composición química y clasificación
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.- Composición Química y ClasificaciónLas proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso
molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O)
nitrógeno (!)" aun#ue pueden contener también a$u%re (&) %ós%oro (') , en
menor proporción, hierro (e), cobre (Cu), magnesio (g), odo (*), etc+++
stos elementos #uímicos se agrupan para %ormar unidades estructurales
(monómeros) llamados -.!O-C./O&, a los cuales podriamos considerar
como los 0ladrillos de los edi%icios moleculares protéicos0+ stos edi%icios
macromoleculares se construen desmoronan con gran %acilidad dentro de las
células, a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento,
reparación regulación+
Las proteinas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos su presencia en
los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los m1ltiples procesos
vitales+
&e clasi%ican, de %orma general, en Holoproteinas Heteroproteinas seg1n esten
%ormadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos másotras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos+
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n la ilustración podemos apreciar el grupo por%irínico hemo de la hemoglobina, unaheteroproteína+
2.- Los aminoácidos.&on las unidades básicas #ue %orman las proteinas+ &u denominación responde a
la composición #uímica general #ue presentan, en la #ue un grupo amino (2!H3) otro carboxilo o ácido (2COOH) se unen a un carbono (2C2)+ Las otras dos
valencias de ese carbono #uedan saturadas con un átomo de hidrógeno (2H) con
un grupo #uímico variable al #ue se denomina radical (24)+
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5ridimensionalmente el carbono presenta una con%iguración tetraédrica en la
#ue el carbono se dispone en el centro los cuatro elementos #ue se unen a él
ocupan los vértices+ Cuando en el vértice superior se dispone el 2COOH se
mira por la cara opuesta al grupo 4, seg1n la disposición del grupo amino (2!H 3)
a la i$#uierda o a la derecha del carbono se habla de 0 2L2aminoácidos o de 02/2aminoácidos respectivamente+ n las proteinas sólo se encuentran
aminoácidos de con%iguración L+
n la naturale$a existen unos 67 aminoácidos di%erentes, pero de todos ellos sólo
unos 37 %orman parte de las proteinas+
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.- Propiedades de los aminoácidos.Los aminoácidos son compuestos sólidos" incoloros" cristali$ables" de elevado
punto de %usión (habitualmente por encima de los 377 :C)" solubles en agua" con
actividad óptica con un comportamiento an%ótero+
La actividad óptica se mani%iesta por la capacidad de desviar el plano de lu$
polari$ada #ue atraviesa una disolución de aminoácidos, es debida a la
asimetría del carbono , a #ue se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro
radicales di%erentes+ sta propiedad hace clasi%icar a los aminoácidos en
/extrogiros (;) si desvian el plano de lu$ polari$ada hacia la derecha,
Levógiros (2) si lo desvian hacia la i$#uierda+
l comportamiento an%ótero se re%iere a #ue, en disolución acuosa, los
aminoácidos son capaces de ioni$arse, dependiendo del pH, como un ácido
(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como unácido una base a la ve$ (cuando el pH es neutro)+ n este 1ltimo caso adoptan
un estado dipolar iónico conocido como $
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convencionales como8
a)Oligopéptidos+2 si el n: de aminoácidos es menor >7+
• /ipéptidos+2 si el n: de aminoácidos es 3+
• 5ripéptidos+2 si el n: de aminoácidos es ?+
• 5etrapéptidos+2 si el n: de aminoácidos es @+
• etc+++
b) 'olipéptidos o cadenas polipeptídicas+2 si el n: de aminoácidos es maor >7+
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de i$#uierda aderecha, empe$ando por el extremo !2terminal #ue posee un grupo amino libre
%inali$ando por el extremo C2terminal en el #ue se encuentra un grupo carboxilo
libre, de tal manera #ue el e=e o es#ueleto del péptido, %ormado por una unidad
de seis átomos (2!H2CH2CO2), es idéntico a todos ellos+ Lo #ue varía de unos
péptidos a otros, por extensión, de unas proteinas a otras, es el n1mero, la
naturale$a el orden o secuencia de sus aminoácidos+
l enlace peptídico es un enlace covalente se establece entre el grupo carboxilo
(2COOH) de un aminoácido el grupo amino (2!H3) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua+
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'or otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (2C2!2)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias
ángulos %i=os+ Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigide$ e
inmovili$a en el plano a los átomos #ue lo %orman+
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.- Estructura tridimensional.La estructura tridimensional de una proteina es un %actor determinante en suactividad biológica+ 5iene un carácter =erar#ui$ado, es decir, implica unos niveles
de comple=idad creciente #ue dan lugar a @ tipos de estructuras8 primaria,
secundaria, terciaria cuaternaria+
Cada uno de estos niveles se construe a partir del anterior+
La ESTRUCTUR !R"#R" esta representada por la sucesión lineal de
aminoácidos #ue %orman la cadena peptídica por lo tanto indica #uéaminoácidos componen la cadena el orden en #ue se encuentran+ l
ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino
#ue obedece a un plan predeterminado en el -/!+
sta estructura de%ine la especi%icidad de cada proteina+
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La ESTRUCTUR SECU$%R" está representada por la disposición
espacial #ue adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida #ue se
sinteti$a en los ribosomas+ s debida a los giros plegamientos #ue su%re comoconsecuencia de la capacidad de rotación del carbono de la %ormación de
enlaces débiles (puentes de hidrógeno)+
Las %ormas #ue pueden adoptar son8
a) /isposición espacial estable determina %ormas en espiral (con%iguración 2
helicoidal las hélices de colágeno)
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Las 2hélice aparecen en ro=o+
b) ormas plegadas (con%iguración o de ho=a plegada)+
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c) 5ambién existen secuencias en el polipéptido #ue no alcan$an una estructura
