Nutricion Animal

Carbohidratos, Lipidos y Proteinas

Carbohidratos

• (CH2O)n , en donde n = 3 o mas

• Monosacaridos (triosas, tetrosa, pentosa, hexosa)

• Oligosacaridos

• Polisacaridos

• Azúcares (menos de 10)

• Carbohidratos complejos

(C6H12O6)

Monosacaridos

• Monosacaridos, formas L y D

CHO CHO

HCOH HOCH

HOCH HCOH

HCOH HOCH

HCOH HOCH

CH2OH CH2OH

D-Glucose L-Glucose

Monosacaridos

• Monosacaridos, formas L y D

CH2OH CH2OH

C=O C=O

HOCH HCOH

HCOH HOCH

HCOH HOCH

CH2OH CH2OH

D-Fructosa L-Fructosa

Monosacaridos

• Pentosas (C5H10O5)

Oligosacaridos

• Disacaridos– Normalmente resultan de los procesos de la

digestion– Maltosa– Sacarosa– Lactosa– Celobiosa

Oligosacaridos

• Maltosa

Oligosacaridos

• Sacarosa

Oligosacaridos

• Lactosa

Oligosacaridos

• Celobiosa

Polisacaridos

• Reserva de estructuras– Almidon

• Amilosa

• Amilopectina

– Glicogeno– Celulosa– Hemicelulosa

Polisacaridos

• Amilosa

OH

Polisacaridos

• Amilopectina y glicogeno

Polisacaridos

• Celulosa

Polisacaridos

• La fibra vegetal compuesta de celulosa, hemicelulosa y lignina– Hemicelulosa: asociada fisicamente con la

celulosa, compuesta de glucosa, galactosa, manosa, xilosa, arabinosa y a veces de ácido uronico

Lignina

• Lignina no es un carbohidrato, este confiere resistencia estructural a los vegetales. Es altamente resistente a la degradacion química y, por lo tanto, indigestible. Esta muchas veces asociada envolviendo la celulosa y hemicelulosa. Es un compuesto complejo de unidades fenolicas derivadas de alcohol de cumaril, coniferil y sinapil en una estructura muy complexa.

DIGESTION Y ABSORCION DE CARBOHIDRATOS

• Amilasa salival en cavidad bucal

• Enzimas intestinales: maltasa, sacarasa y lactasa.

• Almidon dextrinas Maltosa Glc + Glc

Lactosa Glc + Glct

Sacarosa Glc + Frct

ABSORCION DE CARBOHIDRATOS

• Unicamente monosacaridos pueden ser absorvidos a traves del TGI

• Digestion luminal de CHO’S enzimas pancreaticas

oligo, tri y/o dicasaridos.• Digestion mucosal ocurre cerca de la pared intestinal

maltasa, lactasa, sacarasa.• Absorcion ppte en duodenun y jejunum. Poco el ileum.• Glucosa absorvida por transporte activo y difusion

pasiva.

VIAS DE LOS CARBOHIDRATOS ABSORVIDOS

• 1ra. Prioridad: glycogeno (higado y musculo).

• 2da. Prioridad: oxidada energia

• 3ra. Prioridad : almacenada en Tejido Adiposo (TG).

» Exceso de cho’s

» No oxidada para energia

» Almacenada como glycogeno o TG.

• Para que se necesita energia ?

• Como se obtiene energia de la glucosa ?

• Formas de energia ?» Adenosin trifosfato (ATP ATP

» ATP ADP + Pi + 8 kcal

» Equivalentes reductores

- NAD, NADH = 3 ATP

- FAD, FADH = 2 ATP

- NADP, NADPH

• Como las celulas obtienen energia (ATP) de la glucosa ?

» Glycolisis (Embden- Meyerhof) -2 NADH, 2 ATP

» Pyruvato Dehydrogenasa : 2 NADH

» Ciclo ATC :

Ciclo Krebs: -3 NADH, 1 FADH, 1GTP

NADH’S y FADH’S ATP (cadena transporte de electrones)

• Glycolisis :

• Funcion ?

• Metabolitos intermediarios :

» Pyruvato

» Glucosa-6-fosfato

Ciclo Pentosas

» Dehidroxiacetonafosfato

Cuanta energia ?

Glicolisis aerobica ?

Glicolisis anaerobica ?

• Pyruvato deshidrogenasa :

• PDH conecta la glicolisis con el TCA ciclo, convirtiendo el pyruvato en acetyl CoA.

• Provee 2 mol NADH por cada mol de glucosa = neto= 6 ATP.

• Requiere CoA.

