ENZIMASQU ES UNA ENZIMA?:

Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas que hacen posible la vida tal como la conocemos, las enzimas son muy importantes para la desintegracin de nutrientes con fin de que proporcionen energa y bloque de construccin qumicos. A excepcin de las molculas de ARN cataltica o ribozimas las enzimas son protenas.

Las enzimas son protenas elaboradas por las clulas a partir de aminocidos. Cada enzima es una molcula especializada que cataliza nicamente un tipo especfico de reaccin qumica. En fracciones de segundo, se catalizan numerosas secuencias de reacciones enzimticas con un rendimiento del cien por cien sin formacin de subproductos. Las enzimas catalizan los millares de reacciones qumicas, conocidas colectivamente como metabolismo intermediario de las clulas.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin.

El grado de especificad de una enzima con respecto a la reaccin catalizada o a la funcin de los reactivos, depende de su funcin biolgica

La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

La eficiencia de la cantidad o actividad cataltica en enzimas clave pueden prevenir de defectos genticos dficit de nutrientes o bien toxinas, etc.

Las enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genticas o infecciones por virus o bacterias patgenas.

Las enzimas son muy importantes ya que tambin lo utilizamos en los alimentos como: la proteasa quimosina (renina) se utiliza en la produccin de queso, mientras que la lactasa es empleada para eliminar lactosa de la leche.

Dinmica

La dinmica interna de las enzimas est relacionada con sus mecanismos de catlisis. La dinmica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminocidos, hasta grupos de aminocidos o incluso un dominio proteico entero.CLASIFICACIN POR EL TIPO DE REACCIN:

El nombre para casi todas las enzimas describen el tipo de reaccin catalizada seguido por el sufijo ASA as por ejemplo la deshidrogenasa elimina tomos de hidrogeno, las proteasas hidrolizan protenas, las isomerasas catalizan reordenamiento de la configuracin.

A fin de resolver estas dificultades, la International Union of Biochemists (IUB) cre un sistema de nomenclatura de enzimas sin ambigedad en el cual cada enzima tiene un nombre y nmero de cdigo singular que identifican el tipo de reaccin catalizada y los sustratos comprendidos; as, las enzimas se agrupan en seis clases:

1. Oxidorreductasas (catalizan oxidaciones y reducciones)

2. Transferasas (catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o fosforilo). Las enzimas Transferasas reaccionan de la siguiente manera:

3. Hidrolasas (catalizan la divisin hidroltica de CC, CO, CN y otros enlaces). Las enzimas Hidrolasas reaccionan de la siguiente manera:

4. Liasas (catalizan la divisin de CC, CO, CN y otros enlaces mediante eliminacin de tomo, dejando dobles enlaces). Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente manera:

5. Isomerasas (catalizan cambios geomtricos o estructurales dentro de una molcula). Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente manera:

6. Ligasas (catalizan la unin de dos molculas acopladas a la hidrlisis de ATP). Las enzimas Ligasas reaccionan de la siguiente manera:

NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cul de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin.As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

LOS GRUPOS PROSTTICOS, LOS COFACTORES Y LAS COENZIMAS TIENEN FUNCIONES IMPORTANTES EN LA CATLISIS

Muchas enzimas contienen pequeas molculas no protenicas e iones metlicos que participan de manera directa en la unin de sustrato o catlisis. Denominados grupos prostticos, cofactores y coenzimas, stos extienden aumentan capacidades catalticas.

GRUPO PROSTETICO

(Los grupos prostticos estn estrechamente integrados en la estructura de una enzima)

Los grupos prostticos se distinguen por su incorporacin estrecha y estable hacia la estructura de una protena mediante fuerzas covalentes o no covalentes. Los ejemplos son fosfato de piridoxal, flavina mononucletido (FMN), flavina adenina dinucletido (FAD), piro- fosfato de tiamina, biotina y los iones metlicos de Co, Cu, Mg, Mn y Zn. Los metales son los grupos prostticos ms comunes. Cerca de un tercio de todas las enzimas que contienen iones metlicos unidos de manera estrecha se llama metaloenzimas. Los metales tambin pueden facilitar la unin y orientacin de sustratos, la formacin de enlaces covalentes con intermediarios de reaccin (C02+ en la coenzima B12), o interactuar con sustratos para hacerlos ms electroflicos (con pocos electrones) o nucleoflicos (ricos en electrones).