secundaria bien de%inida se dice #ue %orman enroscamientos aleatorios+ 'or
e=emplo, ver en las %iguras anteriores los la$os #ue unen entre sí 2ho=as
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plegadas+
La ESTRUCTUR TERC"R" esta representada por los superplegamientos enrrollamientos de la estructura secundaria, constituendo %ormas
tridimensionales geométricas mu complicadas #ue se mantienen por enlaces
%uertes (puentes disul%uro entre dos cisteinas) otros débiles (puentes de
hidrógeno" %uer$as de Aan der Baals" interacciones iónicas e interacciones
hidro%óbicas)+
/esde el punto de vista %uncional, esta estructura es la más importante pues, al
alcan$arla es cuando la maoría de las proteinas ad#uieren su actividad biológica
o %unción+
uchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracteri$adas por sersolubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos en$imas+
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&in embargo, no todas las proteinas llegan a %ormar estructuras terciarias+ n
estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las
llamadas proteinas %ilamentosas, #ue son insolubles en agua disoluciones
salinas siendo por ello idóneas para reali$ar %unciones es#ueléticas+ ntre ellas,
las más conocidas son el colágeno de los huesos del te=ido con=untivo" la 2
#ueratina del pelo, plumas, u9as, cuernos, etc+++" la %ibroina del hilo de seda de
las telara9as la elastina del te=ido con=untivo, #ue %orma una red de%ormable por la tensión+
La ESTRUCTUR CUTER$R" está representada por el acoplamiento de
varias cadenas polipeptídicas, iguales o di%erentes, con estructuras terciarias
(protómeros) #ue #uedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes+
sta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas+ -lgunas #ue sí la
presentan son8 la hemoglobina los en$imas alostéricos+
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!.- Propiedades de las proteínasS&'U"'"%%
Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una con%ormación globular+
La solubilidad es debida a los radicales (24) libres de los aminoácidos #ue, al
ioni$arse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de
agua+ -sí, cuando una proteina se solubili$a #ueda recubierta de una capa de
moléculas de agua (capa de solvatación) #ue impide #ue se pueda unir a otras
proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubili$ación)+ sta propiedad es
la #ue hace posible la hidratación de los te=idos de los seres vivos+
C!C"%% #&RT")U%&R
Las proteinas tienen un comportamiento an%ótero ésto las hace capaces de
neutrali$ar las variaciones de pH del medio, a #ue pueden comportarse como un
ácido o una base por tanto liberar o retirar protones (H;) del medio donde se
encuentran+
%ES$TUR'"*C"&$ + RE$TUR'"*C"&$
La desnaturali$ación de una proteina se re%iere a la ruptura de los enlaces #ue
mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria secundaria, conservandose
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solamente la primaria+ n estos casos las proteinas se trans%orman en %ilamentos
lineales delgados #ue se entrela$an hasta %ormar compuestos %ibrosos e
insolubles en agua+ Los agentes #ue pueden desnaturali$ar a una proteina pueden
ser8 calor excesivo" sustancias #ue modi%ican el pH" alteraciones en la
concentración" alta salinidad" agitación molecular" etc+++ l e%ecto más visible deéste %enómeno es #ue las proteinas se hacen menos solubles o insolubles #ue
pierden su actividad biológica+
La maor parte de las proteinas experimentan desnaturali$aciones cuando se
calientan entre 7 D7 :C" otras se desnaturali$an también cuando se en%rian por
deba=o de los >7 a > :C+
La desnaturali$ación puede ser reversible (renaturali$ación) pero en muchos
casos es irreversible+
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ES!EC""C"%%
s una de las propiedades más características se re%iere a #ue cada una de las
especies de seres vivos es capa$ de %abricar sus propias proteinas (di%erentes de
las de otras especies) , a1n, dentro de una misma especie ha di%erencias
protéicas entre los distintos individuos+ sto no ocurre con los gl1cidos lípidos,
#ue son comunes a todos los seres vivos+
La enorme diversidad protéica interespecí%ica e intraespecí%ica es laconsecuencia de las m1ltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está
determinado por el -/! de cada individuo+
La especi%icidad de las proteinas explica algunos %enómenos biológicos como8 la
compatibilidad o no de transplantes de órgános" in=ertos biológicos" sueros
sanguíneos" etc+++ o los procesos alérgicos e incluso algunas in%ecciones+
http://www.um.es/molecula/sbqpr03.htmhttp://www.um.es/molecula/sbqpr03.htm
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".- #unciones de las proteínasLas proteinas determinan la %orma la estructura de las células dirigen casi
todos los procesos vitales+ Las %unciones de las proteinas son especí%icas de cada
una de ellas permiten a las células mantener su integridad, de%enderse de
agentes externos, reparar da9os, controlar regular %unciones, etc+++5odas las
proteinas reali$an su %unción de la misma manera8 por unión selectiva amoléculas+ Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteina para originar una estructura maor+ &in embargo,otras proteinas se unen
a moléculas distintas8 los anticuerpos a los antígenos especí%icos, la hemoglobina
al oxígeno, las en$imas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al
-/!, las hormonas a sus receptores especí%icos, etc+++
- continuación se exponen algunos e=emplos de proteinas las %unciones #ue
desempe9an8
unción &54EC5E4-L
2-lgunas proteinas constituen estructuras celulares8
• Ciertas glucoproteinas %orman parte de las membranas celulares actuan
como receptores o %acilitan el transporte de sustancias+
• Las histonas, %orman parte de los cromosomas #ue regulan la expresión de
http://www.um.es/molecula/sbqpr03.htm
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los genes+
2Otras proteinas con%ieren elasticidad resistencia a órganos te=idos8
• l colágeno del te=ido con=untivo %ibroso+
• La elastina del te=ido con=untivo elástico+
• La #ueratina de la epidermis+
2Las ara9as los gusanos de seda segregan %ibroina para %abricar las telas de
ara9a los capullos de seda, respectivamente+
unción !F.-5.C-
2Las proteinas con %unción en$imática son las más numerosas especiali$adas+
