05 protein as

8/6/2019 05 Protein As

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I) Biomolculas 6) Protenas

I-6

PROTENAS

CONCEPTO Y CARACTERSTICAS

Concepto: Se pueden definir como polmeros formados por la unin, mediante enlacespeptdicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminocidos.

Son molculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente est

comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromolculas. Algunas protenas estnconstituidas por la unin de varios polmeros proteicos que en ocasiones pueden tambin

contener otras molculas orgnicas (lpidos, glcidos, etc). En este ltimo caso reciben elnombre genrico de prtidos.

Las protenas son las molculas orgnicas ms abundantes en las clulas, ms del 50% del

peso seco de la clula son protenas. Estn constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y

N y casi todas tienen tambin azufre. Algunas tienen, adems, otros elementos qumicos y

en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento ms caracterst ico de las protenas es el

nitrgeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.

Las protenas son molculas especficas que marcan la individualidad de cada ser vivo.

Son adems de una gran importancia porque a travs de ellas se va a expresar la

informacin gentica, de hecho el dogma central de la gentica molecular nos dice:

DNARNAProtena

FUNCIONES GENERALES

Las protenas estn entre las sustancias que realizan las funciones ms importantes en los

seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:

- De reserva. En general las protenas no tienen funcin de reserva, pero pueden utilizarse

con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario:

ovoalbmina del huevo, casena de la leche y gliadina del trigo.

- Estructural. Las protenas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las

membranas celulares contienen protenas. En el organismo, en general, ciertas estructuras-cart lago, hueso- estn formadas, entre otras sustancias, por protenas.

J. L. Snchez Guilln Pgina I-6-1


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- Enzimtica. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por

molculas orgnicas. Las enzimas son las molculas que realizan esta funcin en los seres

vivos. Todas las reacciones qumicas que se producen en los seres vivos necesitan su

enzima y todas las enzimas son protenas.

- Homeosttica. Ciertas protenas mantienen el equilibrio osmtico del medio celular y

extracelular.

- Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lpidos, como laseroalbmina. Ambas protenas se encuentran en la sangre. Las permeasas, molculas que

realizan los intercambios entre la clula y el exterior, son tambin protenas.

- Movimiento. Actan como elementos esenciales en el movimiento. As, la actina y la

miosina, protenas de las clulas musculares, son las responsables de la contraccin de la

fibra muscular.

- Hormonal. Las hormonas son sustancias qumicas que regulan procesos vitales. Algunas

protenas actan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentracin de

la glucosa en la sangre.

- Inmunolgica. Los anticuerpos, sustancias

que intervienen en los procesos de defensa

frente a de los agentes patgenos, son

protenas.

LOS AMINOCIDOS

Son las unidades estructurales que constituyen

las protenas. Todos los aminocidos que seencuentran en las protenas, salvo la prolina,

responden a la frmula general que se observa

en la figura.

A partir de ahora nos referiremos

exclusivamente a los aminocidos presentes en

las protenas de los seres vivos. Estos, como

indica su nombre, tienen dos grupos

funcionales caractersticos: el grupo carboxilo

o grupo cido (-COOH), y el grupo amino

(-NH2). La cadena carbonada de los

aminocidos se numera comenzando por el

grupo cido, siendo el carbono que tiene estafuncin el carbono nmero 1, el grupo amino seencuentra siempre en el carbono 2 o carbono .


Fig. 1 Frmula general de un amino-cido.

Fig. 2 L-prolina; aminocido polar no

ionizable. Es el nico aminocido que no responde

a la frmula general.

COOH

HN C H

COOH

HN C H


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Por lo tanto, los aminocidos tienen en comn

los carbonos 1 (grupo carboxilo) y 2 (el del

grupo amino) diferencindose en el resto (R) de

la molcula. En la frmula general de la Fig. 1, R

representa el resto de la molcula. R puede ser

desde un simple H- , como en el aminocidoglicocola, a una cadena carbonada ms o

menos compleja en la que puede haber otros

grupos aminos o carboxilo y tambin otras

funciones (alcohol, tiol, etc.). Las protenas

delos seres vivos slo tienen unos 20

aminocidos diferentes, por lo que habr

nicamente 20 restos distintos. Es de destacar

el hecho de que en todos los seres vivos slo se

encuentren los mismos 20 aminocidos. En

ciertos casos muy raros, por ejemplo en losvenenos de algunas serpientes, podemos

encontrar otros aminocidos diferentes de

estos 20 e incluso aminocidos que no siguen

la frmula general.

