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Teje tu herida Título del trabajo
Aracne
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Ciencias de la salud Área
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Desarrollo Tecnológico Modalidad
8898047 Folio de Inscripción
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IDENTIFICACIÒN DE SUSTANCIAS QUÌMICAS DE LA TELARAÑA
Resumen
En el presente trabajo, se realizó una investigación en la cual se presentan las
diferentes propiedades químicas como la identificación de carbohidratos, proteínas,
almidones y potencial de hidrógeno que se mantienen presentes en la telaraña.
También se exponen los resultados y las evidencias de diferentes pruebas
cualitativas, a las que se sometieron algunas muestras de telaraña, para así poder
determinar las propiedades anteriormente mencionadas y con los resultados de
estas hemos podido fomentar el proceso de coagulación por medio de la
identificación en tiempos de coagulación que tiene la sangre al entrar en contacto
con la telaraña, también se hace una comparación de entre la coagulación de
manera natural y de la que posee la telaraña como la sustancia experimental.
Dicho esto, y analizando lo anterior se finaliza con la propuesta para elaborar un
parche que facilite el proceso de coagulación de la sangre en heridas pequeñas y
que este pueda ser utilizado para la cicatrización de heridas, así como se darán
algunas indicaciones de calidad del parche como se explicarán los métodos que se
llevaron a cabo y la justificación del material utilizado.
Introducción
Este trabajo podrás encontrar cómo algunos de los métodos cualitativos, que se
podrán usar para identificar las propiedades químicas que posee la telaraña,
también realizamos pruebas utilizando la telaraña en tiempo de coagulación de
muestras de sangre donde decidimos graficar los resultados para la mejora
apreciación de ello, el proceso que utilizamos para elaborar parches, que favorezca
la coagulación de heridas superficiales en la piel.
Nosotros pretendemos con este trabajo poder realizar un producto que ayude a la
comunidad en general, sin importar, edad o género, con materiales que se
encuentran fácilmente en cualquier parte, que sea económico y con fundamento
científicos
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Marco teórico.
❏ TELARAÑA:
La telaraña es un prodigio de Ingeniería que no deja de sorprendernos a medida
que profundizamos en su estudio. Es una estructura optimizada para muchas
funciones; para repartir eficazmente las fuerzas que debe soportar, para atrapar a
las presas y para ser tolerante al daño. Son fabricadas por seda que las mismas
arañas producen.
La seda es un material fibroso que algunos artrópodos (insectos, arácnidos y
ácaros) secretan a través de glándulas especiales.
Las arañas poseen varios tipos de glándulas que segregan distintos tipos de sedas.
La glándula mayor es la que segrega la seda llamada de seguridad y que ha sido la
más estudiada; es la utilizada como cordón de seguridad para la araña, para fabricar
los amarres, el marco y los radios de la telaraña. Está compuesta, básicamente, por
dos proteínas de las que se conoce parcialmente la secuencia del DNA que las
genera.
La estructura primaria de las proteínas de la seda de las glándulas mayor, menor y
flageliforme, se conoce parcialmente; hay secuencias de An, GA, GGX y GPG(X)n
(donde A, G, P y X representan; alanina, glicina, prolina y X otros aminoácidos). Las
estructuras secundaria y terciaria son menos conocidas, pero se cree que las
secuencias (A)n y (GA)n forman nanocristales con estructura de hojas-, y que los
motivos (GGX) y GPG(x)n forman probablemente estructuras helicoidales.
Aun así, se observó que la araña es capaz de hilar fibras con distintas
características mecánicas, y como no hay razones para pensar que la composición
química varía de una fibra a otra hay que suponer que las diferencias observadas se
deben a la distinta estructura interna producida durante el hilado.
La materia prima inicial que las arañas usan para el tejido de la tela en una solución
líquido-cristalina que contiene proteínas, y que fluye fácilmente por los túbulos
(hilanderas) presente en el abdomen de la araña. La solución contiene un 50% de
proteínas, concentraciones que causan una altísima viscosidad haciendo que el
proceso de tejer la tela no sea visible
En general la seda de araña tiene estructura globular interna con un recubrimiento
viscoso resultado de un conjunto de fibras hiladas formadas a partir de una
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Imagen 2: TANGLED WEB
disolución proteica, cuya proteína principal se llama fibroína y está conformada por
dos proteínas espidroína I y II
Un hilo común de seda de araña puede extenderse hasta 70 kilómetros bajo su
propio peso, y se puede estirar hasta 30 o 40% más allá de su longitud inicial (sin
romperse)
Las fibras de seda que hilan las arañas poseen unas extraordinarias propiedades
mecánicas, todavía no superadas por las fibras artificiales. Para entender su
comportamiento y poder diseñar fibras con mejores prestaciones es preciso tener
más información sobre la física y la química de estos polímeros.
