sesión sobre la hemoglobina
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LA HEMOGLOBINA
Un mecanismo eficiente de captación, transporte y liberación de
oxígeno
profesorjano@gmail.com@profesorjano
Descripción Funcionamiento Regulación Enfermedades
Aspectos generales
El grupo HEMO
Descripción Funcionamiento Regulación Enfermedades
Protoporfirina His 97
Aspectos generales
Grupo HEMO
FuncionamientoDescripción Regulación Enfermedades
La MIOGLOBINA como base
Cooperatividad de la hemoglobina
La mioglobina sólo tiene un punto de unión al ligando: P + L PL
Fracción de sitios ocupados por el ligando
Kd
FuncionamientoDescripción Regulación Enfermedades
La MIOGLOBINA como base
Cooperatividad de la hemoglobina
gráfica hiperbólica
FuncionamientoDescripción Regulación Enfermedades
Cooperatividad de la hemoglobina
La MIOGLOBINA como base
La cooperatividad supone que la unión de un ligando a una subunidad de
una proteína aumenta la afinidad de las otras subunidades a dicho ligando.
En el caso de la hemoglobina, ese ligando es el O2. (similar a alosterismo)
FuncionamientoDescripción Regulación Enfermedades
Cooperatividad de la hemoglobina
La MIOGLOBINA como base
La hemoglobina tiene cuatro puntos de unión al ligando: P + nL PLn
Gráfica sigmoide
FuncionamientoDescripción Regulación Enfermedades
Cooperatividad de la hemoglobina
La MIOGLOBINA como base
La gráfica más importante de la hemoglobina
FuncionamientoDescripción Regulación Enfermedades
Cooperatividad de la hemoglobina
La MIOGLOBINA como base
El paso de una conformación a otra se produce de manera simultánea en todas las subunidades.
MODELO CONCERTADO
MODELO SECUENCIAL
Pueden coexistir todos los estados posibles de combinaciones de subunidades T y R y de unión al ligando
(Efecto homotrópico)
RegulaciónDescripción Funcionamiento Enfermedades
H+ - Efecto BOHR
2,3 -BPG
CO2
La hemoglobina también transporta
CO2 (15-20 %)
CO2 + H2O H+ + HCO3- H+ (40 %)
A mayor [H+] y Pp CO2 disminuye la afinidad de la Hb por O2
Efecto BOHR
Tejidos
Liberación de O2
sucede en
favorece
RegulaciónDescripción Funcionamiento Enfermedades
2,3 - BPG
CO2
H+ - Efecto BOHR
La unión de la hemoglobina al oxígeno está
regulado por el 2,3 bifosfoglicerato (disminuye
afinidad)
HbBPG + O2 HbO2 + BPG
Es, por ejemplo, un ejemplo de adaptación a la altura (aumenta su concentración)
RegulaciónDescripción Funcionamiento Enfermedades
2,3 - BPG
CO2
H+ - Efecto BOHR
EnfermedadesDescripción Funcionamiento Regulación
Talasemia
Anemia Falciforme
CO
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