La mayora de los aminocidos pueden

sintetizarse unos a partir de otros, pero existenotros, aminocidos esenciales, que no pueden

ser sintetizados y deben obtenerse en la dietahabitual. Los aminocidos esenciales son

diferentes para cada especie, en la especie

humana, por ejemplo, los aminocidos

esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val,

Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

En funcin de sus caractersticas qumicas,

los aminocidos se clasifican en:

Grupo I: Aminocidos apolares. Aminocidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee

cargas elctricas en R al tener en l largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminocidos, si

estn en gran abundancia en una protena, la hacen insoluble en agua.

Grupo II: Aminocidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas

hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente algrupo anterior si una protena los tiene en abundancia ser soluble en agua.


Fig. 3 L-leucina; aminocido no polar.

COOH

H2N C CH2 CH

H

CH3

CH3

COOH

H2N C CH2 CH

H

CH3

CH3

Fig. 4 L-tirosina; aminocido polar no

ionizable.

COOH

H2N C CH2

H

OH

COOH

H2N C CH2

H

OH

Fig. 5 L-Glutmico; aminocido polar

ionizable cido.

COOH

H2N C CH2 CH2 COOH

H

COOH

H2N C CH2 CH2 COOH

H

Fig. 6 L-Arginina; aminocido polar

ionizable bsico.

COOH

H2N C CH2 CH2 COOH

H

COOH

H2N C CH2 CH2 COOH

H


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Grupo III: Aminocidos polares cidos. Pertenecen a

este grupo aquellos aminocidos que tienen ms de un

grupo carboxilo. En las protenas, si el pH es bsico o

neutro, estos grupos se encuentran cargados negativa-

mente.

Grupo IV: Aminocidos polares bsicos. Son aquellos

aminocidos que tienen otro u otros grupos aminos. En

las protenas, estos grupos amino, si el pH es cido o

neutro, estn cargados positivamente.

ASIMETRA DE LOS AMINOCIDOS

Excepto en la glicocola, en el resto de los aminocidos

el carbono (el carbono que lleva la funcin amino) esasimtrico. La molcula ser pticamente activa y

existirn dos configuraciones: D y L. Normalmente en

los seres vivos slo encontramos uno de los ismeros

pticos. Por convenio se considera que los aminocidos

presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la

serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes

bacterianas, antibiticos generados por bacterias)

existen aminocidos no proteicos pertenecientes a la

serie D.


Fig. 8 Ionizacin del grupo amino

suplementario de un aminocido polar

ionizable cido.

Fig. 9 Ionizacin del grupo aminosuplementario de un aminocido polar

ionizable bsico.

H2O

OH-

COOH

H2N C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2

H

COOH


H

COOH


H

COOH


H

COOH

H2N C CH2 COOH

H

COOH

H2N C CH2 COOH

H

COOH

H2N C CH2 COO

H

COOH

H2N C CH2 COO

H

H2O

H3O

+

Fig. 10 Asimetra de los aminocidos. Todos los aminocidos, excepto la glicocola, son asimtricos. De las dos

formas, la D y la L, en los seres vivos slo existe, normalmente, la L.

C

C N

O

OH

H

R

H2

C

C

O

OH

H

R

NH2

L aminocidoD aminocido


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COOH

H2N-C-CH3

H

COOH

H2N-C-CH3

H

COOH

H2N C CH2 CH

H

CH3

CH3

COOH

H2N C CH2 CH

H

CH3

CH3

COOH

H2N C CH

H

CH3

CH3

COOH

H2N C CH

H

CH3

CH3

COOH

H2N C CH CH2

H

CH3

CH3

COOH

H2N C CH CH2

H

CH3

CH3

COOH

H2N C CH2

H

COOH

H2N C CH2

H

COOH

H2N C CH2 CH2

H

S CH3

COOH

H2N C CH2 CH2

H

S CH3

Alanina-Ala Leucina-Leu Valina-Val

Isoleucina-Ile

Fenilalanina-Phe

Metionina-Met

Aminocidos del Grupo I (apolares)