La resistencia de las telas de araña se debe a dos factores, la primera es la alta
resistencia de los hilos que la componen, los cuales combinan una alta tensión de
rotura y con una ductilidad y la segunda a la arquitectura de las telas, que forma una
optimizada estructura para absorber los impactos de las presas eficazmente
Tipos de telarañas:
La arquitectura de las telas puede ser muy variada y
estar orientada tanto vertical como horizontal u oblicua,
y se clasifican de la siguiente manera:
● Orb webs: telas definidas por hilos espirales e
hilo radiales
● Tangled webs o cobwebs:
telas con un aparente desorden pero muy eficaces en la
captura
● Funnel webs: planas y horizontales con un túnel
en el centro en el cual se aloja la araña
Imagen 3: FUNEL WEB
Imagen 1: ORB WEB
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Imagen 6: Comparación de la seda de una araña y un gusano de seda
● Tubular webs: con forma de tubo suelen encontrarse
en las bases de los árboles o en el suelo
● Sheet webs: presentes entre la
vegetación con forma de hoja plana.
❏ Propiedades de la telaraña:
La seda de araña encierra una variedad de propiedades físicas,
químicas, biológicas entre otras, las cuales al ser investigadas nos revelan una serie
de informaciones interesantes que nos permiten entender cómo con estas
propiedades la araña construye una red.
A diferencia del gusano de seda (Bombyx mori, una larva de mariposa) que
únicamente produce un tipo de seda, una araña es capaz de producir diferentes
clases con distinta elasticidad, resistencia, flexibilidad, grosor, adhesividad, afinidad
o repelencia al agua, entre otras características. Además, pueden mezclar varias
clases de seda y producir nuevos materiales. La gran variedad de usos de la seda
es un hecho clave en la diversidad de las arañas (más de 40 000 especies) y su
colonización de numerosos hábitats terrestres.
La seda de araña tiene un peso molecular de 300,000 Daltons y que compuesta
principalmente por Glicina (42%) y Alanina (25%), además de otros aminoácidos
como Arginina, Glutamina, Leucina, Prolina, Serina, Tirosina y Valina. En general,
Imagen 4: TUBULAR WEBS.
Imagen 5: SHEET WEB
5
estas moléculas con dos grupos funcionales diferenciados (el carboxilo y el amino),
se combinan de muchas maneras para formar proteínas, tanto animales como
vegetales. A pesar del enorme número de proteínas que existen, casi todas están
formadas exclusivamente de 20 aminoácidos. Hay un número muy pequeño
de aminoácidos “exóticos”, que ocasionalmente aparecen dentro de la proteína. Con
excepción de la prolina, la estructura de los aminoácidos consiste en un átomo de
carbono central (conocido como carbono alfa), que está unido al grupo amino, al
grupo carboxilo y a un átomo de hidrógeno. Al pH normal de la célula los
aminoácidos existen como iones dipolares, dado que el grupo carboxílico es ácido
(dona un protón al grupo amino, que es básico), formando las especies (-NH3 +) y (-
COO-).
Un estudio publicado en la Revista Internacional de Investigación Biomédica y
Biológica se refiere a ellas.
"La seda tiene grandes cantidades de vitamina K (utilizada por el cuerpo para
coagular la sangre) y puede estimular el sistema inmunitario. También tiene nitrato
de potasio, que ayuda en la prevención del crecimiento de hongos y bacterias"
❏ Vitamina K.
La vitamina K es una vitamina liposoluble. Originalmente identificada por su papel
en el proceso de la formación de coágulos sanguíneos (la "K" se deriva de la
palabra alemana "koagulation"), la vitamina K es esencial para el funcionamiento de
varias proteínas involucrada en los procesos fisiológicos que abarca, pero no se
limitan a la regulación de coágulos sanguíneos Las formas de la vitamina K que se
originan de forma natural incluyen un cierto número de vitámeros conocidos como
vitamina K1 y vitamina K2. La vitamina K2 incluye un rango de formas de la
vitamina K colectivamente referidas como menaquinonas.
Imagen 7: Estructuras químicas
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❏ Glicina (C2H5NO2):
Es un aminoácido que desempeña un papel importante en la estructura de ciertas
proteínas y actuar en varias funciones celulares como
un modificador biológico. Los residuos de glicina
pueden acomodarse en el interior hidrofóbico de las
proteínas; esto le confiere flexibilidad en el pliegue de
las proteínas con tendencia a formar hélices y permite
versatilidad en la estructura de los receptores.
