filosofia de la salud conociendo a las enzimas
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Un resúmen científico de sus funciones y usos esenciales. Hecho para www.filosofiadelasalud.comTRANSCRIPT
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Conociendo a las
ENZIMAS
Un resúmen científico de sus
funciones y usos esenciales
Hecho para:
www.filosofiadelasalud.com
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Definición
En las células vivientes la mayoría de los
catalizadores son moléculas proteicas denominadas ENZIMAS.
*
Formadas por:
Apoenzima (función proteica)
Cofactor (función no proteica)Este puede ser un Ion metálico (Fe,Mg,Zn,Ca) o una molécula orgánica denominada COENZIMA.
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Propiedades de las Enzimas
Las enzimas catalizan reacciones
especificas y lo hacen de manera muy
eficiente y con muchos pasos de
control.
Las siguientes son 3 propiedades importantes de las
enzimas:
Sumamente especificas
Muy eficientes
Sujetas a una gran variedad
de controles celulares
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Clasificación y Nomenclatura
La elevada especifidad de las enzimas
sirve de fundamento a su clasificación
y nomenclatura.
Para la CLASIFICACIÓN se toma como
fundamento la Especifidad de Acción
Para la NOMENCLATURA ambas especifidades.
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Clasificación
Oxidorreductasas
Deshidrogenasas
Oxidasas
Hidroxilasas
Transferasas
Quinasas
Hidrolasas
Fosfatasas
Liasas
Hidrotasas
Isomerazas
Isomerazas
Mutasas
Epimerasas
Ligazas
Sintetizas
Sintasas
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Oxidorreductasas: Catalizan las reacciones de oxidorreducción, o sea, la transferencia de electrones o sus equivalentes entre un donante y un aceptor.
Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo químico entre un donante y un aceptor excluyendo las que transfieren electrones o sus equivalentes, que pertenecen a la clase anterior y aquellas en que el aceptor del grupo es el agua, pues pertenecen a la clase siguiente.
Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces químicos con la participación de moléculas de agua.
Liasas: Generan o hacen desaparecer dobles enlaces en forma no oxidativa.
Isomerazas: Catalizan la interconversion de isomeros.
Ligazas: Catalizan la unión covalente de 2 sustratos utilizando cualquier fuente de energía.
Las categorías indican que...
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Oxidorreductasas
Deshidrogenasas: sustraen átomos de hidrogeno (siempre un
par) de los sustratos y los transfieren a una molécula aceptora
que no es el oxigeno
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Oxidorreductasas
Oxidasas: sustraen átomos de hidrogeno de los sustratos y los
transfieren al oxigeno.
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Oxidorreductasas
Hidroxilasas: catalizan la introduccion de funciones hidroxilo
en sus sustratos utilizando oxigeno molecular como donante
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Transferasas
Quinasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos
fosfato aportados por nucleosidos trifosfatados, habitualmente el
ATP.
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Hidrolasas Fostatasas: catalizan la ruptura de enlaces éster fosforicos.
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Liasas
Hidratasas: adicionan agua a los dobles enlaces.
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Isomerazas Isomerazas: interconvienen isómeros de función.
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Isomerazas
Mutasas: interconvienen isomeros de posición.
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Isomerazas Epimerasas: interconvienen epimeros.
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Ligazas
Sintetasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando
la energía de hidrólisis de enlaces anhídrido fosforito como los de
nucleosidos trifosfatados.
Sintasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando la
energía de hidrólisis de enlaces que no son anhídrido
fosforito, como el tioéster del siguiente ejemplo.
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Nomenclatura
Aunque existen algunas enzimas que tienen nombres triviales como la Tripsina, la Quimiotripsina y la Pepsina, existen dos tipos de nomenclatura para las enzimas
que son: la sistemática y la recomendada.
* La Sistemática solo se utiliza en revistas y textos científicos.
La Recomendada es la de uso común y viene a ser una forma abreviada de la sistemática; en ella se nombra primero el sustrato seguido de la acción que realiza la enzima terminada con el sufijo asa.
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EjemplosOxidorreductasas
Sustrato Succinato, acción deshidrogenacion, Nombre: Succinato deshidrogenada.
Sustrato Aminoácido, acción oxidación, Nombre: Aminoácido oxidasa.
Sustrato Fenilalanina, acción hidroxilacion, Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.
Transferasas Sustrato Glicerol, acción quinasa,
Nombre: Glicerol quinasa.
