proteinas,kn
DESCRIPTION
certificacion y tipificacionTRANSCRIPT
PROTEINASDANIELA MARTINEZGERARDO PALLARES
ARTURO VALLES
- La palabra proteína viene del griego potros que significa ¨lo más antiguo, lo primero¨.
- Las proteínas son biopolimeros (macromóleculas orgánicas) de elvado peso molecular.
- Constituidos por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
- Están formadas por la unión de muchas móleculas relativamente sencillas y no hidrolizables, llamadas aminoácidos (Aa).
- Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y polipéptidos formados por mas de 10 Aa.
- Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional se habla de las proteínas.
AMINOÁCIDOS.
- Son móleulas orgánicas pequeñas con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH) en su estructura.
- La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas únicamnete por 20 aa diferentes.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.
- En disolución acuosa, los aa muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH.
- Se comportan como un ácido liberando protones y quedando (-COO), o como base, los grupos –NH2 captan protones , quedando como (-NH3+), o pueden aparecer como ácido y base a la vez.
- Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
- Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. Y el grupo amino de siguente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
ESTRUCTURA PRIMARIA.
- La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de las proteínas.
- La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
ESTRUCTURA SECUNDARIA.
- La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio ALFA-COMO HÉLICE.
ESTRUCTURA TERCIARÍA.
- La estructura terciaría informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
- Esta conformación globuar facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales.
ESTRUCTURA CUATERNARÍA.
- Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles de varias cadenas polipéptidicas con estructura terciaría, para formar un complejo proteíco.
- Cada una de estas cadenas polipéptidicas recibe el nombre de protómero o monomero.
PROPIEDADES (FUNCIONES).
- Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una estructura primaria y una conformación especial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
DESNATURALIZACIÓN.
- Consiste en la pérdida de la estructura terciaría, por romperse los puentes que forman dicha estructura.
- Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente.
- La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH.
- En algunos casos, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
CLASIFICACIÓN.
- HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos.
- HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteíca y un grupo no proteíco, que se denomina ¨grupo prostético¨.
HOLOPROTEÍNAS.
- GLOBULARES: • Prolaminas: Zeina (maíz), gliadina (trigo),
hordeína (cebada).• Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).• Albúminas: Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).
- FIBROSAS:• Colágenos: En tejidos conjuntivos,
cartilaginosos.• Queratinas: En formaciones epidérmicas:
pelos, uñas, plumas, cuernos.• Elastinas: En tendones y vasos
sanguineos.• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas e
insectos).
HETEROPROTEÍNAS.
- GLUCOPROTEÍNAS:• Ribonucleasa• Mucoproteínas• Anticuerpos• Hormona luteinizante- LIPOPROTEÍNAS:• De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos a la sangre.- NUCLEOPROTEÍNAS:• Nucleosomas de la cromatina.• Ribosomas.