-ct1an como biocatali$adores de las reacciones #uímicas del metabolismo
celular+
unción HO4O!-L
2-lgunas hormonas son de naturale$a protéica, como la insulina el glucagón
(#ue regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipó%isis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (#ue regula la síntesis
de corticosteroides) o la calcitonina (#ue regula el metabolismo del calcio)+
unción 4GEL-/O4-
2-lgunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes otras regulan la
división celular (como la ciclina)+
unción HOO&5-5.C-
2-lgunas mantienen el e#uilibrio osmótico act1an =unto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno+
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unción /!&.A-
• Las inmunoglogulinas act1an como anticuerpos %rente a posibles
antígenos+
• La trombina el %ibrinógeno contribuen a la %ormación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias+
• Las mucinas tienen e%ecto germicida protegen a las mucosas+
• -lgunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de
serpientes, son proteinas %abricadas con %unciones de%ensivas+
unción de 54-!&'O45
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados+
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados+
• La mioglobina transporta oxígeno en los m1sculos+
• Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre+
• Los citocromos transportan electrones+
unción CO!54-C5.L
• La actina la miosina constituen las mio%ibrillas responsables de la
contracción muscular+
• La dineina está relacionada con el movimiento de cilios %lagelos+
unción / 4&4A-
•
La ovoalb1mina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo lahordeina de la cebada, constituen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión+
• La lactoalb1mina de la leche+
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secuencia lineal+ sta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, #ue es la
responsable, en 1ltima instancia, de su %unción característica+ Ena pe#ue9a variación en lasecuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de %uncionalidad de la proteína+
0 Especificidad de especie
xisten proteínas #ue son exclusivas de cada especie+ Lo más com1n, sin embargo, es #ue las
proteínas #ue desempe9an la misma %unción en di%erentes especies tengan una composición estructura similares+ stas proteínas se llaman proteínas homólogas+ s el caso de la insulina,
#ue se encuentra exclusivamente envertebrados+ La cadena - de la insulina es idéntica en laespecie humana, el cerdo, el perro, el cone=o el cachalote+
- Capacidad amorti1uadora
Las proteínas tienen un comportamiento an%ótero, al igual #ue los aminoácidos #ue las %orman+
/ebido a #ue pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando H; del medio, las
proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el #ue se encuentran+
Proteína
Representación de la estructura tridimensional digitalizada de lamioglobina. La animación corresponde a
la transición conformacional entre las formas oxigenada y desoxigenada.
Las proteínas (del francés: protéine, y este del griego' πρωτε ος ῖ , proteios, ‘prominente, ‘deprimera calidad!" o prótidos# son biomoléculas formadas por cadenas linealesde amino$cidos.
%or sus propiedades f&sicou&micas, las prote&nas se pueden clasificar en prote&nas simples()oloproteidos!, formadas solo por amino$cidos o sus deri*ados+ prote&nas conugadas()eteroproteidos!, formadas por amino$cidos acompa-ados de sustancias di*ersas, yprote&nas deri*adas, sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las
http://www.infobiologia.net/2015/05/caracteres-vertebrados.htmlhttps://es.wikipedia.org/wiki/Mioglobinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Mioglobinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Idioma_franc%C3%A9shttps://es.wikipedia.org/wiki/Idioma_franc%C3%A9shttps://es.wikipedia.org/wiki/Idioma_griegohttps://es.wikipedia.org/wiki/Idioma_griegohttps://es.wikipedia.org/wiki/Idioma_griegohttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#cite_note-1https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#cite_note-2https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidohttps://es.wikipedia.org/wiki/Holoprote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidoshttps://es.wikipedia.org/wiki/Heteroprote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)https://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)http://www.infobiologia.net/2015/05/caracteres-vertebrados.htmlhttps://es.wikipedia.org/wiki/Mioglobinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Idioma_franc%C3%A9shttps://es.wikipedia.org/wiki/Idioma_griegohttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#cite_note-1https://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#cite_note-2https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidohttps://es.wikipedia.org/wiki/Holoprote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidoshttps://es.wikipedia.org/wiki/Heteroprote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Desnaturalizaci%C3%B3n_(bioqu%C3%ADmica)
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anteriores. Las prote&nas son necesarias para la *ida, sobre todo por su función pl$stica(constituyen el / 0 delprotoplasma des)idratado de toda célula!, pero también por susfuncionesbiorreguladoras (forman parte de las enzimas! y de defensa (los anticuerpos sonprote&nas!.1
Las prote&nas desempe-an un papel fundamental para la *ida y son lasbiomoléculas m$s*ers$tiles y di*ersas. 2on imprescindibles para el crecimiento delorganismo y realizan unaenorme cantidad de funciones diferentes, entre las ue destacan:
• 3ontr$ctil (actina y miosina!
• 4nzim$tica (4: sacarasa y pepsina!
• 4structural. 4sta es la función m$s importante de una prote&na (4: col$geno!
• 5omeost$tica: colaboran en el mantenimiento del p5 (ya ue act6an como un tampónu&mico!
• 7nmunológica (anticuerpos!
• %roducción de costras (4:fibrina!
• %rotectora o defensi*a (4: trombina y fibrinógeno!
• 8ransducción de se-ales (4: rodopsina!.
Las prote&nas est$n formadas por amino$cidos. Las prote&nas de todos los seres *i*os est$ndeterminadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidosantimicrobianos de s&ntesis no ribosomal!, es decir, la información genética determina en granmedida ué prote&nas tiene una célula, un teido y un organismo.