• Enzimas altamente reguladas:» Inhibida altas concentraciones de NADH

» Inhibida altas concentraciones de ATP

» Inhibida altas concentraciones de acetyl CoA.

• Ciclo del ATC

• Funcion : – Recobrar uniones quimicas de energia de la glucosa.– Proveer de metabolitos intermediarios.

» Citrato: OAA + Acetyl CoA

» Oxaloacetato :

PEP- glucosa sintesis (gluconeogenesis)

Acido aspartico

» A-Ketoglutarato

acido glutamico.

Energia neta: 3 NADH + 1 FADH + 1 GTP = 12 ATP (acetyl CoA)

(6 NADH + 2 FADH + 2 GTP) = 24 ATP (glucosa)

• Cadena de Transporte de Electrones

• C6H12O6 + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O + 673 Kcal

• Otros azucares– Fructosa

• Dihidroxiacetonafosfato (DHAP) y G-3-P

– Galactosa• Glucosa-1-fosfato glycolisis como G-6-P

• Que tan eficiente es este proceso:– Entrada: 1 mole glucosa = 673 Kcal– Salida: 38 mole ATP = 8 Kcal * 38 = 304 Kcal– Eficiencia: 304/673 = 45%

Lipidos

• Substancias mayoritariamente de reserva presentes en las plantas y animales (trigliceridos), ademas son usados tambien como estructuras y precursores de hormonas, vitaminas, y otros.

Lipidos

Con Glicerol Sin Glicerol

Simples Complejos

Glicolípidos Fosfoglicerídos Esfingomielinas Cerebrosidios

Ceras Lecitinas Cefalinas Esteroides

TerpenosGrasas Prostaglandinas

Fosfolipidos

• Componentes de las membranas celulares– Lecitina– Esfingomielina

CH2 – O - CO - C15H31

CH2 - O – CO - C17H33 (LECITINA)

O

CH2 - O – P - O - CH2 - CH2 – N+ (CH3)3

O-

Esteroles

• Ácidos biliares

• Hormonas de la g. adrenal

• Hormonas sexuales

• Vitamina D

Lipidos Complejos

• Glicolipidos– Presentes en los tejidos animales principalmente,

en cerebro y fibras nerviosas• Esfingosina

• Gangliosidos

Grasas

CH2OH CH2 - O - CO – AG

CHOH + CH3-XXX-COOH CH - O - CO – AG

CH2OH CH2 - O - CO – AG

Glicerol Ácido Graso Triglicerido

Ácidos Grasos Comunes

AG Saturados No C Fórmula P. de Fusion, oC

Butírico 4 C3H7COOH -7,9

Capróico 6 C5H11COOH -3,2

Caprílico 8 C7H15COOH 16,3

Cáprico 10 C9H19COOH 31,2

Láurico 12 C11H23COOH 43,9

Mirístico 14 C13H27COOH 54,1

Palmítico 16 C15H31COOH 62,7

Esteárico 18 C17H35COOH 69,6

Araquinoico 20 C19H39COOH 76,3

Ácidos Grasos Comunes

AG Insaturados No C Fórmula P. de Fusion, oC

Palmitoleico 16 C15H29COOH 0

Oleico 18 C17H33COOH 13

Linoleico 18 C17H31COOH - 5

Linolenico 18 C17H29COOH - 14,5

Araquidonico 20 C19H31COOH - 49,5

Composicion de las Grasasmmol/mol

Mantca Sebo Bovino A. Soya

Saturados 4:0 90 0 0 6:0 30 0 0 8:0 20 0 0 10:0 40 0 0 12:0 30 0 0 14:0 110 70 0 16:0 230 290 95 18:0 90 210 37Insaturados 18:19 260 410 217 18:26,9 30 20 571 18:33,6,9 3 - 65

PROPIEDADES FISICAS DE LOS ACIDOS GRASOS

• El punto de fusion es afectado por:– Longitud de la cadena carbonada del AG

» AG < 10 carbonos son liquidos» AG > carbonos son solidos

• Ej : Acido acetico (2 C) vinagre = liquidoAcido estearico (18 C) sebo bovino = solidoAcido araquidonico (20 C) mantequilla = solido

– Grado de insaturacion = numero de doble enlaces del AGEj: Acido palmitico solido 63 °C

Acido estearico solido 70Acido oleico liquido 23Acido linoleico liquido -5Acido linolenico liquido - 14.5Acido araquinodico liquido -49.5

Propriedades Importantes de las Grasas

• Hidrolisis

• Oxidacion

• Antioxidante

• Hidrogenacion

Hidrolisis

TG + LIPASAS GLICEROL + AG

Oxidacion• AG insaturados oxidan- mas facilmente, siendo

esta oxidacion predominante en el C adjacente al doble enlace.