COFACTOR

(Los cofactores se asocian de manera reversible con enzimas o sustratos)

Los cofactores desempean funciones similares a las de grupos prostticos, pero se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP.

Para que ocurra catlisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la enzima. Los cofactores ms comunes tambin son iones metlicos. Las enzimas que requieren un cofactor ion metlico se llaman enzimas activadas por metal para distinguirlas de las metaloenzimas para las cuales los iones metlicos sirven como grupos prostticos.

COENZIMAS

(Las coenzimas sirven como transbordadores de sustrato)

Las coenzimas sirven como transbordadores o agentes de transferencia de grupo reciclables, que transportan muchos sustratos desde su punto de generacin hacia su punto de utilizacin.

La asociacin con la coenzima tambin estabiliza sustratos como tomos de hidrgeno o iones hidruro que son inestables en el ambiente acuoso de la clula. Otras porciones qumicas transportadas por coenzimas son grupos metilo (folatos), grupos acilo (coenzima A) y oligosacridos (dolicol).

Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostticos son derivados de vitamina B

Las vitaminas B hidrosolubles proporcionan componentes importantes de muchas coenzimas. Varias coenzimas contienen, adems, las porciones adenina, ribosa y fosforilo de monofosfato de adenosina (AMP) o difosfato de adenosina (ADP). La nicotina- mida es un componente de las coenzimas redox nicotinamida adenina dinucletido (NAD) y nicotinamida adenina dinucleti do fosfato (NADP), mientras que la riboflavina es un componente de las coenzimas redox FMN y FAD. El cido pantotnico es un componente de la coenzima A acarreadora de grupo acilo. Como su pirofosfato, la tiamina participa en la descarboxilacin de cetocidos a, y las coenzimas cido flico y cobalamina funcionan en el metabolismo de un carbono.

LA CATLISIS OCURRE EN EL SITIO ACTIVO

Una importante informacin de principios del siglo xx acerca de la catlisis enzimtica provino de la observacin de que la presencia de sustratos, hace a las enzimas ms resistentes a los efectos desnaturalizantes de las temperaturas altas. Dicha observacin llev a Emil Fischer a proponer que las enzimas y sus sustratos interactan para formar un complejo de enzima-sustrato (ES) cuya estabilidad trmica fue mayor que la de la enzima en s. Este conocimiento impact de manera profunda sobre la comprensin tanto de la naturaleza qumica como de la conducta cintica de la catlisis enzimtica.

MODELO DE LLAVE-CERADURA

Fischer razon que la especificidad en extremo alta con la cual las enzimas reconocen sus sustratos cuando forman un complejo ES (enzima-sustrato) era anloga a la manera en la cual una cerradura mecnica distingue la llave apropiada. Esta cerradura enzimtica recibe el nombre de sitio activo. En casi todas las enzimas dicho sitio adopta la forma de una hendidura o bolsa sobre la superficie de la enzima.

Como su nombre lo indica, el sitio activo es mucho ms que tan slo un sitio de reconocimiento para sustratos que se unen. Proporciona un ambiente tridimensional que protege a los sustratos contra solvente y facilita la catlisis. Tambin se une a cualesquiera cofactores y grupos prostticos que la catlisis pudiera requerir. Dentro del sitio activo, las molculas de sustrato estn alineadas en estrecha proximidad y en orientacin ptima a los grupos funcionales de residuos peptidilo aminoacilo, cofactores y grupos prostticos que se encargan de catalizar su transformacin qumica hacia productos.

MODELO ENCAJE INDUCIDO

Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del encaje inducido.En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo contina dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga fina.MecanismosLas enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se ver a continuacin, siempre dando lugar a una disminucin del valor de G

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el estado de transicin es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin, de modo que ve reducida la cantidad de energa que precisa para completar la transicin).

Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creacin de un ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho estado de transicin.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible en ausencia de enzima.

Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de transicin (energa de activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y permite que se incremente an ms su velocidad de reaccin. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y slo recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

LAS ENZIMAS EMPLEAN MLTIPLES MECANISMOS PARA FACILITAR LA CATLISIS

Las enzimas usan diversas combinaciones de cuatro mecanismos generales para lograr notorio aumento cataltico de los ndices de reacciones qumicas.

