proceso que las abarca a am-bas.

Como ya hemos indicado, en la tecnología ac-tual la cocción hace un aporte más importantecomo método de conservación, mediante lareducción de los conteos de microorganismosviables en el producto, que el ahumado o elcurado.

97

La fase de cocción culmina el proceso de tra-tamiento térmico de los productos cárnicos. Alalcanzarse esta etapa, ya los productos hanexperimentado un considerable período de ca-lentamiento, a través del secado y el ahumado,de modo que, a pesar del enfriamiento debidoa la evaporación superficial, la temperatura delas capas exteriores del producto es ya consi-derable y, consecuentemente, el gradiente detemperatura entre el aire de la cámara de coc-ción o el ahumadero y el producto se reduce,exigiendo la máxima eficiencia en la transfe-rencia de calor en la interfase.

Si se permite en esta etapa que el producto sesiga secando – por ejemplo, usando aire ca-liente para la cocción –, el enfriamiento super-ficial dificultará mucho el calentamiento ulte-rior, limitado por un gradiente menor. Es poresto que se recurre a la cocción con vapor comoúltima etapa de este proceso. El vapor tieneuna capacidad de transferencia de calor mucho

mayor, mientras que el ambiente saturado dehumedad evita el enfriamiento evaporativo su-perficial del producto.

Hay otro aspecto a tomar en consideración: elproceso de penetración del calor en las piezasestablece un gradiente de temperatura dentrodel producto, de modo que la temperatura ensu superficie es cercana a la de la cámara y bas-tante más alta que en el interior de las piezas.Una gran elevación de la temperatura de la cá-mara, para acelerar el proceso, provocaría lasobrecocción de las capas exteriores del pro-ducto, con daño a la calidad y, probablemente,afectación a los rendimientos por mermas ex-cesivas.

Precisamente por estas razones se emplea paraesta fase un gradiente de temperatura peque-ño: la cocción se realiza típicamente con vapora 76 °C hasta alcanzar la temperatura internafinal deseada, casi siempre en el orden de los70 °C.

99

ProteínaLa carne es sobre todo una excelente fuente deproteínas muy digestibles de elevada calidadnutricional, determinada por su composiciónde aminoácidos esenciales (Tabla 5-1).

La calidad de una proteína es una medida de sucapacidad para satisfacer los requerimientos deaminoácidos esenciales del organismo huma-no. En la Tabla se aprecia que las proteínas delas carnes son unas fuentes completas y bienbalanceadas de aminoácidos esenciales, pueséstos se encuentran en tales cantidades quecubren ampliamente los requerimientos del exi-gente patrón para el niño de edad pre-escolar.También la composición de aminoácidos esen-ciales de las proteínas de las diferentes carnesno presenta diferencias sustanciales y su varia-bilidad es pequeña. Se puede considerar que

esta composición es relativamente constanteindependientemente de la pieza o parte del ani-mal de la cual provengan, exceptuando aque-llas partes que contengan grandes cantidadesde tejido conectivo, a causa de la diferente com-posición aminoacídica del colágeno y la elastinaque lo componen, que tienen muy bajas canti-dades de triptófano y aminoácidos azufrados.

Las proteínas cárnicas tienen un valor biológi-co más elevado que muchas proteínas vegeta-les. Por ejemplo, el contenido de proteína de lacarne es prácticamente el mismo que el de losfrijoles u otras legumbres secas, pero su cali-dad nutritiva es generalmente superior debidoal mejor balance de sus aminoácidos esencia-les y su alta digestibilidad (Tabla 5-2).

GrasaEs fundamental para la salud ingerir cantida-

CarCarCarCarCarne y nne y nne y nne y nne y nutriciónutriciónutriciónutriciónutrición5

Tabla 5-1. Composición de aminoácidos esenciales (mg/g de proteína) de las proteínas dela carne de diferentes animales y de la combinación patrón propuesta por la FAO/OMS/UNU (1992) para el niño en edad pre-escolar (2-5 años).

a Metionina + cistina; b fenilalanina + tirosina1 Pellett y Vernon, 1990; 2 Srinivasan y Moorjani, 1974; 3 FAO/OMS, 1992

AminoácidosCarnes

Res1 Cerdo1 Ovino1 Cabra2 Pollo1 Pavo1 Pato1 Patrón3

Aromáticosa 75 76 75 66 71 77 74 63Histidina 35 51 28 21 31 30 25 19Isoleucina 52 48 52 51 49 50 47 28Leucina 82 81 77 84 73 78 78 66Lisina 87 89 81 75 80 90 79 58Sulfuradosb 37 37 37 39 4 39 41 25Treonina 44 47 46 48 41 44 41 34Triptófano 12 13 13 15 11 11 12 11

100

des adecuadas de grasas alimentarias para con-tribuir a satisfacer las necesidades de energía yde ácidos grasos esenciales. En relación conlos beneficios y riesgos asociados a determina-dos aspectos de las grasas en la alimentaciónaparecen constantemente nuevas pruebas e hi-pótesis, tanto en la literatura científica comoen los medios de comunicación populares, quehacen este tema extremadamente controverti-do y difícil de tratar.