Hidrolasas Son las mas fáciles de nombrar, pues basta con hacer
terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.
Sustrato Glucosa-6-P, acción fosfatasa, Nombre: Glucosa-6-fosfatasa.
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EjemplosLiasas
Sustrato Fumarato, acción hidratasa,
Nombre: Fumarato hidratasa.
Isomerazas Sustratos Glucosa-6-P y Fructosa-6-P, acción isomeraza,
Nombre: Glucosa-6-P:Fructosa-6-P isomeraza o simplemente fosfohexosa isomeraza.
Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, acción mutasa
Nombre: Glucosa-6-P:Glucosa-1-P mutasa o fosfoglucomutasa.
Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, acción epimerasa,
Nombre: Glucosa-6-P:Galactosa-6-P epimerasa.
Ligazas Sustratos Acido Acético y Coenzima A, acción sintetasa,
Nombre: Acetal CoA sintetasa.
Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, acción sintasa,
Nombre: Citrato sintasa.
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Importancia Clínica Se sintetizan en el interior de las células y la mayoría realiza allí sus
funciones, pero otras son segregadas y funcionan en la matriz extracelular, la sangre, el tubo digestivo u otros sitios del espacio extracelular.
Pueden encontrarse libres o unidas a membranas; pueden asociarse a otras enzimas y formar Complejos Multienzimaticos.
Pueden contener mas de un Centro Activo catalítico, denominadas Enzimas Multifuncionales.
Isoenzimas: catalizan la misma reacción, mismos requerimientos, presentando propiedades diferentes.
Algunas reacciones catalizadas por enzimas son comunes a la mayoría de las células. ( presentes en casi todos los tejidos del organismo ). Otras reacciones son exclusivas de algunas células, como es el caso de las del hígado.
Tienen una distribución determinada y en cada compartimiento subcelular se relacionan con algún proceso que en este ocurre. Aun dentro de cada compartimiento puede existir una distribución.
En la Sangre las enzimas presentes, como las de la coagulación y las intracelulares que son liberadas por el recambio tisular normal, por lo que no tienen funciones en ella.
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Importancia Clínica En las personas sanas las enzimas intracelulares presentes en el plasma es
prácticamente constante, estos valores refleja el daño de algún tejido que se acompaña de un incremento de la liberación de enzimas a la sangre.
Algunos ejemplos de lo anterior son la elevación de la Glutamato-Piruvato Transaminasa ( TGP ), en enfermedades del hígado como la hepatitis, y de la Glutamato-Oxalacetato Transaminasa ( TGO ), la Fosfo Creatina Quinasa ( CPK ) y la la Lactato Deshidrogenada ( LDH ) en el infarto cardiaco; de tal forma la elevación de estas enzimas puede utilizarse en el diagnostico, seguimiento y pronostico del paciente.
Se usan como reactivos para la determinación de ciertas sustancias en una muestra biológica, como la Ureasa para la determinación de Urea en plasma, la Glucosa Oxidasa para la determinación de Glucosa en sangre y la Peroxidasa en los inmunoensayos enzimáticos como los ensayos de la Enzima Ligada a Inmunoadsorbente (ELISA).
Son usadas en el tratamiento de algunas afecciones, de las mas conocidas son la Estreptoquinasa, usada en el tratamiento del infarto de corazón, ya que disuelve los coágulos que se forman en la circulación sanguínea del músculo de este órgano, la Quimiotripsina en el tratamiento de abscesos y la Amilasa en los casos de deficiencia como en las pancreatitis.
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Cinética EnzimáticaLa velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
puede ser modificada por la acción de diversos factores.
El comportamiento de esa velocidad y su modificación debido a la presencia de diferentes agentes físicos o
químicos constituye el objeto de estudio de la Cinética Enzimatica.
Los factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimaticas pueden químicos o físicos y son:
Concentración de enzima.
Concentración de sustrato.
Concentración de cofactores.
Concentración de iones Hidrogeno (pH).
Concentración de Activadores.
Concentración de Inhibidores.
Temperatura.
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Efecto de la concentración de Sustrato
A mayor concentración de sustrato mayor es
la velocidad de reacción, sin embargo los
incrementos en la velocidad no son
uniformes sino cada vez menores.
A mayor concentracion de enzima (E) mayor
Vo, siempre que el sustrato se encuentre en
exceso.
