1. Mencione en qu compartimento celular ocurre la transaminacin2. Mencionar los tejidos donde se puede encontrar mayor presencia de GOT y GPTLas transaminasas estn por todo el organismo. La GOT o AST est en el hgado, miocardio, rin, encfalo y musculatura esqueltica. La GPT o ALT est presente en concentraciones mucho ms elevadas en el hgado que en los dems tejidos.Transaminasa GOTLa GOT es una enzima con gran concentracin en el corazn, en el hgado y los msculos. Cuando hay una lesin de estos rganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en los anlisis. Su estudio se realiza en el contexto de otras pruebas hepticas (GammaGT, GPT, Bilirrubina, fosfatasa alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hgado. Su elevacin es directamente proporcional al dao celular y puede servir como indicativo de la evolucin de la enfermedad. Tambin se utiliza como parmetro indicador de lesin cardiaca en el contexto de otros parmetros cardiacos (CPK,LDH),como indicador de lesin cardiaca por un infarto de miocardio. Su valor mximo se alcanza a las 24 horas tras el infarto, y tiende a bajar en 3 a 4 das si la lesin cardiaca cede. Si persiste elevada es que el infarto est progresando a peor.Transaminasa GPTLa GPT es una enzima con gran concentracin en el en el hgado y en menor medida en los riones, corazn los msculos. Cuando hay una lesin de estos rganos la enzima es liberada a la sangre y aparece elevada en los anlisis. Como es una transaminasa ms especficamente heptica que la GOT, aparece ms elevada en las enfermedades hepticas que en otras, por eso el cociente GPT/GOT ser mayor de 1 en enfermedades ciertas enfermedades hepticas como la hepatitis vrica. Al contrario aparece menor de 1 en la cirrosis heptica, congestin heptica o tumores hepticos.Su estudio se realiza en el contexto de otras pruebas hepticas (GammaGT, GOT, bilirrubina, fosfatasa alcalina) y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del hgado. Su elevacin es directamente proporcional al dao celular y puede servir como indicativo de la evolucin de la enfermedad.3. Explique el comportamiento de estas enzimas en el ayuno.4. Indique que factores modifican los niveles de transaminasas sin existir dao.GOT, GPT y GGT son transaminasas hepticas, enzimas de las funciones del hgado y cuya alteracin supone alteracin heptica. Los valores normales de GOT y de GPT son inferiores a 35 ui/l. y los de GGT entre 4 y 60 ui/l.5. Indique en qu casos encontrar valores elevados de transaminasa en el suero. Expliqueal menos en uno de ellos cual sera su mecanismo de participacin.1. Procedencia del cido rico2. Vas de Eliminacin3. Causas por las que aumenta o disminuye4. Signos y sntomas de 2 patologas en las que aumenta5. Clculos y resultados6. Conclusiones7. Determinacin de TGO/TGP en suero8. Causas de Aumento de la TGO y TGP9. Razn por las que se les llama de "escape"10. Tiempo en el cual aparece cada una11. Cuando mandar pedir el estudio12. Clculos, resultados y conclusiones1. Los humanos convierten los principales nucletidos de purina, adenosina y guanosina, en cido rico. La adenosina se desamina inicialmente a inosina por la adenosina desaminasa. La fosforlisis de los enlaces N-Glicosdicos de la inosina y guanosina, se cataliza por la nuclesido de purina fosforilasa: se libera ribosa 1-fosfato y una base de purina. Posteriormente la Hipoxantina y la guanina forman Xantina en reacciones catalizadas por la xantina oxidasa y la guanasa respectivamente.La xantina formada se oxida a cido rico en una segunda reaccin catalizada por la xantina oxidasa. De esta forma, la xantina oxidasa proporciona un sitio potencial para la intervencin