si se duplica la concentración de enzima la velocidad de la reacción se duplica
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Si una enzima actúa sobre dos sustratos: S1 y S2 (Km= 0,1M y Km 10 -2 M respectivamente, cuando ambos sustratos se encuentran en la misma concentración ¿Cual sería el sustrato preferencial para la enzima?. - PowerPoint PPT PresentationTRANSCRIPT
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Si una enzima actúa sobre dos sustratos: S1 y S2 (Km= 0,1M y Km 10-2 M respectivamente, cuando ambos sustratos se encuentran en la misma concentración ¿Cual sería el sustrato preferencial para la enzima?
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Una enzima con Vmáx. de 2,0 moles/min es inhibida no competitivamente. De acuerdo a sus conocimientos sobre Inhibición no competitiva ¿Cuál de los dos ítems podría ser verdadero?
La Vmáx. alcanzada en estas condiciones es de : a) 2,5 moles/min
b) 1,5 moles/min
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La enzima fosfofructoquinasa, principal enzima reguladora de la vía glicolítica, presenta moduladores positivos y negativos. De acuerdo a lo estudiado sobre regulación enzimática ¿Cómo clasificaría a esta enzima?
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Una forma de regular la actividad de una enzima es por unión covalente de grupos fosfatos. En este caso se trata de:
a)Regulación por retroinhibición
b)Regulación covalente
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La variación del pH cambia la actividad de la enzima porque:a) Cambia la carga del centro activo y del sustratob) Cambia la carga solamente del centro activoc) Cambia la carga solamente del sustrato
Si se duplica la concentración de enzima
a)La velocidad de la reacción se duplica
b)Aumenta la afinidad de E por S
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Cadena respiratoria. Ubicación celular. Componentes de la cadena respiratoria. Función.
Fosforilación oxidativa: Síntesis de ATP. Acción de Inhibidores: Desacoplantes, inhibidores de la fosforilación, inhibición del transporte electrónico. Control respiratorio.
Sistema microsómico: Metabolismo de xenobiótico
BOLILLA 3
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SOL
AUTOTROFOS FOTOSINTETICOS
HETEROTROFOS
O2
CO2
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Lípidos
ACIDOS GRASOS
Hidratos de carbono
GLUCOSA
Proteínas
AMINOACIDOS
OXIDACION
Compuestos con uniones
ricas en energía
NADH
FADH2
ATP
O2
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OXIDACION-REDUCCION
OXIDACION
REDUCCION
+
-
O2
H
+
- O2
H
- e-
e-+
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DISTINTAS FORMAS EN QUE SE TRANSFIEREN ELECTRONES EN LA CELULA
2.- Transferencia de un átomo de hidrógeno
(H+ + e-): AH2 + B A + BH2
3.- Transferencia de un ion Hidruro (:H-)
AH2 + NAD+ → A + NADH + H+
4.- Transferencia de e- desde un reductor orgánico al oxígeno: R-CH3 + ½ O2 RCH2-OH
1.- Transferencia de 1 e-: Fe +++ Fe++
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POTENCIAL DE REDUCCION
• POTENCIAL DE REDUCCION DE UN ELEMENTO, ION O COMPUESTO ES SU TENDENCIA A GANAR ELECTRONES FRENTE A OTRO ELEMENTO, ION O COMPUESTO
2 Na + Cl2 2 NaCl
2 Na 2 Na+ + 2 e-
Cl2 + 2 e- 2 Cl-
Oxidación
Reducción
GRUPO
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CUPLA REDOX
• La forma oxidada y reducida en cada hemireacción constituyen un par o cupla redox
Na+/Na , Cl/Cl- (Sentido de la reducción)
E´o :Se determinan en comparación con el
potencial de hidrógeno
Signo positivo (+) : par redox con mayor tendencia que el hidrógeno a sufrir reducción
Signo negativo (-): par redox con menor tendencia que el hidrógeno a sufrir reducción
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Potenciales de reducción estándar
2 H+ + 2 e- → H2 -0.42 V NAD+ + H+ + 2 e- → NADH -0.32 V S + 2 H+ + 2 e- → H2S -0.23 V FAD + 2 H+ + 2 e- → FADH2 -0.22 V Acetaldehído + 2 H+ + 2 e- → etanol -0.20 V Piruvato + 2 H+ + 2 e- → lactato -0.19 V Cu+ → Cu2+ + e- -0.16 V Citocromo b (Fe3+) + e- → citocromo b (Fe2+) + 0.075 V Citocromo c1 (Fe3+) + e- → citocromo c1 (Fe2+) + 0.22 V Citocromo c (Fe3+) + e- → citocromo c (Fe2+) + 0.235 V Citocromo a (Fe3+) + e- → citocromo a (Fe2+) + 0.29 V Fe3+ + e- → Fe2+ + 0.77 V ½ O2 + 2 H+ + 2 e- → H2O + 0.82 V
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OXIDACIONES BIOLOGICAS
½ O2 + 2 H+ + 2 e- H2O
NAD+ + 2 H+ + 2 e- NADH + H+
E´o = + 0,82 voltios
G = - n F E’o = - 2 . 23,062 . 1,14 = - 52,58 kcal/mol
E´o = - 0,32 voltios E´o = + 0,82 – (- 0,32)
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Representación esquemática de una oxidación biológica
Sustrato H2
Sox
A(OX)
AH2
(RED)
C(OX)
B(OX)
BH2
(RED)
CH2
(RED)½ O2
H2O
Escala de Potencial de reducciónSS OO22
E E E E
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CADENA DE TRANSPORTE ELECTRONICO (CTE)
• Los componentes de la CTE se encuentran en la membrana mitocondrial interna.