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Efecto de la concentración de Sustrato
La primera explicación para este
comportamiento fue expuesta por
LEONOR MICHAELLIS y LEONORA MAUD
MENTEN en 1913. Según ellos la primera etapa (formación del complejo enzima-
sustrato) ocurre de manera rápida y la segunda etapa
(transformación de sustrato en producto liberando enzima) resulta
ser la mas lenta, por lo que es el paso limitante de la reacción.
A concentraciones muy elevadas de sustrato se produce un
efecto de saturación y casi toda la enzima se encuentra en forma de
complejo enzima-sustrato. En este momento se habrá
alcanzado la mayor velocidad posible para la reacción (Vm)
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Efecto de la concentración de Sustrato
Así se obtiene la forma habitual de la ecuación de Michaellis y Menten:
Vm (S)
Vo = -----------
Km + (S)
Donde: Vo= Velocidad Inicial
Vm= Velocidad Máxima
(S)= Sustrato
Km= Constante de Michaellis, es un índice de la afinidad de la enzima por el sustrato, ( a mayor afinidad por el sustrato menor será el valor de Km ).
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Efecto de la concentración de Sustrato
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Efecto de la concentración de Cofactores
Muchas enzimas requieren para su acción de
otra molécula denominada cofactor por
lo que su presencia es decisiva para el
desarrollo de la reacción.
*
Para todos los cofactores excepto para los
grupos prostéticos, se presenta como para
el sustrato de condición de saturación, ya
que estos se unen a la enzima por sitios
específicos.
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Efecto de la Temperatura
El aumento de la temperatura produce un
incremento de la energía cinética de las
moléculas, lo cual hace que se produzca un
mayor número de choques efectivos entre
ellas, esto hace que los reactantes posean un
contenido energético que los ubica mas próximos
al estado activado y de esta forma se incrementa
la velocidad de la reacción.
La mayor Vo se alcanza a un valor de temperatura
determinado, denominado Temperatura Óptima, luego del cual
la velocidad comienza a disminuir y luego desaparecer por la
desnaturalización de la proteína enzimática que provoca la perdida
de su actividad
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Efecto del pH
Para cada enzima existe un
valor de pH al cual se alcanza
la mayor Vo, denominado pH
Óptimo;
Cuando los valores de pH
aumentan o disminuyen con
relación al pH Óptimo la
velocidad de la reacción
disminuye progresivamente.
Lo anterior se explica teniendo en cuenta que las variaciones del pH modifican el estado de disociación de los grupos químicos presentes en la enzima o en el sustrato o en el Complejo enzima-sustrato, facilitando o no la unión y/o la transformación
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Efecto del pH
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Efecto de los Activadores Los activadores
enzimáticos son moléculas pequeñas, (generalmente iones inorgánicos), estimulan la actividad catalítica de una enzima;
Al contrario de los cofactores, los activadores enzimaticos no son participantes directos de la reacción.
Actúan de diversas formas entre las que se destacan la interacción obligatoria con la enzima libre y con el sustrato libre...
Enzima Libre: Enzimas que poseen iones metalicos en su centro activo como la carboxipepsidasa que contiene Zn2+.
Sustrato Libre: Enzimas que catalizan reacciones en las que intervienen nucleosidos di y trifosfatados que requieren de la union previa de un cation divalente (especialmente Mg2+) en cantidades estequiomentricas, por lo tanto, el verdadero sustrato de la enzima seria el complejo sustrato-cation.
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Efecto de los inhibidores
Son sustancias que tienen la propiedad
de disminuir la velocidad de las
reacciones catalizadas.
Se distinguen dos tipos generales de inhibición, la reversible y la
irreversible.
Inhibición Reversible, el inhibidor
forma con la enzima un complejo
enzima-inhibidor, unido por
interacciones débiles y que por tanto
puede disociarse (reconocimiento
molecular);
Inhibición Irreversible, el inhibidor
se une a la enzima covalentemente y
no puede disociarse fácilmente.
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Efecto de los inhibidoresEjemplos de la inhibición irreversible:
1. Competitiva: el inhibidor es una sustancia con estructura muy
similar a la del sustrato y compite con este por la unión del Centro
Activo de la enzima. En presencia del inhibidor aumenta la Km pero
no la Vm.