farmacolgica en los paciente con hiperuricemia y gota.La cantidad de cido rico depende de la ingestin diettica de purinas y de la velocidad del catabolismo de las purinas endgenas, o sea las formadas en el interior del organismo.En situaciones normales se forman 5 gramos de purinas al da y solo 0.5 gramos se convierten en cido rico; por lo tanto, la mayor arte de las purinas formadas son reutilizadas.Para ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superior2. Procedencia del cido rico. La principal forma de eliminacin del cido rico es a travs de la orina, es filtrado en el glomrulo y parcialmente reabsorbido en el tbulo renal, pero secretado activamente en los tbulos, su presencia en sangre causara una acidosis y una buena forma para eliminarlo es convertir alcalina la orina. En ocasiones el cido rico se precipita en la orina y forma clculos renales, lo cual se debe a una baja solubilidad del cido rico ionizado en forma de urato, tiene mayor solubilidad.3. Vas de Eliminacin. La excrecin neta del cido rico total en personas sanas es, en promedio, de 400 a 600 mg/24h. Muchos compuestos farmacolgicos y naturales influyen en la absorcin y la secrecin renal de urato de sodio.Por ejemplo, altas dosis de aspirina inhiben de manera competitiva tanto la excrecin como la absorcin de urato.En mamferos, distintos de los primates superiores, la enzima uricasa degrada el cido rico, formando alantona, que es un producto final altamente hidrosoluble, sin embargo el humano no cuenta con la uricasa.Al aumento de cido rico por arriba de los niveles normales se le llama Hiperuricemia y su aumento se debe principalmente a una alta ingesta de alimentos ricos en protena como las carnes y tambin el alcohol, algunas enfermedades tambin pueden causar hiperuricemia como es el caso de la leucemia ya que hay un aumento del catabolismo purnico. Tambin son numerosos los casos de hiperuricemia por trastornos genticos del catabolismo debido a falta de enzimas especificas.La disminucin del cido rico o Hipouricemia y la alta excrecin de Hipoxantina y xantina se relacionan con la deficiencia de la xantina oxidasa, debido a un defecto gentico o a un dao heptico severo. En la deficiencia grave de xantina oxidasa los pacientes pueden mostrar xantinuria y litiasis xantnica.Un buen tratamiento para bajar las concentraciones altas de cido rico seria la utilizacin del Alopurinol ya que es un inhibidor de la xantina oxidasa4. Causas por las que aumenta o disminuye. 5. Signos y sntomas de 2 patologas en las que aumenta.La gota es un trastorno metablico del catabolismo de purinas, en la hiperuricemia las concentraciones sricas de uratos exceden el limite de solubilidad.La Cristalizacin del urato de sodio en tejidos blandos y articulaciones forma depsitos llamados tofos, que causan una reaccin inflamatoria, artritis gotosa aguda, la cual puede progresar a artritis gotosa crnica.La visualizacin bajo el microscopio de luz polarizada de cristales en forma de aguja con birrefringencia negativa de urato de sodio, en el liquido sinovial, es diagnostico de gota. Los cristales aparecen de color amarillo cuando su eje mayor es paralelo al plano de luz polarizada y azul cuando es perpendicular a ella.Empieza con un dolor en el pie a nivel de articulacin interfalngica distal del primer dedo y es llamada podagra.El sndrome de Lesch-Nyhan es una hiperuricemia por sobreproduccin con frecuente litiasis del cido rico y un sndrome bizarro de auto mutilacin; se debe a un defecto en la Hipoxantina-guanina fosforribosil transferesa (HRPT), una enzima de recuperacin de purinas.El aumento concomitante en la PRPP intracelular, la cual no