protein as
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INDICE
INTRODUCCION
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos; los aminoácidos están unidos mediante enlaces
peptídicos; la unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el
número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina
oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a
50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de
aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les
permite llevar a cabo miles de funciones, están codificadas en el material genético
de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego
son sintetizadas por los ribosomas, desempeñan un papel fundamental en los
seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,
enzimáticas, transportadora.
OBJETIVOS
General:
Conocer, familia, estructura, plegamiento y modificación de las proteínas.
Específicos
Diferenciar los distintos niveles de organizacion estructural de las
proteínas.
Relacionar la estructura con la función de las proteínas.
Identificar las propiedades y clasificación de las proteínas.
FAMILIA DE PROTEINAS
Por 'familias (o subfamilias) de proteínas' nos referimos a grupos de secuencias
procedentes de varias especies y que realizan una función similar y tienen un
mismo origen evolutivo. Sin embargo, no todas las proteínas relacionadas
evolutivamente pertenecen a una misma familia y a veces realizan funciones muy
distintas. El parecido entre las proteínas de una familia y otra es menor que entre
las proteínas de una misma familia, siendo estos valores de parecido muy
variables según la familia de que se trate. Teniendo en cuenta esto podemos
pensar que el 'espacio de secuencias' está formado por 'islas' (familias) y la
distancia entre éstas depende de si tienen una relación evolutiva o no y, si la
tienen, de cuán parecidas son.
Otro concepto importante es el de que la homología es transitiva. Decimos que
hay una relación de homología si hay un parecido que demuestra un origen
evolutivo común. Que la homología es transitiva quiere decir que si una proteína
A es homóloga a otra B, y B es homóloga a C, entonces A es homóloga a C,
aunque no se parezcan. Sin embargo, las proteínas están constituidas por
dominios que aparecen en múltiples combinaciones y esto puede hacer que la
transitividad no sea aplicable; podemos matizar así: la homología es transitiva a
nivel de dominios.
Uso e importancia de las familias de proteínas
A medida que aumenta el número de proteínas secuenciadas y aumenta el interés
en el análisis proteómico, va en progreso el esfuerzo para organizar las proteínas
en familias y describir los dominios y motivos que los componen. Una
identificación de confianza de las familias de proteínas es crítica para el análisis
filogenético, anotación funcional y exploración de la diversidad de la función de las
proteínas en una rama filogénica dada. La Enzyme Function Initiative (EFI) está
utilizando familias y superfamilias de proteínas como base para el desarrollo de
una estrategia basada en secuencia/función para una asignación funcional a gran
escala de enzimas de función desconocida.
Los medios algorítmicos para establecer las familias de proteínas a gran escala se
basan en una noción de la similitud. La mayor parte de las ocasiones, el único tipo
de similitud al que se tiene acceso es al de secuencia.
PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS
Muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación
tridimensional, pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta con la
ayuda de una o más proteínas chaperonas. Las chaperonas se unen
reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los
intermediarios de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios, mantener
proteínas desplegadas para que pasen con facilidad a través de membranas,
ayudar a desplegar segmentos plegados incorrectamente, impedir la formación de
intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras
proteínas.
Plegamiento anómalo de las proteínas
El plegamiento de proteínas es un proceso de ensayo y error complejo que a
veces puede provocar moléculas inadecuadamente plegadas. Estas proteínas mal
plegadas suelen etiquetarse y degradarse dentro de la célula; sin embargo este
sistema de control de calidad no es perfecto y pueden agregarse agregados
intracelulares o extracelulares de proteínas mal plegadas, en particular a medida
que la persona envejece. Depósitos de estas proteínas mal plegadas se asocia
con una serie de enfermedades:
Amiloidosis: la acumulación de estas proteínas insolubles que se agregan de
manera espontánea, se han implicado en muchas enfermedades degenerativas,
en particular el trastorno degenerativo que constituye la enfermedad del
Alzheimer.
Prionosis: la proteína prionica ha sido fuertemente implicada como agente causal
de las encefalopatías espongiformes trasnmisibles (EET), entre ellas la
enfermedad de creutzfeldt-jakob en seres humanos, la tembladera de las ovejas y
la encefalopatía espongiforme bovina del ganado (denominada popularmente
“enfermedad de las vacas locas”).
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste
en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra
es la secuencia de aminoácidos de que está hecha.
Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos
de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica
y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una
proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte
Estructura secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La a(alfa)-hélice
2. La conformación beta
Estructura terciaria: La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y
por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte, enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces
entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el
puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre, los puentes
de hidrógeno, los puentes eléctricos, las interacciones hidrófobas.
Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces
débiles (no covalentes) de varias cadenas poli peptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
MODIFICACIÓN DE PROTEÍNAS POSTRADUCCION
Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de
inmediato, mientras que otras experimentan diversas modificaciones
postraducción, que pueden conducir a la proteína a la adquisición de su forma
funcional, a su traslado a un compartimento subcelular determinado, a su
secreción al exterior de la célula, etc.
Glucosilación: La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una
proteína lo que da lugar a las glucoproteínas, que son esenciales en los
mecanismos de reconocimiento celular. La glucosilación puede implicar la adición
de unas pocas moléculas glucídicas o de grandes cadenas ramificadas de
oligosacáridos. Existe un centenar de glucosiltransferasas distintas, las enzimas
encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es básicamente el mismo en
todos los casos; un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta
un aceptor apropiado.
Proteólisis parcial: La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos
de maduración de las proteínas. Pueden eliminarse secuencias de aminoácidos en
ambos extremos o en el interior de la proteína. La proteólisis en el retículo
endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por ejemplo, esenciales en la
maduración de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida
en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina la proinsulina que
se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es
transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en gránulos de
secreción; entonces se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando
la insulina funcional, que es secretada.
