bioquímica de las proteínas las proteínas son compuestos
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Bioquímica de las proteínas
Las proteínas son compuestos altamente polimerizados, que están formados por
aminoácidos. También se unen a componentes no proteicos. Las proteínas se
encuentran entre los nutrientes más importantes, junto con los lípidos y los
carbohidratos.
cuando la ingesta de hidratos de carbono y grasas procedentes de la dieta sea
insuficiente para cubrir las necesidades energéticas, en caso de un ayuno prolongado,
la degradación de proteínas (aminoácidos) cubrirá estas carencias. El organismo
puede llegar a obtener hasta 4 kilocalorías de energía por cada gramo de proteínas
El valor nutritivo de las proteínas depende de su digestibilidad, que depende a su vez
de la estructura, es decir, de su composición aminoacídica. El contenido de
aminoácidos esenciales determina el valor biológico, es decir, el mayor
aprovechamiento fisiológico de una proteína por parte del organismo.
AMINOACIDOS.
Son llamados así porque en su estructura contienen un grupo amino, un grupo
carboxilo y un grupo R al cual se le conoce como cadena lateral y es a partir de la cual
van a conformarse los distintos aminoácidos; todos estos grupos se encuentran
unidos a un carbono central que toma el nombre de carbono alfa
Al tomar dos aminoácidos, es decir dos monómeros para unirlos, esa reacción toma
el nombre de síntesis de deshidratación y el enlace formado toma el nombre de
enlace peptídico
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.
Lo más probable es que hasta ahora hayamos visto tablas con la lista de aminoácidos
esenciales y no esenciales, sin embargo, dichas tablas no nos dicen nada. No sería la
manera correcta de conocerlos a fondo, la forma correcta sería de acuerdo a sus
propiedades químicas.
Tenemos aminoácidos no polares, lo que significa que le temen al agua y los
aminoácidos polares, que les encanta el agua, si son polares pueden ser: ácidos,
básicos, neutros
AMINOÁCIDOS POLARES.
Son los aminoácidos hidrofílicos, pueden ser básicos o aceptores de protones o ácidos o
donadores de protones.
Los procesos de síntesis y degradación de proteínas en el organismo animal son
simultáneos. Se puede considerar que existe un pool de aminoácidos en el organismo
que está en constante renovación y que responde al esquema siguiente:
Los aminoácidos (AA) procedentes de la degradación de las proteínas de la dieta o
de las intracelulares se degradan perdiendo el grupo amino y la cadena carbonada
restante se transforma hasta metabolitos que puedan incorporarse a las rutas de
degradación de carbohidratos (CAT).
Destino metabólico de los grupos amino
La mayoría de los AA se metabolizan en el hígado, donde el exceso de NH4+ se excreta
libre o se transforma hasta urea o ácido úrico para su excreción, en dependencia de
la especie animal. El amonio libre es tóxico, por lo que el procedente de la
degradación de AA en tejidos periféricos debe de transportarse en formas no tóxicas
hasta el hígado y en el hígado se transforma en urea para su excreción. Se transporta
hasta el hígado en forma de AA : ALA y GLN, fundamentalmente.
El GLU y la GLN desempeñan un papel crítico en el metabolismo de AA, actuando
como especies de recogida de grupos amino. En el citosol de los hepatocitos la
mayoría de los AA ceden su grupo amino al a-cetoglutarato para formar GLU. El GLU
pasa a las mitocondrias donde pierde el grupo amino en forma de NH4+.
En el tejido extrahepáticos es el GLU el que realiza este papel recogiendo el amoniaco
en forma de nitrógeno amídico de la GLN, y ésta pasa a las mitocondrias hepáticas.
En el músculo esquelético es la ALA la encargada de transportar el grupo amino hasta
el hígado. Tanto el GLU, como la GLN, como la ALA se liberan del grupo amino en el
hígado para que allí entre a formar parte de la urea, producto de excrección del N
aminoacídico.
Reacción de transaminación
Las reacciones de transaminación se producen siempre entre un a-aminoácido y un
a-cetoácido, donde el primero traspasa el grupo amino al segundo, para formar el a-
cetoácido correspondiente al a-aminoácido y el a-aminoácido prodedente del a-
cetoácido.
Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan de forma genérica
transaminasas o aminotransferasas y en función de los compuestos sobre los que
actúen reciben nombres específicos, por ejemplo: glutamato-oxalacetato-
transaminasa (GOT), que recibe en la actualidad el nombre de ASAT (aspartato,
amino-transferasa).
Coenzima de las transaminasas
El fosfato de piridoxal, derivado de la vitamina B6, es la coenzima de las
transaminasas. Se aloja en el centro activo de las enzimas, unido covalentemente, de
forma transitoria, al grupo amino en epsilon de un resto de LYS de la enzima.
Transaminasas GPT o ALAT y GOP o ASAT
La función fundamental de la GPT o ALAT en el transporte de grupos amino desde los
tejidos hasta el hígado para la síntesis de la urea (forma de excrección del amino) ha
quedado expuesta arriba
La función fundamental de la GOT o ASAT en la conexión entre el ciclo de la urea y el
ciclo de Krebs ha quedado manifiesta. El nivel de ambas enzimas en plasma puede ser
un índice de lesiones en cualquiera de estos tejidos; fundamentalmente son
indicativas de la funcionalidad hepática.
Reacciones básicas del metabolismo de aminoácidos
1. TRANSAMINACIÓN: Transaminasa (PLP): a-Cetoglutarato + AA --> Glutamato + a-
cetoácido
2. DESAMINACIÓN OXIDATIVA: Glutamato Deshidrogenasa: Glutamato + NADPH -->
a-Cetoglutarato + NADP+ NH 4+
3. FIJACIÓN DE AMONIO: Glutamina Sintetasa: Glutamato + ATP + NH4+ -->
Glutamina + ADP + Pi
4. HIDRÓLISIS: Glutaminasa: Glutamina + H2O --> Glutamato + NH4+
5. DESCARBOXILACIÓN: Descarboxilasa (PLP): Aminoácido + H2O --> Amina + CO2
La descarboxilación de aminoácidos o sus derivados proporcionan determinadas
aminas, denominadas de forma general aminas biógenas, con funciones biológicas
importantes como neurotransmisores, hormonas, compuestos implicados en las
reacciones inmunes, etc.