interviene en la recuperacin de purinas, deriva en la sobreproduccin de purinas.Las numerosa mutaciones disminuyen o abaten la actividad de la PRET. Las mutaciones que se han detectado incluyen pequeas o grandes deleciones, mutaciones, corrimiento del la lectura del DNA, sustituciones de bases nicas y alteraciones producidas por el corte aberrante del mrNA. Mutaciones menos dainas que resultan en una baja actividad enzimtica. Se caracterizan por una hiperuricemia severa pero sin sntomas neurolgicos.CLCULOS Y RESULTADOSAbsorbencia problemaConcentracin de cido rico = x 10Absorbencia patrnProblema = 0.11Patrn = 0.09Operaciones = 0.11 / 0.09 x 10 = 12.22 mg/dl (POR ARRIBA DE LOS NIVELES NORMALES)Niveles NormalesHombres: 3.4 7.0 mg/dlMujeres: 2.4 5.7 mg/dlCONCLUSIONESLos valores observados estn muy por arriba de los normales lo cual indica hiperuricemia aunque se sospecha de mal pipeteo ya que el donante no presenta sntomas y es aparentemente sano.Mantener los niveles de cido rico estables es importante para la salud del paciente especialmente en edades adultas ya que los hbitos llevan muchas veces a este tipo de enfermedades como la gota y son muy molestas y dolorosas y los tratamientos son algo txicos como en el caso de la colchicina, y tambin la hiperuricemia puede causar fallo renal, as que otra prueba importante para nuestros pacientes en tratamientos es esta la del cido rico para as lograr mantenerlos en buenos niveles o encontrar la razn de dolores articulares.DETERMINACION DE TGO/TGP EN SUERO.1. La administracin de un aminocido con nitrgeno isotpico va seguida de la aparicin de dicho nitrgeno en numerosos aminocidos de las protenas tisulares; es decir, el organismo utiliza el nitrgeno de un aminocido para las sntesis de otros. Esta reaccin general de traspaso de nitrgeno de uno a otro aminocido se denomina transaminacin y en ella participan un aminocido y un cetocido.Las reacciones de transaminacin mas frecuentes son aquellas en las que participa en alfa-cetoglutarato cuya aminacin produce glutamato. Por consiguiente, casi todo los aminocidos pueden ceder grupo amino al alfa-cetoglutarato, a travs de una reaccin de transaminacin para formar el cetocido correspondiente y glutamato. La reaccin es de la siguiente forma:COOH CH CH2 COOH C CH2 CH2 - COOHPara ver el grfico seleccione la opcin "Descargar" del men superiorLa reaccin precedente corresponde a la catalizada por la Transaminasa Glutmico Pirvica (TGP) siendo igual para la que cataliza la Transaminasa Glutmico Oxaloacetica (TGO), solamente cambiando el aminocido por aspartato y el cetocido por oxaloacetato, es por eso que se les llama tambin Alanino Aminotransferasa (ALT) y Aspartato Aminotranferasa (AST), respectivamente, por el aminocido utilizado.2. Explicacin de la reaccin bioqumica que cataliza la TGO y TGP. La TGO y la TGP son importantes en la clnica y su aumento se debe a un proceso necrtico en rganos con alta funcionalidad como lo es el hgado y el miocardio. En lesiones hepticas aumentan ambas transaminasas en el suero; cuando sobreviene la mejora clnica ambas descienden en forma paralela, y si aparece una recada, las dos suben nuevamente. Sus modificaciones son muy precoces y se puede hacer el diagnstico de la hepatitis hasta 3 semanas antes de la aparicin de los sntomas y signos clnicos.Las transaminasas tambin se elevan en casos de cirrosis e ictericia por obstruccin; en las ictericias por lesin hepatocelular, su elevacin es muy marcada, coincidiendo con una elevacin muy baja o nula de fosfatasa alcalina, mientras en las obstrucciones las transaminasas suben de modo discreto y la fosfatasa alcalina se encuentra elevada.El