10 - enzimas

5/10/2018 10 - Enzimas - slidepdf.com

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Bioquímica

Facultad de EnfermeríaUniversidad de la República

ESFUNO 2010Amalia Ávila



ENZIMAS• Catalizadores biológicos: aceleran la velocidad de las

reacciones (106 – 1014 veces).• En su gran mayoría proteínas (excepto las ribozimas).• La actividad catalítica depende de la integridad de su

estructura nativa, así como del pH y la temperatura.• Estructura:

– Componente proteico (apoenzima)

– Cofactores (iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+, Zn2+) – Coenzimas (complejo orgánico o metaloorganico (NAD,

FAD, hemo, etc) – Apoenzima+coenzima o cofactor = holoenzima

• Nomenclatura: se adiciona el sufijo “asa” al nombre del

sustrato o de la reacción que cataliza.Ej: Glucoquinasa : transferencia de grupo fosfato (kinasa)

del ATP a la glucosa.



¿Cómo funcionan las enzimas?

• Las enzimas aceleran la velocidad de las reaccionessin alterar los equilibrios de reacción.

S P



E S ES EP E P



El sitio activo de una enzima escomplementaria al estado de transición

del sustrato



Energía de fijación

• La energía de fijación proporciona catálisis yespecificidad

• Barreras físicas y termodinámicas para lasreacciones:

– Entropía – Capa de hidratación en los solutos – Distorsiones electrónicas y/o estructurales que deben

sufrir los sustratos durante la reacción. – Alineamiento de grupos funcionales en la enzima.

• Las enzimas ayudan a superar estas barreras: – Orientación y fijación de sustratos en el sitio activo – Desolvatación de los sustratos (al formar interacciones

con grupos funcionales de la enzima) – La energía de fijación se utiliza para compensar

distorsiones y tensiones de los sustratos durante la

reacción. – La unión del sustrato puede determinar cambios

conformaciones en la enzima que disponen sus gruposfuncionales con la orientación correcta para reaccionar(encaje inducido)

– El encaje inducido permite la formación de interaccionesadicionales en el estado de transición (incremento de la

capacidad catalítica)



Cinética enzimática

E S ES E P

max0

m

V [S]V

K [S]Ecuación deMichaelis-Menten



Gráfico de dobles recíprocos

m

o max max

K1 1 1.

V V [S] V



Efecto del pH y la temperaturasobre la actividad enzimática



Inhibición reversible



Inhibición irreversible

Se unen a un grupo esencial para la catálisis

inactivándolo o destruyéndolo.Estos inhibidores habitualmente se unen medianteenlaces covalentes a la enzima.

Inhibidores suicidas: se activan una vez que se unenal sitio activo de la enzima

Ejemplo: Aspirina (AAS) inhibidor irreversible de COX



Enzimas reguladoras: modulaciónalostérica

•Los efectores alestéricos pueden ser:

•Positivos

•Negativos

•2 tipos de enzimas alostéricas•Homotrópicas

•Heterotrópicas



Retroalimentación negativa



Modulación covalente



Regulación covalente deglucógeno fosforilasa



Zimógenos

• Se secretan como formas inactivas que se activan porproteólisis limitada de un fragmento de la cadena delongitud variable.

• Ejemplos: enzimas digestivas, cascada de lacoagulación.

Isoenzimas (isoformas)

• Diferentes formas de la misma enzima (catalizan lamisma reacción)

• Habitualmente con localizaciones subcelulares otisulares diferentes.

• Difieren en secuencia, cinética, cofactores, regulación

• LDHm (M4), LDHh (H4), en otros tejidos (M3H, M2H2,MH3)

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