PROTEINAS

PROTEINAS

Son las macromolculas biolgicas ms abundantes Se encuentran en todas las clulas y en todas partes dentro de las clulasExisten miles de diferentes tipos y tamaos de protenasExhiben una gran cantidad de diversidad de funciones

LAS PROTEINASCada organismo puede construir con esta base de 20 aminocidos de diferentes protenas

EnzimasvenenosHormonascolgeno (piel, huesos)Anticuerposreceptores TransportadoreshemoglobinaProtenas de lecheQueratina (cuernos, escamas, pelos, lana, uasORIGENAbsorcin en intestino

Degradacin de protenasSntesis de aminocidosSntesis de protenasSntesis de Compuestos no nitrogenadosProduccin de EnergaNH3UreaacetocidosglucosaAMINOACIDOSUTILIZACIONun grupo amino (-NH2)un grupo carboxilo (-COOH)un tomo de H un grupo distintivo R (cadena lateral)

UNIDADES ESTRUCTURALES BSICAS DE LAS PROTENASa- aminocidosunidos al tomo de carbono a

Las protenas de todos los seres vivientes estn constituidas 20 aminocidos unidos covalentemente en diferentes combinaciones y secuencias.

Debido a que cada uno de estos aminocidos posee una cadena lateral diferente, con diferentes propiedades qumicas, este grupo de 20 molculas pueden ser consideradas como el ALFABETO con el que se ESCRIBE el lenguaje de las protenas.

La secuencia de aminocidos de una protena estn determinadas genticamente: La secuencia de nucletidos del DNA codifica unasecuencia complementaria de nucletidos en el RNAdetermina la secuencia de aminocidos de la protena

Estas a su vez determinan: La estructura espacialFuncinMutaciones alteraciones genticasConformacin de las protenasTodas las protenas poseen un estado NATIVO, una forma tridimensional caracterstica conocida como CONFORMACIN.La conformacin se puede describir en trminos de niveles estructurales

Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4riaOrdenamiento tridimensionalSe refiere al ordenamiento del esqueleto covalente de la cadena polipeptdica, DADA POR LA SECUENCIA DE AMINOCIDOS; esta sera la que determine el ordenamiento tridimensional que adoptar la protena

Estructuras 1riaDiferentes fuerzas intervienen en la estabilizacin del esqueleto peptdico para alcanzar la conformacin tridimensional Puente de hidrgeno NO COVALENTES Interacciones hidrofbicas Atraccin electroestticaCOVALENTE Puentes S-SEstructuras 2ria, 3ria y 4ria - hlice (semejante a un cilindro) Hoja - plegada Turns (, , ) Random coil (desordenada)Estructuras 2rias

Conformacin -hliceUne C=O del rn con N-H del rn+4TODOS LOS RESIDUOS QUEDAN ENLAZADOS por puente de H de la misma cadena polipeptdicaTurns (giros)

1/3 de los aminocidos se encuentran en turns o loops donde las CADENAS INVIERTEN su direccin turnsEl grupo C=O de un residuo n enlazado por puente de H con el grupo NH del residuo (n+3)Se refiere al modo en que la cadena polipeptdica se pliega o se curva para formar la estructura plegada o compacta de las protenas solubles

Estructura 3riaSolo la alcanzan las protenas que poseen ms de una cadena polipeptdica.

Pueden intervenir enlaces covalentes y no covalentes

ESTRUCTURA 4RIACONFORMACIN DE LAS PROTENAS

Estructura 1riaEstructura 2riaEstructura3riaEstructura 4riaSecuencia de aa del esqueleto del peptdico y S-SArreglo /distribucin/ordenamiento del esqueleto y las cadenas laterales de la protena en el espacioDescribe el ordenamiento tridimensional de las protenas METABOLISMO DE AMINOACIDOSLos aminocidos, no se almacenan en el organismo.Sus niveles dependen del equilibrio entre biosntesis y degradacin de protenas corporales, es decir el balance entre anabolismo y catabolismo (balance nitrogenado). El N se excreta por orina y heces

CATABOLISMO DE AMINOACIDOSLa degradacin se inicia por procesos que separan el grupo aamino.

Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia (transaminacin) o de separacin del grupo amino (desaminacin)