Retarda la degeneración muscular, mejora el
almacenamiento del glucógeno, liberando así la glucosa para
las necesidades de energía. es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados,
ayudando a su curación.
❏ Alanina (C3H7NO2):
La alanina es el nombre común para el ácido 2-
aminopropanoico o ácido α-aminopropiónico. El
grupo variable unido al carbono α, que distingue a un
aminoácido de otro, es un grupo metilo en este caso.
Este grupo proporciona un carácter hidrófobo a la
alanina, por lo que se clasifica como un aminoácido
alifático. Por la misma razón, estructuralmente es
uno de los aminoácidos más simples.
Uno de los veinte aminoácidos de origen natural codificados por el código genético,
siendo por tanto uno de los componentes básicos de las proteínas de los seres
vivos. Es un polvo blanco soluble en agua.
La L-alanina se crea en las células musculares a partir del glutamato, en un proceso
llamado trasnominación.
Cuando forma parte de una proteína, la alanina no es un aminoácido muy reactivo
debido a la limitada reactividad del grupo metilo en condiciones fisiológicas. Por eso
es una opción al hacer estudios de mutagénesis dirigida, que se usan para revelar la
función de un aminoácido más reactivo (la sustitución de éste por alanina permite la
Imagen 8: Estructura de la glicina
Imagen 9: Estructura de la alanina
7
existencia de un aminoácido en la cadena polipeptídica pero sin función de
reacción).
A pesar de su baja reactividad química, la alanina puede tener funciones de
reconocimiento de sustratos o reguladores alostéricos en sitios activos o de
regulación de enzimas.
Los estudios en animales han demostrado que la alanina tiene un efecto reductor
del colesterol.
❏ Arginina (C6H14N4O2):
La arginina juega un papel de aminoácido
precursor de óxido nítrico, una molécula
producida en muchos tejidos a partir de la
arginina, por medio del óxido nítrico sintetasa.
La arginina es un aminoácido semiesencial,
con importantes funciones fisiológicas. En el
endotelio vascular el óxido nítrico funciona
como vasodilatador, es un agente anti
aterogénico y antiagregante plaquetario.
La l-arginina realiza una serie de funciones que dependen
de sus productos finales: producción de hidroxiprolina y síntesis de óxido nítrico.
A pesar de que en pacientes traumatizados, quemados y quirúrgicos no sépticos ha
demostrado su utilidad, en pacientes críticamente enfermos no quirúrgicos y en los
que padecen sepsis, la ventaja de la administración de la arginina sigue en
entredicho. En los procesos de inflamación y en la activación del sistema
inmunitario, la participación de la arginina se conforma al estimular a la mayor parte
de las células inmunológicas, sobre todo macrófagos
En resumen, las bajas concentraciones de arginina en los pacientes con sepsis
provocan: disfunción endotelial, catabolismo importante, problemas en la
cicatrización de heridas y mala evolución. Sin embargo, en algunos estudios la
administración de arginina a pacientes sépticos ha incrementado la mortalidad.
Imagen 10: Estructura de la alanina
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❏ Glutamina (C5H10N2O3):
La L-glutamina es un aminoácido que se encuentra
en las proteínas de todas las formas de vida. Es
considerada un aminoácido condicionalmente
esencial, lo cual significa que bajo determinadas
circunstancias el organismo puede sintetizar
suficiente L-glutamina para cubrir la demanda
fisiológica. Recientes investigaciones confirmaron que la L-glutamina es
considerada uno de los aminoácidos más importantes cuando el cuerpo está
sometido a situaciones de estrés metabólico, en el caso de traumatismos,
cáncer, sepsis y quemaduras. Ayuda a construir y mantener el tejido
muscular
❏ Leucina (C6H13NO2 ):
La leucina es un aminoácido de cadena corta que juega un
papel importante en la síntesis de las proteínas musculares.
El tejido muscular forma un porcentaje considerable del
peso corporal total y tiene una posición clave en el
mantenimiento de la salud en general.
Esta interactúa con los aminoácidos isoleucina y valina para
promover la cicatrización de los tejidos musculares, la piel y
los huesos. este aminoácido reduce los niveles de azúcar
en la sangre y ayuda a aumentar la producción de hormonas
del crecimiento.
