proteinas alimentariasprop funcionales
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PROTEINAS ALIMENTARIASPROPIEDADES FUNCIONALES
Dra. EMMA GUERRERO HURTADO
PROTEINAS ALIMENTARIAS
Proteínas con funciones estructurales o con actividad
biológica, digestibles no toxicas ,relativamente baratas y
organolépticamente aceptables
Propiedades funcionales que las proteinas otorgan a los
alimentos
INTERACCION PROTEÍNA AGUA
• Moléculas de agua del entorno de la proteína
• Moléculas de agua en el interior de la molécula proteica
Moléculas de agua atrapadaMoléculas parcialmente ordenadas:1/3 de la superficie proteicaMoléculas fuertemente unidas:1a capa de coordinación
C
O
O-
Oδ+
δ -
ION-DIPOLO
INTERACCION DE LA PROTEINA CON EL AGUA
CH2 O Hδ+δ - δ -
δ+
O DIPOLO-DIPOLO
C=O O
NH-----
---
O
ENLACES DE H
A través de sus enlaces Peptídicos ó
A través de las cadenas laterales de los aminoácidos
SOLUBILIDAD
• Propiedad considerada como un prerrequisito para obtener un
óptimo desarrollo del resto de las propiedades funcionales en la
preparación de alimentos, como son gelificación, emulsificación y
de espumeo, ya que una proteína insoluble tendrá muy poco uso
en alimentos (Damodaran, 1996a).
• La solubilidad de una proteína, en un medio ambiente dado, es la
expresión termodinámica del equilibrio entre las interacciones
proteína-proteína y proteína-solvente (Damodaran, 1996b).
• Propiedad funcional en que se basa :
• su extracción
• La Separación de fracciones proteicas
• Su utilización por impartir textura fina en Bebidas
• Para difundir en las interfases agua/aceite, agua/aire.
Emulsiones, espumas
• La solubilidad de las proteínas está dada por tres factores
• a) su grado de hidratación,
• b) su densidad y distribución de cargas a lo largo de la cadena y
• c) la presencia de compuestos no proteicos como fosfatos,
carbohidratos o lípidos que pueden tener un efecto sobre la
solubilidad.
• Por ser las proteínas electrolitos de alto peso molecular y de gran
orden estructural, son susceptibles a cambios profundos en su
solubilidad cuando se alteran el pH, la temperatura o la fuerza
iónica (Badui et al., 1999).
FACTORES QUE AFECTAN LA SOLUBILIDAD
• pH:la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos se ven alteradas conforme exista una modificación en el pH de la solución Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria .
pH= PI carga de las Proteínas = 0
• Cuando la carga neta de la proteína es cero, las fuerzas de repulsión entre las proteínas son mínimas, logrando interaccionar unas con otras mediante enlaces hidrofóbicos produciéndose con esto su precipitación.
• Al variar el pH, ya sea hacia pH´s más ácidos o básicos, estos
mismos aminoácidos irán adquiriendo cargas (positivas o negativas
respectivamente) lo cual provocará que las fuerzas de repulsión
entre las proteínas vayan en aumento, provocando esto mayor
interacción proteína-agua (Damodaran, 1996a; Damodaran,
1996b; Vojdani, 1996).
pH > PI Proteínas (-)pH < PI proteínas (+)
pH afecta la capacidad de fijación del agua por las cadenas
laterales de aas.
• Ej. pérdida de agua por carne fresca
• Homogenizado de musculo puede duplicar su capacidad de
retención de agua si su pH baja de 5 (PI) a 3,5.
TEMPERATURA
• En general la solubilidad de las proteínas se ve incrementada a temperaturas de entre 0 y 40-50°
• Al elevar laT°, se da un incremento de la energía cinética afectando las interacciones no covalentes que mantienen estable tanto las estructuras secundarias como terciarias de la proteína provocando con esto su desnaturalización, exponiendo los grupos hidrofóbicos que se encontraban en su interior los cuales interaccionan entre sí, provocando que se de una disminución de la solubilidad y así precipitando (Vojdani, 1996; Borderias y Montero, 1988; Badui et al., 1999).
La desnaturalización:
• puede incrementar la capacidad de fijación de agua por la
naturaleza hidrofílica del enlace peptídico expuesto, en
alrededor de 30-45%p/p
•Si en cambio conduce a la agregación se favorece la
interacción p/p ej liberación de agua durante el asado.
Fuerza iónica• La fuerza iónica es una medida de la concentración y del número
de cargas eléctricas en solución proveniente de los aniones y
cationes disueltos aportados por la sal. Esta fuerza determina la
capacidad de las proteínas (i.e., miofibrilares) para ligar agua y así
poder entrar en solución.