Es generalmente aceptado que el consumo ex-cesivo de grasas en la alimentación está rela-cionado con el aumento del riesgo de obesi-dad, ateroesclerosis, enfermedades cardíacascoronarias (ECC) y de ciertos tipos de cáncer.Los mecanismos por medio de los cuales seoriginan estas relaciones son complejos y va-riados, y, en muchos casos, aún no se han com-prendido claramente. Las ECC, caracterizadaspor un aporte limitado de oxígeno al corazón,tienen como causa principal la ateroesclerosiscoronaria debida a lesiones causadas por de-pósitos ricos en lípidos en el revestimiento in-terior de las arterias coronarias. Hay numero-sas evidencias de que los niveles elevados decolesterol total en el suero sanguíneo y de laslipoproteínas de baja densidad (low densitylipoproteins = LDL) son aterogénicos y cons-tituyen un importante riesgo de ateroesclerosis

y de ECC, y que, además, la cantidad y com-posición de las grasas de la alimentación sonlos principales determinantes de los niveles decolesterol y de LDL en la sangre (FAO, 1997).

Además de los factores de riesgo citados, secree que están implicados en la hipótesis lipídicade la causa de las ECC los niveles sanguíneosde triglicéridos y de determinadas lipoproteínasademás de las LDL. Las lipoproteínas trans-portan los lípidos en la sangre y están com-puestas por proteínas, fosfolípidos, triglicéridosy colesterol. Las llamadas de alta densidad (highdensity lipoproteins = HDL) transportan entre20 y 30 % del colesterol del plasma y sus nive-les elevados se asocian a un menor riesgo dearteriopatía coronaria. Las LDL transportancerca del 60-70 % del colesterol plasmático;los altos niveles de LDL se asocian a un mayorriesgo de arteriopatía coronaria.. Los valoresmedios de estas lipoproteínas varían entre dis-tintas poblaciones debido a factores genéticosy ambientales, siendo sin embargo la alimenta-ción el principal factor determinante de estosvalores (Ensminger et al., 1994; Krummel,1998).

Las relaciones de las grasas de la dieta con losfactores descritos se resumen simplificadamentea continuación (NRC, 1989; Ensminger et al.,1994):

La ingestión elevada de grasas saturadas au-mentan el colesterol sanguíneo en todas las frac-ciones de las lipoproteínas. También han sidoimplicadas en la hipertensión, apoplejía y dia-betes.

Las grasas monoinsaturadas (ácido oleico) tie-nen un efecto favorable en relación con lasECC, pues incrementan el nivel sanguíneo delas protectoras lipoproteínas de alta densidad(HDL).

Las grasas poliinsaturadas (ácido linoleico) dis-minuyen las LDL, pero también las HDL porlo que deben consumirse con moderación.

Tabla 5-2. Valores de la digestibilidad de va-rias proteínas en el hombre (FAO/OMS,1992).

Fuente deproteínas

Digestibilidadpromedio (%)

Carne, pescado 94

Frijoles 78

Arroz pulido 88

Arroz y frijoles 78

Maíz 85

101

El consumo elevado de colesterol aumenta susniveles en la sangre y los de las LDL, pero enmenor medida de como lo hacen los ácidosgrasos saturados. La magnitud de este aumen-to es muy variable.

Se puede apreciar que los efectos biológicos yriesgos para la salud de las grasas dependen engran parte de los ácidos grasos que predomi-nen en su composición.

La acción de los lípidos entre las causas de lasECC ha llevado a que en varios países se ha-yan establecido directrices dietéticas para re-ducir la ingestión de ácidos grasos saturadosen relación con los monoinsaturados y lospoliinsaturados y así reducir los niveles de LDLen la sangre. Generalmente se recomienda quedebe reducirse el consumo total de grasas, demanera que no aporten más del 30 % del totalde calorías que se consuman, con no más del10 % proveniente de los ácidos grasos satura-dos, 10-15 % de los monoinsaturados y entre4 y 10 % de los poliinsaturados. También seaconseja una restricción del consumo decolesterol a menos de 300 mg diarios (FAO,1997).

El factor más importante a considerar al eva-luar el valor nutritivo de la carne es su conteni-do de grasa, la cual se distribuye a través delos tejidos como grasa de depósito (grasa sub-cutánea o de cobertura y la acumulada alrede-dor de los órganos), como grasa intermusculary como grasa intramuscular. Esta última gene-ralmente constituye de 1 a 3 % del peso delmúsculo y no es posible eliminarla con el cu-chillo. Las carnes procedentes de distintas par-tes de la canal varían ampliamente en la grasade cobertura, la grasa intermuscular y laintramuscular. La cantidad de grasa de cober-tura e intermuscular de un pedazo de carne queva a ser ingerido dependerá en gran medida decuánto haya sido limpiado antes o después delprocesamiento, del cocinado o de servido. Estohay que tenerlo en cuenta al calificar

críticamente a la carne como un alimento gra-so, pues las principales partes de una canal se-rán en gran medida más o menos grasas en fun-ción de cómo hayan sido limpiadas y prepara-das, y de esta manera la composición de la car-ne “en el plato” puede ser bastante bien con-trolada. Sin embargo, aun las carnes más ma-gras siempre contienen algo de grasa, ya quees parte integral de la estructura del músculo.A partir de los valores de la Tabla 5-3 puedeestimarse que una ración de 100 gramos de lascarnes magras cocinadas de mayor contenidode grasa, sólo contribuye con aproximadamenteun 15 % de la cantidad máxima de la ingestióndiaria de grasa recomendada.