COOH

HN C H

COOH

HN C H

Prolina-Pro

COOH

H2N C CH2

HNH

COOH

H2N C CH2

HNH

Triptfano-Trp

COOH

H2N C CH2 COOH

H

COOH

H2N C CH2 COOH

H

COOH

H2N C CH2 CH2 COOH

H

COOH

H2N C CH2 CH2 COOH

H

COOH

H2N C CH2

H NH

N

COOH

H2N C CH2

H NH

N

COOH

H2N C CH2 CH2 CH2 NH C NH2

H NH

COOH

H2N C CH2 CH2 CH2 NH C NH2

H NH

COOH


H

COOH


H

Aminocidos del Grupo III

(polares ionizables cidos)

Aminocidos del Grupo IV

(polares ionizables bsicos)

Asprtico-Asp

Glutmico-Glu

Histidina-His

Arginina-Arg

Lisina-Lys

Glicocola-Gly

Aminocidos del Grupo II (polares no ionizables)

COOH

H2N C H

H

COOH

H2N C H

H

COOH

H2N C CH2 OH

H

COOH

H2N C CH2 OH

H

COOH

H2N C CH CH3

H OH

COOH

H2N C CH CH3

H OH

COOH

H2N C CH2

H

OH

COOH

H2N C CH2

H

OH

COOH

H2N C CH2 SH

H

COOH

H2N C CH2 CH2-C

H

O

NH2

Serina-Ser Treonina-Trp

Tirosina-Tyr

Asparragina-Asn

Cistena-Cys

COOH

H2N C CH2 C

H

O

NH2

COOH

H2N C CH2 C

H

O

NH2Glutamina-Gln


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EL ENLACE PEPTDICO

Cuando reacciona el grupo cido de un aminocido con el grupo amino de otro ambosaminocidos quedan unidos mediante un enlace peptdico. Se trata de una reaccin de

condensacin en la que se produce una amida y una molcula de agua. La sustancia queresulta de la unin es un dipptido.

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDI CO

10) El enlace peptdico es un enlace covalente que se establece entre un tomo de carbono

y un tomo de nitrgeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamao y

estabilidad de las molculas proteicas.


Fig. 12 Reaccin de formacin del enlace peptdico.

H N C C O H

H R1

H O

H N C C O H

H R2

H O

+

H N C C

H R1

H O

N C C O H

H R2

H O

H2O

Aminocido 1 Aminocido 2

dipptido

Fig. 13 El enlace C-N se comporta como un doble enlace y no permite el giro.


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20) Los estudios de Rayos X de las protenas han llevado a la conclusin de que el enlace

C-N del enlace pept dico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es

posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de l.

30) Todos los tomos que estn unidos al carbono y al nitrgeno del enlace peptdico

mantienen unas distancias y ngulos caractersticos y estn todos ellos en un mismoplano.

PPTIDOS, POLIPPTIDOS y PROTENAS

Cuando se unen dos aminocidos mediante unenlace peptdico se forma un dipptido. A cada

uno de los aminocidos que forman el dipptido

les queda libre o el grupo amino o el grupo

carboxilo. A uno de estos grupos se le podr unirotro aminocido formndose un tripptido. Si el

proceso se repite sucesivamente se formar un

polipptido. Cuando el nmero de aminocidosunidos es muy grande, aproximadamente a partirde 100, tendremos una protena.

2 aa Dipptido

3 aa Tripptido

de 4 a 10 aa Oligopptido

de 10 a 100 aa Polipptido

ms de 100 aa Prote na

Toda cadena polipeptdica tendr en uno de sus extremos un aminocido con el grupo

amino libre. Este ser el aminocido amino terminal (H-). En el otro extremo quedar libre el


Fig. 14 Caractersticas del enlace peptdico.

Fig. 15 Modelo de esferas de la insulina, un

pptido.


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grupo carboxilo del ltimo aminocido,

aminocido carboxilo terminal (-OH). Toda

cadena proteica tendr por lo tanto una

polaridad indicada mediante una H- y un -OH.

Ejemplo:

H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.

Muchas sustancias naturales de gran

importancia son pptidos; por ejemplo: ciertashormonas, como la insulina, que regula las

concentraciones de glucosa en la sangre y que

est formada por dos cadenas de 21 y 30

aminocidos unidas por puentes disulfuro; laencefalina (5 aminocidos) que se produce en

las neuronas cerebrales y elimina la sensacinde dolor o las hormonas del lbulo posterior de

la hipfisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que

producen las contracciones del tero durante el

parto; tambin son pptidos algunos antibiticos

como la gramicidina.