• Existen dos fenómenos que ocurren a diferentes fuerzas iónicas:
la solubilización (salting-in) y la insolubilización (salting-out) por
salado (Borderias y Montero, 1988).
• SOLUBILIZACIÓN POR SALADO
Interacción proteína-agua
En la solubilización por salado los cationes y aniones de las sales
neutras tienen afinidad por los grupos iónicos de las cadenas
laterales de los aminoácidos ionizables, lo que provoca una
menor interacción entre las proteínas, produciéndose así la
solubilización.
Este fenómeno se da a concentraciones bajas de iones (entre 0.5
y 1.0M).
• INSOLUBILIZACIÓN POR SALADO• Interacción proteína-proteína
CC salina > 1M
se establece una competencia entre las proteínas y los iones salinos por las moléculas de agua necesarias para la solubilización, produciéndose un efecto deshidratante en la superficie de las mismas, lo cual trae consigo interacciones entre las moléculas de proteína, generando una agregación y finalmente una precipitación. Este fenómeno es conocido como la insolubilización por salado (Kotodziejska et al., 1980).
Los iones compiten con las proteínas para su respectiva solubilización rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas.
• La precipitación por salado no se da en los sistemas alimenticios.
• A cc de 1 mol.dm-3 las sales de ClNa, ClK incrementan la solubilización por salado de importancia en el procesado de alimentos:En el curado de carne de cerdo se inyectan iones ClNa en forma de salmuera se fijan a la actina y Miosina aumentando : jugosidad y aumento de peso
En salchichas las sales emulgentes: ClNa, fosfato sódico y potásico, polifosfatos, citratos solubilizan las proteínas miofibrilares haciéndolas emulgentes: regiones hidrófobas ligan moléculas de grasa
VISCOSIDADResistencia al flujo
• FACTORES QUE AFECTAN LA VISCOSIDAD
diámetro de la película proteica> diámetro > viscosidad< diámetro < viscosidad : disociación de los agregados
concentración proteica : interacción P_P
PROPIEDAD FUNCIONAL EN:Pastas SalsasCremas SopasBebidas
DESARROLLAN ALTA VISCOSIDAD:
DESARROLLAN BAJA VISCOSIDAD:
proteínas con alta absorción inicial de aguaCaseinato SódicoProteinas de soya
proteínas con baja absorción inicial de agua e hinchamientoProteínas del suero lácteo
NO DESARROLLAN VISCOSIDAD
proteínas en polvo desnaturalizadas por el calor, .insolubles
Asociación
Polimerización
Precipitación
Floculación
Coagulación
Gelificación
cambios a nivel molecular o de subunidades
Formación de grandes complejos
Agrega ción con pérdida de solubilidad parcial o total
Agrega ción al azahar sin desnaturalización, por supresión de repulsiónIntercatenaria
Agrega ción al azahar con desnaturalización predomina la Interacción P_P con coágulo grosero
Agregación ordenada con desnaturalización previa que forma red proteica ordenada
Gelificación Térmica• Se produce cuando las moléculas de proteína (en una solución
protéica) son desnaturalizadas por calor provocando su
desdoblamiento para luego interaccionar de forma ordenada entre sí
a través de diferentes tipos de enlaces :
• puentes de H, enlaces iónicos, puentes disulfuro y las asociaciones
hidrofóbicas.
• Cuando la agregación alcanza un cierto punto crítico, se produce un
gel con un infinito número de enlaces cruzados interpeptídicos
formando una red tridimensional continua que retiene gran cantidad
de agua (Bryant y McClements, 1998; Nakai-Modler , 2000).
FUERZAS ATRACTIVAS
• Interacciones hidrofóbicas: favorecidas por la Tº
• Interacciones electrostáticas: puentes de calcio y otros cationes divalentes
• Puentes de hidrogeno, potenciados por el enfriamiento: ej la gelatina funde cuando se calienta a30ºC y puede repetirse numerosas veces el ciclo de gelificación-fusión
• Enlaces disulfuro: geles irreversibles por calentamiento: ovoalbúmina y B lactogloobulina
FUERZAS RESPULSIVAS
• Interacción P-H2O
• PH diferente al PI
• Si la red tridimensional se da primordialmente con enlaces de hidrógeno, el gel producido será térmicamente reversible (i.e., geles de colágeno).
• si las interacciones se producen por medio de interacciones hidrofóbicas, el gel producido (coagulo) será irreversible (i.e., clara de huevo);
• Si las cadenas polipeptídicas que se entrecruzan mediante polimerizaciones de enlaces sulfidril-disulfuro (proteínas del suero y cárnicas) (Damodaran, 1996b).
