• Diferenciamos:

• 20 aas proteicos

• +150 no proteicos

• Son:

- sólidos

- solubles en agua

- cristalizables

- incoloros o poco coloreados

- p.f > 200°C

AMINOÁCIDOS : Bloques de construcción de las proteínas

AMINOÁCIDOS (aa)

Carbono α

Grupo carboxilo

Grupo amino

Grupo R/cadena lateral

Todos los

aminoácidos tiene

una estructura

común, solo difieren

por el GRUPO R

El grupo R varía en:

- estructura

- tamaño

- carga eléctrica

Influye en la solubilidad

del aa en agua

AA ACTÚAN COMO ÁCIDOS Y COMO BASES

Forma no iónica Forma zwitterionica

Bajo condiciones fisiológicas normales pH 7, un AA se encuentra como ion dipolar (zwitterion),:

El grupo carboxilo está ionizado (—COO-) porque el pKa de ese grupo es menor que 3.

El grupo amino está protonado (—NH3+) porque el

pKa de este grupo es cercano a 9.

C

H

R COO-

NH3

+

totalmente protonada

C

H

R COOH

NH2

C

H

R COOH

NH3

+

pKa ≈ 3

pKa ≈ 9

pH 7 pH 2 pH 12

AA ACTÚAN COMO ÁCIDOS Y COMO BASES

AA ACTÚAN COMO ÁCIDOS Y COMO BASES

Ion dipolar actuando

como ácido, DONANDO

PROTONES:

Ion dipolar actuando

como base, ACEPTANDO

PROTONES:

Todos los organismos emplean los mismos 20 aminoácidos como bloques constructivos para

armar las moléculas de proteína.

A estos 20 aminoácidos se les llama aminoácidos comunes, estándar o normales.

Clasificación

aa

NO POLARES

CON N BÁSICO

POLARES SIN CARGA

CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

Grupos R No polares

POLARES CON CARGA

PUNTO ISOELECTRICO (pI) DE LOS AAs

El punto isoeléctrico de un aminoácido que sólo contiene dos grupos ionizables es: pI = pKa1 + pKa2

pKa1 = 2.4

pKa2 = 9.9

pI = 6.15

Es el pH al cual el aminoácido forma un ion híbrido cuya carga neta = 0 (forma un zwitterion)

Curva de titulación de

la alanina.

CURVA DE VALORACIÓN DE LA GLICINA

El pH controla la carga

de la glicina: • Catiónica a pH < 2.3

• Aniónica a pH > 9.6

• zwitteriónica entre pH = 2.3

y 9.6.

• El pH isoeléctrico es 5.95

PUNTO ISOELECTRICO (pI) DE LOS AAs Cada AA tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para

la electroforesis

Separación electroforética a pH = 6 de alanina (pI = 6.07) , lisina (pI = 9.74) y á. aspártico (pI = 2.77)

A pH 6 la lisina catiónica es atraída hacia el cátodo, el ácido aspártico aniónico es atraído hacia el ánodo y la alanina se encuentra en su

punto isoeléctrico, por lo que no se mueve

QUIRALIDAD Utilice un espejo para comprobar la quiralidad. Un objeto es quiral si su imagen especular es diferente de la del objeto original.

Las imágenes en un espejo de objetos quirales

no se pueden superponer.

ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS En 19 de los 20 AAs estándar el Carbono α es asimétrico y se dice que las moléculas son quirales...

CNH2

R

COOH

H

Carbono α asimétrico: Tiene enlazado 4 grupos diferentes

CNH2

H

COOH

H

Glicina

Carbono α NO asimétrico: Tiene solo enlazado 3 grupos diferentes

Solamente en la glicina el Carbono α NO es asimétrico.

ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS

Todos los AAs que forman parte de las proteínas son L-aminoácidos

Las imágenes especulares de las moléculas quirales, no se pueden superponer. Se dice que son enantiomeros.

CH

R

COOH

NH2CH2N

R

COOH

H

L-aminoácido D-aminoácido

L-aminoácidos tienen el grupo amino a la izquierda

D-aminoácidos tienen el grupo amino a la derecha

ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS ejemplo

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y lo tiene que ingerir en la dieta. Esto quiere decir los organismos pueden

sintetizar varios aminoácidos a partir de lo que ingieren.

Ejemplo:

El numero de aminoácidos esenciales puede variar de organismo a organismo.

Aminoácidos esenciales en los organismos

La bacteria Escherichia coli no tiene ningún aminoácido esencial. Puede sintetizar los 20 aminoácidos a partir de lo que toma del ambiente.

Los seres humanos necesitamos ingerir 9 aminoácidos esenciales. Los otros 11 los podemos sintetizar a partir de lo que comemos.

Aminoácidos esenciales

Histidina

Leucina

Isoleucina

Lisina

Metionina

Fenilalanina

Treonina

Triptofano

Valina

Aminoácidos esenciales en el ser humano Aminoácidos no esenciales

Alanina

Arginina

Asparagina

Acido Aspartico

Cisteína

Glutamina

Acido glutámico

Glicina

Prolina

Serina

Tirosina

• Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces peptídicos (que son Enlaces covalentes entre el COOH y el NH2 de 2 AAs con pérdida de 1 molécula de H2O)

• Los aminoácidos unidos se pasan a llamar residuos

EL ENLACE PEPTÍDICO

+

Extremo Nterminal

Extremo AMINO-TERMINAL

Comienzo de la cadena

Extremo Cterminal

Extremo CARBOXILO-TERMINAL

Fin de la cadena

• Los residuos de aminoácido en una cadena peptídica se numeran desde el N-terminal hasta el C-terminal (de izquierda a derecha).