tejido miocrdico es muy rico en TGO y el ascenso de esta enzima acompaa a los procesos destructivos del corazn; sube al mximo entre las 12 y 48 horas y suele volver a lo normal a los 4 7 das. El ascenso es, en general, proporcional a la extensin del infarto; a veces da datos positivos en casos con datos electrocardiogrficos de difcil interpretacin, pero tiene el inconveniente de elevarse en diversos cuadros, sobre todo en la congestin heptica.3. Causas de Aumento de la TGO y TGP. Aunque estas enzimas se encuentran en todos los tejidos, se relacionan preferentemente, en los procesos de escape de enzimas del miocardio o el hgado. Estas enzimas siempre estn presentes en el suero pero en concentraciones muy bajas, por lo tanto su elevacin nos indicara que hay un proceso anormal en estos rganos, lo cual las hace muy tiles en los diagnsticos.4. Razn por las que se les llama de "escape". Como se mencionaba la TGO y TGP aparecen siempre en el plasma sanguneo en bajas concentraciones, pero cuando ests estn elevadas casi siempre indican una alteracin heptica o un infarto, esas elevaciones aparecen en el caso de la hepatitis, cirrosis, ictericia, siendo todas lesiones hepticas pero ests aparecen antes de los sntomas, en el caso del infarto aparece la TGO despus de haberlo tenido lo cual elimina una posible prevencin.5. Tiempo en el cual aparece cada una.6. Cuando mandar pedir el estudio.El estudio se manda pedir cuando sospechemos en el paciente problemas hepticos o que se encuentren en tratamientos que puedan afectar las funciones del hgado y as llevar un control del descenso de las transaminasas, en caso del infarto sera para corroborarlo, ver la gravedad y observar el progreso del paciente.CLCULOS Y RESULTADOSLos valores normales de la TGO y TGP son entre 12 U/L y 35 U/L y existe una tabla para saber estos valores.CONCLUSIONESLos valores estn muy por encima de lo normal lo cual no es posible, la persona que se le realizaron los estudios no presenta ningn sntoma y con esos niveles pues prcticamente no estuviera con vida, por lo tanto, todo inclina a que hubo algn error en el pipeteo o en algn otro paso.Las enzimas de escape son un medio muy importante para la prevencin de enfermedades hepticas por lo tanto tenemos que tenerlas siempre muy presentes para darle un mejor nivel de vida al paciente.BIBLIOGRAFABioqumica Jos Laguna y Enrique Pia Garza.4ta. Edicin - JGH EDITORES Pginas Consultadas: 64, 107 y 108Bioqumica de Harper Murray, Mayes, Granner y Roswell.15ava. Edicin EDITORIAL MANUAL MODERNO Pginas Consultadas: 356 y 357Principios de Medicina Interna Harrison13ava. Edicin EDITORIAL INTERAMERICANA Paginas consultadas: 438, 998Edmundo Sterling

El amonaco, a temperatura ambiente, es un gas incoloro de olor muy penetrante y nauseabundo. Se produce naturalmente por descomposicin de la materia orgnica y tambin se fabrica industrialmente. Es fcilmente soluble y se evapora rpidamente. Generalmente se vende en forma lquida. El amonaco es fcilmente biodegradable. Las plantas lo absorben con gran facilidad eliminndolo del medio, de hecho es un nutriente muy importante para su desarrollo.Aunque concentraciones muy altas en el agua, como todo nutriente, puede causar graves daos en un ro o estanque, ya que el amonaco interfiere en el transporte de oxgeno por el agua. Es una fuente importante de nitrgeno que necesitan las plantas y los animales. Las bacterias que se encuentran en los intestinos pueden producir amonaco. Una de ellas es la Helicobacter pylori, causante de gastritis y lcera pptica.- CICLO DE LA UREA El ciclo de la urea comienza en el interior de las mitocondrias de los hepatocitos.