❏ Prolina: (C5H9NO2):
Este aminoácido mejora la textura de la piel, ayudando a la
producción de colágeno y reduce la pérdida de colágeno a
través del proceso de envejecimiento. Además, ayuda a la
cicatrización de cartílago y el fortalecimiento de las
articulaciones, los tendones y músculos del corazón
Imagen 11: Estructura de la glutamina
Imagen 12: Estructura de la leucina
Imagen 13: Estructura de la prolina
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❏ Tirosina (C9H11NO3):
Es un aminoácido importante para el
metabolismo general. Es un precursor de
la adrenalina y la dopamina que regulan el
estado de ánimo. Estimula el metabolismo
y el sistema nervioso suprime el apetito y
ayuda a reducir la grasa corporal. Ayuda
en la producción de alanina y las funciones de
las glándulas suprarrenales, tiroides y la pituitaria
❏ Valina (C5H11NO2):
Es necesaria para el metabolismo muscular y la
coordinación, la reparación de tejidos y el
mantenimiento equilibrado de nitrógeno en el
cuerpo, que se utiliza como fuente de energía
por el tejido muscular. este aminoácido es útil
en el tratamiento de enfermedades del hígado y
la vesícula biliar
❏ Glúcidos:
También conocidos como hidratos de carbono o carbohidratos, son sustancias
orgánicas muy conocidas por su importancia de nutrición, ya que entre ellos se
encuentran los azúcares, la fécula vegetal y glucógeno de la carne y del hígado.
Están asociados siempre a un gran contenido energético, pero muchos realizan
funciones plásticas dentro de las células y en algunos casos participan en el
reconocimiento de la identidad de los diferentes tipos de células.
❏ Calcio:
El calcio es el macro elemento mineral más abundante del cuerpo humano junto al
fósforo. La mayor parte de él reside en los huesos y los dientes, conformando más
del 99 por ciento de su estructura, pero también puede encontrarse en la sangre, los
músculos y el líquido entre las células. Entre sus funciones, además de dotar de
estructura y rigidez a los huesos, permite la contractilidad de los músculos, la
transmisión desde los nervios cerebrales al resto del cuerpo, la circulación de la
sangre o la producción de hormonas y enzimas para distintas funciones del cuerpo.
Imagen 14: Estructura de la tirosina
Imagen 15: Estructura de la valina
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❏ Lípidos:
Son un grupo heterogéneo de compuestos orgánicos. Dentro de ellos se encuentran
las grasas, que se dividen en saturadas e insaturadas. Su estructura química varía y
sus propiedades y funciones también dependiendo de los ácidos que contengan.
Compuestos orgánicos, constituidos por carbono, hidrógeno y oxígeno
principalmente, y en ocasiones por azufre, nitrógeno y fósforo. En los alimentos
existen fundamentalmente tres tipos de lípidos
● Grasas o aceites
● Fosfolípidos
● Ésteres de colesterol
❏ Técnicas de análisis:
Para determinar la estructura de la seda de araña, los investigadores de Nexia y de
Du Pont utilizan técnicas de marcado o trazado por isótopos de C-13, N-15 y
deuterio (2 H). La técnica consiste en reemplazar un átomo de la molécula con otro
átomo equivalente, pero de mayor masa, que es el isótopo. Éste puede ser o no
radiactivo (los utilizados en este estudio no lo son). Esto permite a los químicos
hacer un seguimiento del átomo que participa en las reacciones químicas o en otros
procesos. Cuando el átomo reemplazado no es radiactivo, los técnicos lo pueden
localizar por medio de la espectrometría de masas o por otras técnicas que detectan
las diferencias de masas de varios constituyentes del sistema de reacción.
❏ Cascada de coagulación:
La coagulación de la sangre es un proceso dinámico y complejo en el que participan
numerosas proteínas plasmáticas conocidas como factores y cofactores de la
coagulación.
Se consideró hace más de medio siglo que las reacciones de coagulación se
llevaban a cabo de manera secuencial, en donde cada factor era una proenzima que
al ser activada se transformaba en una enzima capaz de activar a otro factor. De
esta teoría nació la definición de “cascada de la coagulación” que tenía como
principal función generar la activación de la protrombina (FII) a trombina (IIa), que es
la enzima llave de todo el proceso. A través de la formación de concentraciones
necesarias de trombina (Ila) se llegaba al evento final que era la transformación de
fibrinógeno en fibrina, que consolidaba el trombo plaquetario previamente formado
en el proceso de hemostasia primaria
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El proceso de coagulación que lleva a la hemostasia consiste en un conjunto
complejo de reacciones de proteasas en el que participan aproximadamente 30
proteínas diferentes. Estas reacciones convierten fibrinógeno, una proteína soluble,
en filamentos insolubles de fibrina, que, con las plaquetas, forman un trombo
estable.