ESTRUCTURA O CONFORMACIN DE LAS

PROTENAS

La conformacin de una protena es la

disposicin espacial que adopta la molcula

proteica. Las cadenas peptdicas, en condicio-

nes normales de pH y temperatura, poseen

solamente una conformacin y sta es la

responsable de las importantes funciones que

realizan.

La compleja estructura de las protenas puedeestudiarse a diferentes niveles. A saber: prima-

rio, secundario, terciario y cuaternario.

I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA- Viene

dada por la secuencia: orden que siguen los

aminocidos de una protena. Va a ser de gran

importancia, pues la secuencia es la que

determina el resto de los niveles y como

consecuencia la funcin de la protena.

La alteracin de la estructura primaria por eliminacin, adicin o intercambio de los ami-


Fig. 18 La insulina, una hormona de

carcter peptdico, est formada por dos cadenas

polipeptdicas.

Fig. 17 Modelo de bolas de la ubicuitina,

una protena.

Fig. 16 Modelo de barras y esferas de la

oxitocina, una hormona peptdica.


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nocidos puede cambiar la configuracin

general de una protena y dar lugar a una

protena diferente. Como, adems, la funcin

de la protena depende de su estructura, un

cambio en la estructura primaria podr

determinar que la protena no pueda realizar sufuncin. Veamos, a continuacin, un ejemplo

de estructura primaria:

H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala-

Ile-Trp-Gly-......-Pro-Asn-Glu-OH

II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA- Las

caractersti cas de los enlaces peptdicos

imponen determinadas restricciones que

obligan a que las protenas adopten unadeterminada estructura secundaria.

sta puede ser en hlice , hlice de colgeno o

en conformacin . Es de destacar que las tres

son configuraciones en hlice diferenciandose

en el nmero de aminocidos por vuelta (n) y enel dimetro de la hlice. En la hlice , n=4; en

la hlice de colgeno, n=3 y en la conformacin

, n=2. A continuacin estudiaremos solo lahlice y la conformacin por ser las

configuraciones ms frecuentes.

a) Estructura en hlice . Se trata de la forma

ms simple y comn. En este tipo de estructura

la molcula adopta una disposicin helicoidal,

los restos (R) de los aminocidos se sitan hacia

el exterior de la hlice y cada 3,6 aminocidos

sta da una vuelta completa.

Este tipo de organizacin es muy estable, por-

que permite la formacin de puentes de

hidrgeno entre el grupo C=O de un

aminocido y el grupo N-H del cuarto

aminocido situado por debajo de len la hlice.

b) Conformacin . Se origina cuando la molcu-

la proteica, o una parte de la molcula, adoptan

una disposicin en zig-zag. La estabilidad seconsigue mediante la disposicin en paralelo de

varias cadenas con esta conformacin, cadenas


Fig. 20 1) Hlices alfa; 2) conformaciones

beta; 3) enlaces de hidrgeno; 4) puentes

disulfuro; 5) zonas irregulares.

Fig. 21 Hlice alfa. Mediante flechas se

indican algunos enlaces de hidrgeno. R) restos delos aminocidos.

Fig. 19 Modelo de cintas de la ubicuitina.


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que pueden pertenecer a protenas

diferentes o ser partes de una misma

molcula. De esta manera pueden

establecerse puentes de hidrgeno entre

grupos C=O y -N-H. Los restos van que-

dando alternativamente hacia arriba y haciaabajo. No obstante, si la molcula presenta

prximos entre s restos muy voluminosos o

con las mismas cargas elctricas se

desestabilizar.

Una molcula no tiene que

estar constituida exclusi-

vamente por un tipo deconformacin. Lo normal

es que las molculas protei-

cas presenten porcionescon hlices , otras partes

con conformaciones y

partes que no tienen una

conformacin definida yque se llaman zonas

irregulares.

III) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA- Las protenas no se disponen linealmente en el

espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molcula adopte una

estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la

estructura terciaria se deben a ciertos aminocidos, como: la prolina, la serina y la

isoleucina, que distorsionan la hlice generando

una curvatura.

La estructura terciaria se va a estabilizar por laformacin de las siguientes interacciones:

1) Enlaces o puentes de hidrgeno.2) Interacciones cido base.3) Puentes disulfuro.

Estos ltimos se forman entre grupos -SHpertenecientes a dos molculas de cistena quereaccionan entre s para dar cistina.

-Cis-SH + HS-Cis- ----- -Cis-S-S-Cis-


Fig. 23 Conformacin beta o lmina plegada beta. En la figura se

observan dos fragmentos de lmina plegada beta asociados por enlaces de

hidrgeno.