Reacciones:1.El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amonaco libre intramitocondrial. El amonaco producido en las mitocondrias, se utiliza junto con el bicarbonato (producto de la respiracin celular), para producir carbamoil-fosfato. Reaccin dependiente de ATP y catalizada por la carbamoil-fosfato-sintetasa I. Enzima alostrica y modulada (+) por el N-acetilglutamato.2.El carbamoil-fosfato cede su grupo carbamoilo a la ornitina, para formar citrulina y liberar Pi. Reaccin catalizada por la ornitina transcarbamoilasa. La citrulina se libera al citoplasma.3.El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la mitocondria por transaminacin y posteriormente exportado al citosol) se condensa con la citrulina para formar argininosuccinato. Reaccin catalizada por la argininosuccinato sintetasa citoplasmtica. Enzima que necesita ATP y produce como intermediario de la reaccin citrulil-AMP.4.El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato liasa, para formar arginina libre y fumarato.5.El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza en el citoplasma, por la arginasa citoplasmtica para formar urea y ornitina.6.La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta del ciclo de la urea.En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones mitocondriales y cuatro citoplasmticasENERGTICA DEL CICLO El ciclo de la urea rene dos grupos amino y un bicarbonato, para formar una molcula de urea:

1.La sntesis de la urea requiere 4 Pi de alta energa. 2 ATP para formar el carbamoil - P y un ATP para producir argininosuccinato. En la segunda reaccin el ATP se hidroliza a AMP y PPi, que puede ser nuevamente hidrolizado para dar 2 Pi. 2.Se ha calculado que los animales ureotlicos pierden cerca del 15% de la energa procedente de los aminocidos en la produccin de urea. 3.Algunos animales compensan esta perdida (bovinos) por transferencia de la urea al rumen, donde los microorganismos la utilizan como fuente de amonaco para la sntesis de aminocidos. Este proceso incluso disminuye el consumo de agua.La conexin entre ambos ciclos, de la urea y de los cidos tricarboxlicos, reducen el coste energtico de la sntesis de urea. El ciclo de la urea conlleva la conversin de oxalacetato en fumarato y la posterior conversin del fumarato hasta oxalacetato producir un NADH, que podr generar 3 ATP en la respiracin mitocondrial, lo que reduce el coste de la sntesis de urea.CONEXIN ENTRE LOS CICLOS DE LA UREA Y DE KREBS

1.El fumarato producido en la reaccin de la argininosuccinato liasa, ingresa a la mitocondria, donde es blanco de la fumarasa y malato deshidrogenasa para formar oxalacetato.2.El aspartato que acta como dador de N en el ciclo de la urea se forma a partir del oxalacetato por transaminacin desde el glutamato.3.Dado que las reacciones de los dos ciclos estn interconectados se les ha denominado como doble ciclo de Krebs.REGULACIN DEL CICLO El flujo del N a travs del ciclo de la urea depender de la composicin de la dieta. Una dieta rica en protenas aumentar la oxidacin de los aminocidos, produciendo urea por el exceso de grupos aminos, al igual que en una inanicin severa.Las cinco enzimas se sintetizan a velocidades ms elevadas, durante la inanicin o en los animales con dieta rica en protenas.La enzima carbamoil-fosfato-sintetasa I es activada alostricamente por el N - acetilglutamato que se sintetiza a partir del acetil-CoA y el glutamato, por la N-acetilglutamato sintetasa; enzima que, a su vez, es activada por la arginina, aminocido que se acumula cuando la produccin de urea es lenta.