Existe la creencia generalizada de que las gra-sas de la carne están compuestas principalmentepor ácidos grasos saturados, cuando en reali-dad aproximadamente la mitad de los ácidosgrasos en la carne son insaturados, predomi-nando entre ellos el monoinsaturado ácidooleico: más de 40 % en res, cerdo y ovino ytambién presente, aunque en una proporciónmenor, en las aves. Por ejemplo, la grasa decerdo tiene alrededor de 40 % de ácidos grasossaturados y la de res alrededor de 43-50%,dependiendo en cierta medida de la parte delanimal del cual se obtenga (Briggs ySchweigert, 1990). Es oportuno señalar que eserróneo igualar las grasas animales con el con-cepto de grasas saturadas, pues no hay grasassaturadas como tales en la naturaleza, sólo gra-sas con diferentes proporciones de ácidosgrasos saturados e insaturados (Moore, 1986;Hansen et al., 1986).

Los principales ácidos grasos saturados de lacarne son el palmítico (representa alrededor de55-65 % del total de ácidos grasos saturados)y el esteárico (alrededor de 27-37 % del totalde saturados), mientras que sólo hay pequeñascantidades de mirístico (Higgs, 2000, Jiménez-Colmenero, 2001). No todos los ácidos grasossaturados incrementan el colesterol sanguíneo(total y LDL) de la misma manera. El mirístico

102

es el más aterogénico, con un potencial de au-mento del colesterol cuatro veces mayor queel palmítico, al cual le sigue el láurico, que esel menos activo. El esteárico es neutro al res-pecto (Ulbricht y Southgate, 1991).

En relación con el ácido oleico se ha indicadoque las dietas suficientemente ricas en este áci-do, además de un efecto de reducción de lasLDL, posiblemente hagan lenta la progresiónde la ateroesclerosis por generar LDL que esresistente a la oxidación, reduzca el consumode antioxidantes y por tanto los haga más efec-tivos (Ulbricht y Southgate, 1991).

Jiménez-Colmenero (2001) indica que la carneno debe considerarse como un alimento conun alto nivel de saturación de su grasa tenien-do en cuenta conjuntamente su contenido deácidos grasos insaturados (mono- ypoliinsaturados) y señala como un aspecto fa-vorable que el porcentaje de ácidos grasos sa-turados que constituyen un factor de riesgo(saturados totales menos ácido esteárico) estáaproximadamente en un 30 %.

La carne es una fuente importante de ácidosgrasos poliinsaturados (Tabla 5-3), cuyas pro-porciones estimadas respecto al total de áci-dos grasos son aproximadamente: res, 5 %;cerdo, 12 %; ovino, 11 %; pollo, 31 % y pavo,35 %. El ácido linoleico es el principal compo-nente de estos ácidos grasos de la carne(Jiménez-Colmenero, 2001), que también po-see cantidades no despreciables los ácidosaraquidónico, eicosapentaenoico ydocosahexaenoico (Ulbricht y Southgate,1991).

En general, la carne magra (limpia de grasa vi-sible) contiene menos de 10 % de grasa total.En las carnes rojas sólo la mitad de esta grasao algo menos es saturada y el resto esmonoinsaturada, más alguna poliinsaturada.

En la Tabla 5-3 se presenta la cuantía en que seencuentran los distintos tipos de ácidos grasos

en las grasas de los principales animales de abas-to, en la mantequilla y en varios aceites vege-tales. Puede apreciarse que las grasas de pavo,pollo, cerdo, ovino y res tienen unas propor-ciones más favorables de ácidos grasos satura-dos que la mantequilla y los aceites de coco ypalma (en este caso prácticamente igual a la deres), aunque no en relación con los restantesaceites. También se destaca su elevado conte-nido de grasos monoinsaturados en relación conlos aceites, exceptuando los de oliva y aguaca-te, mientras que tienen una menor cantidad deácidos grasos poliinsaturados. Las grasas depavo, pollo y cerdo, sin embargo, superan eneste aspecto a los aceites de palma y coco y ala mantequilla. El contenido de colesterol deesta última duplica a los de las otras grasasanimales.

El colesterol es un constituyente importante delas membranas de las fibras musculares y con-tribuye a su permeabilidad y fluidez; tambiéninterviene en la síntesis de hormonas esteroidesy de la vitamina D. Además del proveniente dela dieta (30 %), se sintetiza en el hígado y elintestino (síntesis endógena, 70 %) y se distri-buye en todo el organismo por la sangre y elsistema linfático (Maraschiello et al., 1997).La carne tiene un moderado contenido decolesterol que difiere poco entre las carnesmagras (Tabla 5-3) de las distintas especies, enen un intervalo aproximado de 60 a 70 mg/100g. Una porción de 100 gramos de carnemagra cocinada sólo contribuye entre 25 (pavo)y 31 % (cerdo) de la ingestión máxima diariaestablecida como práctica saludable.

Se ha señalado que altas concentraciones decolesterol en el plasma sanguíneo aumentan elriesgo de ECC, pero no hay una relación sim-ple entre el contenido de colesterol en la dietay el plasmático. Los tratamientos dietarios paradisminuir el colesterol plasmático parecen seradecuados para un grupo limitado de la pobla-ción, constituido por personas con anteceden-tes familiares de hipercolesterolemia y facto-

103

VitaminasLa carne es, en general, muy buena fuente devitaminas del complejo B, que son esencialespara muchas reacciones metabólicas implica-das en el funcionamiento normal del organis-mo. Las cantidades de las diferentes vitaminasen un trozo de carne dado dependen de la es-pecie (y en cierto grado de la raza), la edad, elgrado de engrasamiento, el tipo de alimenta-ción y de la localización del corte en la canal.El engrasamiento es un factor muy influyenteen los contenidos de vitaminas del grupo B, yaque son solubles en agua y se encuentran prin-cipalmente en las partes magras de la carne.Además, contiene muy pocas cantidades devitaminas liposolubles (A, D, E y K) y de ácidoascórbico (Schweigert, 1994).