Las prote&nas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes ue lascodifican. %or lo tanto, son susceptibles a se-ales o factores externos. 4l conunto de lasprote&nas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Índice
9ocultar
• " ;iou&mica
• # 2&ntesis
o #." ;ios&ntesis
o #.# 2&ntesis u&mica
• 1 %roteoma
https://es.wikipedia.org/wiki/Protoplasmahttps://es.wikipedia.org/wiki/Protoplasmahttps://es.wikipedia.org/wiki/Protoplasmahttps://es.wikipedia.org/wiki/Biorreguladorhttps://es.wikipedia.org/wiki/Enzimahttps://es.wikipedia.org/wiki/Anticuerpohttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#cite_note-3https://es.wikipedia.org/wiki/Biomol%C3%A9culahttps://es.wikipedia.org/wiki/Biomol%C3%A9culahttps://es.wikipedia.org/wiki/Ser_vivohttps://es.wikipedia.org/wiki/Actinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Miosinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Enzimahttps://es.wikipedia.org/wiki/Enzimahttps://es.wikipedia.org/wiki/Sacarasahttps://es.wikipedia.org/wiki/Pepsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Pepsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1genohttps://es.wikipedia.org/wiki/PHhttps://es.wikipedia.org/wiki/PHhttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Trombinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrin%C3%B3genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Rodopsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidohttps://es.wikipedia.org/wiki/Gen%C3%A9ticahttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobianohttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobianohttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobiano_de_s%C3%ADntesis_no_ribosomalhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lulahttps://es.wikipedia.org/wiki/Tejido_(biolog%C3%ADa)https://es.wikipedia.org/wiki/Tejido_(biolog%C3%ADa)https://es.wikipedia.org/wiki/Ser_vivohttps://es.wikipedia.org/wiki/Ser_vivohttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bioqu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bios.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesis_qu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Protoplasmahttps://es.wikipedia.org/wiki/Biorreguladorhttps://es.wikipedia.org/wiki/Enzimahttps://es.wikipedia.org/wiki/Anticuerpohttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#cite_note-3https://es.wikipedia.org/wiki/Biomol%C3%A9culahttps://es.wikipedia.org/wiki/Ser_vivohttps://es.wikipedia.org/wiki/Actinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Miosinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Enzimahttps://es.wikipedia.org/wiki/Sacarasahttps://es.wikipedia.org/wiki/Pepsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Col%C3%A1genohttps://es.wikipedia.org/wiki/PHhttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/Tamp%C3%B3n_qu%C3%ADmicohttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Trombinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Fibrin%C3%B3genohttps://es.wikipedia.org/wiki/Rodopsinahttps://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cidohttps://es.wikipedia.org/wiki/Gen%C3%A9ticahttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobianohttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobianohttps://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido_antimicrobiano_de_s%C3%ADntesis_no_ribosomalhttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lulahttps://es.wikipedia.org/wiki/Tejido_(biolog%C3%ADa)https://es.wikipedia.org/wiki/Ser_vivohttps://es.wikipedia.org/wiki/Genhttps://es.wikipedia.org/wiki/Proteomahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADnahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bioqu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Bios.C3.ADntesishttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#S.C3.ADntesis_qu.C3.ADmicahttps://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna#Proteoma
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• < =unciones
• > 4structura
• ? %ropiedades de las prote&nas
• @ Aesnaturalización
• Aeterminación de la estabilidad proteica
• B 3lasificación
o B." 2eg6n su forma
o B.# 2eg6n su composición u&mica
• "/ Cutrición
o "/." =uentes de prote&nas
o "/.# 3alidad proteica
o "/.1 Reacciones de reconocimiento
o "/.< Aeficiencia de prote&nas
o "/.> 4xceso de consumo de prote&nas
o "/.? Dn$lisis de prote&nas en alimentos
o "/.@ Aigestión de prote&nas
• "" 3ronolog&a del estudio de las prote&nas 9"?
• "# Eéase también
• "1 Referencias
• "< ;ibliograf&a
• "> 4nlaces externos
Bioquímica9editar
Los prótidos o prote&nas son biopol&meros, est$n formadas por un gran n6mero de unidadesestructurales simples repetiti*as (monómeros! denominado amino$cidos, unidas por enlacespept&dicos. Aebido a su gran tama-o, cuando estas moléculas se dispersan enun disol*ente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caracter&sticas ue las
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diferencian de las disoluciones de moléculas m$s peue-as. Fuc)as prote&nas presentancarga neta en ciertos rangos de p5 del medio. %or ello pueden considerarse ionómeros.
%or )idrólisis, las moléculas de prote&na se di*iden en numerosos compuestos relati*amentesimples, de masa molecular peue-a, ue son las unidades fundamentales constituyentes dela macromolécula. 4stas unidades son los amino$cidos, de los cuales existen*einte especies diferentes y ue se unen entre s& mediante enlaces pept&dicos. 3ientos y milesde estos amino$cidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de unaprote&na.
8odas las prote&nas tienen carbono, )idrógeno, ox&geno y nitrógeno, y casi todas poseentambién azufre. 2i bien )ay ligeras *ariaciones en diferentes prote&nas, el contenidode nitrógeno representa, por término medio, "? 0 de la masa total de la molécula+ es decir,cada ?,#> g de prote&na contienen " g de C. 4l factor ?,#> se utiliza para estimar la cantidadde prote&na existente en una muestra a partir de la medición de C de la misma.
La s&ntesis proteica es un proceso compleo cumplido por las células seg6n las directrices dela información suministrada por los genes.
Las prote&nas son largas cadenas de amino$cidos unidas por enlaces pept&dicos entre elgrupo carboxilo (3GG5! y el grupo amino (C5#! de residuos de amino$cido adyacentes. Lasecuencia de amino$cidos en una prote&na est$ codificada en su gen (una porción de DAC!mediante el código genético. Dunue este código genético espec&fica los #/ amino$cidosHest$ndarH m$s la selenociste&na y Ien ciertos Drc)aeaI la pirrolisina, los residuos en unaprote&na sufren a *eces modificaciones u&micas en la modificación postraduccional: antes deue la prote&na sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Lasprote&nas también pueden trabaar untas para cumplir una función particular, a menudo
asoci$ndose para formar compleos proteicos estables.
Síntesis9editar
;ios&ntesis9editar
Artículo principal: ;ios&ntesis proteica
Las prote&nas se ensamblan a partir de sus amino$cidos utilizando la información codificadaen los genes. 3ada prote&na tiene su propia secuencia de amino$cidos ue est$ especificadapor la secuencia de nucleótidos del gen ue la codifica. 4lcódigo genético est$ formado por unconunto de trinucleótidos denominados codones. 3ada codón (combinación de tresnucleótidos! designa un amino$cido, por eemplo DJK (adeninauraciloguanina! es el códigopara la metionina. 3omo el DAC contiene cuatro nucleótidos distintos, el n6mero total decodones posibles es ?
