enzimas

ENZIMAS

Universidad de CaraboboFacultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Medicina “Dr. Witremundo Torrealba”Campus La Morita

• Univ. José Rojas.• Univ. Kelvin Rojas.• Univ. Ismar Romero.• Univ. Victor Rojas.

Mayo, 2013

Teoría de las colisiones

“Las reacciones químicas tienen lugar a través de una colisión entre partículas”

Que las moléculas posean suficiente energía cinética

Que el choque se verifique con una orientación adecuada

Estado de transición de una reacción química

”Se define como el estado que corresponde al máximo de energía a lo largo de la reacción”

E + R - L = E - R + L

E . . R . . L

E + R - L = E . . R . . L = E - R + L

Debilitan los antiguos enlaces y se empiezan a formar los nuevos.

La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición recibe el nombre de energía libre de activación

Barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar

http://e-ducativa.catedu.es/44700165/aula/archivos/repositorio//4750/4849/html/21_el_estado_de_transicin.html

Factores que afectan la velocidad de una reacción química

TemperaturaMayor temperatura, mayor energía cinética y aumento la frecuencia de colisiones

Catalizador

Sustancia que se combina de un modo transitorio con los reactivos de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación

http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

Características de las enzimas

Estructura de las enzimas

Simples conjugadas Se unen al sustrato

por interacciones no covalentes

Actúan en condiciones especificas

http://4.bp.blogspot.com/-Xu8Sw2Cl3tw/TstL-M4G9cI/AAAAAAAAAfQ/uc5T1JCDDhM/s400/holoenzima3.png

http://

http://www.quimicaviva.qb.fcen.uba.ar/contratapa/aprendiendo/capitulo18_files/image003.jpg

http://2.bp.blogspot.com/-ZSyUz_V74Ng/T3Wq2LcoWDI/AAAAAAAAA-k/Q21VT6QaL_w/s320/escala+ph.png

Características de las enzimas Están ubicadas Intracelular

A nivel del organismos

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/3e/Animal_mitochondrion_diagram_es.svg/572pxAnimal_mitochondrion_diagram_es.svg.png

http://www.medic.ula.ve/histologia/anexos/celulavirtual/imagenes/citoplasma/lisosomas/lisosoma1.jpg

http://saludpasion.com/wp-content/2010/06/cor.jpg

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/images/liver.jpg

Características de las enzimas

Sitio activo

Especificidad Absoluta: llave- cerradura Relativa: Ajuste inducido De función: acción catalítica

http://quimica.laguia2000.com/wp-content/uploads/2010/10/SITIO2.jpg

http://3.bp.blogspot.com/_D5Y1cJ2YClA/TKfvou3dsqI/AAAAAAAAAC8/ODvakW-T7J0/s1600/2457_201.jpg

Características de las enzimas Aceleran la reacción No se modifican en el proceso No modifican la constante de equilibrio ni la

variación de energía libre

http://www.madrimasd.org/blogs/universo/wp-content/blogs.dir/42/files/163/o_Reaccion%20enzimatica.jpg

Poder Catalítico

http://biorreactores.tripod.com/Image30.gif

Las enzimas como catalizadores

Todas las reacciones químicas tienen lugar porque cierta fracción de la población de moléculas reactantes poseen la suficiente energía como para alcanzar un estado activado.

Energía libre de activación es la cantidad de energía necesaria para llevar todas las moléculas de un mol de sustancia, a una temperatura determinada, al estado de transición.

Se combina con los reactantes de modo transitorio activándolos, produciendo un estado de transición de menor energía que en la reacción no catalizada. Una vez formados los productos el catalizador queda libre, y puede ser de nuevo utilizado.

Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reacción química:

1) Elevación de la temperatura.2) Utilizar un catalizador.

Su alto poder catalítico se debe en parte a su alta especificidad por los sustratos, la cuál puede ser absoluta para un único sustrato o relativa, cuando permite la reacción de compuestos diferentes pero con una estructura similar Las enzimas pueden

saturarse por sustrato y tienen capacidad para regular su actividad.

a) El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, cristalizada, demuestra que son proteínas.

b) Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas. por ejemplo el Q10 de la mayoría de las reacciones químicas es de 2 a 3, y, en el caso de las enzimas, a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 ° C, la actividad neta aumenta, como sucede con la velocidad de la desnaturalización térmica de las proteínas.

Naturaleza de las enzimas

c) Las enzimas son activadas en una zona muy restringida de pH, y presenta un punto óptimo de pH donde su actividad es mayor.

d) Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas.

e) Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas.

Ribozima• Son moléculas de ARN que

tienen la capacidad de actuar como catalizadores.

• La actividad de las ribozimas combina transesterificación e hidrólisis de un enlace fosfodiéster.

• Es posible modificar estas moléculas, por lo que representan una potente herramienta biotecnológica para degradar RNA específicos.

Efecto del pH sobre la actividad enzimática

Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. pH óptimo.

• La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10.

Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas.

• La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.

Especificidad Enzimática

Las enzimas son especificas para: a)     el sustrato b)     la reacción

«Se refiere a la capacidad de un enzima en discriminar entre un sustrato y una molécula competitiva»

Especificidad absoluta para el sustrato

La enzima solo puede actuar sobre un tipo de sustrato

L-glutamico deshidrogenasa -> Glutamato

Especificidad relativa para el sustrato

Actúa sobre sustratos con estructuras muy similares

La L-aminoácido oxidasa, por ejemplo, puede catalizar la oxidación de diferentes aminoácidos de la serie L

Especificidad de acción/reacción

La enzima solo cataliza una de las posibles reacciones que puede seguir un sustrato

Glutamato a:

 Glutamina (Fijación de amoniaco)

   Glutamina sintetasa

GABA (Descarboxilación)    

GlutamatoDescarboxilasa  

Alfacetoglutarato Glutamato Deshidrogenasa

Estereoespecificidad enzimática

Las enzimas tienen especificidad óptica, por lo tanto son específicas para isómeros ópticos L o D

www.bioquimicaqui11601.ucv.cl

Enzimas en el área clínica

Paciente intoxicado con metanol

Tratamiento con etanol

Favorece oxidación del etanol sobre el

metanol

NO formaldehído y acido fórmico

Especificidad enzimática Depende de las características del sitio o centro activo

Especificidad al Sustrato y Reacción

Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza la catálisis

• Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por residuos de aminoácidos de diferentes partes de la molécula que producen un Microambiente específico.

• Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima.

• Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las interacciones proveen dela energía necesaria para reducir la energía de activación.

• Proporciona la especificidad al enzima.

http://www.forest.ula.ve/~rubenhg/enzimas/

v=

Ecuación de Michaelis-Menten

Complejo Enzima - Sustrato

E + SComplejo

ES E + P

Complejo Enzima - Sustrato

D-Glucosa: Km 5.10 mol/L

D-Fructosa: Km 14.10 mol/L

-5

-4

HEXOQUINASA

Hipótesis modelo Llave-Cerradura (Fischer 1894)

Hipótesis modelo Acoplamiento Inducido(Koshland 1958)

No le pongas excusas a lo que no puedes terminar. Enfócate en todas las razones por lo que debes hacer

que suceda. Ralph Mars Tou

Hospital Cardiológico infantil Latinoamericano“Dr. Gilberto Rodríguez Ochoa”

Caracas - Venezuela