LAS ENZIMAS

● Concepto● Naturaleza● Propiedades● Clasificación● Catálisis enzimática

* Mecanismo* Cinética enzimática* Factores que influyen* Regulación

Definición y características de las ENZIMAS

● Son catalizadores BIOLÓGICOS● Se diferencian de otro tipo de

catalizadores en:

- Elevada actividad

- Sensibilidad a determinados factores

- Especificidad

Naturaleza química de las ENZIMAS

● Ciertos tipos de RNA: RIBOZIMAS● Holoproteínas : ENZIMAS ● Heteroproteínas:

HOLOENZIMA=Apoenzima + Cofactor

cofactor orgánico coenzima

unión covalente grupo prostético

Propiedades de las ENZIMAS

● ESPECIFICIDAD, reflejada en su capacidad selectiva.

● REVERSIBILIDAD, puede actuar en los dos sentidos de la reacción

● EFICACIA, la catálisis se realiza a concentraciones mínimas de enzimas.

● GRAN PODER CATALÍTICO, muy superior al de otros catalizadores inorgánicos

Tipos de especificidad

1. de ACCIÓN

2. de SUSTRATO

* Absoluta* Estereoquímica* de Grupo* de Clase

Ventaja e inconveniente de la Reversibilidad

● VENTAJA

Supone un ahorro de enzimas y, por tanto, economía en cuanto a organización

● INCONVENIENTE

Podrían producirse “cortocircuitos” en las secuencias metabólicas al revertir el producto de una reacción en los reactivos iniciales

Clasificación de las ENZIMAS

CLASES● OXIDORREDUCTASAS● TRANSFERASAS● HIDROLASAS● LIASAS● ISOMERASAS● LIGASAS

NOMENCLATURA

● Nombre del sustrato

+● Nombre de la acción

+● Terminación -ASA

Clasificación de las enzimas

Clasificación de las enzimas

Catálisis enzimáticamecanismo de acción

Catálisis enzimática

Especificidad enzimática

Cinética enzimática

● Ecuación de Michaelis-Menten

V= Vmax [S] Km+[S]

Km es un indicador de la AFINIDAD del ENZIMA

POR EL SUSTRATO

● Ecuación de Michaelis-Menten

V=Vmax [S]/Km+[S]

Km es un indicador de la EFICACIA

CATALÍTICA.

Cinética enzimática

● Dificultades planteadas por la ecuación de Michaelis:

a) Imposibilidad de calcular el momento exacto en que se alcanza la saturación de la enzima y por tanto la Vm

b) Como consecuencia, errores en el cálculo de Km

● Soluciones aportadas a dichas dificultades:

La representación gráfica de la inversa de la ecuación (Lineweaver-Burk) minimiza los errores en el cálculo de ambas constantes

Ecuación de Lineweaver-Burk

Factores que influyen sobre la velocidad de las reacciones

● Concentración de sustrato● Concentración de enzima● El pH● La Temperatura

Cinética enzimática: Factores

● Influencia del pH:

- Existe un pH óptimo para cada enzima

- Los cambios en pH pueden alterar la conformación de la enzima

Cinética enzimática: Factores

● Influencia de la temperatura:

- Existe una temperatura óptima para cada enzima

- Los cambios de temperatura pueden alterar la conformación de la enzima

Mecanismos que aumentan la eficacia enzimática

● COMPARTIMENTACIÓN: los compartimentos evitan la excesiva dilución

● COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS: mejoran la transferencia de sustratos en las secuencias metabólicas

● EFECTO CASCADA: multiplica la acción por la transformación de proenzimas inactivos en su forma activa, ampliando la respuesta final

Regulación● Activadores enzimáticos● Inhibición

– Competitiva– No competitiva

● Regulación alostérica● Por modificaciones covalentes

Reversibles: introducción de algún grupo funcional Irreversibles: hidrólisis parcial (PROENZIMAS)

● Control del metabolismoControl genético: INDUCCIÓN y REPRESIÓN de la síntesis

enzimática.Control de la catálisis: mediante inhibición por retroalimentación (relacionada con alosterismo)

Inhiición enzimática:

I R R E V E R S I B L E

C O M P E T I T I V A N O C O M P E T I T I V A

R E V E R S I B L E

T I P O SD E

I N H I B I C I Ó N

Tipos de inhibición

Regulación alostérica

Regulación alostérica

Modificaciones covalentes reversibles

Modificaciones covalentes irreversibles