Fig. 24 Estructura de una protena. a) hlices

alfa; b) conformaciones beta; c) zonas irregulares.

Fig. 22 Visin superior de una hlice alfa. Los

nmeros indican los aminocidos.


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En la estructura terciaria los restos se van adisponer en funcin de su afinidad con elmedio. En medio acuoso, los restos hidrfobosse sitan hacia el interior de la molculamientras que los restos hidrfilos lo hacen hacia

el exterior.

Bsicamente se distingen dos tipos deestructura terciaria: la filamentosa y la globular,aunque muchos autores consideran que lasprotenas filamentosas son protenas quecarecen de estructura terciaria.

Las protenas con conformacin filamentosasuelen tener funcin estructural, de proteccin

o ambas a la vez y son insolubles en agua y ensoluciones salinas. Por ejemplo, tienen estaconformacin: la beta-queratina, el colgeno yla elastina.

Las protenas con conformacin globular suelen ser solubles en agua y/o en disolucionessalinas. Son globulares las enzimas, las protenas de membrana y muchas protenas confuncin transportadora.

Las protenas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hlices y

conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y lashlices alfa en el centro de la molcula. Adems, las protenas globulares se doblan de talmanera que, en solucin acuosa, sus restos hidrfilos quedan hacia el exterior y loshidrfobos en el interior y, por el contrario, en un ambiente lipdico, los restos hidrfilosquedan en el interior y los hidrfobos en el exterior.

IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuandovarias cadenas de aminocidos, iguales odiferentes, se unen para formar un edificioproteico de orden superior, se disponen segn

lo que llamamos estructura cuaternaria.Tambin se considera estructura cuaternaria launin de una o varias protenas a otrasmolculas no proteicas para formar edificiosmacromolculares complejos. Esto es frecuenteen protenas con masas moleculares superioresa 50.000

Cada polipptido que interviene en la formacinde este complejo proteico es un protmero y

segn el nmero de protmeros tendremos:dmeros, tetrmeros, pentmeros, etc.


Fig. 25 Estructura terciaria de una protena.

a) hlices alfa b) conformaciones beta; c) zonas

irregulares.

Fig. 26 Los anticuerpos tienen estructura

cuaternaria pues estn formados por la unin,

mediante puentes disulfuro, de cuatro protmeros

o dominios; dos de cadena larga y dos de cadenacorta

Glcido Glcido


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La asociacin o unin de las molculas queforman una estructura cuaternaria, se consiguey mantiene mediante enlaces de hidrgeno,fuerzas de Van der Waals, interaccioneselectrostticas y algn que otro puentedisulfuro.

Un ejemplo de estructura cuaternaria es lahemoglobina, formada por las globinas o parteproteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta,con un total de 146 aminocidos) ms la parteno proteica o grupos hemo. O los anticuerpos,formados tambin por cuatro cadenas, doscadenas cortas y dos largas.

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Las propiedades de una protena, incluso su carga elctrica, dependen de los restos oradicales de los aminocidos que quedan en su superficie y que podrn interaccionarmediante enlaces covalentes o no covalentes con otras molculas. A continuacin veremoslas propiedades ms importantes:

Solubilidad. Las protenas solubles en agua, al ser macromolculas, no formanverdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolcula proteicaqueda rodeada de molculas de agua y no contacta con otras macromolculas

gemelas con lo que no puede producirse la precipitacin.

Especificidad. La especificidad de las protenas puede entenderse de dos maneras.Por una parte, existe una especificidad de funcin. Esto es, cada protena tiene unafuncin concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las molculas proticas.Esta es la razn de que tenganos tantas protenas distintas, unas 100 000. Ahorabien, ciertas protenas que realizan funciones similares en los seres vivos, porejemplo: la hemoglobina de la sangre, presentan diferencias entre las distintasespecies. Estas diferencias se han producido como consecuencia del procesoevolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propiasprotenas especficas. No obstante, estas diferencias se producen en ciertas

regiones de la protena llamadas sectores variables de las que no dependedirectamente se funcin. Mientras que otros sectores, de los que si depende lafuncin de la protena, tienen siempre la misma secuencia de aminocidos. Laespecificidad de las protenas depender por lo tanto de los sectores variables y aellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes derganos.