En la Tabla 5-4 se pueden apreciar valores me-dios de los contenidos de vitaminas de la carnemagra de varias especies de animales de abas-to. Las carnes cocinadas frecuentemente con-tienen más vitaminas por unidad de peso quelas crudas debido a la pérdida de humedad, efec-to notable en los casos de la niacina y la B2,pero no con la B1 y la B6 que son termolábiles,pues algo de éstas se destruye durante la coc-ción (Schweigert, 1994).

Sobresale el elevado contenido de tiamina dela carne de cerdo, que es aproximadamente de7 (carnero) a 11 (pavo) veces más alto que losde las otras carnes. Una sola ración de 100 g(3,5 oz) de esta carne cocinada proporciona57 y 63 % de las cantidades diarias recomen-dadas para el hombre y la mujer respectivamen-te.

Las carnes son unas de las pocas y mejores fuen-tesque existen de vitamina B12, cuyas principa-les formas utilizables para los humanos pro-vienen de los alimentos de origen animal, don-de se han acumulado originadas por la síntesisbacteriana. El contenido de B12 de la carne deres es aproximadamente de 1,2 (ovino) a 8 (po-llo) veces más elevado que los de las demás

res genéticos de riesgo, pues aumenta la evi-dencia de polimorfismos genéticos que expli-can la heterogeneidad de respuesta al metabo-lismo lipoproteico de individuos alimentadoscon la misma dieta (Jiménez-Colmenero, 2001).Actualmente se asocia el mayor riesgo dearterioesclerosis y enfermedades cardio- y ce-rebro-vasculares no a una hipercolesterolemiao a una alta ingestión de colesterol, sino a unincremento del ácido linoleico en la dieta aso-ciado a una elevada relación de los ácidos gra-sos n-6 (predominantemente antiaterogénicos)a los n-3 (principalmente antitrombogénicos),reduciendo la importancia de la cuantía delcolesterol plasmático como un factor de ries-go (Okuyama et al., 2000; Okuyama, 2001).Se han sugerido nuevas recomendaciones parala prevención de las ECC que proponen unasnecesidades de ácido linoleico de aproximada-mente 3 % de la energía y una relación de áci-dos grasos n-6 a n-3 menor de 2 (Okuyama,2001).

Tabla 5-3. Composición de la grasa de va-rias especies animales y vegetales.

Fuente: USDA, 1999b.

Grasas yaceites

Ácidos grasos (g /100)Colesterol

Saturados Monoinsa-turados

Poliinsatu-rados Total

Bovino 49,8 41,8 4,0 95,6 109

Cerdo 39,2 45,1 11,2 95,5 95

Ovino 47,3 40,6 7,8 95,7 102

Pollo 29,8 44,7 20,9 95,4 85

Pavo 29,4 42,9 23,1 95,4 102

Mantequilla 50,5 23,4 3,0 76,9 219

Coco 86,5 5,8 1,8 94,1 0

Palma 49,3 37,0 9,3 95,6 0

Oliva 13,5 73,7 8,4 95,6 0

Aguacate 11,6 56,7 11,0 79,3 0

Maíz 12,7 24,2 58,7 95,6 0

Girasol 10,1 45,4 40,1 95,6 0

Maní 16,9 46,2 32,0 95,1 0

Soya 14,4 23,3 57,9 95,6 0

104

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105

carnes. Una ración de 100 g de esta carne co-cinada sobrepasa en un 10 % la cantidad reco-mendada diariamente para el hombre y la mu-jer. La carne también es una fuente importantede niacina, B2, B6 y, en menor grado, de ácidopantoténico, mientras que es pobre en folato yvitamina E (de ésta sólo puede satisfacer hastaaproximadamente 2 % de la cantidad recomen-dada) y posee cantidades insignificantes de vi-taminas A y C. El hígado, sin embargo, contie-ne cantidades muy elevadas de ambas vitami-nas.

MineralesLa carne contiene casi todos los minerales ne-cesarios para el organismo (Tabla 5-4). En pri-mer lugar es una excelente fuente de hierro;así, por ejemplo, la de res, más rica en hierroque las demás de la Tabla, aporta aproximada-mente 14 y 37 % de las cantidades recomenda-das diariamente para la mujer y el hombre res-pectivamente. Ninguna otra categoría de ali-mentos proporciona una cantidad tan alta dehierro bioutilizable como la carne, pues granparte de su hierro está presente como hierrohemínico: entre 30 y 70 % de su contenido to-tal, en dependencia de la especie y el tipo demúsculo. Esta forma de Fe es mejor absorbida(15 – 35 %) (Hurrell, 1997) que la no-hemínica(2 – 20 %) (Reddy y Cook, 1997) y menosafectada por los componentes de la dieta quepueden inhibir o aumentar la absorción. Otrosautores (Lombardi-Boccia, Martínez-Domínguez y Aguzzi, 2002) han reportado unintervalo entre 38 y 87 % para los valores delhierro hemínico respecto al total, analizandolas carnes de res, cerdo, cordero, ternera, ca-ballo, avestruz, pollo y pavo.