- CH2 – CH = CH – CH2 – CH2 –

O2

- CH – CH = CH – CH2 – CH2 – OOH

Hidrogenacion

CH3 – (CH2)7 – CH = CH – COOH (Ác. Oleico)

+

H – H

CH3 – (CH2)16 – COOH (Ác. Estearico)

DIGESTION Y ABSORCION DE LOS LIPIDOS

• Intestino delgado

• Bilis y Lipasa Pancreatica (duodenum)– Bilis: emulsificacion de las grasas– Lipasa: hidrolisis de las grasas

AG libres

MG

+

+

Glycerol

Sales Biliares

Emulsificacion

Lipasa Pancreatica

Hidrolisis

Grasa

• Formacion de Micelas– Sales biliares– Acidos Grasos Libres– Monoacylglicerol– Vitaminas Liposolubles

• Absorcion :– Micelas ---------- superficie absortiva del I.D-------

contenido es liberado– Sales biliares son re-absorvidas en el ileum---- higado– Otros componentes entran CELULAS DE LA

MUCOSA

• Lipoprotein Origen Funcion Quilomicron I.D Transporta AG en

forma (TG) (82%) de TG desde ID a tejidos

VLDL Higado Transporta AG como TG(TG) (52%) desde Higado a tejidos

extra-hepaticos

LDL Higado Lleva Colesterol del (Col) (47%) Higado a tejidos extra-

hepaticos

HDL Higado Retorna Colesterol de (Col-) (19%) tejidos extra-hepaticos

hacia Higado -------- sales biliares

ALMACENAMIENTO Y MOBILIZACION DE GRASAS

TG AG’S + Glycerol

Inanicion Stress

↑Glucagon ↑ Epinefrina↓Insulina

HSL

Cafeina

+

+ +

AG libres se unen a la albumina y entran en circulacion. AGL son usados para proveer energia

Membrana de los PL (PL-2 AA/EPA)

20:4 n-6

AA

20:5 n-3 EPA

Ciclo-oxygenasa

Endoperoxidos

TxA2

Plaquetas

TxA3

Pro-agregatoria/vasoconstrictor

PGI2

PGI3

Antiagragatoria/vasodilatador

EPA

• La energia presente en trigliceridos almacenados es mobilizada a partir de la accion de las lipasas

• TG Glicerol + Acidos Grasos • Glicerol y glicogeno

CH2OH CH2OH

CHOH C = O Glucosa

CH2OH CH2O~ P

Glicerol Dihidroxiacetona Fosfato

DEGRADACION DE LAS GRASAS

CETOSIS

• Un exceso de acetato disponible pasa a ser direccionado para la produccion de cuerpos cetonicos– Acetoacetato -OH Butirato– Acetona

• El exceso de estos compuestos se torna tóxico y solo es corregido cuando el metabolismo de la glucosa es normalizado

