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Biología Integrada I Fundamentos Químicos Copyright 2008 © W. H. Freeman and Company Oscar N. Ruiz, Ph.D.

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Biología Integrada I Fundamentos Químicos

Biología Integrada I Fundamentos Químicos

Copyright 2008 © W. H. Freeman and Company

Oscar N. Ruiz, Ph.D.Oscar N. Ruiz, Ph.D.

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• Hidrofílico, hidrofóbico, amfipático

• Energía química (enlaces)

• Interacciones atómicas•Enlace covalentes•No covalentes

•Enlace iónico•Puente de hidrógeno•Interacciones de van der Waals•Interacciones hidrofóbicas

•Reacciones químicas son reversibles (rate constant FW vs RV).

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• Covalente: Se comparten electrones del orbital externo.

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• Elementos mas abundantes en las moléculas biológicas

• Muchos pueden producir múltiples enlaces covalentes.

•Electrones libres pueden participar en interacciones no covalentes.

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• Doble enlace promueve conformaciones planas

•Cuatro enlaces alrededor de un carbono promueve la geometría tetrahedral.

•109.5°

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• Carbono quiral: átomo de carbono asimétrico que puede formar estereoisomeros.

•Conformación tetraédrica

•D-Amino ácidos / L-amino ácidos

•Diferente actividad debido a el arreglo de átomos

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•Electronegatividad: La habilidad de un átomo para atraer un electrón.

•Enlace polar o no polar

•Hibrido de Resonancia: electrones se acumulan entorno al átomo mas electronegativo produciendo cargas que pueden intervenir en interacciones no covalentes.

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• Momento dipolar: Cantidad de la separación de cargas dada por el dipolo.

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• C-O = 84kcal/mol; C=O = 170kcal/mol•Interacciones no covalentes se rompen y se forman constantemente a temperatura ambiente o fisiológica.

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Proteínas

•Proteínas hechas de amino ácidos

•Carbono central, H, grupo carboxyl, grupo amino, cadena lateral

•Alanina (CH3)

•Abreviatura

•Terminal amino (N): primer a.a. de proteina

•Terminal carboxy (C)

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Enlace Peptídico

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•Bases hacia el interior

•Azucar y fosfato son el esqueleto

•Convención: sequencia sin dirección asuma que es de 5’a 3’. En forma de hebra doble la de arriba es de 5’ a 3’.

•Sense strand: 5’a 3’

•Replicación DNA es sémiconservativa y precisa (dos hebras nuevas)

•Desoxirribonucleótido tres fosfatos

•DNA polimerasa produce la unión de nucleótidos de 5’a 3’

•Ori: origen de replicación

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• Enlace iónico: Resulta entre la atracción de cationes con aniones.

•Se donan electrones.•Formación de estructuras cristalinas al arreglarse las cargas.

•Disolución ocurre por la interacción con el dipolo del agua

•Saturación•Alta concentración de sal puede remover interacciones ionicas de las biomoléculas.

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•Enlace de hidrógeno: interacción entre un átomo de hidrogeno parcialmente positivo en un dipolo con un electrón no pareado de otro átomo.

•Enlaces de hidrógeno permiten la solubilidad de moléculas de alcohol en agua

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Base nitrogenadas– Purinas- Adenina y Guanina– Pirimidinas- Timina y Citocina

• A=T T=A• G=C C=G

Las bases nitrogenadas se unen por puente de hidrógeno.Los nucleótidos están unidos por enlaces fosfodiester.

– OH en el 3’carbono del azúcar– 5’fosfato

dNTPs

A T

C G

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• Formación de dipolos temporeros debido a la fluctuación no equilibrada en la distribución de los electrones de un átomo.

•Un enlace covalente polar puede dar pie a interacciones van der Waals.

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• Moléculas hidrofóbicas no tienen grupos cargados, ni dipolos, no se pueden hidratar.

•Efecto hidrofóbico: agregación de las molecular insolubles en agua.

•Búsqueda de mayor entropía ya que requiere menos energía = mas favorable

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Membrana Plasmática

Está compuesta por:– Fosfolípidos: son

moléculas anfipáticas, que se componen de:

• Un extremo polar (etanolamina)

• Un grupo fosfato• Glicerol• Ácidos grasos

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Amino Ácidos (a.a)

• Carbono central (Carbono α)

•Grupo amino (NH3)

•Grupo carboxílico (COOH)

•Cadena lateral (R)

•20 a.a.

•Enlace péptido

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Amino Ácidos Hidrofóbicos

• No polares

•Alifáticos (cadenas hidrocarburos)

•Cadenas mas largas mas Hidrofóbicos

•Cíclicos aromáticos (bulky)

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Amino Ácidos Hidrofílicos (Polares)

• A.a. básicos tienen carga positiva

• Acido carboxílico en a.a. acidicos

•N y Q: No tienen carga pero pueden formar múltiples enlaces de H por grupos amino.

•S y T: No tienen carga pero forma enlaces de H por grupos OH

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Amino Ácidos Especiales

• C: forma enlaces covalentes de disulfuro (Grupo sulfidrilo)

•Estabiliza las estructuras terciarias y cuaternarias de proteínas.

•G: El a.a. mas pequeño

•P: enlace covalente produce un anillo muy rígido.

•A.a. poco abundantes (5%): Met, Cys, Trp

•A.a muy abundantes (32%): Leu, Ser, Lys, Glu

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Azucares

• Carbohidratos

•Hexosa y pentosas

•Glucosa (C6H12O6)

•Grupo aldehído

•Tres estructuras

•1 Plana

•2 anillos hemiacetal

• α y β anomeros (Posición del OH unido al carbono 1)

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Conformación de silla no plana debido a la conformación tetraédrica alrededor de los carbonos.

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•Glucógeno: reserva de carbohidratos en animales (α anomeros)

•Almidón: reserva de carbohidratos en plantas (α anomeros)

• Celulosa: β anomeros de glucosa.

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