ENZIMAS Biomolculas (en su gran mayora protenas) que catalizan una reaccin qumica Algunas requieren un grupo qumico adicional COFACTOR COENZIMA Holoenzima: enzima unida a su cofactor o coenzima. Apoenzima o apoprotena: slo la parte proteica.

Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no protecas. En funcin de su naturaleza se denominan: Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas.

Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde ms bien a la prdida de la funcin de una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima.Cofactores y Coenzimas

GRUPOS PROSTETICOS

GRUPOS PROSTETICOS

Coenzimas

Clasificacin de Enzimas

N ClaseTipo de Reaccin Catalizada

1OxidorreductasasTransferencia de electrones2TransferasasTransferencia de grupos3HidrolasasReacciones de hidrlisis (rompen enlaces covalentes introduciendo agua)LiasasAdicin de grupos a dobles enlaces o formacin de dobles enlaces por remocin de gruposIsomerasasTransferencia de grupos dentro de molculas para dar origen a formas isomricasLigasasFormacin de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por reacciones de condensacin acopladas a hidrlisis de ATP

Oxidorreductasas: Transferencia de electrones

Ejemplo:Alcohol Deshidrogenasa y Aldehdo DeshidrogenasaTransfieren un electrn desde el alcohol o aldehdo a NAD+H3C CH2 O HH3C C = O\ HH3C C = O\ OH

Transferasas: Transferencia de grupos

Ejemplo:Protenas QuinasasTransfieren un grupo fosfato desde el ATP a la cadena lateral de una serina, treonina o tirosina

Hidrolasas: rompimiento enlaces covalentes introduciendo agua

Ejemplo:NucleasasRompen el enlace fosfodister entre 2 nucletidos por la introduccin de una molcula de agua

Liasas: Adicin de grupos a dobles enlaces o formacin de dobles enlaces por remocin de grupos

Ejemplo:FumarasaCataliza la transferencia de agua a fumarato, convirtindolo en malato, durante el Ciclo de Krebs

Isomerasas: Transferencia de grupos dentro de molculas para dar origen a formas isomricas

Ejemplo:Fosfoglucosa Isomerasa: transforma glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato durante la gliclisis

Ligasas: Formacin de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N por reacciones de condensacin acopladas a hidrlisis de ATP

Ejemplo:DNA Ligasa: Cataliza la unin de un grupo 3-OH de una hebra de DNA con un grupo 5-PO4 de otra hebra.

CMO TRABAJAN LAS ENZIMAS ?

La reaccin catalizada por la enzima ocurre en el SITIO ACTIVO La molcula que se une al sitio activo se denomina SUSTRATO Las enzimas aumentan la velocidad de la reaccin NO AFECTAN EL EQUILIBRIO DE LA REACCIN

La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que la enzima ejerce su accin cataltica. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por una enzima especfica.

E + S ES EP E + PEnzima Sustrato Complejo Complejo Enzima Producto Enzima- Enzima- sustrato Producto

CATLISIS

ENERGIA DE ACTIVACION

Una enzima acelera una Rx bajando la energa de activacin

CINETICA ENZIMATICAk2k1V0 = k2 [ES]

ECUACION DE MICHAELIS-MENTENV0 = k2 [ES]La [S] es un factor clave que influye sobre la V0

VMAX = Velocidad mxima de la reaccin.Km = constante de michaelisENZIMASUSTRATO

Km de la enzima #1 = 0,5 mM Km de la enzima #2 = 20 mM

K cat = Vmax / [ET]

CONSTANTE CATALITICA

K cat

NUMERO DE RECAMBIO Nmero de molculas de sustrato convertidas en producto en una unidad de tiempo, por una molcula de enzima (cuando la enzima est saturada de sustrato).

1 segundoSPKcat enz#1 = 4 s-1Kcat enz#2 = 12 s-11 segundoPS

Kcat/Km = eficiencia catalticaA valores de Kcat/Km mayores ms eficiente la enzimaValores de Km pueden estar relacionados directamente con las [S] del medio en que trabaja la enzimaSi tengo dos Enzimas con Kcat iguales NO necesariamente son igualmente eficientesEnzima de sistema digestivo v/s enzima intracelular

Kcat/Km = eficiencia cataltica (o tb conocida como cte. de 2 orden)Mxima interaccin (mxima eficiencia o valor) que puede alcanzar es cercano al lmite de difusin (108).

A B C D ENZ 2 Kcat enz#1 = 50 s-1Kcat enz#2= 50 s-1A B 24 hrs C D 2 aos Rx en ausencia de enzimaENZ 1

X (-1)EC. DOBLE RECPROCO (LINEWEAVER-BURK)

EC. DE LOS DOBLES RECIPROCOSY = m x + n Valores ms precisos de Vmax y Km Analizar mecanismos enzimticos y tipos de inhibicin enzimtica

INHIBICION ENZIMATICA IRREVERSIBLES

REVERSIBLES COMPETITIVAACOMPETITIVAMIXTA o NO COMPETITIVA

Vmax =cte , Km subeVmax baja , Km baja

Vmax bajaKm sube

REGULACION ENZIMATICA ENZIMAS ALOSTERICAS : SE REGULAN POR LA UNION REVERSIBLE Y NO COVALENTE DE UN MODULADOR ALOSTERICO. PUEDE SER UN METABOLITO O SUSTRATO DE LA ENZIMA.

ENZIMAS NO ALOSTERICAS: SE REGULAN POR MODIFICACIONES COVALENTES por accin de otras enzimas. (fosforilacion/desfosforilacin) (metilaciones) ENZIMAS REGULADAS POR CORTE : (activacin por corte de un fragmento polipetdico)

EL MODULADOR ALOSTERICO PUEDE SER POSITIVO O NEGATIVO.EN LA MAYORIA DE LAS ENZIMAS ALOSTERICAS EL SITIO DE UNION DEL MODULADOR ES DISTINTO AL SITIO DE UNION DEL SUSTRATO.

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