Modificación de aminoácidos: Sólo 20 aminoácidos están codificados
genéticamente y son incorporados durante la traducción. Sin embargo, las
modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados de
los aminoácidos, las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un
papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína; entre los
ejemplos de modificación postraducción de aminoácidos tenemos: la formación
postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura
terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isómerasa.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina,
treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina,
arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Según su composición: pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas
"conjugadas”: las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse
producen únicamente aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o
"Heteroproteínas" son proteínas que al hidrolizarse producen también, además de
los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no
protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las proteínas
conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos
prostéticos.
Según su conformación: -proteínas fibrosas se constituyen por cadenas
polipeptídicas alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos
macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de
varios haces formando una "macro-fibra; la segunda posibilidad es la formación
de láminas como en el caso de las b-queratinas.
Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los
principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en
soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las
desnaturalizan.
-Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas poli peptídicas que se
enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado"
. El resultado es una macro-estructura de tipo esférico.
La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan
funciones de transporte en el organismo.
Según su función: La diversidad en las funciones de las proteínas en el
organismo es quizá la más extensas que se pueda atribuir a una familia de
biomoléculas.
ENZIMAS: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones
bioquímicas". Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de
la participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de
las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos
un millón de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas
son proteínas conjugadas.
PROTEÍNAS DE TRANSPORTE: Muchos iones y moléculas específicas son
transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el
oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones,
respectivamente.
PROTEÍNAS DEL MOVIMIENTO COORDINADO: Estas tienen la capacidad de
modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que
las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular.
PROTEÍNAS ESTRUCTURALES O DE SOPORTE: Las proteínas fibrosas como
el colágeno y las a-queratina constituyen la estructura de muchos tejidos de
soporte del organismo, como los tendones y los huesos.
ANTICUERPOS: Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de
identificar sustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de
otros organismos.
PROTEORECEPTORES: Son proteínas que participan activamente en el proceso
de recepción de los impulsos nerviosos.
HORMONAS Y PROTEÍNAS REPRESORAS: son proteínas que participan en la
regulación de procesos metabólicos.
PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
Especificidad: Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura
tridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen
en su superficie, que son los que constituyen el centro activo; también de los
aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y
forma a la proteína.
Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un
pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la
estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad
biológica.
Solubilidad: Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus
radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de
hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad
varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del
pH.
Desnaturalización: Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por
tanto también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura,
presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de
hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se
convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso
es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.
SÍNTESIS DE LAS PROTEINAS
Las instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del
núcleo. Sin embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su
mensaje al ARNm que se encuentra en las células, una pequeña parte en el
núcleo y, alrededor del 90% en el citoplasma.
La síntesis de las proteínas ocurre como sigue:
El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del
ADN origina una banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros
de la membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma.
Allí será leído y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del
núcleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al
sitio donde se encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos
de acuerdo a la información codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas
de polipéptidos se unen y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través
de los tripletes nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero.
Además los ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual
determina qué aminoácidos van a ser utilizados y su secuencia en la cadena
de polipéptidos.
Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán
utilizadas por las células. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado"
y el ARN mensajero ya "leído" se libera del ribosoma y puede ser destruido por
las enzimas celulares o leído por uno o más ribosomas.
Transcripción del mensaje genético del ADN al ARN.
La biosíntesis de las proteínas comienza cuando un cordón de ARNm, con la
ayuda de ciertas enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordones
de la hélice del ADN.
El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo con la misma regla
del apareamiento de las bases que regula la formación de un cordón de ADN,
excepto en que en el ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo
de copia, el cordón del ARNm, cuando se ha completado lleva una transcripción
fiel del mensaje del ADN.
Entonces el cordón de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se encuentran
los aminoácidos, enzimas especiales, moléculas de ATP, ribosomas y moléculas
de ARN de transferencia.
Una vez en el citoplasma, la molécula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo de
ARNt engancha por un extremo a un aminoácido particular y cada uno de estos
enganches implica una enzima especial y una molécula de ATP;
En el punto en el que la molécula de ARNm toca al ribosoma, una molécula de
ARNt, remolcando a su aminoácido particular, se sitúa en posición inicial.
A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sitúa en
su lugar la siguiente molécula de ARNt con su aminoácido. En este punto, la
primera molécula de ARNt se desengancha de la molécula de ARNm. El ARN
mensajero parece tener una vida mucho más breve, al menos en Escherichia coli.
La duración promedio de una molécula de ARNm en E. Coli. Es de dos minutos,
aunque en otro tipo de células puede ser más larga. Esto significa que en E. Coli.
la producción continua de una proteína requiere una producción constante de las
moléculas de ARNm apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos
mantienen un control muy rígido de las actividades celulares, evitando la
producción de proteínas anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de
la molécula de ARNm.
VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de
origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está
presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una
determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos
necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será
mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro
cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor
biológico de las demás proteínas de la dieta.
Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La
utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación
entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene.
NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS.
Se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La
Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences
publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de
0,8 gr. por kilogramo de peso y día. El máximo de proteínas que podemos ingerir
sin afectar a nuestra salud.
CONCLUSIONES
Las proteínas son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en
la materia viva.
Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la
información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por
los ácidos nucleicos.
son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de
construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo
excepcionalmente sirven como fuente de energía.
Las proteínas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa,
reserva, etc...). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios
inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como
simples sustancias inertes.
BIBLIOGRAFÍA
http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
http://luisbiolomol.blogspot.com/2012/05/741-modificacion-de-proteinas.html
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/
contenidos16.htm
http://www.aula21.net/nutricion/proteinas.htm
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