En individuos con deficiencias congnitas de enzimas del ciclo, distintas a la arginasa, el sustrato correspondiente se acumula, lo que provoca un aumento de la velocidad de la reaccin deficiente, por lo que la velocidad del ciclo se mantiene baja. No obstante se producen acumulaciones de los sustratos precedentes, hasta el amoniaco, lo que causa finalmente una hiperamonemia. El cerebro es particularmente sensible a las [ ] elevadas de amonio.. La actividad del ciclo de la urea est regulada a dos niveles[editar editar cdigo]El flujo de nitrgeno a travs del ciclo de la urea vara con la dieta de un organismo. Cuando la dieta es mayoritariamente protena, la utilizacin de los esqueletos carbonados de los aminocidos como combustible da lugar a la produccin de mucha urea a partir del exceso de grupos amino. Durante la inanicin prolongada, en la que la degradacin de protena muscular empieza a suministrar gran parte de la energa metablica del organismo, tambin aumenta sustancialmente la produccin de urea.Estos cambios en la demanda de actividad del ciclo de la urea se consiguen a largo plazo mediante la regulacin de las velocidades de sntesis de los cuatro enzimas del ciclo de la urea y de la carbamil fosfato sintetasa I en el hgado. Las cinco enzimas se sintetizan a velocidades ms elevadas durante la inanicin o en los animales con dietas muy ricas en protenas que en animales bien alimentados con dietas que contienen principalmente glcidos y grasas. Los animales con dietas carentes de protenas producen niveles ms bajos de los enzimas del ciclo de la urea.En una escala de tiempo ms corta, la regulacin alostrica de al menos un enzima clave ajusta el flujo a travs del ciclo de la urea. La primera enzima de la ruta, la carbamil fosfato sintetasa I, est activada alostricamente por el N-acetilglutamato, que es sintetizado a partir del acetil-CoA y glutamato por la N-acetilglutamato sintasa. Este enzima cataliza el primer paso de la sntesis de novo de la arginina a partir de glutamato en plantas y microorganismos. Los mamferos, sin embargo, tienen actividad N-acetilglutamato sintasa en el hgado, pero carecen del resto de enzimas necesarias para convertir glutamato en arginina. Por tanto, el uso de N-acetilglutamato para activar un paso en el ciclo de la urea resulta enigmtico.Principios de Bioqumica Lehninger (Tercera edicin) (Ediciones Omega)1. El trmino vitamina B6 es un trmino general que describe los compuestos que presentan la actividad biolgica de la piridoxina. La vitamina B6 est presente en los alimentos como piridoxina, piridoxal, o piridoxamina. Todos ellos se absorben fcilmente el el tubo digestivo despus de la administracin oral, y son convertidos en los hemates en piridoxal fosfato y piridoxamina fosfato, que son las formas activas. El piridoxal fosfato acta como cofactor de las enzimas que participan en muchas reacciones bioqumicas que afectan el metabolismo de las glcidos, lpidos, y protenas. Tambin interviene en la sntesis de varios neurotransmisores, en el metabolismo de diversas vitaminas (por ejemplo, la conversin de triptfano en niacina), y en la formacin de hemoglobina y esfingosina. La vitamina B6 se almacena en el hgado, msculo y en el cerebro. El piridoxal fosfato es transportado en el plasma unido a la albmina y en los hemates asociado a la hemoglobina.2. La ureasa, es una enzima que cataliza la hidrlisis de urea a dixido de carbono y amonaco. Especificidad enzimtica: urea y agua. Inhibidor enzimtico: metales pesados. La funcin de la ureasa es llevar a cabo la hidrlisis de la urea, dando como producto dixido de carbono y agua, como se puede ver en la siguiente reaccin:NH2CONH2 +H2O 2 NH3+ CO2La ureasa es una exoenzima que cataliza la reaccion de hidrolisis de la urea, elprincipal producto celular nitrogenado de la degradacion de las proteinas y losacidos nucleicos, el cual es mas facil de eliminar que otras formas de nitrogeno(como el amoniaco) porque es soluble en agua y menos toxico (Science inSchool, 2008). En dicha reaccion, la urea se rompe para formar dioxido de3. La reaccin ocurre de la siguiente manera: (NH2)2CO + H2O CO2 + 2NH3carbono y amonio, como se describe en la siguiente reaccin (Quintero-Lizaolaet al., 2005):H2NCONH2 + H2O 2NH3 + CO2La ureasa se encuentra principalmente en semillas, microorganismos e invertebrados.