Las proteínas de la carne parece que aumentanla absorción de ambos tipos de hierro, lo cual aveces se ha llamado “factor cárnico”. El meca-nismo exacto de este fenómeno no se conoce,pero hay algunas hipótesis: las proteínas o lospéptidos provocan la reducción del hierro de

la dieta de la forma férrica a la ferrosa, lo quelleva a una mejor absorción del mismo; o lospéptidos forman con el hierro quelatos solu-bles que son absorbidos dentro de las célulasintestinales. También se aduce una interacciónentre las fracciones magra y grasa de la carne.Las proteínas de la carne de res, leche y huevotienen similares perfiles de aminoácidos, perono tienen el mismo efecto sobre la absorciónde hierro no-hemínico, por lo que se cree quela secuencia de los aminoácidos posiblementesea crítica para este fenómeno (Kapsokefalouy Miller, 1995).

La carne también es una de las mejores fuen-tes dietéticas de zinc. Se ha estimado que elzinc proveniente de la carne es bioutilizable enun 25 % con un intervalo de 20 a 36 %(Gallaher y col, 1988). La bioutilización delzinc aumenta cuando se consume con proteí-nas animales y disminuye por efecto deinhibidores como el fitato y el oxalato, que seencuentran en grandes cantidades en muchosvegetales. En la Tabla 5-4 se puede observarque las carnes de res y carnero casi duplican elcontenido de zinc de las de cerdo, pollo y pavo.Una porción de 100 gramos de carne magrade res cocinada proporciona 63 y 87 % de lascantidades recomendadas diariamente para elhombre y la mujer, respectivamente.

Además, la carne tiene una importante contri-bución de otros minerales esenciales como elCu y el Mn, que son mejor absorbidos cuandoprovienen de la carne que de alimentos vege-tales. Es una excelente fuente de Sebioutilizable: proporciona entre 36 % (res) y91 % (cerdo) de la cantidad recomendada dia-riamente (Tabla 5-4). El Se se considera unode los principales antioxidantes para protegercontra las EEC y el cáncer (Higgs, 2000). Lacarne tiene un relativamente bajo contenido desodio, que es un elemento con un papel funda-mental en la regulación de los fluidos corpora-les y la presión sanguínea y su elevada inges-tión ha sido asociada a la hipertensión en va-rios estudios realizados en diferentes poblacio-

106

nes (USDA, 1995). Contiene muy poco cal-cio, mientras que es una excelente fuente defósforo y tiene unos contenidos de potasio ymagnesio comparables con los de los vegeta-les.

CarbohidratosLos carbohidratos, el quinto grupo clásico denutrientes, se encuentran en la carne en muypequeña cantidad: alrededor de 1 % o menos yno tienen relevancia para su valor nutritivo.

Otros constituyentes de lacarneLa carne contiene otros compuestos menos co-nocidos que los nutrientes ya considerados, quetambién son biológicamente activos y tienenpropiedades positivas en términos de la fisio-logía de la nutrición.

La colina es un compuesto que es parte princi-pal del fosfolípido lecitina (fosfatidilcolina) yse encuentra en otros como las esfingomielinas,que constituyen hasta el 70 u 80 % de losfosfolípidos en el organismo. Interviene, al igualque sus metabolitos, en varias funciones bioló-gicas vitales como el mantenimiento de la inte-gridad de la estructura de las membranas celu-lares, la transmisión de los impulsos nerviosos(precursora de la acetilcolina), el transporte delípidos y su metabolismo en el hígado, previe-ne la acumulación de grasa en el hígado y esuna una importante fuente de grupos metilopara importantes reacciones metabólicas(Zeisel, 2000; FNB, 1998). Aunque no es pordefinición una vitamina, sí es un nutriente esen-cial que debe consumirse en la dieta para man-tener una buena salud. El hombre puede sinte-tizarlo a partir de la serina y la metionina, conla ayuda de la vitamina B12 y el ácido fólicocomo coenzimas, pero no con la rapidez y enla cantidad suficiente que requiere el organis-mo (Ensminger et al., 1994; Blusztajn, 1998).

La carne se considera que es una buena fuentede colina (59 mg en 85 g de carne de res ma-

gra). El FNB (1998) ha recomendado 550 y425 mg diarios de colina como ingestiones ade-cuadas para el hombre y la mujer adultos res-pectivamente.

La carnitina es una coenzima de los tejidosanimales que está involucrada en el metabolis-mo de las grasas y la producción de energía.Tiene varias funciones biológicas en: el meta-bolismo de los carbohidratos, el transporte yoxidación de los ácidos grasos, la síntesis degrasas, la utilización de los cuerpos cetónicosy como un antioxidante. No es un nutrienteesencial, pues bajo condiciones normales seproduce en el hígado y los riñones a partir dela lisina y la metionina en cantidades suficien-tes para satisfacer los requerimientos del orga-nismo. Se almacena predominantemente en elcorazón y en el músculo esquelético. No obs-tante, se cree que la carnitina del organismopuede resultar insuficiente para algunos indivi-duos y en cierto número de enfermedades quepueden alterar sus niveles en los tejidos y flui-dos corporales (Ensminger et al., 1994).

Los tejidos animales tienen mucha más carnitinaque los vegetales y aproximadamente el 75 %de la carnitina del organismo proviene de ladieta, principalmente de la carne en los adultosy de la leche en los niños. La carne de ovinoparece que es una de las fuentes más ricas deeste nutriente, con 209 mg/100 g y la de res esuna buena fuente con 62 mg/100 g (Mitchell,1978). Algunos autores han propuesto una in-gestión de 24-81 mg diarios (Tanphaichitt yLeelahagul, 1993).

