laboratorio ii de bioquimica
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UNIVERSIDAD DE OCCIDENTE
UDO-SEDE MANAGUA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS
CARRERA: QUIMICA Y FARMACIA
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA II
PRACTICA DE LABORATORIO NO. 1
TEMA:
IDENTIFICACIÓN DE ALGUNOS AMINOÁCIDOS PRESENTES EN LOS
ALIMENTOS
ELABORADO POR:
MARTHA LORENA LEWIS ACOSTA ZOBEYDA VAZQUEZ MARIA AUXILIDORA CRUZ LORENA RODRIGUEZ MONTENEGRO
- DOCENTE:
ING-CARLOS JOSE AGUIRRE.
MANAGUA, NICARAGUA.
13 DE JULIO DEL 2014
I. INTRODUCCIÓN
Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter
ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con,
por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los
componentes esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se conocen otros que son
componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los
aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos, éstos, que el cuerpo sintetiza
reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las
proteínas dentro del propio cuerpo.
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas
por la sola acción de vivir.
Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del organismo, a la
vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran variedad de proteínas
existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas cumplen funciones
sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo
estructuras fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos necesarios
para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que
transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina
del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.
Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o
rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de
aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se denomina " circulación entero
hepática".
II. OBJETIVOS DE LA PRACTICA
Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en las proteínas.
Adquirir información sobre algunas propiedades físicas y químicas de aminoácidos
Conocer algunas propiedades de las proteínas.
III. MATERIALES Y REACTIVOS
Materiales Reactivos
Probeta de 10 mL Agua destilada
Dos Erlenmeyer de 125 mL Un huevo
Balanza Etanol
4 tubos de ensayo Acido clorhídrico
2 beaker de 250 mL Solución de hidróxido de sodio al 10%
Trozo de tela Solución de sulfato de cobro (II) al 1%
Embudo
Mechero
Pinza para tubo de ensayo
Pipeta
Gotero
IV. Procedimientos Aplicados y Resultados
Pruebas específicas de algunos aminoácidos
1. Se realizó un orificio pequeño en la cascara de un huevo, separando con cuidado la
clara del huevo y depositándola en un Beaker. Seguidamente se preparó una solución
acuosa de albumina agitando la clara por un tiempo y mezclándola luego con dos veces su
volumen de agua.
2. Se filtró por medio de una tela la mezcla, obteniendo una solución de albumina
homogénea.
3. En cuatro tubos de ensayo, enumerados como 1,2,3 y 4, se depositaron 2 ml de la
solución filtrada.
4. El Tubo de Ensayo No 1, conteniendo 2 ml de la solución de albumina, se calentó
suavemente en la llama del mechero. En la medida en que se calentaba la solución
aumento su densidad, se tornó con mayor viscosidad, obteniendo un color blanco
lechoso, con un fuerte desprendimiento de burbujas.
5. Al Tubo de Ensayo No 2, conteniendo 2 ml de la solución de albumina, se le
agregaron 2 ml de etanol. Se formó una mezcla inmiscible en la que perfectamente se
distinguían dos fases. En la parte superior estaba el Etanol y en la parte inferior la solución
de albumina.
6. Al Tubo de Ensayo No 3, conteniendo 2 ml de la solución de albumina, se le
agrego un ml de hidróxido de sodio. Se formó una mezcla totalmente homogénea e
incolora.
7. Al Tubo de Ensayo No 4, conteniendo 2 ml de la solución de albumina, se le agrego
un ml de ácido clorhídrico. Se observó, en la mezcla formada, un ligero aumento de
temperatura, tornándose esta al transcurrir el tiempo con mayor viscosidad hasta
coagularse completamente.
8. En un Tubo de Ensayo limpio, se agregaron 3 ml de solución de albumina y 3 ml de
hidróxido de sodio. Se mezclaron suavemente y luego se añadieron dos gotas de sulfato
de cobre. Inicialmente se formó una mezcla homogénea con el Hidróxido de sodio, y luego
en presencia del sulfato de cobre esta se tornó de color lila.
V. Cuestionario
1. ¿Qué comportamiento común observo en los cuatro tubos de ensayo?
Se observa un cambio en la estructura de la albumina. En todos los casos, se da un
proceso de coagulación de la albumina, variando el nivel de coagulación, con relación al
tipo de sustancias que participa en la reacción y de conformidad con el PH de las
soluciones, unas veces es un medio alcalino, en otros un medio acido.
2. ¿Qué nombre recibe la reacción del paso 6 ?
La reacción recibe el nombre de desnaturalización de proteínas. Cuando se tiene una
disolución de proteínas y se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración,
agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas
puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. De este modo, la capa
de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales
tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Las proteínas
que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron
diseñadas, es decir, no son funcionales. Esta variación de la conformación se denomina
desnaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la
desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la
ovoalbúmina por efecto del calor.
3. ¿Qué sucedió al calentar la solución de albumina?
Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas
adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares. Al someter a calor la
solución de albúmina de huevo, el calor hace que las cadenas de proteína se desenrollen y
se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. La albumina antes de calentarse es
de color amarillenta al calentarla adopta un color lechoso salen muchas burbujas y se
vuelve más denso.
VI. CONCLUSIONES
1. Cuando se tiene una disolución de proteínas y se producen cambios de pH,
alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de
temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto
de producirse su precipitación. Este
2. El proceso de desnaturalización de las proteínas puede ocurrir por las siguientes
causas:
o Por exposición a altas temperaturas
o Por agitación molecular
o Por medio de agentes químicos como alcohol, NaOH, HCl, entre otras.
3. Los cambios ocurridos que sufre la proteína cuando se desnaturaliza son:
o Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta
su viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión.
o Una drástica disminución de la solubilidad, ya que los residuos hidrofóbico del
interior aparecen en la superficie.
o Perdida de las propiedades biológicas.
VII. BIBLIOGRAFIA