2. No Competitiva: el inhibidor se une a la enzima por otro sitio
distinto al Centro Activo por lo que no impide la unión del sustrato a
este (no se afecta Km) pero si su transformación. La unión del
inhibidor a la enzima posiblemente induce un cambio conformacional
con la proteína que se transmite al centro activo y hace que los
grupos catalíticos no queden de la forma adecuada para realizar su
acción (se afecta Vm) una ves que el sustrato se une. En este tipo de
inhibición el inhibidor no puede ser desplazado al aumentar la
concentración de sustrato.
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Efecto de los inhibidores Algunos medicamentos utilizados diariamente la práctica médica
son inhibidores enzimáticos, como las Sulfamidas, que se emplean en el tratamiento de infecciones bacterianas, el Captopril, el Enalapril y el Lisinopril (hipotensores) inhiben la Enzima Convertidota de Angiotensina.
Las Estatinas son ejemplos de inhibidores competitivos al ser análogos estructurales del sustrato de la HMG-CoA reductasa, enzima reguladora de la síntesis del Colesterol.
El Plomo es un ejemplo de inhibidor no competitivo, que forma enlaces covalentes con los grupos SH de la cisterna de la Ferroquelatasa, enzima que incorpora Hierro a la síntesis del grupo Hemo de la Hemoglobina y de otras hemoproteinas.
En general las armas químicas suelen ser también inhibidores enzimaticos que al bloquear determinadas reacciones pueden dañar un organo o tejido especifico.
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Vitaminas y Cofactores Enzimáticos Los cofactores enzimáticos se requieren
en muchas reacciones ya que existen enzimas que poseen en la cadena laterales de sus aminoácidos un numero limitado de grupos funcionales que no incluyen todos los necesarios para intervenir en los mecanismos de las reacciones que ellas catalizan.
Las características estructurales de estos cofactores le confieren capacidad de mover sus grupos reactivos de un sitio a otro dentro de la molécula, lo que no pueden realizar ninguno de los aminoácidos proteínicos, y que son esenciales en algunas reacciones.
Las vitaminas tienen gran importancia desde en punto de vista nutricional y algunos de los cofactores enzimaticos tienen como componente estructural alguna vitamina.
Es importante aclarar que no todas las vitaminas forman parte de cofatores enzimáticos ni todos los cofactoresenzimatiecos contienen una vitamina en su estructura.
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Cofactores Enzimáticos
Son sustancias de bajo peso
molecular que son requeridos
por determinadas enzimas
para poder catalizar las
reacciones en que participan.
Puede decirse que los
cofactores enzimáticos son
aquellos compuestos
orgánicos que "transportan"
grupos funcionales,
hidrógenos y electrones en
colaboración con las enzimas,
pues su parte proteica no
puede hacerlo por si sola.
Algunas coenzimas pueden
modificar el estado de agregación
de enzimas multiméricas, pueden
actuar como intermediarios
intercambiables, como sucede en el
caso de las mutasas.
En muchas ocasiones para las
transformaciones de los sustratos es
suficiente con la participación de la
proteína enzimática, pero en otros
casos se requiere el concurso de
cofactores. Las proteínas
enzimáticas y sus cofactores
correspondientes constituyen los
sistemas biocatalíticos.
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Cofactores Enzimáticos
Algunos cofactores participan en un tipo de reacción, otros intervienen en un número muy variado, algunos siempre se unen de manera fuerte a la enzima y otros unas veces se ligan con fuerza y otras no.
Tipos de cofactores: los iones inorgánicos y los compuestos orgánicos; a estos últimos se les denomina Coenzimas.
Los cofactores inorgánicos son casi siempre cationes divalentes como Mg2+, Ca2*, Mn2\ Z2+ y Fe24, aunque también pueden ser monovalentes como el K* e incluso aniones como el CI\
Aunque intervienen en múltiples reacciones, actúan fundamental-mente contribuyendo a la unión entre la enzima y el sustrato, estabilizando la proteína enzimá-tico en su conformación más activa o constituyendo de por sí el centro catalítico principal, que al unirse a la proteína enzimática aumenta su eficiencia y adquiere especificidad.
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Vitaminas y Coenzimas
Las vitaminas son sustancias orgánicas que no pueden ser sintetizadas (al menos en cantidades suficientes) por el organismo animal y deben seraportadas mediante la dieta (esenciales).
Se encuentran en cantidades muy pequeñas en los alimentos, pero estas son suficientes en una dieta variada.