La carnosina (b-alanil-metilhistidina) es undipéptido que se encuentra principalmente enlos músculos esqueléticos, el corazón y el ce-rebro de la mayoría de los vertebrados. Es eldipéptido más abundante en el músculo esque-lético (Decker et al., 2001), donde se han en-contrado altas concentraciones, con valores de190 mg/100 g en la carne de carnero (CSIRO,1994) y 379 mg/100g en la de res (Chan et al.,

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1993). Aunque no hay todavía una exacta com-prensión del papel biológico de las carnosina,en numerosos estudios con animales se ha de-mostrado que posee unas fuertes y específicaspropiedades antioxidantes y de eliminación deradicales libres, de las cuales se derivan variasacciones protectoras en el organismo. Es unpotencial antioxidante dietético a causa que seabsorbe intacto desde el tracto gastrointestinalhasta el plasma sanguíneo y es capaz de inhibirla oxidación de lípidos, promovida por los prin-cipales catalizadores del músculo (hierro, co-bre, lipoxigenasa y proteínas ligadas al grupohemo) a las temperaturas y valores de pH co-munes en la carne (Decker y Faraji, 1990;Decker et al., 2001). Se ha dicho que es la con-traparte hidrosoluble de la vitamina E en la pro-tección de las membranas celulares contra losdaños oxidativos y que tiene varias accionescomo un mensajero químico en el sistema ner-vioso (neurotransmisor), regulador de activi-dades enzimáticas y quelante de metales pesa-dos (enlaza estos metales, posiblemente redu-ciendo su toxicidad) (Quinn et al., 1992;Klebanov et al., 1998; Hipkiss et al., 1998).

El glutatión es otro de estos compuestos espe-ciales biológicamente activos. Es un tripéptidoconstituido por cisteína, ácido glutámico yglicina, que puede actuar como aceptor y do-nante de hidrógeno y es componente de laglutatión-peroxidasa que tiene una importanteactividad antioxidante (Ensminger et al., 1994).Tiene un importante papel en la defensa de lascélulas contra varios procesos tóxicos y pato-lógicos; es activo en el tracto gastrointestinalreduciendo la mutagenicidad de las aflatoxinase inhibe la formación de mutágenos en siste-mas modelo (Trompeta y O’Brien, 1998). Tam-bién posiblemente aumenta la absorción delhierro participando del “factor cárnico” e in-terviene en los procesos inmunológicos del or-ganismo. Las carnes frescas son unas de lasmejores fuentes de glutatión, donde se encuen-tra en cantidades relativamente elevadas: 20

mg/100 g en la de res y 9,5 mg /100 g en lapechuga de pollo (Red Meat and Health ExpertAdvisory Committee, 2001).

Otros compuestos de interés por sus potencia-les beneficios para la salud son los derivadosdienoicos conjugados del ácido linoleico (ge-neralmente nombrados CLA, por su sigla in-glesa), que se refieren a una mezcla de isómerosde este compuesto, cada uno de cuyos doblesenlaces, contiguos a lo largo de la cadena car-bonada en posiciones 9 y 11 ó 10 y 12, puedenestar en la configuración cis o trans, y se en-cuentran naturalmente en diversos alimentos,principalmente en la leche y la carne de los ru-miantes. Se forman normalmente como com-puestos intermedios en el curso de la conver-sión del ácido linoleico a ácido oleico por laactividad bacteriana anaeróbica en el rumen.Otra fuente de CLA es su generación endógenapor la oxidación de tipo radical libre del ácidolinoleico, debida a factores como la madura-ción o envejecimiento (quesos), el tratamientotérmico y la calidad proteínica, que posiblemen-te explique el origen de estos isómeros en lascarnes de cerdo y pollo (Canella y Giusti, 2000).Se ha propuesto que esta generación de CLAin vivo representa un mecanismo de defensa insitu contra el ataque a la membrana celular porlos radicales libres de oxígeno (Ha y Pariza,1991).

La carne de los rumiantes generalmente con-tiene más CLA que la de los no rumiantes: seestima que la carne de los primeros contieneentre 3 y 6 mg/g de grasa, mientras la de lossegundos tiene menos de 1 mg/g de grasa (Chinet al., 1992). Otros estimados de su contenidoen las carnes, que depende de la dieta del ani-mal, van desde 0,6 mg/g de grasa en la carnede cerdo norteamericana a 14,9 mg/g de grasaen la carne de cordero australiana (Parodi,1997). También se han reportado valores deCLA para la carne de res en un intervalo entre3,1 y 8,5 mg/g de grasa (Shantha et al., 1994)y valores de 2,7 mg/g, 5,6 mg/g y 0,1-0,7 mg/

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g de grasa para carnes de ternera y cordero ylos aceites vegetales, respectivamente (Chin etal., 1992). Es de señalar que la cocciónincrementa las concentraciones de CLA en lacarne, aunque se desconoce el mecanismo deconversión a CLA durante la misma y se supo-ne que puedan estar implicados diversos facto-res como el ambiente oxidativo, la temperatu-ra y la calidad proteínica del producto (Ha etal., 1989). Por ejemplo, el contenido de CLAde carne de res molida se incrementó cincoveces después del asado en parrilla.