Catlisis por proximidad

Para que las molculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la distancia formadora de enlace de otra. Mientras ms alta sea su concentracin, con mayor frecuencia se encontrarn una con otra y mayor ser el ndice de su reaccin. Cuando una enzima se une a molculas de sustrato en su sitio activo, crea una regin de concentracin local alta de sustrato. Este ambiente tambin orienta las molculas de sustrato de manera espacial en una posicin ideal para que interacten, lo que origina aumentos del ndice de al menos mil veces.

Catlisis acidobsica

Los grupos funcionales ionizables de cadenas laterales aminoacilo y (cuando estn presentes) de grupos prostticos, contribuyen a la catlisis al interactuar como cidos o bases. La catlisis acidobsica puede ser especfica o general; por especfica se alude a protones (H30 +) o iones OH'. En la catlisis especfica para cido o especfica para base, el ndice de reaccin es sensible a cambios de la concentracin de protones, pero independiente de las concentraciones de otros cidos (donadores de protn) o bases (aceptares de protn) presentes en solucin o en el sitio activo.

Catlisis por tensin

Las enzimas que catalizan reacciones -lticas que comprenden la rotura de un enlace covalente tpicamente se unen a sus sustratos en una conformacin muy desfavorable para el enlace que sufrir la divisin. Tal conformacin imita la del intermediario de estado de transicin.

La tensin resultante estira o deforma el enlace al cual se dirige, esto lo debilita y lo hace ms vulnerable a divisin. Linus Pauling, laureado con el premio Nobel, fue el primero en sugerir una funcin para la estabilizacin de estado de transicin como un mecanismo general mediante el cual las enzimas aceleran los ndices de reacciones qumicas.

Catlisis covalente

El proceso de catlisis covalente comprende la formacin de un enlace covalente entre la enzima y uno o ms sustratos. La enzima modificada despus se convierte en un reactivo. La catlisis covalente introduce una nueva va de reaccin cuya energa de activacin es ms baja y, por ende, es ms rpida que la va de reaccin en solucin homognea.

Sin embargo, la modificacin qumica de la enzima es transitoria; en el momento en que se completa la reaccin, la enzima vuelve a su estado no modificado original. De este modo, su funcin permanece cataltica. La catlisis covalente se observa con particular frecuencia entre enzimas que catalizan reacciones de transferencia de grupo. Los residuos sobre la enzima que participa en la catlisis covalente por lo general son cistena o serina y, en ocasiones, histidina. La catlisis covalente a menudo sigue un mecanismo de ping-pong: uno en donde el primer sustrato es unido y su producto se libera antes de la unin del segundo sustrato.

Los miembros de una familia de enzimas como las asprtico o serina proteasas emplean un mecanismo similar para catalizar un tipo de reaccin comn, pero actan sobre diferentes sustratos. Casi todas las familias de enzimas surgieron por medio de eventos de duplicacin de gen que crean una segunda copia del gen que codifica para una enzima particular. Las protenas codificadas por los dos genes despus pueden evolucionar de manera independiente para reconocer distintos sustratos.

LAS ISOENZIMAS SON FORMAS DE ENZIMA DISTINTAS QUE CATALIZAN LA MISMA REACCIN

Los organismos superiores a menudo elaboran varias versiones de una enzima dada distintas desde el punto de vista fsico, cada una de las cuales cataliza la misma reaccin. Al igual que los miembros de otras familias de protena, estos catalticos de protena o isoenzimas surgen por medio de duplicacin de gen. Las isoenzimas pueden mostrar diferencias sutiles de propiedades como sensibilidad a factores reguladores particulares o afinidad de sustrato (p. ej hexocinasa y glucocinasa) que las adaptan a tejidos o circunstancias especficos. Algunas isoenzimas tambin pueden aumentar la supervivencia al proporcionar una copia de respaldo de una enzima esencial.

PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son:

pHTemperatura

Cofactores

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo.

La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de abajo). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima (Figura de abajo). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molcula de hemoglobina (protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: apoenzima + grupo prosttico= holoenzima

LA ACTIVIDAD CATALTICA DE ENZIMAS FACILITA SU DETECCIN

Las cantidades relativamente pequeas de enzimas presentes en clulas complican la determinacin de su presencia y concentracin; sin embargo, la amplificacin conferida por su capacidad para transformar con rapidez miles de molculas de un sustrato especfico en producto confiere a cada enzima la capacidad para revelar su presencia. Las valoraciones de la actividad cataltica de enzimas a menudo se usan en laboratorios de investigacin y clnicos.