• Reciben equivalentes de reducción de NADH y FADH2 producidos en la matriz.
• Se encuentran ordenados en orden creciente de sus potenciales de reducción.
• El aceptor final de electrones es el oxígeno.
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Destino de los equivalentes de reducción
C. de Krebs
Memb.interna
Espacio intermemb.
Memb.interna
Memb.externa
Crestas
mitoc.
Matriz
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OXIDORREDUCTASAS (DESHIDROGENASAS)
• Deshidrogenasas ligadas a NAD ó nicotinamídicas
• Deshidrogenasas ligadas a FAD ó flavínicas
AH2 + NAD+ A + NADH + H+
AH2 + FAD (FMN) A + FADH2 (FMNH2)e- + H+
H-
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COMPONENTES DE LA CADENA DE TRANSPORTE ELECTRONICO
• FLAVOPROTEINAS: FMN ó FAD: Transportan 2 e- y 2 H+
• PROTEINAS FERROSULFURADAS: transportan e- (Fe+
++ Fe++)
• COENZIMA Q ó UBIQUINONA: Quinona isoprenoide no proteica.Transporta 1 e- y libera 2 H+ a la matriz.
• CITOCROMOS b, c, c1, a, a3: Proteínas que contienen un grupo hemo. Transportan 1 e-
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Componentes de la Cadena de transporte electrónico
Complejo enzimático Grupos prostéticos
Complejo I (NADH deshidrogenasa) FMN, FeS
Complejo II(succinato deshidrogenasa) FAD,FeS
Complejo III (citocromo bc1) Hemo, FeS
Citocromo c Hemo
Complejo IV (citocromo oxidasa) Hemo, Cu
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Cit.b /Centro Fe-S/ Cit c1
Coenzima Q
Fe/Cu
Fe/Cu
O2
IV
FAD
Fe-SII
Complejo I
NAD UBIQUINONA REDUCTASA Complejo III
CITOCROMO C –COENZIMA Q OXIDO REDUCTASA Complejo IV
CITOCROMO OXIDASA
Cit.a
Cit a3
Cit.cFeFe-SFe Fe Fe
III
Fumarato
Succinato
Complejo II
SUCCINATO DESHIDROGENASA
NADH
FMN
Fe-SI
NAD+
e-
Complejo I
NAD UBIQUINONA REDUCTASA Complejo III
CITOCROMO C –COENZIMA Q OXIDO REDUCTASA Complejo IV
CITOCROMO OXIDASA
Complejo I
NAD UBIQUINONA REDUCTASA Complejo III
CITOCROMO C –COENZIMA Q OXIDO REDUCTASA
Complejo II
SUCCINATO DESHIDROGENASA
Complejo IV
CITOCROMO OXIDASA
Complejo I
NAD UBIQUINONA REDUCTASA Complejo III
CITOCROMO C –COENZIMA Q OXIDO REDUCTASA
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Reacciones que proveen de NADH a la cadena respiratoria
• Piruvato deshidrogenasa
• Isocitrato deshidrogenasa
• Malato deshidrogenasa
• -cetoglutarato deshidrogenasa
Sustrato + NAD+ Producto + NADH + H CR
CICLO DE KREBS
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REACCIONES DEL COMPLEJO I
NADH + H+ NAD+ + 2 e- + H+ (Eo= - 0,32 V)
FMN + 2 e- + 2 H+ FMNH2 (Eo= - 0,22 V)
NADH + H+ + FMN → FMNH2 + NAD+
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Camino de los equivalentes de reducción en el Complejo I
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COMPLEJO II
• Succinato-coenzima Q oxidorreductasa• Coenzima: FAD• Proteínas ferrosulfuradas• Transfiere equivalentes de reducción desde
succinato a la coenzima Q
Succinato + E-FAD Fumarato + E-FADH2
E-FADH2 + Prot-Fe+++ E-FAD + Prot-Fe++