Se han propuesto varios modelos de cascada de coagulación, incluyendo el modelo
de la vía intrínseca y extrínseca, y el más reciente modelo celular de la coagulación.
❏ Vía intrínseca y extrínseca
El modelo de la vía intrínseca y extrínseca. La vía extrínseca se considera que es la
responsable de la generación inicial del factor X activado (factor Xa), mientras que la
vía intrínseca lleva a la amplificación de la generación del factor Xa. El factor Xa
desempeña un papel central en la cascada de coagulación debido a que ocupa un
punto en el que convergen la vía intrínseca y la extrínseca.
❏ Modelo celular de coagulación:
El modelo celular de la coagulación explica mejor el mecanismo de la hemostasia en
vivo e incluye las importantes interacciones entre las células directamente
implicadas en la hemostasia (esto es, células portadoras de factor tisular [FT] y
plaquetas) y los factores de coagulación. Este modelo representa con mayor
precisión la interacción entre la actividad celular y las proteínas de la coagulación
que conduce a la formación de trombos y a la hemostasia.
Imagen 16: Cascadas de coagulación
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Pruebas cualitativas:
Las pruebas serán realizadas en telaraña del tipo cobweb
❏ Identificación de vitaminas.
❏ La vitamina K (4-amino-2-metil-1-naftol, que puede simbolizar como K RED y
cuyo P.M. = 257 g/mol) es un alcohol que puede oxidarse a la cetona
correspondiente (2-metil-1,4-naftoquinona, que puede simbolizar como KOX).
Al par KOH/KRED se le puede asociar un potencial Eº = -0.
❏ Identificación de aminoácidos y proteínas
❏ Reacción con la ninhidrina: El grupo alfa-amino de los aminoácidos forma
complejos coloreados con la ninhidrina: violeta azulado en la mayoría de los
aminoácidos cuyo grupo amino es primario, amarillo para la prolina e
hidroxiprolina y café para la asparagina que tiene un grupo amino en la cadena
lateral. Esta reacción también identifica los grupos alfa-amino libres presentes
en péptidos y proteínas.
❏ Reacción Xantoproteica: Los anillos aromáticos presentes en algunos
aminoácidos reaccionan con ácido nítrico concentrado formando nitroderivados
de color amarillo o anaranjado por lo cual esta reacción permite reconocer la
presencia de Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.
Identificación de carbohidratos:
❏ Reacción de identificación con Fehling: Fehling I consiste de 7 g sulfato de
cobre(II) hidratado disuelto en 100 mL de agua destilada.
Fehling II se hace disolviendo 35 g de tartrato doble de sodio y potasio y 10 g
de hidróxido de sodio en 100 mL agua destilada.
Reactivo de Fehling: se mezcla volúmenes iguales de la solución de Fehling I y
Fehling II para formar una solución azul intenso, si cambia a rojo se dice que la
muestra es positiva Se usa para la identificación de azúcares reductores
❏ Reacción de identificación con Benedict Reactivo de Benedict carbonato de
sodio + citrato de sodio + sulfato de cobre (II) Los azúcares reductores cambian
de color a una coloración más oscura debido a que poseen un grupo carbonilo
libre.
Los azúcares no reductores tienen a su grupo carbonilo tiene enlace glucosilado
por lo que su coloración no varía
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❏ Reacción de identificación con Lugol El lugol está formado por yodo y yoduro
de potasio, cuando se agrega en una muestra la coloración es negra debido a
que los azúcares atrapan al yodo haciendo que este color característico se
concentre, si lo sometemos a temperatura estamos deshaciendo la hélice que
contiene el yodo y nos da una coloración transparente.
Espectrometría
Es la técnica espectroscópica utilizada para determinar la concentración de una
sustancia. Es la CUANTIFICACIÓN de la cantidad de energía radiante absorbida
por las moléculas de una muestra en función de las longitudes de onda específicas.
Ley de Lambert-Beer Establece que hay una relación lineal entre la absorción de luz
a través de una sustancia y la concentración de la sustancia. A = ε· l · c Donde: A =
absorbancia = Coeficiente de extinción molar (M-1 cm-1 ) l = longitud de la celda
(cm).