Los CLA han mostrado actividadesantiaterogénicas, hipolipidémicas yanticancerígenas en numerosos experimentosin vitro y con animales (Canella y Giusti, 2000;Pszczola et al., 2000). La mayoría de los com-puestos naturales que han mostrado tener acti-vidad anticancerígena en modelos experimen-tales son de origen vegetal, pero los CLA es-tán presentes en fuentes animales y han mos-trado un eficaz efecto protector a concentra-ciones cercanas a las cantidades consumidas porel hombre.

En varios modelos experimentales los CLA hanactuado como potentes inhibidores de lacarcinogénesis mamaria a concentraciones enla dieta entre 0,1 y 1 % (por peso) y su efectoprotector se ha manifestado en diferentes fasesdel desarrollo del cáncer: inicio, promoción deltumor y crecimiento. Otros ácidos grasospoliinsaturados como el eicosapentaenoico yel docohexaenoico en el aceite de pescado tam-bién son responsables de la inhibición de tu-mores, pero se requieren niveles de aceite en ladieta de 10 %, mientras que una cantidad deCLA en la dieta tan baja como 0,1 % es sufi-ciente para producir un significativo efecto pro-tector (Ip et al., 1994).

La carne contiene purinas, que son basesnitrogenadas derivadas del ATP y los ácidosnucleicos cuyo producto metabólico final es elácido úrico. No tienen un papel beneficioso

como los compuestos descritos anteriormen-te, sino que con ellas deben ser cuidadosas laspersonas que tienen un trastorno metabólicohereditario relacionado con la eliminación delácido úrico. En una persona saludable la ma-yor parte de este ácido se excreta por la orina,pero en aquellas con problemas en el metabo-lismo de las purinas se acumula en la sangre y,como consecuencia, se forman cristales deuratos de sodio que se depositan en las articu-laciones y tejidos vecinos originando frecuen-tes ataques de gota. A pesar de que es pocoprobable que la limitación de las purinas en ladieta disminuya en grado significativo el fondocomún de ácido úrico, los gotosos deben limi-tar o evitar los alimentos con abundantespurinas para disminuir la carga metabólica ycon ello las dosis de sus medicamentos (Touger-Decker, 1998).

Las carnes tienen un contenido moderado depurinas. Los valores totales de purinas (adenina,guanina, xantina e hipoxantina), libres o liga-das, expresados como miligramos de ácidoúrico en 100 de carne magra cruda son: res,133 mg; cerdo, 166 mg; cordero, 182 mg; po-llo, 115 mg y pavo (con piel), 150 mg (Souci,Fachmann, Kraut, 2000).

Factores adversos producidospor la inadecuada elaboraciónde la carneEn la carne ocurren cambios químicos durantelos procesos normales de cocción y almacena-miento que originan la formación de numero-sos compuestos, muchos de los cuales tienenpoca significación o le imparten a la carne ca-racterísticas deseables tales como sabor, aro-ma y color, pero algunos otros compuestospueden tener propiedades biológicas potencial-mente tóxicas para la salud, que pueden causartumores o enfermedades del sistema circulato-rio (Fink-Gremmels, 1992). La significaciónpara la salud humana de los tóxicos encontra-dos en la carne, y también en otros alimentos,

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aún no está bien comprendida, pues sus efec-tos a largo plazo como causa de enfermedadescrónicas, tales como cáncer y arterioesclerosis,son difíciles de extrapolar de los experimentoscon altas dosis en animales a los bajos niveles aque están expuestos los humanos (Hotchkiss yParker, 1990).

Entre los compuestos tóxicos que aparecentanto en la carne como en otros alimentos (ce-reales, café, frutas) están los hidrocarburosaromáticos policíclicos (HAPs) que son pro-ductos de la combustión incompleta de la ma-teria orgánica, que pueden causar cáncer enhumanos. Al respecto se ha señalado que paraestablecer el riesgo real para el consumidor aúnson necesarios minuciosos estudiosepidemiológicos (Cassens, 1999; Jiménez-Col-menero, 2001). La mayoría son derivados delbenzo-antraceno, que puede o no estar susti-tuido en uno o más anillos. El más estudiado yencontrado comúnmente es el 3,4-benzopireno(Hotchkiss y Parker, 1990).

El tipo de cocción, además de la naturaleza delalimento, es fundamental para la formación delos HAPs. Estos compuestos se convierten encontaminantes de las carnes y otros alimentoscuando se cocinan directamente sobre una lla-ma o expuestos al calor de un elemento eléc-trico o durante el proceso de ahumado. Pue-den formarse directamente sobre la superficiede la carne o pueden ser transferidos a estadesde el material combustible o cuando la gra-sa que se funde gotea sobre las brasas de car-bón o el elemento eléctrico y se quema gene-rando HAPs, que se volatilizan y depositan enla carne.

La temperatura de cocción es también un fac-tor importante en la cantidad de HAPs de lacarne. Temperaturas de más de 500 °C sonnormales para procesos como el asado en pa-rrilla sobre carbón o carbón vegetal (aún másproductor de HAPs), por efecto de las cualeslas grasas sufren pirólisis. Una forma de redu-

cir la formación de HAPs es no asar la carnesobre una llama directa, sino utilizar métodosde cocción indirectos donde se separa la carnede la llama. Otra vía es cocinarla a bajas tem-peraturas, independientemente del método deasar, para reducir el chamuscado superficial.