MECANISMOS DE FORMACION DEL GEL
Partiendo de una disolución de proteína en agua:
1. Disociación
2. Desnaturalización
3. Agregación : orienta los polipéptidos
• A. Lenta
gel ordenado homogéneo, suave elástico,Transparente, estable a la
sinéresis
• A. rapida
• gel opaco, inestable a la sinéresis
LA GELIFICACION ES IMPORTANTE EN:
• Diversos productos lácteos como yogurt
• Clara de huevo coagulada
• Geles de gelatina
• Productos de carne o pescado triturado y calentado
• Geles de proteína de soya
• Proteínas vegetales texturizadas por extrusión o hilado
• En masas panarias
LA GELIFICACION SE USA PARA:
• Formar geles viscoelásticos
• Mejorar la absorción de agua• • Mejorar los efectos espesantes
• Fijar partículas
• Estabilizar emulsiones
TEXTURA
Propiedad funcional en • alimentos procedentes de tejidos vivos:
Miofibrillas en carnes y pescados
• Alimentos fabricados: masa, gelatina, salchicha, miga de pan, cuajada
BIOQUIMICA DE LA TEXTURIZACION
• Desnaturalización.: Desplegamiento parcial de estructura nativa
espacial
Rotura de enlaces intracatenarios::hidrogeno, hidrófobo, disulfuro:
oxidacion, reducción, proteólisis, temperatura, trat. mecánico, con
agentes hidrófobos, modif. Del pH o salinas.
• Organización y reorientación: extrusión, laminados
• Fijación y rigidificación: Redistribución de enlaces intra e
intermoleculares rotos en el curso del desplegamiento
TEXTURIZACION DE PROTEÍNAS LÁCTEAS O VEGETALES
• Produce películas o fibras:Textura masticableRetención de agua
• Ejm, variedad de derivados de soyaderivados lácteos: caseinato, coprecipitados y proteínas de suero,quinua, gluten de maíz, harina de guisantes ,amaranto,
Utilidad• como sucedáneos de la carne: aspecto y sabor similares a
distintos tipos de carne: salchichas, perritos calientes, hamburguesas o las croquetas de pollo.
• Como extensores de la carne:
ESPUMAS ALIMENTICIAS
• Dispersiones de burbujas de gas (aire) suspendidas en el seno de un liquido viscoso o de un semisólido (Badui 1999):
– merengues, cakes, marshmallow, Mouse, espuma de cerveza, pan, helados
Gas : aire ó CO2
Fase continua: disolución o suspensión acuosa de proteínas
Las burbujas están separadas por una fase continua de capas delgadas de liquido : laminillas
• Por la incorporación de aire, el alimentos es: ligero, suave,
digestible, menos denso, poroso, de mayor volumen.
• La distribución uniforme de burbujas pequeñas suele conferir
cuerpo, suavidad y ligereza al alimento y aumentan la
dispersión y perceptibilidad de los aromas (Fennema, 1993),
además de favorecer su digestibilidad.
MECANISMO DE FORMACIÓN DE ESPUMAS
Formación de película estable (barrera elástica) disminución de la tensión superficial
Cambios estructurales (desnaturalización de la superfice)
Adsorción y orientación en la interfase
Difusión de moléculas a la interfase
Introducción de aire:: ( > por batido)
Laminilla acuosa
Película De proteína
aire
H2O
H2O
Desplazamiento de la proteínas desde la menor tensión superficial con arrastre de moléculas de agua que : restaure el grosor de la laminilla
Espesor de la película proteica100um a 10 um: película se rompe
PROTEINAS CON PROPIEDADES ESPUMANTES
B-CASEINA enrollamiento al azahar flexible• rebaja la tensión superficial e interfasial.• Forma película delgada menos estable
K-Caseina se despliega lentamente, se extiende menos. película mas resistente
Seralbúmina ( globular) flexible: se adsorbe en la interfase. es estabilizadora
Clara de huevo, espuma de menor densidad , estable al calorPropiedad espumante óptima a pH natural 8-9 y a PI:4-5
• Las proteínas globulares pueden ser eficaces agentes de superficie : si pueden desplegarse sin agregarse ni perder su solubilidad: Producen películas gruesas que favorecen la estabilización de la espuma
Ejm: lactosuero, lisozima, ovoalbúmina
Métodos de desplegamiento:por calentamiento moderado
Por agentes reductores
Por proteólisis parcial
FACTORES QUE AFECTAN LA ESTABILIDAD DE LA ESPUMA
• ClNa: aumentan el overrum(incremento porcentual del volumen)Disminuye estabilidad: reducen viscosidad
• Calcio mejora la estabilidad: puentes entre grupos COO-
• La sacarosadisminuye la expansión aumenta viscosidad absorbe y retiene agua en las laminillas
• Lípidos polares con actividad de superficie: Se sitúan en la interfase, interfieren con la conformación mas deseable de la película de proteína adsorbida:
• Tiempo e Intensidad del batido:>6-8´ produce agregación-
coagulación en la interfase, dejando muy poca proteína nativa para
ligar agua. (detener batido en pico de rigidez)
• Temperatura, el tratamiento térmico moderado previo mejora el
overrrum pero pueden disminuir la estabilidad.