Imagen 17: instrumentación de un espectrofotómetro
Imagen 18: Grafica para curva patrón
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PARCHES TRANSDÉRMICOS
Los parches transdérmicos son preparaciones farmacéuticas flexibles de tamaño
variable, que contienen uno o más principios activos. Están destinados a ser
aplicados en la piel intacta para suministrar el principio o principios activos a la
circulación sistémica después de atravesar la barrera cutánea. Los parches
transdérmicos se componen normalmente de una cubierta externa que sirve de
soporte a una preparación que contiene el principio o principios activos. Los parches
transdérmicos están recubiertos en la cara que corresponde a la superficie de
liberación de la preparación con una tira protectora, que se retira antes de aplicar el
parche a la piel. La cubierta externa es una lámina de soporte impermeable al
principio o principios activos, y normalmente al agua, destinada a soportar y
proteger la preparación. La cubierta externa puede tener las mismas dimensiones
que la preparación o ser mayor que ésta. En el último caso, la parte de la cubierta
externa que sobresale está recubierta de un adhesivo sensible a la presión, que
asegura la adherencia del parche a la piel. La preparación contiene el principio o
principios activos junto con excipientes, tales como estabilizantes, solubilizantes o
sustancias destinadas a modificar la velocidad de liberación o a mejorar la absorción
transdérmica. Puede tratarse de una matriz sólida o semisólida en una o varias
capas. En este último caso, la composición y estructura de la matriz determinan el
perfil de difusión del principio o principios activos hacia la piel. La matriz puede
contener adhesivos sensibles a la presión que aseguren la adherencia de la
preparación a la piel. La preparación puede tener forma de depósito semisólido, una
de cuyas caras es una membrana que puede controlar la liberación y difusión del
principio o principios activos. En este caso, las sustancias adhesivas sensibles a la
presión pueden estar aplicadas en algunas o en todas las partes de la membrana, o
bien sólo en los bordes de la membrana de la cubierta externa. Cuando se aplica
sobre la piel intacta, limpia y seca, el parche transdérmico se adhiere firmemente a
la piel al ejercer una presión suave con la mano o con los dedos y puede retirarse
sin causar daño apreciable en la piel y sin arrastrar la preparación. El parche no
debe ser irritante ni sensibilizar la piel, incluso tras aplicaciones repetidas. La tira
protectora consiste generalmente en una lámina de material plástico o metálico.
Cuando se retira, no arrastra la preparación (matriz o depósito) ni el adhesivo. Los
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parches transdérmicos están normalmente acondicionados en sobres individuales
sellados.
Problema:
¿Cuáles son las propiedades físicas y químicas de la telaraña?
Objetivo:
● Identificar por métodos cualitativos, las propiedades químicas que posee la
telaraña.
● Realizar pruebas utilizando la telaraña de tiempo de coagulación en muestras
de sangre.
● Elaborar parches funcionales con la telaraña, que favorezca la coagulación
de heridas superficiales en la piel.
Hipótesis:
La telaraña tiene propiedades físicas y químicas (como carbohidratos, proteínas y
almidón) útiles para realizar un producto.
Procedimiento:
Pruebas cualitativas para aminoácidos y proteínas
Materiales:
❖ Gradillas para tubos de ensayo.
❖ Tubos de ensayo.
❖ Pipetas graduadas de 1, 2 y 5 ml.
❖ 10 ml de Reactivo de ninhidrina.
❖ Mechero.
Procedimiento (reacción con):
Ninhidrina:
❖ En un tubo de ensayo colocar:
❖ Ninhidrina: (Hidrato de tricetohidrindeno al 0.1 %).
❖ Colocar en un tubo de ensaye la sustancia problema 1 mL.
❖ Reactivo ninhidrina 1 mL.
❖ Calentar hasta ebullición por 1 min.
❖ Deje enfriar y observe.
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Xantoproteica
❖ Colocar en un tubo de ensaye la sustancia problema 1 ml.
❖ Ácido nítrico concentrado (HNO3) 0.5 ml.
❖ Mezclar bien.
❖ Calentar en baño maría y observar.
Pruebas cualitativas para carbohidratos:
Materiales
❖ Gradilla con tubos de ensayo
❖ Pipeta de 5ml
❖ Baño María
❖ 1ml de reactivo de lugol
❖ 1ml de reactivo de Benedic
❖ 1ml de reactivo de Feling
Procedimiento (reacción con):
Lugol
❖ Colocar en un tubo de
ensaye la sustancia
problema (1 ml).
❖ Colocar tres gotas de lugol.
❖ Mezclar bien.
❖ Calentar a la llama y observar.
Benedic
❖ Colocar en un tubo de ensaye la
sustancia problema (1 ml).
❖ Colocar el reactivo de Benedic (1ml).
❖ Mezclar bien.
❖ Calentar en baño maría y observar.
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Feling
❖ Colocar en un tubo de ensaye la sustancia problema 1 ml.