CETOSIS

• Glucosa• Acetato

Cetônicos

• Piruvato Fosfoenolpiruvato Oxaloacetato Citrato

• Malato

• Fumarato

• Succinato CK

• Succinil-COA

Colesterol

Ácidos Biliares

Ácido Glicocólico

Vitamina D

Proteinas

• Complejos organicos constituidos de C, H, O, N y algunas veces con S

• Constituidas de amino ácidos a través de enlaces peptidicos

• Funcion estructural en animales y tambien de reserva en vegetales

1. Compuestos de altos pesos moleculares

2. Células de la mucosa intestinal

3. Aminoácidos

4. Digestión Estómago Intestino 5. Enzimas a. Mucosa del Estómago

b. Mucosa del Intestino

c. Páncreas

Proteínas

Digestión y Absorción de la proteínaDigestión y Absorción de la proteína

6. Zimógenos

pepsina

7. Pepsinógeno Pepsina + Péptido

+ HCl

Endopéptidasas

8. TGI enzimas proteolíticas

Exopéptidasas

Proteínas

Enzimas proteolíticas del TGI

ENDOPEPTIDASA Proteína

Pepsinógeno Pepsina HCL

Tripsinógeno Tripsina Enteroquinasa

Quimiotripsinógeno Quimiotripsina Tripsina

Péptidos

Proteínas

Enzimas proteolíticas del TGI

EXOPEPTIDASAS Péptidos

Carboxipeptidasas

Aminopeptidasas

Dipéptidos + Aminoácidos

Dipeptidasas

Aminoácidos

Proteínas

Enzima Lugar de Producción

Rompe enlaces peptídicos

adyacentes a

Ph para la Actividad

óptimaPepsina Estómago Tripto,Fenil,

Tir,Metio,Leuc1.8 -2.0

Tripsina Páncreas Arg,Lis 8-9

Quimotripsina Páncreas Aa aromáticos,Lis 8-9

Elastasa Páncreas Aa alifáticos 8-9

Carboxipeptidasa A Páncreas Aa aromáticos 7.2

Carboxipeptidasa B Páncreas Arg,Lis 8.0

Aminopeptidasa Intestino Aa con grupos NH2 libres

7.4

Proteínas

1. Los aa se absorben en el Intestino delgado

2. Vitamina B6 (piridoxina)

3. Tipos de sistema de transporte de aa

4. Los aa libres vena porta hígado

5. Intestino delgado impermeabilidad vs. Permeabilidad del recién nacido

Proteínas

Absorción de las proteínasAbsorción de las proteínas

Absorción a través Desaminación del intestino

Síntesis Síntesis de de aminoácidos enzimas y hormonas

TEJIDOS

POOL DE AMINOACIDOS

Proteínas

Metabolismo ProteicoMetabolismo Proteico

(transaminación)(transaminación)

Utilización

Catabolismo Síntesis de Proteínas

Síntesis de derivados no proteícos

NH2 Cadena de Carbono

Ac. Úrico Gluconeogénesis

Urea Cetogénesis Otros CO2

Proteínas

Amino Acidos

• Una base nitrogenada, en la mayoria de los casos un grupo amino (-NH2)

• Un grupo carboxilo (-COOH)

• Un átomo de –H

• Un grupo R en la cadena lateral

Amino Acido

Clasificacion de los Amino Acidos

• Amino ácidos con cadenass laterales no polares

• Amino ácidos con cadenas laterales polares sin carga

• Amino ácidos con cadenas laterales polares con carga

Amino Acidos

• Con cadena lateral no polar– Glicina– Alanina– Valina– Leucina– Isoleucina– Metionina– Prolina– Fenilalanina– Triptofano

Amino Acidos

• Con cadena lateral polar sin carga– Serina– Treonina– Asparagina– Glutamina– Tirosina– Cisteina

Amino Acidos

• Cadena lateral polar con carga– Lisina– Arginina– Histidina– Acido Aspartico– Acido Glutamico

AA Cadena Lateral No Polar

GlicinaGLIG

AlaninaALAA

ValinaVALV

LeucinaLEUL

IsoleucinaILEI

MetioninaMETM

ProlinaPROP

FenilalaninaPHEF

TriptofanoTRPW

AA Cadena Lateral Polar Sin Carga

SerinaSERS

TreoninaTHRT

AsparaginaASNN

GlutaminaGLNQ

TirosinaTYRY

CisteinaCYSC

AA Cadena Lateral Polar Con Carga

LisinaLYSK

ArgininaARGR

HistidinaHISH

Ácido AspárticoASPD

Ácido GutâmicoGLUE

Amino Acidos

• 200 AA han sido aislados en diferentes proteinas, entretanto apenas 20 son comunmente encontrados en las proteinas de la naturaleza

• 10 AA son considerados “esenciles o indispensables”, lo que significa que los animales no tiene la capacidad de sintetizarlos en una velocidad suficiente para atender las demandas metabolicas. Por lo tanto, deben estar presentes en la dieta.

AA Esenciales• Arginina• Histidina• Leucina• Isoleucina• Lisina• Metionina• Fenilalanina• Treonina• Triptofano• Valina

1. Deben ser administrados en la dieta.

2. Se sub-dividen en tres grupos:

- Estrictamente Esenciales (Lisina y Treonina).- AA que se pueden sintetizar a escalas bajas a partir del precursor

2-oxo (Leucina, valina e isoleucina).- AA que se pueden sintetizar en los procesos metabólicos pero a

una taza muy lenta (Arginina e Histidina).

Proteínas

Aminoácidos EsencialesAminoácidos Esenciales

1. Pueden sintetizarse a partir de los aa esenciales.

2. Entre ellos tenemos: Cisteína y Tirosina.

3. La cisteína metionina y serina.

4. La tirosina fenilalanina

Proteínas

Aminoácidos Semi-esencialesAminoácidos Semi-esenciales

AA No Esenciales

• Son sintetizados a partir de otros AA presentes en la dieta.