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DRCm maduros, ue se utilizan como molde para la s&ntesis de prote&nas en el ribosoma. 4nlos procariotas el DRCm puede utilizarse tan pronto como se produce, o puede unirseal ribosoma después de )aberse aleado del nucleoide. %or el contrario,los eucariotas sintetizan el DRCm en el n6cleo celular y lo translocan a tra*és de la membrananuclear )asta el citoplasma donde se realiza la s&ntesis proteica. La tasa de s&ntesis proteicaes mayor en procariotas ue en eucariotas y puede alcanzar los #/ amino$cidos porsegundo.<
4l proceso de sintetizar una prote&na a partir de un molde de DRCm se denomina traducción.4l DRCm se carga en elribosoma y se lee, tres nucleótidos cada *ez, empareandocada codón con su anticodón complementario localizado en una molécula de DRC detransferencia ue lle*a el amino$cido correspondiente al codón ue reconoce. Laenzimaaminoacil DRCt sintetasa HcargaH las moléculas de DRC de transferencia (DRCt! conlos amino$cidos correctos. 4l polipéptido creciente se denomina cadena naciente. Lasprote&nas se biosintetizan siempre del extremo Cterminal al extremo 3terminal.
Ae esta forma, se consigue la estructura primaria de la prote&na, es decir, su secuencia deamino$cidos. D)ora ésta debe plegarse de la forma adecuada para llegar a su estructuranati*a, la ue desempe-a la función. Dnfinsen en sus trabaos con la ribonucleasa D, postulósu )ipótesis ue dice ue toda la información necesaria para el plegamiento se encuentracontenida enteramente en la estructura primaria. 4sto dio pie a ue en "B?B Le*int)alsugiriese la existencia de una paradoa a la ue se conoce como la paradoa de Le*int)al: siuna prote&na se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitar&a untiempo mayor ue la edad del propio Jni*erso. Aado ue las prote&nas se pliegan en untiempo razonable y de forma espóntanea, se )a resuelto esta paradoa indicando ue lasprote&nas no prueban todas las conformaciones posibles, sino ue eligen una *&a deplegamiento espec&fica con un n6mero de pasos finitos, es decir, se reduce el )iperespaciopotencial de plegamiento. 8ambién cabe mencionar la existencia de c)aperonas moleculares,prote&nas ue ayudan a otras a plegarse con gasto energético (D8%!.
4l tama-o de la prote&na sintetizada puede medirse por el n6mero de amino$cidos uecontiene y por su masa molecular total, ue normalmente se expresa en daltons (Aa! (sinónimode unidad de masa atómica!, o su unidad deri*ada ilodalton (Aa!. %or eemplo, las prote&nasde la le*adura tienen en promedio
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1// amino$cidos, y las prote&nas sintetizadas puede ue no adopten f$cilmente su estructuratridimensional nati*a. La mayor parte de los métodos de s&ntesis u&mica proceden delextremo 3terminal al extremo Cterminal, en dirección contraria por tanto a la reacciónbiológica.
Proteoma9editar
4l %roteoma son todas las prote&nas expresadas por un genoma, célula o teido.B
Funciones9editar
Las prote&nas ocupan un lugar de m$xima importancia entre las moléculas constituyentes delos seres *i*os (biomoléculas!. %r$cticamente todos los procesos biológicos dependen de lapresencia o la acti*idad de este tipo de moléculas. ;astan algunos eemplos para dar idea dela *ariedad y trascendencia de las funciones ue desempe-an. 2on prote&nas:
• La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del m6sculo durante lacontracción
• Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones oagentes patógenos
• =unciones de reser*a. 3omo la o*oalb6mina en el )ue*o, o la case&na de la lec)e
• 4l col$geno, integrante de fibras altamente resistentes en teidos de sostén
• 3asi todas las enzimas, catalizadores de reacciones u&micas en organismos *i*ientes
• La )emoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre
• Fuc)as )ormonas, reguladores de acti*idades celulares
• Los receptores de las células, a los cuales se fian moléculas capaces dedesencadenar una respuesta determinada.
8odas las prote&nas realizan elementales funciones para la *ida celular , pero adem$s cadauna de éstas cuenta con una función m$s espec&fica de cara a nuestro organismo.
Aebido a sus funciones, se pueden clasificar en:
1. Catálisis: 4st$ formado por enzimas proteicas ue se encargan derealizar reacciones u&micas de una manera m$s r$pida y eficiente. %rocesos ueresultan de suma importancia para el organismo. %or eemplo la pepsina, ésta enzimase encuentra en el sistema digesti*o y se encarga de degradar los alimentos.
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2. Reguladoras: Las )ormonas son un tipo de prote&nas las cuales ayudan a ueexista un euilibrio entre las funciones ue realiza el cuerpo. 8al es el caso dela insulina ue se encarga de regular la glucosa ue se encuentra en la sangre.
3. Estructural: 4ste tipo de prote&nas tienen la función de dar resistencia y elasticidadue permite formar teidos as& como la de dar soporte a otras estructuras. 4ste es el
caso de la tubulina ue se encuentra en el citoesueleto.4. Defensiva: 2on las encargadas de defender el organismo. Klicoprote&nas ue seencargan de producir inmunoglobulinas ue defienden al organismo contra cuerposextra-os, o la ueratina ue protege la piel, as& como elfibrinógeno y protrombina ueforman co$gulos.
5. Transporte: La función de estas prote&nas es lle*ar sustancias a tra*és delorganismo a donde sean reueridas. %rote&nas como la )emoglobina ue lle*ael ox&geno por medio de la sangre.
6. Receptoras: 4ste tipo de prote&nas se encuentran en la membrana celular y lle*ana cabo la función de recibir se-ales para ue la célula pueda realizar su función,como acetilcolina ue recibe se-ales para producir la contracción.
Estructura9editar
Artículo principal: 4structura de las prote&nas
4s la manera como se organiza una prote&na para aduirir ciertaforma, presentan una disposición caracter&stica en condicionesfisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura
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o p5 pierde la conformación y su función, proceso denominadodesnaturalización. La función depende de la conformación y ésta*iene determinada por la secuencia de amino$cidos.