❖ Reactivo de feling (1 ml).
❖ Mezclar bien.
❖ Calentar en baño maría y observar.
MEDICIÓN DEL TIEMPO DE COAGULACIÓN
Se realizó de la siguiente manera:
❖ Inmediatamente ingresada la sangre al tubo de ensayo se procedió a moverlo
para homogeneizar la muestra y se colocó en baño María de 37°C.
❖ Cada tubo se inclinó 45 º aproximadamente cada 15 segundos, para
comprobar que la sangre ha coagulado.
❖ El intervalo de tiempo comprendido entre el ingreso de sangre a la jeringa y el
cambio de un estado fluido a otro coloidal se ha interpretado como el “Tiempo
de coagulación”.
❖ El mismo método se aplicó en la medición del tiempo de coagulación en
todos tubos.
Propuesta para realizar el parche
Materiales:
1. Papel contac decorado.
2. Gasa.
3. Telaraña.
4. Tijeras.
Procedimiento
1. Limpiar la telaraña con agua destilada.
2. Cortar el papel contact decorado en forma de rectángulo de 2cm X 6cm
aproximadamente.
3. Hacer un cuadrado con la gasa de 0.5cm x 0.5cm aproximadamente.
4. Envolver con la gasa la telaraña limpia, y pegarla en el centro de la tira de
papel contact.
5. Poner un protector al papel contact (mismo que ya viene incluido)
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Resultados
Fecha Carbohidratos (Almidón)
Carbohidratos (monosacáridos)
Proteínas (biuret)
Aminoácidos (anhidrita)
pH (potenciómetro)
noviembre Positivo Positivo Positivo Positivo 6.7
11/01/2019 Positivo Negativo Positivo Positivo 6.8
18/01/2019 Negativo Negativo Negativo Negativo 6.4
25/01/2019
Negativo Negativo Positivo Positivo 6.6
22/02/2019 Negativo Positivo Positivo Positivo 6.51
Tiempos de coagulación Muestra Muestra con telaraña
1/Febrero/2019 8 minutos 7 minutos
8/Febrero/2019 8 minutos 6 minutos
22/febrero/2019 5 minutos 3 minutos
22/febrero/2019 5 minutos 3 minutos
Espectrofotometría
1 2 3 4 5 6 7
0 0.6 0.73 0.86 0.91 0.94 1.03
0 0.69 0.87 0.89 0.95 0.91 1.1
Promedio 0.645 0.8 0.875 0.93 0.925 1.065
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Para hacer la curva patrón hicimos 8 soluciones con diferentes cantidades de
reactivo
No. de tubo 1 2 3 4 5 6 7 8
ml de albúmina 0 0.1 0.2 0.4 0.6 0.8 1
ml de agua 9 8.9 8.8 8.6 8.4 8.2 8 8
ml de muestra problema
1
ml de reactivo de biuret
1 1 1 1 1 1 1 1
Y cada una se analizó en el espectrofotómetro, se registraron los resultados de
absorbancia de cada uno.
En la gráfica podemos apreciar que el eje de las Y representa la absorbancia y el
eje de las X representa la concentración que tenía cada muestra para hacer la curva
patrón de nuestra sustancia problema.
Así es como obtuvimos el factor de cómo fue aumentando la cantidad de proteínas
en las soluciones.
En las siguientes imágenes representamos algunas de las pruebas cualitativas que
se practicaron a la muestra para ver su reacción en cuanto a la detección de
propiedades químicas
y = 0.097x + 0.475R² = 0.9707
0
0.2
0.4
0.6
0.8
1
1.2
0 1 2 3 4 5 6 7
AB
SOR
BA
NC
IA
CONCENTRACON (MG/ML)
Series1 Lineal (Series1)Proteínas Factor de crecimiento
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En la imagen “A” muestra la reacción de Fehling que sirve para la identificación de
carbohidratos antes de entrar al baño maría, en las siguientes dos imágenes se
muestra la reacción que sucedió después de 1 minuto en el baño, vemos que la
muestra presenta una coloración verdosa y en la imagen “B” se alcanza a ver la
presencia de una acumulación de cambio color amarillo
Imagen A Imagen B Imagen C
En la siguiente prueba se representa la reacción de la ninhidrina que sirve para la
identificación de proteínas, en la muestra de la imagen “D” se presenta la prueba
antes de entrar al baño maría, y la imagen “E” la podemos observar después de un
minuto en el baño, notamos que la prueba tuvo una coloración amarillenta lo que
nos indica una reacción positiva pues en un principio la muestra lucia incolora.