• Concentración proteica, a medida que aumenta hasta 10% aumenta
la estabilidad.
• PH >estabilidad cerca al PI (proteínas situadas en la interfase)
PROPIEDADES EMULSIFICANTES
• La proteína:Forma películas gruesas alrededor de las gotitas de una emulsión dándole una barrera física frente a la coalescencia
• Se adsorbe en la interfaseOrienta sus grupos
• La estabilidad depende: viscoelasticidad Espesor de la película proteica100um a 10 um: pelicula se rompe laminillas
canal de drenaje
FACTORES QUE AFECTAN LA EMULSIFICACION
• SolubilidadCorrelación positiva con emulsificación y estabilidad
• pHpI: escasa solubilidadInteracción hidrofóbica entre lípidos y proteínas
• ConcentraciónGenera buclesMayor repulsión electrostáticaSe satura la adsorción de mas moléculasGenera la adsorción en multicapas
• Malos emulgentes:Proteinas globularesEstructura estableElevada hidrofobia ejm. lactosuero, lisozima, ovoalbúmina
• Mejor emulgente:CaseínatosSolublesEstructura disociada y desplegada en estado nativoHidrofobia global relativamente altaRegiones hidrofílicas e hidrofóbicas bien separadas
PROTIENAS EMULSIFICANTES
FORMACION DE MASA
Gluten de trigo Centeno y cebada
Pasta visco elástica fuertemente cohesiva
Contribuyen a la red de la masa y/o textura del pan:• Gliadinas• Gluteninas• Albúminas y globulinas• Gránulos de almidón • Pentosanos• Lípidos polares• Lípidos apolares
masa
80% DEL 12% DE PROTEINAS
70%
2%
15%
CARACTERÍSTICAS DEL GLUTEN
• Gliadinas y Gluteninas parcialmente desplegadas
• Proteínas de elevado peso molecular
• Poco solubles en disoluciones acuosas neutras: bajo contenido de aminoácidos ionizables (Lys, Arg, Hys)
• Tendencia a formar puentes de hidrogeno: alto contenido de glutamina (+33%)
• Presencia de aminoácidos apolares : interacción hidrofóbica
• Capacidad de formar puentes S-S
• Amasado:Matriz compleja: almidón-proteína-lípidoreducción S-S, que debilita el gluten
• Reposo:. S-S por la glutenina
• En el horneado, se debilitan enlaces entre lipidos polares y proteinas por el calorA media que se aumenta la T° se gelatiniza el almidón (> 50°C).Los lipidos translocan y se acomplejan con el almidónLa grasa funde tapa los porosLa grasa forma estructura cristalina liquida que facilita la producción de estructura en la masa orientada para retener el gas
• Gluteninas PM
Responsables de la elasticidad y cohesividad
Exceso de gluteninas:
Inhibición de la expansión del CO2: celdillas de aire abiertas
• Gliadinas:Conformación en hélice flojas, por repetición de secuencias: prolina, glicina y valina
• Gliadinas
Responsables de la fluidez, extensibilidad y expansión de la masa
• Exceso de Gliadinas :
Películas débiles permeablesPobre retención de CO2
Colapso de la masa
PROTEÍNAS DEL GLUTEN
MODIFICACION DEL GLUTEN
• Fosforilación. > Retención de agua
• Acilación > solubilidad en agua pH 7-9, y < solubilidad a pH <4
• Quelación : fitato de calcio o sodio. Fosfatos y citratos de sodio y potasio. Gluten mas hidratado
• Reducción: sulfito o bisulfito de sodio o de potasioSucedáneo de carne de cangrejo
FORMACION DE MASA
• Orientación de las proteínas
• Alineación y desplegamiento
• Interacciones hidrofóbicas
• Formación de enlace s-S
• Formación de red proteica tridimensional viscoelástica :Membrana que retiene los gránulos de almidón y resto de componentes
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