Cuando se encuentran ausentes de la dieta o cuando su absorción es deficiente, se produce una determinada enfermedad carencial.
En total se identificaron 13
vitaminas, que son: Las vitaminas liposolubles K, E, D, A,
Las del complejo vitamínico B:
tiamina (Bl),
riboflavina (B2),
nicotinamida o ácido nicotínico (niacina).
biotina,
ácido pantoténico,
ácido fólico,
piridoxina (B6) y
cianocobalamina (B12)
El ácido L- ascórbico o vitamina C.
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Vitaminas y Coenzimas
En general, en la porción vitamínica de la coenzima radica el grupo funcional específico, que es transformado por
la acción de la enzima.
*
Por su importancia se analizarán dos tipos de coenzimas que tienen
vitaminas en su estructura:
los piridín nucleótidos y los flavín nucleótidos.
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Vitaminas y Coenzimas
Piridín nucleótidos: Presentan como parte de su estructura la
nicotinamida, integrante del complejo B. Existen dos formas
coenzimáticas:
El nicotin- adenin-dinucleótido (NAD*) y
El nicotin-adenin-dinucleótido fosfatado (NADP+).
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Vitaminas y Coenzimas
Tanto el NAD+ como el NADP+ participan en reacciones de
oxidación-reducción catalizadas por deshidrogenasas.
Funcionan con enzimas que sustraen o incorporan al sustrato dos
átomos de hidrógeno unidos, directa o indirectamente, al mismo
átomo de carbono; como de los dos átomos de hidrógeno
sustraídos al sustrato sólo uno se incorpora a la coenzima, se
libera un H+ al medio y esto crea en las reacciones una
dependencia del pH; Las deshidrogenaciones se ven favorecidas
en pH elevado y dificultadas en pH bajo. Esto se hace más claro si
se analiza la reacción catalizada por la Alcohol deshidrogenasa:
CH3-CH2-OH +NAD+ ► CH3-COH + NADH + H+
Como vemos en la figura a continuación:
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Vitaminas y Coenzimas
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Vitaminas y Coenzimas Su funcionamiento representa un ciclo de oxidación-reducción
alternante (se reducen y luego se oxidan nuevamente).
Además de la función del NAD+ en las reacciones de oxidación-reducción, también participa en otras reaccionescomo donante de grupos.
El déficit nutricional de nicotinamida causa la Pelagra, conocida también como la enfermedad de las tres "D", ya que sus síntomas principales comienzan con esta letra: diarrea, demencia y dermatitis.
La Pelagra en el ser humano no suele aparecer como una deficiencia pura, sino asociada a la carencia de otras vitaminas, por lo que los enfermos pueden presentar otros síntomas como la polineuritis.
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Vitaminas y Coenzimas
Flavín nucleótidos : Presentan como parte de su estructura la
riboflavina o vitamina B2.
Se presentan dos formas cóenzimáticas:
el flavin mononucleótido (FMN) y
el flavin-adenin-dinucleótido (FAD).
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Vitaminas y Coenzimas El FMN y el FAD actúan entre un sustrato y una coenzima o entre
dos coenzimas.
Participan en reacciones de oxidación - reducción catalizadas por
deshidrogenasas y oxidasas.
Funcionan con enzimas
(flavoproteínas) que
sustraen dos átomos de
hidrógeno de carbonos
adyacentes, originando
compuestos
insaturados, como en e!
caso de la Succinato
deshidrogenasa.
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Vitaminas y Coenzimas
El déficit nutricional de
riboflavina es una de las
enfermedades nutricionales
más frecuentes,
aunque es bastante benigna.
Se caracteriza entre otras por glositis (inflamación de la
lengua), queilosis (fisuras en las comisuras de la boca) y
vascularización de la córnea.
A menudo se asocia a otros estados carenciales, como de
hierro y de nicotinamida (Pelagra).
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Vitaminas y Coenzimas Coenzima A : Es la coenzima de
transferencia de grupos acilos más
sobresaliente en los sistemas
vivientes.
La estructura de la molécula es muy
compleja y presenta numerosos
grupos funcionales, entre los que se
destacan
un nucleótido de adenina,
el Ácido Pantoténico (componente del
complejo B) y
la b-mercaptoetilamina;
estos dos últimos forman la 4-fosfo-
panteteína.
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Vitaminas y Coenzimas
Muchas experiencias han demostrado que la parte reactiva de la
molécula es: el grupo SH final; es común utilizar la abreviatura
HSCoA para denotar esta coenzima.