Estructura Primaria de las Proteínas

• Formada a partir de la union entre amino ácidos– Dipeptidos– Tripeptidos– Polipeptidos

Estrutura Primaria:

- MET – LIS – THR – PHE – LIS – MET – PRO -

Enlaces Peptidicos

Estructuras de las Proteinas

• Primaria: secuencia de AA• Secundaria: conformada de cadena de AA

resultante de puentes de H+ entre NH y C=O adjacentes (hélices)

• Terciaria: conformada de estructuras secundarias a traves de una interaccion de grupos R

• Quaternaria: proteínas con mas de un polipeptido que se integran a través de puentes de H+, uniones electrostaticas de sales

Proteinas Complejas

• Poseen grupos prosteticos (ácido fosfórico, carbohidratos, lipidos, pigmentos, etc...)– Glicoproteinas (secreciones mucosas)– Lipoproteinas (membranas celulares)– Cromoproteinas (hemoglobina, citocromo)

Componentes Nitrogenados no Proteicos

• Aminas, producidas por descarboxilacion de AA– Arginina Putrescina– Histidina Histamina– Lisina Cadaverina

• Amidas– Urea (metabolismo N de mamíferos)– Ácido Úrico (metabolismo de purinas en

mamíferos y principal metabolito de N en aves)• Nitratos

Acidos Nucleicos

• Base nitrogenada– Purinas– Pirimidinas

• Pentosa– Ribosa– Deoxiribose

• Acido Fosfórico

Destino de las Proteinas

• Aminoácidos, di e tri-peptídios– “Pool” de aminoácidos en hígado

• Síntesis de proteina va directo a la circulacion sistemica para sintesis proteica

• Aminoácidos en exceso son desaminados en hígado en amonia y cetoácidos

– Cetoácidos para síntesis de AA no esenciales y produccion de energia via gliconeogenesis

Uso de Proteina como Fuente de Energia• Exceso de proteínas en la dieta como resultado

de la renovacion de tejido• Principalmente en hígado.• Primer paso es la remocion del grupo amino

– Transaminacion• Catalizado por las aminotransferasas• NH3 transferido para un cetoácido, resultando la

produccion de un grupo cetoácido y un aminoácido no essencial

– Desaminacion oxidativa• NH3 eliminado y el aminoácido desaminado forma un

cetoácido

Transaminacion

Desaminacion Oxidativa

NH3+ O

H - C - COO- + H2O + NAD+ C – COO- + NH4

+ + NADH + H+

CH2 CH2

CH2COO- CH2COO-

Glutamato -cetoglutarato

AA hacia Glucosa

H

H3C – C – COOH H3C – C – COOH

O NH3

Piruvato Alanina

NH3

GLUCOSE

Ciclo de la Glucosa-Alanina

Higado Sangre Músculo

Glucose Glucose Glucose

Piruvato Piruvato

NH3

Alanina Alanina Alanina

NH3

UreaAminoácido

Ciclo de la UreaEliminacion del NH4

+

O O

CO2 + NH4++ H2O NH2 – C – O – P – O-

O-2 ATP 2 ADP + 2 Pi

Carbamil Fosfato

Ciclo de la Urea

• Ornitina

•

• Arginina Citrulina

•

•

• Arginosucinato

Carbamil Fosfato

Aspartato + ATP

AMP

Fumarato

H2O

Urea - CO(NH2)2

Métodos de valoración de la calidad de la proteína

• Pruebas biológicas

• Pruebas químicas

Proteínas

1. Determinación de los aumentos de peso.

Se utiliza como medida del valor nutritivo de las proteínas

Razón de eficiencia proteíca (PER).

Aumento de Peso (g) x 100

Digestión de Proteíina (g)

Proteínas

PER =PER =

Pruebas biológicasPruebas biológicas

2. Determinación de la retención de nitrógeno por métodos de balance

2.1. Valor BiológicoEs la Proporción del nitrógeno absorbido (retenido por el organismo para el

mantenimiento y crecimiento) respecto al digerido.

Nitrógeno Retenido(g) x100

Nitrógeno Digerido(g)

Proteínas

BV=BV=

NPR= (N corporal en el grupo problema - N corporal en el grupo sin proteína x100+ N consumido por el grupo sin proteína)

N consumido por el grupo problema

3. Determinación de la Retención de Nitrógeno

por análisis corporal

3.1. Utilización proteica neta (NPU)

Los aumentos de peso se reemplazan por la determinación de la retención de nitrógeno.

Proteínas

1. Chemical Score.

2. Índice de aminoácidos esenciales (IAE).

3. Prueba química de la lisina utilizable.

Proteínas

Pruebas químicasPruebas químicas

Lignina

• Derivados de fenilpropano