También en la cocción de la carne pueden for-marse compuestos que inducen una respuestamutagénica (alteración o daño específico delADN que se transmite al replicarse, pero nonecesariamente causa cáncer) en célulasbacterianas o somáticas, los cuales se conside-ran cancerígenos potenciales. Es de señalar queen otros alimentos también puede ocurrir la for-mación de mutágenos, o bien contienen un ele-vado número de compuestos mutagénicos quese producen como metabolitos de las plantasen condiciones fisiológicas, que son potencia-les carcinógenos (Fink-Gremmels, 1992).

La mutagenicidad en varios alimentos no pue-de explicarse por la presencia de los HAPs, sinoque se debe a otros compuestos formados du-rante la pirolisis de aminoácidos y proteínascomo ácido glutámico, fenilalanina, ornitina yglobulina de soya (Sugimura, 1983). Losmutágenos se clasifican químicamente comoaminas heterocíclicas, las cuales pueden divi-dirse en aquellas del tipo IQ (derivados de laquinolina) o mutágenos imidazo-quinolina /quinoxalina y las no-IQ o mutágenos pirido-imidazol / indol (Fink-Gremmmels, 1992;Hotchkiss y Parker, 1990).

La formación de mutágenos es compleja, de-pende del tipo de alimentos y su composicióny de los métodos de cocción aplicados, en loscuales es determinante la temperatura y el tiem-po de la cocción a que se someta el alimento.Se ha hallado un grado de mutagenicidad des-preciable a temperaturas alrededor de 100 °C,tales como las del hervor, la cocción pormicroondas o de un corto periodo de freidura,cuando se preparan guisos o se cocina a la ca-zuela. La freidura a la plancha (generalmente

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entre 175 y 250 °C desde unos pocos minutoshasta 20 minutos) y el asado en horno y en pa-rrilla son los métodos de cocción que más fa-vorecen la formación de mutágenos. Losmutágenos cárnicos han sido aislados de lacostra de las carnes asadas, fritas y asadas enla parrilla (por lo que se recomienda recortarla costra antes de consumirlas), y de los ex-tractos de carne tratados con calor como loscaldos y salsas. Los precursores fundamenta-les de los mutágenos en las carnes son lacreatina, la creatinina, ciertos aminoácidos ymono y disacáridos residuales del metabolis-mo post mortem (Jagerstad y Skog, 1991).

Como con los HAPs, la formación de aminasheterocíclicas es inducida térmicamente y lamanera más apropiada para reducirla es coci-nar la carne a bajas temperaturas y evitar cha-muscarla. Los procesos a bajas temperaturascomo la cocción por microondas o la cocciónindirecta que aísla la carne de las fuentes decalor directas disminuyen la producción demutágenos. O sea, que hasta el presente unaaplicación juiciosa del calor a la carne, u otroalimento, es el medio más efectivo y prácticopara minimizar la formación de compuestos po-tencialmente carcinogénicos.

Actualmente se considera que los productosde la oxidación espontánea del colesterol pre-sentes en la dieta, bastante más que el colesterolpor sí mismo, tienen gran importancia en laaparición de patologías cardiovasculares comola aterosclerosis (Witztum, 1994) y a algunosde ellos por su carácter mutagénico se les atri-buye actividad cancerígena (Morin et al., 1991).

La oxidación del colesterol es (su molécula tie-ne un doble enlace propenso a la oxidación porel oxígeno del aire) una consecuencia de laoxidación de los lípidos y es muy probable quelas condiciones que favorecen dicha oxidacióncomo la cocción, exposición a la luz o un pro-longado almacenamiento de la carne conduz-can a un aumento de su contenido en óxidos

del colesterol (OCs) (Engeseth y Gray, 1994).La oxidación del colesterol en la carne frescaes mínima, pero cuando la carne ha sido ex-puesta al calor y al aire durante la cocción omantenida en congelación durante varios díaspuede provocar un aumento de la cantidad deOCs presentes. Generalmente las carnes fres-cas no contienen o contienen cantidadesindetectables de OCs, pero la cocción bajo lascondiciones domésticas normales incrementanla producción de OCs (Fenocchiaro yRichardson, 1983).

La prevención de la oxidación del colesterolen las carnes y otros alimentos se realiza porprocedimientos similares a aquellos que se apli-can contra la oxidación de los lípidos(Fenocchiaro y Richardson, 1983):

Una baja o mínima temperatura de proce-samiento.Poca iluminación y una baja temperaturaen el almacenamiento.Empaque con exclusión del oxígeno.

Las cantidades de OCs en las carnes son bajas,generalmente inferiores a las que pueden tenerun riesgo de toxicidad aguda, si bien todavíase desconoce el impacto a largo plazo sobre lasalud de la ingestión continuada de pequeñascantidades de estos compuestos (Hotchkiss, yParker, 1990).

Se ha podido apreciar que hay evidencias tan-to de que la carne puede ser un factor que con-tribuya a la etiología y progresión del cáncercomo de que ofrece protección contra el inicioy propagación de la enfermedad, pues en ellase mezclan diversos compuestos que puedensuprimir los riesgos biológicos asociados a loscancerígenos.

Una revisión sistemática de la literaturaepidemiológica relacionada con el consumo decarne y el riesgo de cáncer ha indicado que laasociación entre ambos aspectos no es consis-tente. Los estimados del riesgo de cáncer ba-

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sados en experimentos con animales y los ni-veles típicos de exposición a los cancerígenosdescritos en párrafos anteriores, sugieren que

la contribución del consumo de carne al riesgode cáncer es muy baja (Baghurst et al., 1997).

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