%ara el estudio de la estructura es frecuente considerar una di*isiónen cuatro ni*eles de organización, aunue el cuarto no siempre est$presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposicióntridimensional:
• 4structura cuaternaria
• 4structura primaria
• 4structura secundaria
• 4structura terciaria
• Ci*el de dominio.
D partir del ni*el de dominio solo las )ay globulares.
Propiedades de las proteínas9editar
Aos son las propiedades principales ue permiten la existencia yaseguran la función de las prote&nas:
• Dmortiguador de p5 (conocido como efecto tampón!: Dct6ancomo amortiguadores de p5 debido a su car$cter anfótero, esdecir, pueden comportarse como $cidos (donando electrones! ocomo bases (aceptando electrones!.
• 3apacidad electrol&tica: 2e determina a tra*és dela electroforesis, técnica anal&tica en la cual si las prote&nas setrasladan al polo positi*o es porue su molécula tiene carganegati*a y *ice*ersa.
• 4specificidad: 3ada prote&na tiene una función espec&fica ueest$ determinada por su estructura primaria.
• 4stabilidad: La prote&na debe ser estable en el medio dondedesempe-e su función. %ara ello, la mayor&a de prote&nasacuosas crean un n6cleo )idrofóbico empauetado. 4st$relacionado con su *ida media y el recambio proteico.
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• 2olubilidad: 4s necesario sol*atar la prote&na, lo cual se consigueexponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en lasuperficie proteica. 2e mantiene siempre y cuando los enlacesfuertes y débiles estén presentes. 2i se aumenta la temperatura yel p5 se pierde la solubilidad.
4xisten otra serie de propiedades secundarias asociadas a suscaracter&sticas u&micas:
Desnaturalización9editar
Artículo principal: Aesnaturalización de prote&nas
2i en una disolución de prote&nas se producen cambios de p5, alteraciones en la concentración, agitación molecular o *ariacionesbruscas de temperatura, la solubilidad de las prote&nas puede *ersereducida )asta el punto de producirse suprecipitación. 4sto se debe a
ue los enlaces ue mantienen la conformación globular se rompen yla prote&na adopta laconformación filamentosa. Ae este modo, la capade moléculas de agua no recubre completamente a las moléculasproteicas, las cuales tienden a unirse entre s& dando lugar a grandespart&culas ue precipitan. Ddem$s, suspropiedadesbiocatalizadoras desaparecen al alterarse el centroacti*o. Las prote&nas ue se )allan en ese estado no pueden lle*ar acabo la acti*idad para la ue fueron dise-adas, en resumen, no sonfuncionales.
4sta *ariación de la conformación se denomina desnaturalización. La
desnaturalización no afecta a los enlaces pept&dicos: al *ol*er a lascondiciones normales, puede darse el caso de ue la prote&narecupere la conformación primiti*a, lo ue sedenomina renaturalización.
4emplos de desnaturalización son la lec)e cortada comoconsecuencia de la desnaturalización de la case&na, la precipitaciónde la clara de )ue*o al desnaturalizarse la o*oalb6mina por efectodel calor o la fiación de un peinado del cabello por efectode calor sobre las ueratinas del pelo."/
Determinación de la estabilidad proteica9editar
La estabilidad de una prote&na es una medida de la energ&a uediferencia al estado nati*o de otros estados Hno nati*osH odesnaturalizados. 5ablaremos de estabilidad termodin$mica cuandopodamos )acer la diferencia de energ&a entre el estado nati*o y eldesnaturalizado, para lo cual se reuiere re*ersibilidad en el procesode desnaturalización. N )ablaremos de estabilidad cinética cuando,
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dado ue la prote&na desnaturaliza irre*ersiblemente, solo podemosdiferenciar energéticamente la prote&na nati*a del estado detransición (el estado limitante en el proceso de desnaturalización! ueda lugar al estado final. 4n el caso de las prote&nas re*ersibles,también se puede )ablar de estabilidad cinética, puesto ue elproceso de desnaturalización también presenta un estado limitante.2e )a demostrado ue algunas prote&nas re*ersibles pueden carecerde dic)o estado limitante, aunue es un tema a6n contro*ertido en labibliograf&a cient&fica.
La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse condi*ersas técnicas. La 6nica de ellas ue mide directamente lospar$metros energéticos es la calorimetr&a (normalmente en lamodalidad de calorimetr&a diferencial de barrido!. 4n ésta se mide lacantidad de calor ue absorbe una disolución de prote&na cuando escalentada, de modo ue al aumentar la temperatura se produce unatransición entre el estado nati*o y el estado desnaturalizado ue lle*aasociada la absorción de una gran cantidad de calor.
4l resto de técnicas miden propiedades de las prote&nas ue sondistintas en el estado nati*o y en el estado desplegado. 4ntre ellas sepueden citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicro&smocircular, radio )idrodin$mico,espectroscopia infrarroa y la resonanciamagnética nuclear . Jna *ez )emos elegido la propiedad ue *amos amedir para seguir la desnaturalización de la prote&na, podemosdistinguir dos modalidades: Duellas ue usan como agentedesnaturalizante el incremento de temperatura y auellas ue )acenuso de agentes u&micos (como urea, cloruro deguanidinio, tiocianato de guanidinio, alco)oles, etc.!. 4stas 6ltimasrelacionan la concentración del agente utilizado con la energ&anecesaria para la desnaturalización. Jna de las técnicas ue )anemergido en el estudio de las prote&nas es la microscop&a de fuerzaatómica, ésta técnica es cualitati*amente distinta de las dem$s,puesto ue no trabaa con sistemas macroscópicos sino conmoléculas indi*iduales. Fide la estabilidad de la prote&na a tra*és deltrabao necesario para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerzapor un extremo mientras se mantiene el otro extremo fio a unasuperficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica est$ en susimplicaciones biomédicas y biotecnológicas. Ds&, enfermedades comoel Dlz)eimer o el %arinson est$n relacionadas con la formaciónde amiloides (pol&meros de prote&nas desnaturalizadas!. 4ltratamiento eficaz de estas enfermedades podr&a encontrarse en eldesarrollo de f$rmacos ue desestabilizaran las formasamiloidogénicas o bien ue estabilizaran las formas nati*as. %or otro
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lado, cada *ez m$s prote&nas *an siendo utilizadas como f$rmacos.Resulta ob*io ue los f$rmacos deben presentar una estabilidad ueles dé un alto tiempo de *ida cuando est$n almacenados y un tiempode *ida limitado cuando est$n realizando su acción en el cuerpo)umano.