Imagen D Imagen E
En la imagen “F” podemos ver dos tubos de ensaye en uno está la reacción de la
ninhidrina que se explicó anteriormente y en el otro la reacción de benedict la cual
explicaremos ahora, esta presenta una coloración azul claro antes de entrar al baño
maría, en la imagen “G” se muestra la prueba un minuto después de haber estado
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en el baño maría, podemos notar una coloración azul claro, no notamos cambio
alguno por lo que afirmamos la prueba es negativa
Imagen F Imagen “G”
En las siguientes imágenes mostramos la técnica con la que nosotros usamos el
potenciómetro para medir el pH de la telaraña como evidencia de la prueba.
Imágenes en representación de la medición de pH
En las siguientes imágenes se representa la diferencia de la coagulación, en la
imagen “H” encontramos que la muestra se presenta totalmente coagulada, lo que
es una evidencia del efecto que provoca la telaraña, pues en esta imagen se utilizó
la sustancia experimental, y en el caso de la imagen “I” se representa nuestra
muestra control, incluso se llega a percibir que esta no se encuentra totalmente
coagulada y se cabe recalcar que las fotos fueron tomadas, en un intervalo de
tiempo igual, con se presentó algún cambio de temperatura, presión, o alguna otra
intervención que pudiesen afectar su resultado, la prueba se realizó bajo las mismas
condiciones y con la misma cantidad de muestra sanguínea
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Imagen H imagen I
En la siguiente gráfica podemos ver la diferencia en de tiempos en el proceso de
coagulación, de color azul representamos una muestra control, que se llevó a cabo
solo con la sangre sin ningún elemento, que afecta las condiciones para el proceso
natural de la coagulación y con el color rosa representamos muestras bajo las
mismas condiciones pero con nuestra sustancia experimental (telaraña), analizando
estos resultados se observa claramente que la telaraña acelera el proceso de la
coagulación constantemente, se refleja un beneficio que se intenta comprobar, de
igual manera quedar resaltar que en todas las ocasiones se utilizó el mismo tipo de
muestra sanguínea para el control y la prueba a realizar.
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Análisis de Resultados
Con las muestras realizadas, analizamos que la telaraña, tiene proteínas que
ayudan a la coagulación, ya que podemos observar que los tiempos de coagulación
de la sangre en las pruebas practicadas, se ven alteradas desde uno hasta tres
minutos de diferencia, también podemos observar que en algunas pruebas salieron
positivos los carbohidratos y en otras no, creemos que esto se debe a que la
telaraña recolectada fueron de diferentes áreas del CCH y encontramos que la
telaraña recolectada de espacios abiertos como jardines, jardineras, áreas verdes o
árboles presentan la prueba de carbohidratos positivas, por otro lado las muestras
recolectadas de áreas cerradas, como salones y laboratorios la presentan negativa,
También afirmamos que no tiene almidones pues no se detectaron en las pruebas
realizadas múltiples ocasiones.
El pH de la telaraña se encuentra ligeramente ácido, pues el promedio de las
pruebas realizadas indicaron que está entre 6.6 la muestra ácida es tan mínima
que la podríamos considerar neutra, sin embargo para la realización del parche
´podemos hablar que, las condiciones en las que fue realizada es debido
cuestiones de naturaleza misma de la telaraña, el esterilizar la muestra en el
autoclave está manifiesta una desnaturalización de proteínas, mismas que son el
fundamento de la coagulación de la sangres, por lo que optamos ,simplemente por
lavar con cuidado la muestra con agua destilada para no afectar las propiedades de
la misma, en cuanto al material utilizado para la realización del parche se decidió
que fuera de esa manera, debido a que es un material, poco costoso y factible para
conseguir.
Conclusiones
Para finalizar concluimos en que aceptamos nuestra hipótesis, ya que
efectivamente, con las pruebas cualitativas que practicamos en la telaraña, se
lograron identificar sustancias químicas como proteínas y aminoácidos esenciales,
que ayudan al proceso de coagulación entonces se elaboró un parche que permite
agilizar la coagulación de la sangre en una muestra, sin embargo el uso de este es
sólo en heridas no muy graves y pequeñas, como cortadas o heridas superficiales,
en caso de ser una herida un poco más profunda se podrá usar para calmar la
hemorragia, no obstante se recomienda que visite a su médico para que este le
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realicen la asepsia y las curaciones pertinentes, se tiene que entender que este
parche no pretende suplantar al médico, más bien su objetivo principal es ayudar al
instante a la interrupción del sangrado para evitar, la pérdida de sangre o que se
disminuya su pérdida.
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