El descubrimiento de frmacos requiere valoraciones enzimticas idneas para investigacin de "alta capacidad de procesamiento"

Las enzimas constituyen una de las clases primarias de biomolecular dirigidas para la creacin de frmacos y otros agentes teraputicos; por ejemplo, muchos antibiticos inhiben enzimas que son singulares para microbios patgenos. El descubrimiento de nuevos frmacos se facilita mucho cuando es posible valorar un gran nmero de rarmacforos potenciales de una manera rpida y automatizada, proceso denominado investigacin de alta capacidad de procesamiento. En esta ltima se aprovechan avances recientes en robtica: ptica, procesamiento de datos y microfludica para efectuar y analizar muchos miles de valoraciones simultneas de la actividad de la enzima dada. En los dispositivos de investigacin de alta capacidad de procesamiento de uso ms frecuente se emplean volmenes de 10 a 100 [d en placas de plstico con 96, 384 o 1 536 pozos, y equipo por completo automatizado capaz de surtir sustratos, coenzimas, enzimas e inhibidores potenciales en una multiplicidad de combinaciones y concentraciones. La investigacin de alta capacidad de procesamiento es ideal para analizar los muchos produces de qumica combi nacional, la sntesis simultnea de grandes bibliotecas de compuestos qumicos que contienen todas las combinaciones posibles de un conjunto de precursores qumicos. Las valoraciones enzimticas que producen un producto cromognico o fluorescente son ideales, puesto que los detectores pticos se elaboran con facilidad mediante procedimientos de ingeniera para per mitir el anlisis rpido de mltiples muestras. En la actualidad, el equipo complejo requerido para nmeros en verdad grandes de valoraciones slo est disponible en casas farmacuticas, laboratorios patrocinados por gobiernos, y universidades de investigacin. Su principal uso es el anlisis de compuestos inhibitorios con potencial final para uso como frmacos.

INHIBIDORES ENZIMATICOSLos inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unin del sustrato. Por otro lado, la unin del sustrato evita la unin del inhibidor. As pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.Tipos de inhibicin segn la clasificacin introducida por W. W. Cleland. Los inhibidores son molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificacin, siendo tiles en farmacologa. Algunos de los frmacos que actan de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana, la penicilina y la aspirina.

Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, segn la forma en que intervienen en la reaccin, en competitivas, acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla tambin de inhibicin no competitiva, que en realidad no es ms que una variante de la ya mencionada inhibicin mixta. Sin embargo, por sus caractersticas se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza la reduccin de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras del cido flico y el metotrexato permite que se establezca una inhibicin de tipo competitivo. Este tipo de inhibicin se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competicin al inhibidor. En la inhibicin competitiva la velocidad mxima de la reaccin no vara, pero se necesitan concentraciones ms elevadas de sustrato para alcanzar una determinada velocidad, incrementndose as el Km aparente.

En la inhibicin acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibicin es poco comn, pero puede darse en enzimas multimticas. La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unin con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor, independientemente de la concentracin de sustrato, con lo que vara el valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato an puede unirse a la enzima, el valor de Km no vara.

En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibicin resulta generalmente de un efecto alostrico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con el sitio alostrico cambia la conformacin (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

Usos de los inhibidores

Debido a que los inhibidores modulan la funcin de las enzimas, suelen ser utilizados como frmacos. Un tpico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como frmaco es la aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la sntesis de un intermediario inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime as los efectos derivados, el dolor y la inflamacin. Sin embargo, otros inhibidores enzimticos actan como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los tomos de hierro y cobre en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de clulas animales (las plantas son resistentes al cianuro), bloqueando as la respiracin celular

CINETICA:La cintica enzimtica es el campo de la bioqumica que se encarga de la medicin cuantitativa de los ndices de reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio de factores que afectan estos ndices.

Un conjunto completo y balanceado de actividades enzimticas tiene importancia fundamental para el mantenimiento de la homeostasis. La cintica enzimtica es importante para entender de que modo los estados de estrs fisiolgico afectan ese equilibrio.