Por ejemplo: La insulina consta de 51 aminocidos en todos los mamferos, queestn distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminocidos respectivamente, unidasmediante dos enlaces disulfuro; de stos 51 aminocidos, la mayora son los

mismos en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varan deunas a otras.


Fig. 27 Modelo de anticuerpo.


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Los diferentes papeles biolgicos de stasmolculas van a depender de la forma queadopten en su conformacin espacial.

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Las alteraciones de la concentracin, del gradode acidez, de la temperatura (calor); puedenprovocar la desnaturalizacin de las protenas.La desnaturalizacin es una prdida total oparcial de los niveles de estructura superiores alprimario y se debe a la desaparicin de losenlaces dbiles tipo puente de hidrgeno, Vander Waals, etc. y en realidad no afecta a losenlaces peptdicos y por tanto a la estructura

primaria. Sin embargo al alterarse suconformacin espacial, la protena perder sufuncionalidad biolgica.

En las protenas globulares, solubles en agua,la desnaturalizacin est acompaada de unaprdida de la solubilidad y la consiguienteprecipitacin de la disolucin.

Puede existir una renaturalizacin casi siempre,

excepto cuando el agente causante de ladesnaturalizacin es el calor (coagulacin de laleche, huevos fritos, "permanente" del cabello,etc.).

RELACIN ENTRE LA CONFORMACIN Y LAACTIVIDAD DE LAS PROTENAS

La funcin de las protenas depende de suconformacin. Algunas protenas, particular-

mente las enzimas, tienen una o varias zonasen su molcula de las que depende su funcinllamadas: centro activo o locus. El centro activode la protena acta unindose a la molculasobre la que se va a realizar la tranformacin,molcula que llamaremos ligando, que debeencajar en el centro activo.

El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas qumicas. Estas interaccionesse deben a que ciertos radicales de los aminocidos de la protena, que estn en el centro

activo de la molcula, tienen afinidad qumica por determinados grupos funcionalespresentes en el ligando. Algunas veces la unin protena- ligando es irreversible comoocurre con las reacciones antgeno-anticuerpo. Otras veces es perfectamente reversible.


Fig. 29 Variacin de la actividad de una

enzima con la temperatura. A partir de 451C la

enzima se desnaturaliza, por alterarse suconformacin, y al destruirse el centro activo deja

de actuar.

Actividadenzimti

ca

Temperatura ptima

Fig. 30 Variacin en la actividad de una

enzima medida en funcin de la cantidad de

substrato (ligando) transformado a 37oC. En t se

ha aumentado la temperatura hasta 70oC.

t

Variacin

delaactividadenzimtica

tiempo

Fig. 28 Diferencias en la estructura primaria

de la insulina de diferentes vertebrados.

B30A10A9A8

AlaValSerAlaVaca

AlaThrAsnHisPollo

AlaValGlyAlaCarnero

AlaIleGlyThrCaballo

ThrIleSerThrHombre

AlaIleSerThrCerdo

Aminocidos

Especies


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Los aminocidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy distantesunos de otros en la secuencia primaria de la protena, pero que debido a los pliegues yrepliegues de la estructura terciaria, quedan localizados, espacialmente, muy prximos unosde otros y, sobre todo, formando una especie de hueco donde encajar el ligando.

El resto de los aminocidos de la protena

tienen como misin mantener la forma y laestructura que se precisa para que el centroactivo se encuentre en la posicin correcta.Para que una protena y un ligando se unan ose reconozcan deben establecerse entre ambasmolculas varios puntos de interaccin del tipoenlaces dbiles, especialmente fuerzas de Vander Waals, puentes de hidrgeno, etc.

La conformacin de una protena y por lo

tanto su centro activo y su funcin pueden alte-rarse si se producen cambios en las estructuraprimaria. As , por ejemplo, en la anemia falciforme, el 61 aminocido de una de las cadenasproteicas que forman la hemoglobina, el glutmico, ha sido sustitudo por valina. Comoconsecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede transportarconvenientemente el oxgeno y los heritrocitos (glbulos rojos) adquieren forma de hoz.

Como ya hemos visto, la conformacin puede tambin alterarse si la protena sedesnaturaliza por la accin de agentes como el calor y los cidos y las bases fuertes. Ladesnaturalizacin irreversible destruye el centro activo y la prote na no puede ya realizar su

funcin.

Fig. 31 Ajuste entre el ligando y el

centro activo de una enzima.

coenzima

sustrato

enzima

Ligando o sustrato

centro activo

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