• Los nombres de los residuos se forman sustituyendo la terminación –ina o – ato por -ilo (o -il, en nombres compuestos)

EL ENLACE PEPTÍDICO

Alanilglicina Ala—Gly

AG

Glycilalanina Gly—Ala

GA

PÉPTIDOS

Se pueden formas dipéptido (2 AAs), tripéptido (3 AAs),

tetrapéptido (4 Aas), etc.

Oligopéptido menos de 10 AAs

Polipéptido más de 10 AAs

Proteína más de 100 AAs

Uniendo varios AAs se forma un péptido

PÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO

•INSULINA (polipéptido de 51 AAs) regula el nivel de azúcar en sangre

• OXITOCINA: (nonapeptido) hormona que regula las contracciones del útero

PROTEÍNAS

• DEFINICIÓN Las proteínas son polímeros formados por mas de 100 residuos de aminoácidos, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos. Polímeros: del griego poli = muchos meros = partes Son moléculas gigantes formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros.

Por su naturaleza química

SIMPLES

CONJUGADAS

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

Por la forma que adopta

FIBROSA

GLOBULAR

Por su función Biológica

ENZIMAS

PROTEÍNAS DE TRANSPORTE

CONTRÁCTILES Y MÓTILES

DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS

PROTEÍNAS

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

• PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.

• SOLUBILIDAD: – Forman dispersiones en agua

– Efecto del pH: hace variar la carga.

– Efecto de las sales: – Baja concentración: aumenta la solubilidad de la proteína

– Alta concentración: disminuye la solubilidad de la proteína

– Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad de la proteína.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas tienen 4 niveles de organización: • ESTRUCTURA PRIMARIA

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

• ESTRUCTURA TERCIARIA

• ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a: •La identidad de aminoácidos. •La secuencia de aminoácidos. •La cantidad de aminoácidos.

La variación en un solo AA hace que cambie su función biológica.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Interacciones entre AAs que se encuentran próximos en la cadena y crean disposiciones estables de aminoácidos formando estructuras repetitivas.

• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

• Los AAs interaccionan principalmente por puentes de

Hidrógeno.

• Tipos de estructuras secundarias: • HÉLICE ALFA • HOJA PLEGADA BETA • AL AZAR

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Se establecen puentes de H entre los grupos N-H y los átomos de oxígeno de los grupo C=O de AAs bastante alejados entre sí en la cadena.

• Debido a los enlaces de H a lo largo de la cadena polipeptídica, esta adquiere una estructura helicoidal. Los grupos R de los aminoácidos apuntan hacia fuera de la hélice.

HÉLICE ALFA (hélice α)

La hélice alfa es similar a una escalera en espiral

Puentes de hidrógeno

Esqueleto peptídico

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Los enlaces de H que se forman entre las cadenas polipeptídicas propician que estas se mantengan al lado unas de otras, como en una hoja doblada o plegada.

HOJA PLEGADA BETA

Puentes de hirógeno

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Hoja beta paralela: los puentes de hidrógeno están a distancias uniformes, pero están inclinados

HOJA PLEGADA BETA

N C

N C

Las flechas indican la dirección desde el N-terminal hasta el C-terminal

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hoja beta antiparalela: los puentes de H están perpendiculares a las cadenas. Los espacios formados por pares de puentes H, se alternan entre ancho y angosto.

HOJA PLEGADA BETA

N C

C N

Las flechas indican la dirección desde el N-terminal hasta el C-terminal

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria describe la cadena polipeptídica totalmente plegada y compactada de modo que la proteína adquiere una estructura tridimensional característica.

Ejemplo de la estructura terciaria de una proteína globular típica.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Las estructuras terciarias se estabilizan por las interacciones de cadenas laterales.

Interacción hidrofílica con agua

Hélice α

Interacción hidrofóbica

Puentes de disulfuro

Hoja plegada β

Puente de hidrógeno

Puente de hidrógeno

Puente salino

Puentes de hidrógeno

ESTRUCTURA TERCIARIA Interacciones que mantienen una proteína en una

forma tridimensional específica.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Algunas proteínas poseen estructura cuaternaria, lo que implica la asociación de dos o más cadenas

polipeptídicas.

Las cadenas polipeptídicas de una proteína oligómera pueden ser idénticas o distintas.

proteína oligomérica formada por 4 cadenas polipeptídicas

RESUMEN DE NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA Secuencia de los residuos aminoácidos

ESTRUCTURA SECUNDARIA Disposiciones estables de aminoácidos que forman estructuras repetitivas

ESTRUCTURA TERCIARIA Plegamiento tridimensional de un polipéptido

ESTRUCTURA CUATERNARIA Disposición en el espacio de una o más subunidades polipeptídicas

Estructura primaria

Residuos de aminoácidos

Estructura segundaria

Hélice α

Estructura Terciaria

Cadena polipeptídica

Estructura cuaternaria

Subunidades ensambladas

41

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,

perdiendo su actividad biológica

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

• Calor

• Ácidos

• Bases

• Agitación

Proteína bilógicamente activa

Proteína Sin actividad bilógica