La participacin de las enzimas en casi todos los procesos fisiolgicos hace de ellas los mejores objetivos para frmacos que curan o aminoran la enfermedad en seres humanos.

De este modo, la cintica enzimtica desempea una funcin crucial en el descubrimiento de frmacos y en la farmacodinamia comparativa, as como en la dilucidacin del modo de accin de los frmacos.

LAS REACCIONES QUIMICAS SE DESCRIBEN USANDO ECUACIONES BALANCEADAS

En una ecuacin qumica balanceada se presentan las especies qumicas iniciales (sustratos) presentes y las nuevas especies qumicas (productos) formadas para una reaccin qumica particular, todas en proporciones correctas.

Por ejemplo, en la ecuacin balanceada (1) se describe la reaccin de una molcula de cada uno de los sustratos A y B, para formar una molcula de cada uno de los productos P y Q.

A + B P + Q (1)

Las dobles flechas indican reversibilidad, propiedad intrnseca de todas las reacciones qumicas. De este modo, para la reaccin (1), si A y B pueden formar P y Q, estos ltimos tambin pueden formar A y B. Por ende, la designacin de un reactivo particular como sustrato o producto es un poco arbitraria porque los productos para una reaccin descrita en una direccin son los sustratos para la reaccin inversa. Sin embargo, el trmino producto a menudo se usa

para designar los reactivos cuya formacin es favorecida desde el punto de vista termodinmico. Las reacciones para las cuales los factores termodinmicos favorecen de manera significativa la formacin de los productos hacia los cuales apunta la flecha, a menudo se representan con una flecha nica como si fueran irreversibles:

A + B > P + Q (2)

Tambin se usan flechas unidireccionales para describir reacciones en clulas vivas en las cuales los productos de la reaccin (2) son consumidos de inmediato por una reaccin subsiguiente catalizada por enzima. Por ende, la eliminacin rpida del producto P o Q impide de manera efectiva la reaccin inversa, lo que hace a la ecuacin (2) irreversible desde el punto de vista funcional en condiciones fisiolgicas.LOS CAMBIOS DE LA ENERGIA LIBRE DETERMINAN LA DIRECCION Y EL ESTADO DE EQUILIBRIO

DE REACCIONES QUIMICAS

Keq es igual al producto de las concentraciones de los productos de la reaccin, cada uno elevado a la potencia de su estequiometria, dividido por el producto de los sustratos, cada uno elevado a la potencia de su estequiometria.

Para la reaccin A + B P + Q

Keq =[p][Q] [A][B]

V para la reaccin (5)

A + A PKeq = [P] [A]

CLASIFICACION DE ENZIMAS SEGN A LA ACTIVIDAD QUE REALIZAN EN EL ORGANISMO:

En el cuerpo humano existen 3 tipos de enzimas:

TIPO DE ENZIMAFUNCIONEJEMPLOS

DigestivasAyudan al cuerpo a digerir alimentos y levar nutrientes a diferentes partes del cuerpoHay 3 principales que son: peptidasa (trabajan en la digestin de protenas), amilasa (es la responsable de digerir los hidratos de carbono), lipasas (ayudan al cuerpo a digerir grasas)

MetablicasAyudan a los rganos y tejidos a que funcionen correctamenteLas enzimas metablicas transforman los hidratos de carbono, protenas, grasas, para lograr un balance adecuado de tejidos.

AlimenticiasDigieren los diferentes nutrientes como vitaminas, hidratos de carbono, grasas y protenas.Las podemos encontrar en verduras, frutas crudas y suplementos

OTRAS FUNCIONES ENZIMATICAS AMILASA SALIVAL: Presente en la saliva y acta sobre los almidones.

PEPSINA: Hidrolisa las protenas.

AMILASA PANCREATICA: Acta sobre los almidones.

LIPASA PANCREATICA: Hidrolisa las grasas ingeridas.

TRIPSINA Y QUIMOTRIPSINA: Interviene en la digestin y en la coagulacin de la sangre y de la leche.

NUCLEASA: Hidrolisa los acidos nucleicos ingeridos.

DISACARIDASA: Hidrolisa los disacridos como la maltosa, sacarosa y lactosa en monosacridos.

Bibliografa

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WIKIPEDIA. (19 de OCTUBRE de 2011). WIKIPEDIA. Recuperado el 2 de MAYO de 2014, de WIKIPEDIA: www.wikipedia.com