Prot-Fe++ + CoQ Prot-Fe+++ + CoQH2
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Deshidrogenasas que entregan electrones a la Ubiquinona
• Acil-CoA deshidrogenasa
• Glicerol-3-fosfato deshidrogenasa
FADH2 ETFP CoQ
ETFP-ubiquinona oxidorreductasa
FADH2 CoQ
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Ordenamiento de los Componentes de la Cadena Respiratoria
CoQ
NADH-UBQ reductasa
FMN
(Fe-S)
I Cit c
Cit b
(Fe-S)
Cit c1III
Cit a
Cit a3
2 CuIV O2
3-P-Glicerol
FAD
FAD
II
3-P-Glicerol3-P-Glicerol3-P-Glicerol3-P-Glicerol3-P-Glicerol
-cetoglutarato
Glutamato
3-OH-AcilCoa
-OH-Butirato
SUCCINATO
Acil-CoA
Piruvato
Malato
Isocitrato
3-P-Glicerol
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CAMINO DE LOS ELECTRONES desde el COMPLEJO III al O2
CoQH2
CoQ
Cit.b566
Fe+++ Fe++Fe++ Fe+++ Fe+++
Fe++ Fe+++ Fe++ Fe+++ Fe++ Fe+++
Fe++½ O2 + H+
H2O
Cit.b562
Fe-SCit.c1
Cit.c
Cit.a.a3
Complejo IVComplejo III
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MECANISMOS DE SINTESIS DE ATP
• FOSFORILACION A NIVEL DE SUSTRATO
• FOSFORILACION OXIDATIVA
CADENA RESPIRATORIA
HIDRÓLISIS DE UNA UNION DE ALTA ENERGIA
O2
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CH2
C – O – PO3
COO-
Fosfoenolpiruvato
Go’ = - 61,9 kJ/mol
װ
ו
ו
OC
O – PO3
C H2
C-O-PO3
H2
1,3-BisfosfogliceratoG o’= - 49,3 kJ/mol
װ
וו
ו
O CH2
-O – P – NH – C –N – CH3
O- NH2
Fosfocreatina
Go’ = - 43,0 kJ/mol
װ
ו װ
ו
CH3
O
C - SCoA
Acetil-CoA
Go’ = - 32,2 kJ/mol
ו װ
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Adenosina Trifosfato (ATP)
Moléculas de alta energía: ATP, GTP, 1,3
difosfogliceratop, Fosfoenolpiruvato, Acetil-
CoA, Creatina fosfato.
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Energía de Hidrólisis de los Compuestos de elevada Energía
• ATP Go’= - 30,5 kj/mol
Gp= - 50-65 kJ/mol O O O
-O-P-O-P-O -P-O-Ribosa-Adenina
O- O- O-
Mg MgATP2-
װ װ
ו ו
ו ו
װ
ו
3- O
O P O
O
ו ו
ו
ו AMP + PPi
2 Pi
Activación de Acidos grasosPolimerización de ARN ó ADN (desioxi)
Activación de AminoácidosQuimioluminiscencia
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![Page 36: Si se duplica la concentración de enzima La velocidad de la reacción se duplica](https://reader031.vdocumento.com/reader031/viewer/2022012913/56812d9c550346895d92babb/html5/thumbnails/36.jpg)
SINTESIS DE ATP TEORIA QUIMIOSMOTICA
MATRIZ
ESPACIO INTERMEMBRANA
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TRANSLOCACION DE PROTONES Y SINTESIS DE ATP
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POSTULADOS DE LA TEORIA QUIMIOSMOTICA
• Membrana mitocondrial impermeable a protones• Expulsion de H+ durante el transporte de electrones • Formación de un gradiente electroquímico (H+ y
cargas positivas)• El pasaje de los H+ a través de Fo activan la ATP
sintasa
-NAD+ y ferrosulfoproteínas-Flavoproteína y citocromo b-Coerzima Q y citocromos c y a-a3
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Esquema translocasa ADP-ATP y transportador de Pi.