La formación de los derivados acílicos es catalizada por
enzimas sintetasas y requiere ATP (u otro nucleósido trifosfatado)
como fuente de energía:
Cuando los grupos acilos son grandes su unión con la HSCoA
contribuye además a la solubilidad de estos compuestos en el
medio acuoso celular.
En los seres humanos no se ha comprobado el estado carencial del
ácido pantoténico.
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Adenosintrífosfato(ATP): El ATP participa en numerosas reacciones como fuente de energía y/o de elementos estructurales.
Como coenzima participa en reacciones de transferencia de fosfato, dé pirofosfato, de adenilato y de adenosilo.
Lo explicado del ATP es válido en casi su totalidad para los nucleósidos trifosfatados de citosina, guanina y uracilo.
Vitaminas y Coenzimas
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Regulación de la Actividad de las Enzimas
"Cuando un sistema o proceso es capaz de variar
su comportamiento como respuesta a cambios
que se produzcan en su entorno de forma que
la respuesta directa o indirectamente tiende a
modificar el estímulo para volver a la
situación inicial, se dice que este
sistema o proceso está regulado"
La regulación enzimática se refiere a la posibilidad que tienen regulación de
variar la velocidad de las reacciones que ellas catalizan al producirse
determinados cambios en el medio.
Los mecanismos fundamentales de regulación
de la actividad enzimática son:
la modificación o regulación alostérica y covalente.
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Regulación Alostérica
El término alostérico proviene de las voces griegas allos que
significa otro, diferente, y estéreo que significa espacio, sitio, lugar.
Son proteínas oligoméricas, es decir, presentan estructura
cuaternaria.
Existen en varios estados conformacionales interconvertibles y con un
grado variable de afinidad por sus ligandos.
Se une por un mecanismo de reconocimiento molecular, por lo que el
sitio alostérico es un sitio de reconocimiento molecular y la molécula
que se une (ligando) se denomina en este caso efector alostérico (se
une por interacciones débiles y por lo tanto de forma reversible).
Los efectores alostéricos pueden aumentar la actividad de la enzima,
efectores alostéricos positivos o activadores alostéricos, o disminuirla,
efectores alostéricos negativos o inhibidores alostéricos.
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Regulación Alostérica
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Regulación Alostérica
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Importancia de la regulación alostérica Los activadores e inhibidores alostéricos son sustancias propias de la
célula y sus concentraciones varían como consecuencia de la propia actividad celular.
En ocasiones el activador y el inhibidor forman una pareja cuyas concentraciones varían de manera contraría, cuando aumenta la de uno de ellos disminuye la del otro.
Estas variaciones de concentración constituyen estímulos que adaptan el funcionamiento de las enzimas a las condiciones celulares.
Casi siempre catalizan una de las primeras Rx de las vías metabólicas, regulándolas desde el inicio, permitiendo que éstas funcionen sólo cuando hacen falta.
Esta ubicación hace posible que la célula utilice la cantidad indispensable de sustancia y energía para su funcionamiento, sin gastos excesivos, lo cual es una regularidad que se expresa bajo la denominación de Principio de la Máxima Economía.
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Modificación Covalente La modificación covalente es un mecanismo mediante el cual
la unión de un grupo químico de naturaleza no proteica a una enzima por enlace covalente o su separación por ruptura del enlace, modifica su composición y por consiguiente su conformación y su actividad".
Requiere de una enzima que una al grupo y otra que lo separe; esto quiere decir que la enzima regulada puede estar en una forma modificada (con el grupo químico unido) y en una forma no modificada (sin el grupo unido) que son interconvertibles, pero el paso de una forma a otra requiere de la participación de otra pareja de enzimas.
La regulación covalente y la alostérica presentan la misma eficacia, sin embargo, la covalente representa un gasto energético y de enzimas que no se produce en la regulación alostérica. A pesar de esto, la regulación covalente presenta una ventaja que no tiene la alostérica, conocida como fenómeno de amplificación.
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¿Qué se espera del Futuro Nutricional?
Lo último en innovación nutricional se llama YOR NDS™ (Sistema de Entrega de Nutrientes YOR) representa la culminación de cerca de tres años de investigación y desarrollo y sin duda llevará al mundo de la nutrición a un nivel completamente nuevo con el uso
de enzimas.
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