2u uso en las aplicaciones biotecnológicas se dificulta debido a uepese a su extrema eficacia catal&tica presentan una baa estabilidadya ue muc)as prote&nas de potencial interés apenas mantienen suconfiguración nati*a y funcional por unas )oras.
Clasificación9editar
2eg6n su forma9editar
i!rosas: presentan cadenas polipept&dicas largas y una estructura secundaria at&pica.
2on insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Dlgunos eemplos de éstasson ueratina, col$geno y fibrina.
"lo!ulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada ocompacta deando grupos )idrófobos )acia adentro de la prote&na y grupos )idrófilos)acia afuera, lo ue )ace ue sean solubles en disol*entes polares como el agua. Lamayor&a de las enzimas, anticuerpos, algunas )ormonas y prote&nas de transporte, soneemplos de prote&nas globulares.
#i$tas: posee una parte fibrilar (com6nmente en el centro de la prote&na! y otra parteglobular (en los extremos!.
2eg6n su composición u&mica9editar Conjugadas: estas prote&nas contienen cadenas polipept&dicas y un grupo prostético.4ste puede ser un $cido nucleico, un l&pido, un az6car o ion inorg$nico. 4emplo deestas son la mioglobina y los citocromos
D su *ez, las prote&nas se clasifican en:""
a! Escleroproteínas: 2on esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado decristalinidad relati*amente alto. 2on resistentes a la acción de muc)as enzimas ydesempe-an funciones estructurales en el reino animal. Los col$genosconstituyen elprincipal agente de unión en el )ueso, el cart&lago y el teido conecti*o. Gtros eemplosson la ueratina, la fibro&na y la sericina.
b! Esferoproteínas: 3ontienen moléculas de forma m$s o menos esférica. 2esubdi*iden en cinco clases seg6n sus solubilidad:
7. Albúminas: 2olubles en agua y soluciones salinas diluidas. 4emplos:la o*oalb6mina y la lactalb6mina.
77.Globulinas: 7nsolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.4emplos: miosina, inmunoglobulinas,lactoglobulinas, glicinina y arauina.
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777. Glutelinas: 7nsolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios$cidos o b$sicos. 4emplos:oricenina y las glutelinas del trigo.
7E. Prolaminas: 2olubles en etanol al >/ 0/ 0. 4emplos: gliadina del trigoy ze&na del ma&z.
E. Histonas son solubles en medios $cidos.
Conjugadas o heteroproteínas: su )idrólisis produce amino$cidos y otras sustanciasno proteicas con un grupo prostético.
imples: su )idrólisis solo produce amino$cidos. 4emplos de estas son la insulina yel col$geno (globulares y fibrosas!.
Nutrición9editar
=uentes de prote&nas9editar
Las fuentes dietéticas de prote&nasincluyen carne, )ue*os, legumbres,frutos secos, cereales, *erduras yproductos l$cteos talescomo ueso o yogur . 8anto lasfuentes prote&nas animales como los*egetales poseen los #/amino$cidos necesarios para laalimentación )umana.
3alidad proteica9editar
Las diferentes prote&nas tienendiferentes ni*eles de familiabiológica para el cuerpo )umano.Fuc)os alimentos )an sidointroducidos para medir la tasa de
utilización y retención de prote&nasen )umanos. Mstos incluyen *alorbiológico, C%J (Cet %roteinJtilization!, C%R (3ociente %roteicoCeto! y %A3DD2 (%roteinAigestibility 3orrected Dmino Dcids2core!, la cual fue desarrollado porla =AD meorando el %4R (%rotein
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4fficiency Ratio!. 4stos métodosexaminan ué prote&nas son m$seficientemente usadas por elorganismo. 4n general, éstosconcluyeron ue las prote&nasanimales ue contienen todos losamino$cidos esenciales(lec)e, )ue*os, carne! y la prote&nade soya son las m$s *aliosas para elorganismo.
Reacciones dereconocimiento9editar
• Reacción de ;iuret
4l reacti*o de ;iuret est$ formadopor una disolución de sulfato decobre en medio alcalino, estereconoce el enlace pept&dico de lasprote&nas mediante la formación deun compleo de coordinación entrelos iones 3u#O y los paresdeelectrones no compartidosdel nitrógeno ue forma parte de losenlaces pept&dicos, lo ue produceuna coloración roo*ioleta.
• Reacción de los amino$cidosazufrados
2e pone de manifiesto por laformación de un precipitadonegruzco de sulfuro de plomo. 2ebasa esta reacción en la separaciónmediante un $lcali, del azufre de losamino$cidos, el cual al reaccionarcon una solución de acetato de
plomo, forma el sulfuro de plomo.
• Reacción de Fillon
Reconoce residuos fenólicos, o seaauellas prote&nas uecontengan tirosina. Las prote&nas seprecipitan por acción de los $cidos
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inorg$nicos fuertes del reacti*o,dando un precipitado blanco ue se*uel*e gradualmente roo al calentar.
• Reacción xantoproteica
Reconoce grupos arom$ticos, o seaauellas prote&nas uecontengan tirosina o fenilalanina,con las cuales el $cido n&tricoformacompuestos nitrados amarillos.
Aeficiencia de prote&nas9editar
Deficiencia de proteínas en paísesen vías de desarrollo!
La deficiencia de prote&na es unacausa importante de enfermedad ymuerte en el tercer mundo. Ladeficiencia de prote&na uega unaparte en la enfermedad conocidacomo Pas)ioror . La guerra, la )ambruna, la sobrepoblación yotros factores incrementaron la tasade malnutrición y deficiencia deprote&nas. La deficiencia de prote&na
puede conducir aunainteligencia reducida o retardomental. La malnutrición proteicocalórica afecta a >// millones depersonas y m$s de "/ millonesanualmente9cita re%ueri&a. 4n casosse*eros el n6mero de célulasblancas disminuye, de la mismamanera se *e reducidadr$sticamente la )abilidad delos leucocitos de combatir una
infección.