Mitocondria
Citosol
Membrana mitocondrial
interna
ADP ATP Pi
ADP ATP Pi
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INHIBIDORES
• Inhibidores del transporte electrónico Inhiben solamente el transporte de e-
• Inhibidores de la fosforilación Inhiben la síntesis de ATP , indirectamente eel
transporte de e-
• Desacoplantes Impiden la síntesis de ATP pero no inhiben el
transporte de electrones• Inhibidores de la translocasa Inhiben la entrada de ADP y la salida de ATP
desde la mitocondria
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ACCION DE INHIBIDORES
Aceptores artificales de electrones
Azul de metileno
2,6 diclorofenol indofenol
Ferricanuro
Tetrametil p-fenilendiamina
Rotenona (insecticida)
Amital (barbitúrico)
Inhiben Fe-S/CoQ
Antimicina A (antibiótico)
bloquean citb/citc1
CN-
CO
Inhiben la citocromo oxidasa
NADH FMN Fe-S CoQ cyt b Fe-S cit c1 citc cit a cit a3 O2
(-0.32) (+0.82)
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INHIBIDORES DE LA FOSFORILACIÓN
• Oligomicina: Bloquea el flujo de protones a través de Fo.
• Se inhibe la síntesis de ATP
• Se acumulan protones y se produce una fuerza inversa deteniéndose el transporte de electrones.
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DESACOPLANTES
Actúan como ionóforos eliminando el gradiente de protones.
+ H+
O-
2,4 Dinitrofenol (DNP)Forma protonada que atraviesa la membrana
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Relacion P/O en presencia de Inhibidores
• Sustrato: NADH
Sin Inhibidor
P/O = 3/1
c/Inh. del COMPLEJO II
c/Inh. del COMPLEJO I
C/ DESACOPLANTES
e- e- e-
P/O = 0
P/O = 3/1
P/O = 0/1
e- e- e- (Q al O2)
e- e- e-
e- e- e- e- e- e- e- e- e- (Q al O2)
c/Inh. del COMPLEJO II
c/Inh. del COMPLEJO I
C/ DESACOPLANTES
c/Inh. del COMPLEJO II
c/Inh. del COMPLEJO I
Sin Inhibidor
C/ DESACOPLANTES
c/Inh. del COMPLEJO II
c/Inh. del COMPLEJO I
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• Sustrato: FADH2
P/O = 2
c/Inh. del COMPLEJO I
P/O = 2
P/O = 0
C/ DESACOPLANTES
P/O = 0
Sin Inhibidor
e- e- e- c/Inh. del
COMPLEJO II
e- e- e- (Q al O2)
e- e- e- (Q al O2)
e- e- e- e- e- e- e- e- e- (Q al O2)
c/Inh. del COMPLEJO I
c/Inh. del COMPLEJO II
C/ DESACOPLANTES
c/Inh. del COMPLEJO I
c/Inh. del COMPLEJO II
Sin Inhibidor
C/ DESACOPLANTES
c/Inh. del COMPLEJO I
c/Inh. del COMPLEJO II
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OXIDASAS Y OXIGENASAS
• Localización: Microsomas y peroxisomas
• No asociados a la producción de ATP
• Usan O2 como sustrato
OXIDASAS
OXIGENASAS
No incorporan O2
Oxid.
MONOXIGENASAS
DIOXIGENASAS
Incorporan un átomo del O2
Incorporan los 2 átomos del O2
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OXIDASAS
• Oxidación peroxisómica de ácidos grasos
• Citocromo oxidasa
Flavoproteína: FADH2 FAD y O2 H2O2
Hemoproteína: Fe++ Fe+++ y O2 H2O
![Page 48: Si se duplica la concentración de enzima La velocidad de la reacción se duplica](https://reader031.vdocumento.com/reader031/viewer/2022012913/56812d9c550346895d92babb/html5/thumbnails/48.jpg)
MONOOXIGENASAS u OXIGENASAS DE FUNCION MIXTA ó HIDROXILASAS
• AH + BH2 + O=O A-OH + B + H2O
1 O se incorpora al sustrato y el otro O forma agua
Sustrato principal Co-Sustrato NADH, NADPH, FMNH2,
FADH2, BH4
CITOCROMO P-450
Hidroxilación de esteroides
Hidroxilación de fármacos
Hidroxilación de xenobióticos
CITOCROMO b5 Desaturación de ácidos grasos
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ESQUEMA DE REACCION Y UBICACIÓN CELULAR DEL CITOCROMO 450
CY P450H-OH
O2RH
R-OH
CITOPLASMA
MEMBRANA RETICULO ENDOPLASMICO
NADPH
NADP+