Deficiencia de proteínas en paísesdesarrollados La deficiencia deprote&nas es rara en pa&sesdesarrollados pero un peue-on6mero de personas tiene dificultadpara obtener suficiente prote&na
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debido a la pobreza. La deficienciade prote&na también puede ocurrir enpa&ses desarrollados en personasue est$n )aciendo dieta paraperder peso, o en adultos mayoresuienes pueden tener una dietapobre. Las personas con*alecientes,recuper$ndose de cirug&a, trauma oenfermedades pueden tener déficitproteico si no incrementan suconsumo para soportar elincremento en sus necesidades. Jnadeficiencia también puede ocurrir sila prote&na consumida por unapersona est$ incompleta y falla enpro*eer todos los amino$cidosesenciales.
4xceso de consumo deprote&nas9editar
3omo el organismo es incapaz dealmacenar las prote&nas, el excesode prote&nas es digerido y con*ertidoen az6cares o$cidos grasos.4l )&gado retira el nitrógeno delos amino$cidos, una manera de ue
éstos pueden ser consumidos comocombustible, y el nitrógeno esincorporado en la urea, la sustanciaue es excretada por los ri-ones.4stos órganos normalmente puedenlidiar con cualuier sobrecargaadicional, pero si existe enfermedadrenal, una disminución en la prote&nafrecuentemente ser$ prescrita.
4l exceso en el consumo de
prote&nas también puede causar lapérdida de calcio corporal, lo cualpuede conducir a pérdida de masaósea a largo plazo. 2in embargo,*arios suplementos proteicos *ienensuplementados con diferentescantidades de calcio por ración, de
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manera ue pueden contrarrestar elefecto de la pérdida de calcio.
Dlgunos médicossospec)an9'%uién( ue el consumoexcesi*o de prote&nas est$ ligado a*arios problemas:
• Aisfunción )ep$tica debido aincremento de residuos tóxicos.
• 5iperacti*idad del sistemainmune.
• %érdida de densidad ósea+ lafragilidad de los )uesos se debea ue el calcio y la glutamina se
filtran de los )uesos y el teidomuscular para balancear elincremento en la ingesta de$cidos a partir de la dieta. 4steefecto no est$ presente si elconsumo deminerales alcalinos (a partir defrutas y *egetales 9los cerealesson $cidos como las prote&nas+lasgrasas son neutrales! esalto.
4n tales casos, el consumo deprote&nas es anabólico para el)ueso. Dlgunosin*estigadores9'%uién( piensan ue unconsumo excesi*o de prote&nasproduce un incremento forzado enla excreción del calcio. 2i )ayconsumo excesi*o de prote&nas, sepiensa ue un consumo regular decalcio ser&a capaz de estabilizar, oinclusi*e incrementar, la captación
de calcio por el intestinodelgado9cita re%ueri&a, lo cual ser&a m$sbeneficioso en mueresmayores9cita re%ueri&a.
Las prote&nas son frecuentementecausa de alergias y reaccionesalérgicas a ciertos alimentos. 4sto
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ocurre porue la estructura de cadaforma de prote&na es ligeramentediferente. Dlgunas puedendesencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras ueotras permanecen perfectamenteseguras. Fuc)as personas sonalérgicas a la case&na (la prote&na enla lec)e!, al gluten (la prote&na enel trigo! y otros granos, a la prote&naparticular encontrada en el man& oauellas encontradas en mariscos yotras comidas marinas.
4s extremadamente inusual ue unamisma persona reaccionead*ersamente a m$s de dos tiposdiferentes de prote&nas, debido a ladi*ersidad entre los tipos deprote&nas o amino$cidos. Dparte deeso, las prote&nas ayudan a laformación de lamasa muscular .
Dn$lisis de prote&nas enalimentos9editar
Artículo principal: Dn$lisis de prote&nas
en alimentos
Las prote&nas en los alimentos, esun par$metro de importancia desdeel punto de *ista económico y de lacalidad y cualidades organolépticasy nutricionales. Aebido a ello sumedición est$ incluida dentrodel Dn$lisis Qu&mico %roximal de losalimentos (en el cual se mideprincipalmente el contenido
de )umedad, grasa, prote&nay cenizas!."#
4l cl$sico ensayo para medirconcentración de prote&nas enalimentos es el método de elda)l.4ste ensayo determina el nitrógenototal en una muestra. 4l 6nico
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componente de la mayor&a de losalimentos ue contiene nitrógenoson las prote&nas (las grasas, loscarbo)idratos y la fibra dietética nocontienen nitrógeno!. 2i la cantidadde nitrógeno es multiplicada por unfactor dependiente del tipo deprote&na esperada en el alimento, lacantidad total de prote&nas puedeser determinada. 4n las etiuetas delos alimentos, la prote&na esexpresada como el nitrógenomultiplicado por ?,#>, porue elcontenido de nitrógeno promedio delas prote&nas es deaproximadamente "? 0. 4l métodode elda)l es usado porue es elmétodo ue la DGD3 7nternational)a adoptado y por lo tanto es usadopor *arias agencias alimentariasalrededor del mundo.
Aigestión de prote&nas9editar
La digestión de las prote&nas seinicia t&picamente en el estómago,cuando el pepsinógeno es
con*ertido a pepsina por la accióndel $cido clor)&drico, y contin6a porla acción de la tripsina yla uimotripsina en el intestino. Lasprote&nas de la dieta sondegradadas a péptidos cada *ezm$s peue-os, y éstos )astaamino$cidos y sus deri*ados, ueson absorbidos porel epitelio gastrointestinal. La tasa deabsorción de los amino$cidos
indi*iduales es altamentedependiente de la fuente deprote&nas. %or eemplo, ladigestibilidad de muc)osamino$cidos en )umanos difiereentre la prote&na de la soa y laprote&na de la lec)e"1 y entreprote&nas de la lec)e indi*iduales,
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